Baltymai yra organinės medžiagos.Šie aukštos molekuliniai junginiai pasižymi tam tikra kompozicija ir hidrolizės metu suskaidomi į amino rūgštis. Baltymų molekulės gali būti įvairių formų, iš kurių daugelis susideda iš kelių polipeptidinių grandinių. Informacija apie baltymo struktūrą yra koduojama DNR, o baltymų molekulių sintezės procesas vadinamas vertimu.
Cheminė baltymų sudėtis
Vidutinis baltymas yra:
- 52% anglies;
- 7% vandenilio;
- 12% azoto;
- 21% deguonies;
- 3% sieros.
Baltymų molekulės yra polimerai. Norint suprasti jų struktūrą, būtina išsiaiškinti, kas yra jų monomerai - amino rūgštys.
Amino rūgštys
Paprastai jie skirstomi į dvi kategorijas: nuolat atsiranda ir kartais susiduriama. Pirmieji apima 18 baltymų monomerų ir dar 2 amidus: asparto ir glutamo rūgštis. Kartais yra tik trys rūgštys.
Šios rūgštys gali būti klasifikuojamos skirtingais būdais: atsižvelgiant į šoninių grandinių pobūdį arba jų radikalų įkrovą, jie taip pat gali būti padalinti iš CN ir COOH grupių skaičiaus.
Pirminė baltymų struktūra
Aminorūgščių pakaitos baltymuose tvarkaGrandinė apibrėžia tolesnius organizacijos lygius, savybes ir funkcijas. Pagrindinis ryšys tarp monomerų yra peptidas. Jis susidaro pašalinant vandenilį iš vienos amino rūgšties ir OH grupės iš kitos.
Pirmasis baltymų molekulės organizavimo lygis -tai yra aminorūgščių seka, tiesiog grandinė, kuri lemia baltymų molekulių struktūrą. Jis susideda iš „skeleto“ su reguliariąja struktūra. Tai yra pasikartojanti seka –NH-CH-CO-. Atskiros šoninės grandinės atstovauja aminorūgščių radikalams (R), jų savybės lemia baltymų struktūros sudėtį.
Net jei baltymų molekulių struktūra yra vienoda, jiesavybėmis gali skirtis tik nuo to, kad jų monomerai turi skirtingą grandinės seką. Aminorūgščių eilę baltyme lemia genai ir diktuoja baltymui tam tikras biologines funkcijas. Monomerų seka molekulėse, atsakingose už tą pačią funkciją, skirtingose rūšyse dažnai būna panaši. Tokios molekulės - vienodos ar panašios organizacijoje ir atliekančios tas pačias funkcijas skirtingų tipų organizmuose - yra homologiški baltymai. Būsimų molekulių struktūra, savybės ir funkcijos yra išdėstytos jau aminorūgščių grandinės sintezės etape.
Kai kurie bendri bruožai
Baltymų struktūra buvo tiriama ilgą laiką irišanalizavus jų pirminę struktūrą, buvo galima padaryti keletą apibendrinimų. Daugybei baltymų būdingas visų dvidešimties aminorūgščių buvimas, iš jų glicinas, alaninas, asparto rūgštis, glutaminas yra ypač didelis, o triptofano, arginino, metionino ir histidino yra nedaug. Vienintelės išimtys yra kai kurios baltymų grupės, pavyzdžiui, histonai. Jie reikalingi DNR pakuotėms ir juose yra daug histidino.
Antrasis apibendrinimas: kamuoliniuose baltymuose nėra bendrų aminorūgščių kaitos modelių. Bet net ir tolimą biologinį aktyvumą turintys polipeptidai turi mažus identiškus molekulių fragmentus.
Antrinė struktūra
Antrasis polipeptidų grandinės organizavimo lygis -tai yra jo erdvinis išdėstymas, kuris palaikomas dėl vandenilio jungčių. Skiriami α-spiralė ir β-kartus. Dalis grandinės neturi sutvarkytos struktūros; tokios zonos vadinamos amorfinėmis.
Visų natūralių baltymų alfa spiralėdešiniarankiams. Šoniniai aminorūgščių radikalai spiralėje visada yra nukreipti į išorę ir yra priešingose ašies pusėse. Jei jie yra nepoliniai, jie yra sugrupuoti vienoje spiralės pusėje, gaunami lankai, kurie sukuria sąlygas skirtingų spiralinių sekcijų konvergencijai.
Beta klostės - labai pailgos spiralės - paprastai yra išsidėsčiusios baltymo molekulėje ir sudaro lygiagrečius ir nelygius β klostės sluoksnius.
