Mūsų kūno darbas yra nepaprastai sudėtingasprocesas, kuriame dalyvauja milijonai ląstelių, tūkstančiai įvairių medžiagų. Tačiau yra viena sritis, kuri visiškai ir visiškai priklauso nuo specialių baltymų, be kurių žmogaus ar gyvūno gyvenimas būtų visiškai neįmanomas. Kaip tikriausiai atspėjote, dabar kalbame apie fermentus.
Kadangi šios medžiagos yra pagrįstosdaugiausia baltymai, tada juos pačius galima laikyti. Jūs turite žinoti, kad fermentai pirmą kartą buvo atrasti dar XIX amžiaus 30-aisiais, tačiau mokslininkams prireikė daugiau nei šimtmečio, kad jie būtų apibrėžti daugiau ar mažiau vienodai. Taigi, kokia yra fermentinių baltymų funkcija? Apie tai, taip pat apie jų struktūrą ir reakcijų pavyzdžius sužinosite iš mūsų straipsnio.
Jūs turite suprasti, kad ne kiekvienas baltymas galibūti fermentu net teoriškai. Tik rutuliniai baltymai gali parodyti katalizinį aktyvumą kitų organinių junginių atžvilgiu. Kaip ir visi natūralūs šios klasės junginiai, fermentai susideda iš aminorūgščių liekanų. Atminkite, kad fermentinę baltymų funkciją (kurių pavyzdžiai bus straipsnyje) gali atlikti tik tie, kurių molinė masė ne mažesnė kaip 5000.
Kas yra fermentas, šiuolaikiniai apibrėžimai
Fermentai yra biologinių katalizatoriaikilmę. Jie turi galimybę pagreitinti reakcijas dėl artimiausio kontakto tarp dviejų reakcijoje dalyvaujančių medžiagų (substratų). Galime sakyti, kad baltymų fermentinė funkcija yra tam tikrų biocheminių reakcijų, būdingų tik gyvam organizmui, katalizės procesas. Tik nedidelę jų dalį galima atkurti laboratorinėmis sąlygomis.
Kokios fermento dalys yra tiesiogiai susijusios su reakcija?
Atkreipkite dėmesį, kad ne visi jie liečiasi su pagrindu.fermento kūnas, bet tik nedidelė jo dalis, kuri vadinama aktyviuoju centru. Tai yra pagrindinė jų savybė, papildomumas. Ši koncepcija reiškia, kad fermentas yra idealiai tinkamas substratui pagal formą ir jo fizikines ir chemines savybes. Galime sakyti, kad fermentinių baltymų funkcija šiuo atveju yra tokia:
- Jų vandeningas apvalkalas atsiskleidžia nuo paviršiaus.
- Atsiranda tam tikra deformacija (pavyzdžiui, poliarizacija).
- Po to jie ypatingai išsidėstę erdvėje, tuo pačiu artėdami vienas prie kito.
Būtent šie veiksniai lemia reakcijos pagreitį. Kol kas palyginkime fermentus su neorganiniais katalizatoriais.
Palyginta charakteristika | Fermentai | Neorganiniai katalizatoriai |
Reakcijų į priekį ir atgal pagreitis | Identiški | Identiški |
Specifiškumas (papildomumas) | Tinka tik tam tikros rūšies medžiagai, labai specifinei | Gali būti universalus, pagreitinantis kelias panašias reakcijas vienu metu |
Greičio reakcija | Padidinkite reakcijos intensyvumą kelis milijonus kartų | Pagreitis šimtus ir tūkstančius kartų |
Reakcija į kaitinimą | Reakcija neišnyksta dėl visiško ar dalinio joje dalyvaujančių baltymų denatūracijos | Kaitinant dauguma katalizinių reakcijų paspartėja daug kartų. |
Kaip matote, fermentinė baltymų funkcijasiūlo konkretumą. Mes taip pat priduriame, kad daugelis šių baltymų taip pat turi specifinę rūšį. Paprasčiau tariant, žmogaus fermentai vargu ar bus tinkami jūrų kiaulytėms.
Svarbi informacija apie fermentų struktūrą
Kalbant apie vidurinį lygį, tadaPriklausymas jai nustatomas naudojant papildomų tipų ryšius, kurie gali atsirasti tarp šių aminorūgščių liekanų. Tai vandeniliniai ryšiai, elektrostatinė, hidrofobinė ir van der Waals sąveika. Dėl įtampos, kurią sukelia šie ryšiai, įvairiose fermento dalyse susidaro α-spiralės, kilpos ir β-sruogos.
Tretinė struktūra atsiranda dėl tokad palyginti didelės polipeptidinės grandinės atkarpos tiesiog susilanksto. Gautos sruogos vadinamos domenais. Galiausiai, galutinis šios struktūros formavimas įvyksta tik po to, kai tarp įvairių sričių atsiranda stabili sąveika. Reikėtų prisiminti, kad patys domenai formuojasi visiškai nepriklausomai vienas nuo kito.
