Struktura proteinu může být reprezentována jednou ze čtyř možností. Každá možnost má své vlastní funkce. Existuje tedy kvartérní, ternární, sekundární a primární struktura proteinu.
Poslední úroveň v tomto seznamu představujelineární polypeptidový řetězec aminokyselin. Aminokyseliny jsou navzájem spojeny peptidovými vazbami. Primární struktura proteinu je nejjednodušší úroveň organizace molekuly. Kovalentními peptidovými vazbami mezi alfa-aminoskupinou v jedné aminokyselině a alfa-karboxylovou skupinou v jiné je molekula vysoce stabilní.
Když se v buňkách tvoří peptidové vazbykarboxylová skupina je aktivována jako první. Poté, co existuje spojení s aminoskupinou. Přibližně stejným způsobem se provádí polypeptidová laboratorní syntéza.
Peptidová vazba, která jeopakující se fragment polypeptidového řetězce má řadu funkcí. Pod vlivem těchto znaků se netvoří pouze primární struktura proteinu. Ovlivňují vyšší organizační úrovně polypeptidového řetězce. Mezi hlavní rozlišovací znaky patří koplarita (schopnost všech atomů, které jsou v peptidové skupině, být ve stejné rovině), transport substituentů vzhledem k vazbě C-N a vlastnost existovat ve 2 rezonančních formách. Mezi vlastnosti peptidové vazby patří také schopnost tvořit vodíkové vazby. Navíc z každé peptidové skupiny se mohou tvořit dvě vodíkové vazby s jinými skupinami (včetně peptidu). Existují však výjimky. Patří sem peptidové skupiny s aminoskupinami hydroxyprolinu nebo prolinu. Mohou tvořit pouze jednu vodíkovou vazbu. To má vliv na tvorbu sekundární proteinové struktury. Takže v oblasti, kde se nachází hydroxyprolin nebo prolin, se peptidový řetězec snadno ohýbá, protože neexistuje žádná druhá vodíková vazba, která by ho udržovala (jako obvykle).
Název peptidů je vytvořen z těchto jmenaminokyseliny v nich obsažené. Dipeptid dává dvě aminokyseliny, tripeptid dává tři, tetrapeptid dává čtyři, atd. V každém polypeptidovém řetězci (nebo peptidu) libovolné délky je N-koncová aminokyselina, ve které je obsažena volná aminoskupina, a C-koncová aminokyselina, ve které je přítomna volná karboxylová skupina.
Vlastnosti bílkovin.
Při studiu těchto sloučenin se vědci zajímalipár otázek. Vědci se nejprve snažili určit velikost, určit tvar a hmotnost proteinových molekul. Je třeba poznamenat, že se jednalo o docela složité úkoly. Obtížnost spočívala v tom, že stanovení relativní molekulové hmotnosti zvýšením bodu varu proteinových roztoků (jako je tomu u jiných látek) není možné, protože proteinové roztoky nelze vařit. A stanovení indikátoru v souladu se snížením teploty mrazu dává nepřesné výsledky. Kromě toho se nikdy nevyskytují čisté proteiny. Avšak pomocí vyvinutých metod bylo zjištěno, že molekulová hmotnost se pohybuje v rozmezí 14 až 45 tisíc nebo více.
Jednou z důležitých charakteristik sloučenin jefrakční solení. Tento proces je výběr proteinů z roztoků po přidání solných roztoků s různými koncentracemi.
Еще одним немаловажной характеристикой является denaturace. K tomuto procesu dochází, když jsou proteiny vysráženy těžkými kovy. Denaturace je ztráta přírodních vlastností. Tento proces zahrnuje kromě transformace polypeptidového řetězce různé transformace molekuly. Jinými slovy, struktura primárního proteinu během denaturace zůstává nezměněna.
