私たちの体の働きは非常に複雑です何百万もの細胞と何千もの異なる物質が関与するプロセス。しかし、特別なタンパク質に完全に依存している領域が 1 つあり、それがなければ人や動物の生命は完全に不可能になります。ご想像のとおり、ここでは酵素について話します。
これらの物質は以下に基づいているため、主にタンパク質である場合、それら自体もそのように考えることができます。酵素が最初に発見されたのは 19 世紀の 30 年代に遡りますが、科学者たちが酵素の多かれ少なかれ統一された定義に到達するまでに 1 世紀以上かかったということを知っておく必要があります。それでは、酵素タンパク質の働きは何でしょうか？私たちの記事から、これについてだけでなく、その構造や反応の例についても学ぶことができます。
すべてのタンパク質が可能であるわけではないことを理解する必要があります。理論的にも酵素です。球状タンパク質のみが他の有機化合物に対して触媒活性を示すことができます。このクラスのすべての天然化合物と同様、酵素はアミノ酸残基で構成されています。タンパク質の酵素機能 (その例は記事にあります) は、少なくとも 5000 のモル質量を持つタンパク質によってのみ実行できることに注意してください。
酵素とは何か、現代の定義
酵素は生物の触媒です起源。反応に関与する 2 つの物質 (基質) が密接に接触するため、反応を促進する能力があります。タンパク質の酵素機能は、生物にのみ特徴的な特定の生化学反応を触媒するプロセスであると言えます。実験室で再現できるのはほんの一部だけです。
酵素のどの部分が反応に直接関与しているのでしょうか?
すべてが基板と接触するわけではないことに注意してください。酵素の本体ですが、活性中心と呼ばれるその一部のみです。これが彼らの主な特性である相補性です。この概念は、酵素の形状と物理化学的特性が基質に理想的に適合していることを意味します。この場合の酵素タンパク質の働きは次のように言えます。
- 水っぽい殻が表面から剥がれてきます。
- 特定の変形が発生します (分極など)。
- その後、それらは特別な方法で宇宙に位置し、同時に互いに近づきます。
これらの要因がより迅速な反応につながります。ここで、酵素と無機触媒を比較してみましょう。
同等の特性 | 酵素 | 無機触媒 |
正反応と逆反応の加速 | 同じ | 同じ |
特異性（相補性） | 特定の種類の物質にのみ適しており、特異性が高い | 普遍的であり、複数の同様の反応を一度に加速する可能性がある |
スピード反応 | 反応強度を数百万倍に高める | 数百倍、数千倍の加速 |
熱応答 | 反応は、それに関与するタンパク質の完全または部分的な変性により消失します。 | 加熱すると、ほとんどの触媒反応は何倍にも加速します。 |
ご覧のとおり、タンパク質の酵素機能は特異性を意味します。また、これらのタンパク質の多くには種特異性があることも付け加えておきたいと思います。簡単に言えば、人間の酵素はモルモットには適さない可能性があります。
酵素の構造に関する重要な情報
二次レベルに関しては、これらのアミノ酸残基間に生じる可能性のある追加の種類の結合を使用して、それに属するかどうかが決定されます。これらは、水素結合、静電相互作用、疎水性相互作用、およびファンデルワールス相互作用です。これらの結合が引き起こす張力の結果、酵素のさまざまな部分にαヘリックス、ループ、βストランドが形成されます。
三次構造は次の結果として現れます。ポリペプチド鎖の比較的大きな部分は単純に折りたたまれているということです。結果として生じる鎖はドメインと呼ばれます。最後に、この構造の最終的な形成は、さまざまなドメイン間で安定した相互作用が確立された後にのみ発生します。ドメイン自体の形成は、互いに完全に独立した順序で発生することに注意してください。
いくつかのドメインの特性
通常、それらが由来するポリペプチド鎖は、形成され、約 150 個のアミノ酸残基から構成されます。ドメインが相互作用すると、小球が形成されます。酵素機能はそれらに基づいて活性中心によって実行されるため、このプロセスの重要性を理解する必要があります。
ドメイン自体は次の点で異なります。その組成中のアミノ酸残基間には多数の相互作用が観察されます。その数は、ドメイン自体間の反応の数よりもはるかに多くなります。したがって、それらの間の空洞は、さまざまな有機溶媒の作用に対して比較的「脆弱」です。それらの体積は約 20 ～ 30 立方オングストロームで、いくつかの水分子を収容できます。異なるドメインはほとんどの場合、完全にユニークな空間構造を持ち、それはそれらによる完全に異なる機能の実行に関連付けられます。
アクティブセンター
原則として、アクティブセンターは厳密に配置されますドメイン間。したがって、それらのそれぞれは反応の過程において非常に重要な役割を果たします。このドメインの配置により、酵素のこの領域の顕著な柔軟性と可動性が明らかになります。酵素機能は、それに応じて空間的位置を変化させることができる化合物によってのみ実行されるため、これは非常に重要です。
酵素体内のポリペプチド結合の長さとそれがどのように複雑な機能を実行するかに直接関係があります。この役割の複雑化は、2 つの触媒ドメイン間の活性反応中心の形成と、完全に新しいドメインの形成の両方によって達成されます。
いくつかの酵素タンパク質（例としてはリゾチームやグリコーゲンホスホリラーゼ）は、同じ種類の化学結合の切断反応を触媒しますが、サイズは大きく異なります（それぞれ 129 および 842 アミノ酸残基）。違いは、より質量が大きく、より大きな酵素は空間内での位置をより適切に制御できるため、安定性と反応速度が向上することです。
酵素の基本的な分類
1. オキシドレダクターゼ。この場合の酵素タンパク質の機能は、酸化還元反応を刺激することです。
2. 転移酵素。以下のグループの基板間の転写が可能です。
- 1 炭素残基。
- アルデヒドおよびケトンの残留物。
- アシル成分とグリコシル成分。
- アルキル (例外として、CH3 を許容できません) 残基。
- 窒素塩基。
- リンを含む基。
3. 加水分解。この場合、タンパク質の酵素機能の重要性は、次の種類の化合物の分解にあります。
- エステル。
- 配糖体。
- エステルおよびチオエーテル。
- ペプチド型結合。
- C-N タイプの結合 (同じペプチドを除く)。
4.リアーゼ。それらは、その後二重結合を形成してグループを切り離す能力を持っています。さらに、逆のプロセス、つまり個々の基を二重結合に追加することもできます。
5. イソメラーゼ。この場合、タンパク質の酵素機能は、複雑な異性体反応を触媒することです。以下の酵素がこのグループに属します。
- ラセマーゼ、エピメラーゼ。
- シストランスイソメラーゼ。
- 分子内酸化還元酵素。
- 分子内転移酵素。
- 分子内リアーゼ。
6. リガーゼ（別名シンテターゼ）。それらは、特定の結合の形成と同時に ATP を分解する働きをします。
基質との相互作用後に酵素は何が残りますか?