Kai kurios domeno ypatybės
Paprastai polipeptidinė grandinė, iš kurios jie yrasusidaręs, susideda iš maždaug 150 aminorūgščių liekanų. Kai domenai sąveikauja tarpusavyje, susidaro rutuliukas. Kadangi fermentinę funkciją atlieka jų pagrindu veikiantys aktyvūs centrai, reikėtų suprasti šio proceso svarbą.
Pats domenas skiriasi tuoTarp jo sudėtyje esančių aminorūgščių liekanų pastebima daug sąveikų. Jų skaičius yra daug didesnis nei reakcijų tarp pačių domenų. Taigi tarp jų esančios ertmės yra santykinai „pažeidžiamos“ įvairių organinių tirpiklių veikimo. Jų tūris yra apie 20-30 kubinių angstremų, kuriuose telpa kelios vandens molekulės. Skirtingi domenai dažniausiai turi visiškai unikalią erdvinę struktūrą, kuri yra susijusi su visiškai skirtingų jų funkcijų atlikimu.
Aktyvūs centrai
Paprastai aktyvūs centrai yra išdėstyti griežtaitarp domenų. Atitinkamai, kiekvienas iš jų vaidina labai svarbų vaidmenį reakcijos eigoje. Dėl šio domenų išdėstymo atskleidžiamas didelis šio fermento regiono lankstumas ir mobilumas. Tai nepaprastai svarbu, nes fermentinę funkciją atlieka tik tie junginiai, kurie gali atitinkamai pakeisti savo erdvinę padėtį.
Tarp polipeptidinės jungties ilgio fermento kūne irYra tiesioginis ryšys su tuo, kaip jis atlieka sudėtingas funkcijas. Vaidmens komplikacija pasiekiama tiek formuojant aktyvų reakcijos centrą tarp dviejų katalizinių domenų, tiek formuojant visiškai naujas sritis.
Kai kurie fermentiniai baltymai (pavyzdžiui, lizocimas irglikogeno fosforilazė) gali būti labai įvairaus dydžio (atitinkamai 129 ir 842 aminorūgščių liekanos), nors jos katalizuoja tų pačių tipų cheminių jungčių skilimo reakciją. Skirtumas tas, kad masyvesni ir didesni fermentai geba geriau kontroliuoti savo padėtį erdvėje, o tai užtikrina didesnį stabilumą ir reakcijos greitį.
Pagrindinė fermentų klasifikacija
1. Oksidoreduktazės. Fermentinių baltymų funkcija šiuo atveju yra skatinti redokso reakcijas.
2. Pervedimai. Gali atlikti perkėlimą tarp šių grupių substratų:
- Vienos anglies likučiai.
- Aldehidų ir ketonų likučiai.
- Acilo ir glikozilo komponentai.
- Alkilo (išimties atveju netoleruoja CH3) liekanų.
- Azoto bazės.
- Grupės, kuriose yra fosforo.
3. Hidrolazės. Šiuo atveju baltymų fermentinės funkcijos reikšmė yra šių tipų junginių skilimas:
- Esteriai.
- Glikozidai.
- Esteriai, taip pat tioeteriai.
- Peptidinio tipo jungtys.
- C-N tipo ryšiai (išskyrus tuos pačius peptidus).
4. Liazė. Jie turi galimybę atskirti grupes ir vėliau sudaryti dvigubą ryšį. Be to, galima atlikti atvirkštinį procesą: atskirų grupių pridėjimas prie dvigubų ryšių.
5. Izomerazės. Šiuo atveju baltymų fermentinė funkcija yra katalizuoti sudėtingas izomerines reakcijas. Šiai grupei priklauso šie fermentai:
- Racemazės, epimerazės.
- Cistrans izomerazė.
- Intramolekulinės oksidoreduktazės.
- Intramolekulinės transferazės.
- Intramolekulinės liazės.
6. Ligazės (kitaip sintetazės). Jie padeda suskaidyti ATP, kartu formuojant tam tikras jungtis.
Kas lieka iš fermento po sąveikos su substratu?
Dažnai fermentas yra rutulinis baltymaskilmės, kurio aktyvųjį centrą atstovauja jo pačios aminorūgščių liekanos. Visais kitais atvejais centre yra glaudžiai su juo susieta protezų grupė arba kofermentas (pvz., ATP), kurio ryšys yra daug silpnesnis. Visas katalizatorius vadinamas holofermentu, o jo liekana, susidariusi pašalinus ATP, vadinama apofermentu.
Taigi, remiantis tuo, fermentai skirstomi į šias grupes:
- Paprastos hidrolazės, lizazės ir izomerazės, kuriose visiškai nėra kofermento bazės.
- Fermentiniai baltymai (pavyzdžiai – kai kurios transaminazės), turintys protezinę grupę (pavyzdžiui, lipoinė rūgštis). Šiai grupei taip pat priklauso daug peroksidazių.
