A estrutura da proteína pode ser representada por uma das quatro opções. Cada opção tem suas próprias características. Portanto, existe uma estrutura quaternária, ternária, secundária e primária da proteína.
O último nível desta lista representaé uma cadeia polipeptídica linear de aminoácidos. Os aminoácidos estão ligados uns aos outros por ligações peptídicas. A estrutura primária de uma proteína é o nível mais simples de organização de uma molécula. A alta estabilidade da molécula é garantida por ligações peptídicas covalentes entre o grupo alfa-amino em um aminoácido e o grupo alfa-carboxila no outro.
Quando as ligações peptídicas são formadas nas célulaso grupo carboxila é ativado primeiro. Então, há uma conexão com o grupo amino. Aproximadamente da mesma maneira, a síntese laboratorial de polipeptídeos é realizada.
Ligação peptídica, que éum fragmento de repetição de uma cadeia polipeptídica tem uma série de características. Sob a influência dessas características, não apenas a estrutura primária da proteína é formada. Eles também afetam os níveis organizacionais superiores da cadeia polipeptídica. Entre as principais características distintivas estão a coplanaridade (a capacidade de todos os átomos incluídos no grupo de peptídeos de estar no mesmo plano), a transposição de substituintes em relação à ligação C-N, a propriedade de existir em 2 formas de ressonância. As peculiaridades da ligação peptídica também incluem a capacidade de formar ligações de hidrogênio. Neste caso, a partir de cada grupo de peptídeo, duas ligações de hidrogênio podem ser formadas com outros grupos (incluindo os de peptídeo). No entanto, existem exceções. Estes incluem grupos de peptídeos com grupos amino de hidroxiprolina ou prolina. Eles só podem formar uma ligação de hidrogênio. Isso afeta a formação de uma estrutura protéica secundária. Portanto, na área onde a hidroxiprolina ou prolina está localizada, a cadeia peptídica se dobra facilmente, devido ao fato de que não há uma segunda ligação de hidrogênio que a reteria (como de costume).
O nome dos peptídeos é formado a partir dos nomesaminoácidos incluídos neles. Um dipeptídeo fornece dois aminoácidos, um tripeptídeo três, um tetrapeptídeo quatro e assim por diante. Cada cadeia polipeptídica (ou peptídeo) de qualquer comprimento tem um aminoácido N-terminal contendo um grupo amino livre e um aminoácido C-terminal contendo um grupo carboxila livre.
Propriedades da proteína.
Ao estudar esses compostos, os cientistas estavam interessados emalgumas questões. Os pesquisadores, em primeiro lugar, buscaram descobrir o tamanho, a forma e a massa das moléculas de proteína. Deve-se notar que essas tarefas eram bastante complexas. A dificuldade consistia no fato de que a determinação do peso molecular relativo a partir do aumento do ponto de ebulição das soluções de proteína (como é feito com outras substâncias) é impossível, uma vez que as soluções de proteína não podem ser fervidas. E a determinação do indicador de acordo com a diminuição da temperatura de congelamento dá resultados imprecisos. Além disso, proteínas puras nunca são encontradas. Porém, utilizando os métodos desenvolvidos, verificou-se que o peso molecular varia de 14 a 45 mil e mais.
Uma das características importantes dos compostos ésalga fracionada. Este processo consiste na separação das proteínas das soluções após a adição de soluções salinas com diferentes concentrações.
Outra característica importante édesnaturação. Esse processo ocorre durante a precipitação de proteínas por metais pesados. A desnaturação é uma perda de propriedades naturais. Esse processo envolve várias transformações da molécula, além de quebrar a cadeia polipeptídica. Em outras palavras, a estrutura primária da proteína permanece inalterada após a desnaturação.