多くの場合、酵素は球状タンパク質ですその活性中心は独自のアミノ酸残基で表されます。他のすべての場合、中心にはしっかりと結合した補欠分子族または補酵素 (ATP など) が含まれますが、その結合ははるかに弱いです。触媒全体をホロ酵素といい、ATPを除いた残渣をアポ酵素といいます。
したがって、これに基づいて、酵素は次のグループに分類されます。
- 補酵素塩基をまったく含まない単純な加水分解酵素、リアーゼ、およびイソメラーゼ。
- 補欠分子族 (リポ酸など) を含む酵素タンパク質 (例 - いくつかのトランスアミナーゼ)。多くのペルオキシダーゼもこのグループに属します。
- 補酵素の再生が必要なエニズム。これらには、ほとんどの酸化還元酵素だけでなくキナーゼも含まれます。
- その他の触媒は、その組成がまだ十分に研究されていません。
最初の部分に含まれるすべての物質グループは食品業界で広く使用されています。他のすべての触媒は、その活性化に非常に特殊な条件を必要とするため、体内または一部の実験室でのみ機能します。したがって、酵素機能は非常に特異的な反応であり、人体または動物の体内で厳密に定義された条件下で特定の種類の反応を刺激（触媒）することで構成されます。
活性部位で何が起こっているのか、あるいはなぜ酵素はこれほど効率的に働くのでしょうか?
酵素特異性の種類
それは絶対的なものかもしれません。この場合、特異性は厳密に定義された 1 種類の酵素のみに対して示されます。したがって、ウレアーゼは尿素とのみ相互作用します。いかなる状況でも牛乳中の乳糖とは反応しません。これは体内の酵素タンパク質の働きです。
さらに、絶対的なグループ特異性も珍しいことではありません。 この場合は名前の通り、厳密には、ある種類の有機物質 (エステル、アルコール、またはアルデヒドを含むエステル) に対して「感受性」があります。したがって、胃の主要な酵素の 1 つであるペプシンは、ペプチド結合の加水分解に関してのみ特異性を示します。アルコール脱水酵素はアルコールのみと相互作用し、乳酸脱水酵素はα-ヒドロキシ酸以外は分解しません。
また、酵素の働きがは特定の化合物グループの特徴ですが、特定の条件下では、酵素はその主な「標的」とはまったく異なる物質に作用することがあります。この場合、触媒は特定の種類の物質に向かって「引き寄せ」られますが、特定の条件下では他の化合物（必ずしも類似しているとは限りません）も分解する可能性があります。確かに、この場合、反応は何倍も遅くなります。
トリプシンの作用能力は広く知られていますしかし、胃腸管で酵素機能を果たすこのタンパク質がさまざまなエステル化合物と相互作用する可能性があることを知っている人はほとんどいません。
最後に、特異性は光学的なものです。これらの酵素は、厳密に定義された光学的特性を持っている場合に限り、広範囲の全く異なる物質と相互作用することができます。したがって、この場合のタンパク質の酵素機能は、多くの点で、酵素ではなく、無機起源の触媒の作用原理に似ています。
触媒作用の効率を決定する要因は何ですか?
- 集中効果。
- 空間方向の影響。
- 活性反応中心の多機能性。
一般に、集中効果の本質は何もありません無機触媒の反応と変わりません。この場合、溶液の他の体積全体の同じ値よりも数倍高い基質濃度が活性中心に生成されます。反応中心では、相互に反応する必要のある物質の分子が選択的に分類されます。この効果が化学反応速度の数桁の増加につながることを推測するのは難しくありません。
標準的な化学プロセスが発生すると、相互作用する分子のどの部分が互いに衝突するかは非常に重要です。簡単に言えば、衝突の瞬間の物質の分子は、互いに対して厳密に配向されている必要があります。酵素の活性中心ではこのような回転が強制的に行われ、その後、すべての関与成分が一定の列に並ぶため、触媒反応は約3桁加速されます。
この場合は多機能性の下にあります活性中心のすべての成分が「処理された」物質の分子に対して同時に（または厳密には協調して）作用する特性を指します。同時に、それ（分子）はそれに応じて空間に固定されるだけでなく（上記参照）、その特性も大きく変化します。これらすべてが総合すると、酵素が必要な方法で基質に作用することがはるかに容易になるという事実につながります。
