Proteiner er organiske stoffer.Disse forbindelser med høy molekylvekt er karakterisert av en spesifikk sammensetning og spaltes til aminosyrer ved hydrolyse. Proteinmolekyler kan ha mange forskjellige former, mange av dem består av flere polypeptidkjeder. Informasjon om strukturen til et protein er kodet i DNA, og prosessen med å syntetisere proteinmolekyler kalles translasjon.
Protein kjemisk sammensetning
Det gjennomsnittlige proteinet inneholder:
- 52% karbon;
- 7% hydrogen;
- 12% nitrogen;
- 21% oksygen;
- 3% svovel.
Proteinmolekyler er polymerer. For å forstå strukturen deres er det nødvendig å vite hva deres monomerer - aminosyrer - er.
Aminosyrer
De er vanligvis delt inn i to kategorier:stadig forekommende og noen ganger forekommer. Førstnevnte inkluderer 18 proteinmonomerer og 2 amider til: asparaginsyre og glutaminsyrer. Noen ganger er det bare tre syrer.
Disse syrene kan klassifiseres på forskjellige måter: av sidekjedene eller ladningen av deres radikaler, kan de også deles med antall CN- og COOH-grupper.
Primær proteinstruktur
Rekkefølgen av veksling av aminosyrer i et proteinkjeden definerer de påfølgende nivåene av organisering, egenskaper og funksjoner. Hovedtypen av binding mellom monomerer er peptid. Det dannes ved eliminering av hydrogen fra en aminosyre og OH-gruppen fra en annen.
Det første nivået av organisering av et proteinmolekyl erdet er sekvensen av aminosyrer i den, bare en kjede som bestemmer strukturen til proteinmolekyler. Den består av et "skjelett" med en vanlig struktur. Dette er den gjentatte sekvensen –NH-CH-CO-. Individuelle sidekjeder er representert av aminosyreradikaler (R), deres egenskaper bestemmer sammensetningen av strukturen til proteiner.
Selv om strukturen til proteinmolekyler er den samme, dekan bare skille i egenskaper fra det faktum at deres monomerer har en annen sekvens i kjeden. Rekkefølgen av aminosyrer i et protein bestemmes av gener og dikterer visse biologiske funksjoner til proteinet. Sekvensen av monomerer i molekyler som er ansvarlige for den samme funksjonen, er ofte lik hos forskjellige arter. Slike molekyler - de samme eller lignende i organisasjonen og utfører de samme funksjonene i forskjellige typer organismer - er homologe proteiner. Strukturen, egenskapene og funksjonene til fremtidige molekyler er fastlagt allerede på syntesetiden av aminosyrekjeden.
Noen vanlige trekk
Strukturen til proteiner har blitt studert i lang tid, oganalysen av deres primære struktur gjorde det mulig å gjøre noen generaliseringer. Et stort antall proteiner er preget av tilstedeværelsen av alle tjue aminosyrer, hvorav glycin, alanin, asparaginsyre, glutamin er spesielt høye og lite tryptofan, arginin, metionin og histidin. Det eneste unntaket er noen grupper av proteiner, for eksempel histoner. De er nødvendige for DNA-emballasje og inneholder mye histidin.
Den andre generaliseringen: i kuleproteiner er det ingen generelle mønstre i vekslingen av aminosyrer. Men selv polypeptider med en fjern biologisk aktivitet har små identiske fragmenter av molekyler.
Sekundær struktur
Det andre nivået av organisering av polypeptidkjeden -dette er dets romlige arrangement, som opprettholdes på grunn av hydrogenbindinger. Α-helix og β-fold skiller seg ut. En del av kjeden har ikke en ordnet struktur; slike soner kalles amorfe.
Alpha-helix av alle naturlige proteinerhøyrehendt. Laterale aminosyreradikaler i en spiral vender alltid utover og ligger på hver sin side av aksen. Hvis de er ikke-polare, grupperes de på den ene siden av spiralen, det oppnås buer som skaper forhold for konvergens av forskjellige spiralsnitt.
Betafoldinger - sterkt langstrakte helikser - har en tendens til å være plassert side om side i et proteinmolekyl og danne parallelle og ikke-parallelle β-foldelag.