- Enizmai, kuriems reikalinga kofermento regeneracija. Tai apima kinazes, taip pat daugumą oksidoreduktazių.
- Kiti katalizatoriai, kurių sudėtis dar nėra iki galo ištirta.
Visos medžiagos, kurios yra pirmosios dalisgrupės plačiai naudojamos maisto pramonėje. Visiems kitiems katalizatoriams aktyvuoti reikia labai specifinių sąlygų, todėl jie veikia tik organizme arba kai kuriuose laboratoriniuose eksperimentuose. Taigi fermentinė funkcija yra labai specifinė reakcija, kurią sudaro tam tikrų tipų reakcijų stimuliavimas (katalizavimas) griežtai apibrėžtomis sąlygomis žmogaus ar gyvūno organizme.
Kas vyksta aktyvioje vietoje arba Kodėl fermentai veikia taip efektyviai?
Fermentų specifiškumo tipai
Jis gali būti absoliutus.Šiuo atveju specifiškumas pasireiškia tik vienam, griežtai apibrėžtam fermento tipui. Taigi ureazė sąveikauja tik su karbamidu. Jis jokiomis aplinkybėmis nereaguos su piene esančia laktoze. Tai yra fermentų baltymų funkcija organizme.
Be to, absoliutus grupės specifiškumas nėra neįprastas. Kaip rodo pavadinimas, šiuo atvejuyra „jautrumas“ tik vienai organinių medžiagų klasei (esteriams, įskaitant esterius, alkoholius ar aldehidus). Taigi pepsinas, kuris yra vienas iš pagrindinių skrandžio fermentų, pasižymi specifiškumu tik peptidinės jungties hidrolizės atžvilgiu. Alkoholio dehidrazė sąveikauja tik su alkoholiais, o pieno dehidrazė nieko neskaido, išskyrus α-hidroksi rūgštis.
Taip pat atsitinka, kad fermentinė funkcijabūdingas tam tikrai junginių grupei, tačiau tam tikromis sąlygomis fermentai gali veikti medžiagas, visiškai kitokias nei jų pagrindinis „taikinys“. Šiuo atveju katalizatorius „gravituoja“ tam tikros klasės medžiagų link, tačiau tam tikromis sąlygomis gali suskaidyti ir kitus junginius (nebūtinai panašius). Tiesa, tokiu atveju reakcija vyks daug kartų lėčiau.
Trypsino gebėjimas veikti yra plačiai žinomasant peptidinių ryšių, tačiau tik nedaugelis žino, kad šis baltymas, atliekantis fermentinę funkciją virškinimo trakte, gali gerai sąveikauti su įvairiais esterio junginiais.
Galiausiai specifiškumas yra optinis.Šie fermentai gali sąveikauti su daugybe visiškai skirtingų medžiagų, tačiau tik su sąlyga, kad jie turi griežtai apibrėžtas optines savybes. Taigi baltymų fermentinė funkcija šiuo atveju daugeliu atžvilgių panaši į ne fermentų, o neorganinės kilmės katalizatorių veikimo principą.
Kokie veiksniai lemia katalizės efektyvumą?
- Koncentracijos efektas.
- Erdvinės orientacijos poveikis.
- Aktyvaus reakcijos centro daugiafunkciškumas.
Apskritai koncentracijos efekto esmė yra niekisnesiskiria nuo neorganinės katalizės reakcijos. Šiuo atveju aktyviajame centre sukuriama substrato koncentracija, kuri yra kelis kartus didesnė už tą pačią reikšmę visam kitam tirpalo tūriui. Reakcijos centre medžiagos molekulės, kurios turi reaguoti viena su kita, yra selektyviai rūšiuojamos. Nesunku atspėti, kad būtent dėl šio poveikio cheminių reakcijų greitis padidėja keliais dydžiais.
Kai vyksta standartinis cheminis procesas,Itin svarbu, kuri sąveikaujančių molekulių dalis susidurs viena su kita. Paprasčiau tariant, medžiagos molekulės susidūrimo momentu turi būti griežtai orientuotos viena kitos atžvilgiu. Dėl to, kad aktyviajame fermento centre toks posūkis atliekamas priverstinai, po kurio visi dalyvaujantys komponentai išsirikiuoja į tam tikrą liniją, katalizės reakcija paspartėja maždaug trimis dydžiais.
Šiuo atveju pagal daugiafunkciškumąreiškia visų aktyvaus centro komponentų savybę vienu metu (arba griežtai kartu) veikti „apdorotos“ medžiagos molekulę. Tuo pačiu metu ji (molekulė) ne tik atitinkamai fiksuojama erdvėje (žr. aukščiau), bet ir reikšmingai keičia savo charakteristikas. Visa tai kartu lemia tai, kad fermentams tampa daug lengviau reikiamu būdu veikti substratą.
