La struttura delle proteine può essere rappresentata da una delle quattro opzioni. Ogni opzione ha le sue caratteristiche. Quindi, c'è una struttura quaternaria, ternaria, secondaria e primaria della proteina.
L'ultimo livello in questo elenco rappresentaè una catena polipeptidica lineare di amminoacidi. Gli amminoacidi sono collegati tra loro da legami peptidici. La struttura primaria di una proteina è il livello più semplice di organizzazione in una molecola. L'elevata stabilità della molecola è assicurata da legami peptidici covalenti tra il gruppo alfa-ammino in un amminoacido e il gruppo alfa-carbossilico nell'altro.
Quando i legami peptidici si formano nelle celluleil gruppo carbossilico viene attivato per primo. Poi c'è una connessione con il gruppo amminico. Più o meno allo stesso modo, viene eseguita la sintesi di laboratorio del polipeptide.
Legame peptidico, che èun frammento ripetuto di una catena polipeptidica, ha una serie di caratteristiche. Sotto l'influenza di queste caratteristiche, non si forma solo la struttura primaria della proteina. Influenzano anche i livelli organizzativi più elevati della catena polipeptidica. Tra le principali caratteristiche distintive vi sono la complanarità (la capacità di tutti gli atomi inclusi nel gruppo peptidico di trovarsi sullo stesso piano), la trasposizione dei sostituenti relativi al legame C-N e la proprietà di esistere in 2 forme di risonanza. Le caratteristiche del legame peptidico includono anche la capacità di formare legami idrogeno. In questo caso, da ciascun gruppo peptidico, si possono formare due legami idrogeno con altri gruppi (compresi quelli peptidici). Tuttavia, ci sono delle eccezioni. Questi includono gruppi peptidici con gruppi amminici di idrossiprolina o prolina. Possono formare solo un legame idrogeno. Ciò influisce sulla formazione di una struttura proteica secondaria. Quindi, nell'area in cui si trova l'idrossiprolina o la prolina, la catena peptidica si piega facilmente a causa del fatto che non esiste un secondo legame idrogeno che la trattenga (come al solito).
Il nome dei peptidi è formato dai nomiamminoacidi inclusi in essi. Un dipeptide fornisce due amminoacidi, un tripeptide tre, un tetrapeptide quattro e così via. Ciascuna catena polipeptidica (o peptide) di qualsiasi lunghezza ha un amminoacido N-terminale contenente un gruppo amminico libero e un amminoacido C-terminale contenente un gruppo carbossilico libero.
Proprietà proteiche.
Durante lo studio di questi composti, gli scienziati erano interessatialcune domande. I ricercatori, prima di tutto, hanno cercato di scoprire le dimensioni, la forma e la massa delle molecole proteiche. Va notato che questi erano compiti piuttosto difficili. La difficoltà consisteva nel fatto che la determinazione del peso molecolare relativo dall'aumento del punto di ebollizione delle soluzioni proteiche (come si fa con altre sostanze) è impossibile, poiché le soluzioni proteiche non possono essere bollite. E la determinazione dell'indicatore in base alla diminuzione della temperatura di congelamento fornisce risultati imprecisi. Inoltre, le proteine non si trovano mai in forma pura. Tuttavia, utilizzando i metodi sviluppati, è stato scoperto che il peso molecolare varia da 14 a 45 mila e oltre.
Una delle caratteristiche importanti dei composti èsalatura frazionata. Questo processo è l'isolamento delle proteine dalle soluzioni dopo l'aggiunta di soluzioni saline con diverse concentrazioni.
Un'altra caratteristica importante èdenaturazione. Questo processo si verifica durante la precipitazione delle proteine da parte dei metalli pesanti. La denaturazione è una perdita di proprietà naturali. Questo processo comporta varie trasformazioni della molecola, oltre alla rottura della catena polipeptidica. In altre parole, la struttura primaria della proteina rimane invariata dopo la denaturazione.