Protein tertiær struktur
Det tredje organisasjonsnivået til et proteinmolekyl erfolding av spiraler, bretter og amorfe områder til en kompakt struktur. Dette skyldes samspillet mellom sidene radikaler av monomerene med hverandre. Slike forbindelser er delt inn i flere typer:
- hydrogenbindinger dannes mellom polare radikaler;
- hydrofob - mellom ikke-polære R-grupper;
- elektrostatiske tiltrekningskrefter (ioniske bindinger) - mellom grupper hvis ladninger er motsatte;
- disulfidbroer - mellom cysteinradikaler.
Den siste typen tilkobling (-S = S-) erkovalent interaksjon. Disulfidbroer styrker proteiner, deres struktur blir mer holdbar. Men tilstedeværelsen av slike forbindelser er slett ikke nødvendig. For eksempel kan det være veldig lite cystein i polypeptidkjeden, eller dets radikaler ligger i nærheten og kan ikke skape en "bro".
Fjerde organisasjonsnivå
Ikke alle proteiner danner en kvaternær struktur.Strukturen til proteiner på fjerde nivå bestemmes av antall polypeptidkjeder (protomerer). De binder seg til hverandre med de samme båndene som det forrige organisasjonsnivået, bortsett fra disulfidbroer. Et molekyl består av flere protomerer, som hver har sin egen spesielle (eller identiske) tertiær struktur.
Alle nivåer i organisasjonen definerer disse funksjonenesom vil utføre de resulterende proteinene. Strukturen av proteiner på det første organisasjonsnivået bestemmer veldig nøyaktig deres påfølgende rolle i cellen og kroppen som helhet.
Proteinfunksjoner
Det er vanskelig selv å forestille seg hvor viktig proteinenes rolle i cellens aktivitet er. Ovenfor undersøkte vi strukturen deres. Funksjonene til proteiner er direkte avhengige av det.
Utfører en konstruksjons (strukturell) funksjon, dedanne grunnlaget for cytoplasmaet til enhver levende celle. Disse polymerene er hovedmaterialet i alle cellemembraner når de er sammensatt med lipider. Dette inkluderer også inndelingen av cellen i rom, hvor hver av reaksjonene deres finner sted. Faktum er at hvert kompleks av cellulære prosesser krever sine egne forhold, pH i mediet spiller en spesielt viktig rolle. Proteiner bygger tynn septa som deler cellen i såkalte rom. Og fenomenet i seg selv ble kalt compartmentalization.
Den katalytiske funksjonen er å regulere alle cellereaksjoner. Alle enzymer er enkle eller komplekse proteiner med opprinnelse.
Enhver form for bevegelse av organismer (arbeid av muskler,bevegelsen av protoplasma i cellen, blinking av flimmerhår i protozoer, etc.) utføres av proteiner. Proteinens struktur lar dem bevege seg, danne fibre og ringer.
Den hormonelle rollen til disse polymerene er umiddelbart klar: et antall hormoner er proteiner i strukturen, for eksempel insulin, oksytocin.
Reservefunksjonen bestemmes av det faktum at proteiner er i stand til å danne avleiringer. For eksempel egg valgumin, melkekasein, plantefrøproteiner - de lagrer en stor mengde næringsstoffer.
Alle sener, leddledd, skjelettben, hover er dannet av proteiner, noe som bringer oss til deres neste funksjon - støttende.
Proteinmolekyler er reseptorer som utfører selektiv gjenkjenning av visse stoffer. I en slik rolle er glykoproteiner og lektiner spesielt kjent.
De viktigste faktorene for immunitet - antistoffer og systemetkomplement i opprinnelse er proteiner. Blodproppprosessen er for eksempel basert på endringer i fibrinogenproteinet. De indre veggene i spiserøret og magen er foret med et beskyttende lag av slimete proteiner - lyciner. Giftstoffer er også proteiner i opprinnelse. Grunnlaget for huden som beskytter dyrenes kropp er kollagen. Alle disse funksjonene til proteiner er beskyttende.
Vel, den siste funksjonen er regulatorisk. Det er proteiner som styrer hvordan genomet fungerer. Det vil si at de regulerer transkripsjon og oversettelse.
Uansett hvilken viktig rolle proteiner spiller, har strukturen til proteiner blitt avslørt av forskere i lang tid. Og nå oppdager de nye måter å bruke denne kunnskapen på.
