Uma macromolécula é uma molécula que possuialto peso molecular. Sua estrutura é apresentada na forma de links repetidos repetidamente. Considere as características de tais compostos, seu significado para a vida dos seres vivos.
Características da composição
As macromoléculas biológicas são formadas a partir de centenas de milhares de pequenos materiais de partida. Os organismos vivos são caracterizados por três tipos principais de macromoléculas: proteínas, polissacarídeos e ácidos nucleicos.
Os monômeros iniciais para eles sãomonossacarídeos, nucleotídeos, aminoácidos. Uma macromolécula é quase 90 por cento da massa celular. Dependendo da sequência de resíduos de aminoácidos, uma molécula de proteína específica é formada.
Substâncias de alto peso molecular são aquelas que possuem massa molar maior que 103 Da.
História do termo
Quando surgiu a macromolécula? Este conceito foi introduzido pelo Prêmio Nobel de Química Hermann Staudinger em 1922.
A bobina de polímero pode ser considerada na formaum fio emaranhado que se formou quando a bobina foi acidentalmente desenrolada por toda a sala. Essa bobina muda sistematicamente sua conformação; essa é a configuração espacial da macromolécula. É semelhante à trajetória do movimento browniano.
Tal bobina é formada devido ao fato de queque a uma certa distância a cadeia do polímero "perde" a informação de direção. É possível falar de uma bobina no caso em que os compostos de alto peso molecular são muito mais longos do que o comprimento do fragmento estrutural.
Configuração globular
Uma macromolécula é uma conformação rígidaque pode ser usado para comparar a fração de volume do polímero com a unidade. O estado globular é realizado nos casos em que, sob a ação mútua de unidades individuais de polímeros entre si e o ambiente externo, surge a atração mútua.
Uma réplica da estrutura de uma macromolécula é aquela parte da água que é construída como elemento de tal estrutura. É o ambiente de hidratação mais próximo da macromolécula.
Caracterização de uma molécula de proteína
As macromoléculas de proteínas são hidrofílicassubstâncias. Quando uma proteína seca é dissolvida em água, ela inicialmente incha, então uma transição gradual para a solução é observada. Durante o inchaço, as moléculas de água penetram na proteína, ligando sua estrutura a grupos polares. Isso afrouxa o denso empacotamento da cadeia polipeptídica. Uma molécula de proteína inchada é considerada uma solução de volta. Com a subsequente absorção das moléculas de água, observa-se a separação das moléculas de proteína da massa total, e o processo de dissolução também está em andamento.
Mas o inchaço de uma molécula de proteína nem sempre causa dissolução. Por exemplo, o colágeno após a absorção de moléculas de água permanece em um estado inchado.
Teoria do hidrato
Os compostos macromoleculares de acordo com esta teoria não sãosimplesmente adsorve, há uma ligação eletrostática de moléculas de água com fragmentos polares de radicais laterais de aminoácidos que possuem carga negativa, assim como aminoácidos básicos que carregam carga positiva.
Parcialmente, a água de hidratação é ligada por grupos peptídicos que formam ligações de hidrogênio com moléculas de água.
Por exemplo, polipeptídeos que têmgrupos laterais não polares. Ao se ligar a grupos peptídicos, separa as cadeias polipeptídicas. A presença de pontes intercadeias não permite que as moléculas de proteína se separem completamente e passem para a forma de uma solução.
A estrutura das macromoléculas é destruída quando aquecida, resultando na quebra e liberação das cadeias polipeptídicas.
Características da gelatina
A composição química da gelatina é semelhante ao colágeno, forma um líquido viscoso com água. Entre as propriedades características da gelatina, destaca-se sua capacidade de gelificação.
Esses tipos de moléculas são usados como agentes hemostáticos e de substituição do plasma. A capacidade da gelatina de formar géis é utilizada na produção de cápsulas na indústria farmacêutica.
Característica da solubilidade de macromoléculas
Esses tipos de moléculas têm diferentesSolubilidade em Água. É determinado pela composição de aminoácidos. Na presença de aminoácidos polares na estrutura, a capacidade de se dissolver em água aumenta significativamente.
Esta propriedade também é influenciada pelo recursoorganização da macromolécula. As proteínas globulares têm uma solubilidade maior do que as macromoléculas fibrilares. No decurso de numerosas experiências, foi estabelecida a dependência da dissolução das características do solvente utilizado.
A estrutura primária de cada molécula de proteína é diferente, o que confere à proteína propriedades individuais. A presença de ligações cruzadas entre as cadeias polipeptídicas reduz a solubilidade.
A estrutura primária das moléculas de proteína é formada devido às ligações peptídicas (amida); quando é destruída, ocorre a desnaturação da proteína.
salgando
Para aumentar a solubilidade das moléculas de proteínausar soluções de sais neutros. Por exemplo, de maneira semelhante é possível realizar a precipitação seletiva de proteínas, para realizar seu fracionamento. O número resultante de moléculas depende da composição inicial da mistura.
