Una macromolecola è una molecola che haalto peso molecolare. La sua struttura è presentata sotto forma di collegamenti ripetuti. Consideriamo le caratteristiche di tali composti, il loro significato per la vita degli esseri viventi.
Caratteristiche della composizione
Le macromolecole biologiche sono formate da centinaia di migliaia di piccoli materiali di partenza. Gli organismi viventi sono caratterizzati da tre tipi principali di macromolecole: proteine, polisaccaridi, acidi nucleici.
I monomeri di partenza per loro sonomonosaccaridi, nucleotidi, amminoacidi. Una macromolecola è quasi il 90 percento della massa delle cellule. A seconda della sequenza dei residui amminoacidici si forma una molecola proteica specifica.
Quelle sostanze che hanno una massa molare superiore a 103 Da sono considerate ad alto peso molecolare.
Storia del termine
Quando è comparsa la macromolecola? Questo concetto è stato introdotto dal premio Nobel per la chimica Hermann Staudinger nel 1922.
La bobina polimerica può essere vista comefilo aggrovigliato causato dallo svolgimento accidentale della bobina in tutta la stanza. Questa bobina cambia sistematicamente la sua conformazione; questa è la configurazione spaziale della macromolecola. È simile alla traiettoria del moto browniano.
Un tale groviglio si forma a causa delche a una certa distanza la catena polimerica “perde” l'informazione di direzione. Si può parlare di bobina quando la lunghezza dei composti ad alto peso molecolare è molto maggiore della lunghezza del frammento strutturale.
Configurazione globulare
Una macromolecola è una conformazione densa, inche puoi confrontare la frazione di volume del polimero con un'unità. Lo stato globulare si realizza in quei casi in cui nasce l'attrazione reciproca con l'azione reciproca delle singole unità polimeriche tra loro e l'ambiente esterno.
Una replica della struttura di una macromolecola è la parte dell'acqua incorporata come elemento di tale struttura. È l'ambiente idratato più vicino alla macromolecola.
Caratterizzazione di una molecola proteica
Le macromolecole proteiche sono idrofilesostanze. Quando la proteina secca viene sciolta in acqua, inizialmente si gonfia, quindi si osserva una transizione graduale in soluzione. Durante il gonfiore, le molecole d'acqua penetrano nella proteina e si legano alla sua struttura con gruppi polari. Allo stesso tempo, il denso imballaggio della catena polipeptidica viene allentato. La molecola proteica rigonfia è considerata una soluzione inversa. Con il successivo assorbimento di molecole d'acqua, si osserva la separazione delle molecole proteiche dalla massa totale e si verifica anche il processo di dissoluzione.
Ma il rigonfiamento di una molecola proteica non causa in tutti i casi la dissoluzione. Ad esempio, il collagene, dopo aver assorbito le molecole d'acqua, rimane in uno stato gonfio.
Teoria dell'idratazione
Secondo questa teoria, i composti ad alto peso molecolare non lo sonosemplicemente adsorbe, si verifica il legame elettrostatico delle molecole d'acqua ai frammenti polari dei radicali laterali degli amminoacidi, che hanno una carica negativa, così come degli amminoacidi basici, che hanno una carica positiva.
L'acqua parzialmente idratata è legata da gruppi peptidici che formano legami idrogeno con le molecole d'acqua.
Ad esempio, polipeptidi che hannogruppi laterali non polari. Quando è collegato a gruppi peptidici, allontana le catene polipeptidiche. La presenza di ponti interchain non consente di staccare completamente le molecole proteiche e di trasferirle sotto forma di soluzione.
La struttura delle macromolecole viene distrutta dal riscaldamento, con conseguente rottura e rilascio delle catene polipeptidiche.
Caratteristiche della gelatina
La composizione chimica della gelatina è simile al collagene, forma un liquido viscoso con l'acqua. Tra le proprietà caratteristiche della gelatina, si può individuare la sua capacità di gelificare.
Questi tipi di molecole sono usati come sostituti emostatici e plasmatici. La capacità della gelatina di formare gel viene utilizzata nella produzione di capsule nell'industria farmaceutica.
Caratteristica di solubilità delle macromolecole
Questi tipi di molecole hanno differentisolubilità in acqua. È determinato dalla composizione degli amminoacidi. In presenza di amminoacidi polari nella struttura, la capacità di dissolversi in acqua aumenta notevolmente.
Inoltre, questa proprietà è influenzata dalla funzionalitàorganizzazione della macromolecola. Le proteine globulari hanno una solubilità maggiore rispetto alle macromolecole fibrillari. Nel corso di numerosi esperimenti è stata stabilita la dipendenza della dissoluzione dalle caratteristiche del solvente utilizzato.
La struttura primaria di ciascuna molecola proteica è diversa, il che conferisce alla proteina proprietà individuali. La presenza di legami crociati tra le catene polipeptidiche riduce la solubilità.
La struttura primaria delle molecole proteiche si forma a causa dei legami peptidici (ammide), quando viene distrutta, la proteina viene denaturata.
Salando
Per aumentare la solubilità delle molecole proteicheutilizzare soluzioni di sali neutri. Ad esempio, in modo simile, è possibile eseguire la precipitazione selettiva delle proteine, effettuare il loro frazionamento. Il numero di molecole ottenute dipende dalla composizione iniziale della miscela.