Baltymų tretinė struktūra
Trečias baltymo molekulės organizavimo lygis yraspiralių, klostių ir amorfinių zonų sulankstymas į kompaktišką struktūrą. Taip yra dėl monomerų šalutinių radikalų sąveikos tarpusavyje. Tokie ryšiai yra suskirstyti į keletą tipų:
- tarp polinių radikalų susidaro vandenilio jungtys;
- hidrofobinis - tarp nepolinių R grupių;
- elektrostatinės traukos jėgos (joninės jungtys) - tarp grupių, kurių krūviai yra priešingi;
- disulfidiniai tiltai - tarp cisteino radikalų.
Paskutinis ryšio tipas (-S = S-) yrakovalentinė sąveika. Disulfidiniai tiltai stiprina baltymus, jų struktūra tampa patvaresnė. Bet tokie ryšiai visai nebūtini. Pavyzdžiui, polipeptidų grandinėje gali būti labai mažai cisteino, arba jos radikalai yra šalia ir negali sukurti „tilto“.
Ketvirtasis organizacijos lygis
Ne visi baltymai sudaro ketvirtinę struktūrą. Baltymų struktūrą ketvirtame lygyje lemia polipeptidinių grandinių (protomerų) skaičius. Jie yra susieti vienas su kitu tomis pačiomis jungtimis kaip ir ankstesnis organizavimo lygis, išskyrus disulfidinius tiltus. Molekulę sudaro keli protomerai, kurių kiekvienas turi savo ypatingą (arba identišką) tretinę struktūrą.
Visi organizacijos lygiai apibrėžia tas funkcijaskuris atliks gautus baltymus. Pirmojo organizavimo lygio baltymų struktūra labai tiksliai nustato jų tolesnį vaidmenį ląstelėje ir visame kūne.
Baltymų funkcijos
Net sunku įsivaizduoti, koks svarbus yra baltymų vaidmuo ląstelių veikloje. Aukščiau mes ištyrėme jų struktūrą. Baltymų funkcijos tiesiogiai priklauso nuo jo.
Atlikdami konstrukcinę (konstrukcinę) funkciją, jiesudaro bet kurios gyvos ląstelės citoplazmos pagrindą. Šie polimerai yra pagrindinė visų ląstelių membranų medžiaga, kai jie kompleksuojami su lipidais. Tai taip pat apima ląstelės padalijimą į skyrius, kurių kiekvienas turi savo reakcijas. Faktas yra tas, kad kiekvienam ląstelių procesų kompleksui reikalingos savos sąlygos, terpės pH vaidina ypač svarbų vaidmenį. Baltymai sukuria plonas pertvaras, kurios dalija ląstelę į vadinamuosius skyrius. Ir pats reiškinys buvo vadinamas dalijimu.
Katalizinė funkcija yra reguliuoti visas ląstelių reakcijas. Visi fermentai yra paprasti arba sudėtingi baltymai.
Bet koks organizmų judėjimas (raumenų darbas,protoplazmos judėjimas ląstelėje, blakstienų mirksėjimas pirmuoniuose ir kt.) atliekamas baltymų. Baltymų struktūra leidžia jiems judėti, formuoti skaidulas ir žiedus.
Šių polimerų hormoninis vaidmuo iš karto aiškus: nemažai hormonų yra baltymai, pavyzdžiui, insulinas, oksitocinas.
Rezervo funkciją lemia tai, kad baltymai sugeba formuoti nuosėdas. Pavyzdžiui, kiaušinio valguminas, pieno kazeinas, augalinės sėklos baltymai - juose kaupiamas didelis kiekis maistinių medžiagų.
Visos sausgyslės, sąnarių sąnariai, griaučių kaulai, kanopos yra suformuotos baltymų, o tai atveda prie kitos jų funkcijos - atramos.
Baltymų molekulės yra receptoriai, kurie selektyviai atpažįsta tam tikras medžiagas. Tokiame vaidmenyje ypač žinomi glikoproteinai ir lektinai.
Svarbiausi imuniteto veiksniai - antikūnai ir sistemakilmė yra baltymai. Pavyzdžiui, kraujo krešėjimo procesas yra pagrįstas fibrinogeno baltymo pokyčiais. Vidinės stemplės ir skrandžio sienos yra išklotos apsauginiu gleivinių baltymų sluoksniu - lizinais. Toksinai taip pat yra baltymai. Gyvūnų kūną saugančios odos pagrindas yra kolagenas. Visos šios baltymų funkcijos yra apsauginės.
Na, paskutinė funkcija yra reguliavimo. Yra baltymų, kurie kontroliuoja genomo veikimą. Tai yra, jie reguliuoja transkripciją ir vertimą.
Kad ir kokį svarbų vaidmenį atliktų baltymai, mokslininkai ilgą laiką išnarpliojo baltymų struktūrą. Ir dabar jie atranda naujų būdų, kaip panaudoti šias žinias.