A peculiaridade das proteínas, que são obtidas por salga, é a preservação das características biológicas após a remoção completa do sal.
A essência do processo é remover ânions ecátions salinos da casca da proteína hidratada, o que garante a estabilidade da macromolécula. O número máximo de moléculas de proteína é salgado quando os sulfatos são usados. Este método é usado para purificar e separar macromoléculas de proteínas, uma vez que diferem significativamente na magnitude da carga, nos parâmetros da camada de hidratação. Cada proteína tem sua própria zona de salga, ou seja, para ela você precisa selecionar sal de uma determinada concentração.
Aminoácidos
Atualmente, são conhecidos cerca de duzentos aminoácidos que fazem parte das moléculas de proteínas. Dependendo da estrutura, eles são divididos em dois grupos:
- proteinogênicos, que fazem parte de macromoléculas;
- não proteinogênico, não envolvido ativamente na formação de proteínas.
Os cientistas decifraram a sequênciaaminoácidos em muitas moléculas de proteínas de origem animal e vegetal. Entre os aminoácidos que são encontrados com bastante frequência na composição das moléculas de proteínas, destacamos serina, glicina, leucina, alanina. Cada biopolímero natural tem sua própria composição de aminoácidos. Por exemplo, as protaminas contêm cerca de 85% de arginina, mas não contêm aminoácidos cíclicos e ácidos. A fibroína é uma molécula de proteína da seda natural, que contém cerca de metade da glicina. O colágeno contém aminoácidos tão raros como hidroxiprolina, hidroxilisina, que estão ausentes em outras macromoléculas de proteínas.
A composição de aminoácidos é determinada não apenas pelas características dos aminoácidos, mas também pelas funções e propósitos das macromoléculas proteicas. Sua sequência é determinada pelo código genético.
Níveis de organização estrutural de biopolímeros
Existem quatro níveis: primário, secundário, terciário e quaternário. Cada estrutura tem suas próprias características distintas.
A estrutura primária das moléculas de proteína é uma cadeia polipeptídica linear de resíduos de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
É essa estrutura que é a mais estável, pois nela existem ligações covalentes peptídicas entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outra molécula.
A estrutura secundária envolve o dobramento da cadeia polipeptídica com a ajuda de ligações de hidrogênio em uma forma helicoidal.
O tipo terciário de biopolímero é obtido pelo empacotamento espacial do polipeptídeo. As formas espiraladas e dobradas em camadas de estruturas terciárias são subdivididas.
Para proteínas globulares, uma forma elíptica é característica e para moléculas fibrilares, uma forma alongada é inerente.
Se uma macromolécula contém apenas umcadeia polipeptídica, a proteína tem apenas uma estrutura terciária. Por exemplo, é uma proteína do tecido muscular (mioglobina) necessária para a ligação do oxigênio. Alguns biopolímeros são construídos a partir de várias cadeias polipeptídicas, cada uma com uma estrutura terciária. Neste caso, a macromolécula possui uma estrutura quaternária, composta por vários glóbulos combinados em uma grande estrutura. A hemoglobina pode ser considerada a única proteína quaternária que contém cerca de 8% de histidina. É ele quem é um tampão intracelular ativo nos eritrócitos, o que permite manter o valor do pH do sangue em um nível estável.
Ácidos nucleicos
São compostos de alto peso molecularque são formados por fragmentos de nucleotídeos. O RNA e o DNA são encontrados em todas as células vivas, desempenham a função de armazenar, transmitir e também implementar informações hereditárias. Os nucleotídeos atuam como monômeros. Cada um deles contém um resíduo de uma base nitrogenada, um carboidrato e também ácido fosfórico. Estudos têm demonstrado que o princípio da adição (complementaridade) é observado no DNA de diferentes organismos vivos. Os ácidos nucleicos são solúveis em água, mas insolúveis em solventes orgânicos. Esses biopolímeros são destruídos pelo aumento da temperatura, irradiação ultravioleta.
Em vez de concluir
Além de várias proteínas e ácidos nucleicos,macromoléculas são carboidratos. Os polissacarídeos em sua composição possuem centenas de monômeros, que possuem um agradável sabor adocicado. Enormes moléculas de proteínas e ácidos nucléicos com subunidades complexas podem ser citadas como exemplos da estrutura hierárquica das macromoléculas.
Por exemplo, a estrutura espacial do globomolécula de proteína é uma consequência da organização hierárquica multinível de aminoácidos. Existe uma estreita conexão entre os níveis individuais, os elementos de um nível superior estão conectados com as camadas inferiores.
Todos os biopolímeros desempenham uma função semelhante importante.Eles são o material de construção das células vivas, são responsáveis pelo armazenamento e transmissão de informações hereditárias. Cada ser vivo é caracterizado por proteínas específicas, de modo que os bioquímicos enfrentam uma tarefa difícil e responsável, solucionando a qual eles salvam os organismos vivos da morte certa.