La particolarità delle proteine, che si ottengono per salatura, è la conservazione delle caratteristiche biologiche dopo la completa rimozione del sale.
L'essenza del processo è la rimozione di anioni ecationi del sale del guscio proteico idratato, che assicura la stabilità della macromolecola. Il numero massimo di molecole proteiche viene salato utilizzando solfati. Questo metodo viene utilizzato per la purificazione e la separazione delle macromolecole proteiche, poiché differiscono in modo significativo nel valore di carica e nei parametri del guscio di idratazione. Ogni proteina ha la sua zona di salatura, cioè è necessario selezionare per essa un sale di una data concentrazione.
Aminoacidi
Attualmente sono noti circa duecento amminoacidi che fanno parte delle molecole proteiche. A seconda della struttura, si dividono in due gruppi:
- proteinogenici, che fanno parte delle macromolecole;
- non proteinogenico, non partecipa attivamente alla formazione delle proteine.
Gli scienziati sono riusciti a decifrare la sequenzaamminoacidi in molte molecole proteiche di origine animale e vegetale. Tra gli amminoacidi che si trovano abbastanza spesso nella composizione delle molecole proteiche, si notano serina, glicina, leucina, alanina. Ogni biopolimero naturale ha una propria composizione di amminoacidi. Ad esempio, le protamine contengono circa l'85% di arginina, ma non sono aminoacidi ciclici e acidi. La fibroina è una molecola proteica naturale della seta che contiene circa la metà della glicina. Il collagene contiene amminoacidi rari come l'idrossiprolina, l'idrossilisina, che sono assenti in altre macromolecole proteiche.
La composizione degli amminoacidi è determinata non solo dalle caratteristiche degli amminoacidi, ma anche dalle funzioni, lo scopo delle macromolecole proteiche. La loro sequenza è determinata dal codice genetico.
Livelli di organizzazione strutturale dei biopolimeri
Esistono quattro livelli: primario, secondario, terziario e quaternario. Ogni struttura ha le sue caratteristiche distintive.
La struttura primaria delle molecole proteiche è una catena polipeptidica lineare di residui di amminoacidi legati da legami peptidici.
È questa struttura la più stabile, poiché contiene legami covalenti peptidici tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un'altra molecola.
La struttura secondaria implica il ripiegamento della catena polipeptidica utilizzando legami idrogeno in una forma elicoidale.
Il tipo terziario di biopolimero è ottenuto dal ripiegamento spaziale del polipeptide. Le forme a spirale e piegate a strati di strutture terziarie sono suddivise.
Le proteine globulari sono caratterizzate da una forma ellittica, mentre le molecole fibrillari sono caratterizzate da una forma allungata.
Se la macromolecola ne contiene solo unacatena polipeptidica, la proteina ha solo una struttura terziaria. Ad esempio, è una proteina del tessuto muscolare (mioglobina), necessaria per il legame dell'ossigeno. Alcuni biopolimeri sono costruiti da più catene polipeptidiche, ciascuna con una struttura terziaria. In questo caso, la macromolecola ha una struttura quaternaria, costituita da diversi globuli combinati in una grande struttura. L'emoglobina può essere considerata l'unica proteina quaternaria che contiene circa l'8% di istidina. È lui che è il tampone intracellulare attivo negli eritrociti, che consente di mantenere il pH del sangue a un livello stabile.
Acidi nucleici
Sono composti ad alto peso molecolareche sono formati da frammenti di nucleotidi. RNA e DNA si trovano in tutte le cellule viventi, sono loro che svolgono la funzione di immagazzinare, trasmettere e anche realizzare informazioni ereditarie. I monomeri sono nucleotidi. Ciascuno di essi contiene il resto della base azotata, carboidrati e acido fosforico. Gli studi hanno dimostrato che il principio di complementarità è osservato nel DNA di diversi organismi viventi. Gli acidi nucleici sono solubili in acqua, ma non solubili in solventi organici. Questi biopolimeri vengono distrutti quando la temperatura aumenta, la radiazione ultravioletta.
Invece di concludere
Oltre a varie proteine e acidi nucleici,le macromolecole sono carboidrati. I polisaccaridi hanno centinaia di monomeri nella loro composizione, che hanno un piacevole sapore dolciastro. Enormi molecole di proteine e acidi nucleici con subunità complesse possono essere citate come esempi della struttura gerarchica delle macromolecole.
Ad esempio, la struttura spaziale di un globulareLa molecola proteica è una conseguenza dell'organizzazione gerarchica multilivello degli amminoacidi. C'è una stretta connessione tra i singoli livelli, gli elementi di un livello più alto sono associati a strati più bassi.
Tutti i biopolimeri svolgono una funzione importante e simile.Sono gli elementi costitutivi delle cellule viventi e sono responsabili della memorizzazione e della trasmissione delle informazioni ereditarie. Ogni creatura vivente è caratterizzata da proteine specifiche, quindi i biochimici affrontano un compito difficile e responsabile, risolvendo il quale salvano gli organismi viventi da morte certa.
