La biosintesi delle proteine avviene in tutti gli organitessuti e cellule. La maggior quantità di proteine è sintetizzata nel fegato. I ribosomi effettuano la biosintesi delle proteine. Per loro natura chimica, i ribosomi sono nucleoproteine costituite da RNA (50-65%) e proteine (35-50%). L'acido ribonucleico è una parte costitutiva del reticolo endoplasmatico granulare, dove avvengono la biosintesi e il movimento delle molecole proteiche sintetizzate.
I ribosomi in una cellula sono sotto forma di cluster da 3 a 100 unità: un polisoma (poliribosoma). I ribosomi sono solitamente interconnessi da una sorta di filo visibile al microscopio elettronico: i-RNA.
Ogni ribosoma è in grado di sintetizzare indipendentemente una catena polipeptidica, un gruppo - diverse catene di questo tipo e molecole proteiche.
Fasi di biosintesi proteica
Attivazione degli aminoacidi.Gli amminoacidi entrano nell'ialoplasma dal fluido intercellulare a seguito di diffusione, osmosi o trasferimento attivo. Ogni tipo di aminoacidi e imminoacidi interagisce con un singolo enzima: l'aminoacil sintetasi. La reazione è attivata da cationi di magnesio, manganese, cobalto. Viene prodotto un amminoacido attivato.
Biosintesi proteica (seconda fase) - interazione econnessione di un amminoacido attivato con t-RNA. Gli amminoacidi attivati (aminoaciladenilato) vengono trasferiti dagli enzimi al t-RNA del citoplasma. Il processo è catalizzato da aminoacil-RNA sintetasi. Il resto dell'amminoacido è legato da un gruppo carbossilico al gruppo ossidrile del secondo atomo di carbonio del ribosio del nucleotide t-RNA.
Biosintesi proteica (terzo stadio) - trasportocomplesso dell'aminoacido attivato con t-RNA nel ribosoma della cellula. L'amminoacido è associato al t-RNA e viene trasferito dall'ialoplasma al ribosoma. Il processo è catalizzato da enzimi specifici, di cui nel corpo ce ne sono almeno 20. Alcuni amminoacidi sono trasportati da diversi t-RNA (ad esempio valina e leucina - da tre t-RNA). Questo processo utilizza l'energia di GTP e ATP. Il quarto stadio della biosintesi è caratterizzato dal legame dell'aminoacil-t-RNA al complesso m-RNA-ribosoma. L'aminoacil-t-RNA, avvicinandosi al ribosoma, interagisce con l'i-RNA. Ogni t-RNA ha una regione di tre nucleotidi - un anticodone. Nell'i-RNA, corrisponde a una regione con tre nucleotidi: un codone. Ogni codone ha un corrispondente anticodone t-RNA e un amminoacido. Nel corso della biosintesi, gli amminoacidi vengono attaccati ai ribosomi sotto forma di amminoacil-tRNA, che vengono successivamente formati in una catena polipeptidica nell'ordine determinato dal posizionamento dei codoni nell'i-RNA.
La fase successiva della biosintesi proteica è l'iniziazionecatena polipeptidica. Dopo che due aminoacil-t-RNA adiacenti hanno attaccato i loro anticodoni ai codoni dell'm-RNA, vengono create le condizioni per la sintesi della catena polipeptidica. Si forma un legame peptidico. Questi processi sono catalizzati da peptidi sintetasi, attivati da cationi Mg e da fattori di iniziazione di natura proteica F1, F2, F3. La fonte di energia chimica è l'acido guanosina trifosfato.
Terminazione della catena polipeptidica.Il ribosoma, sulla cui superficie è stata sintetizzata la catena polipeptidica, raggiunge l'estremità della catena dell'm-RNA e quindi "salta" da essa. Un nuovo ribosoma è attaccato all'estremità opposta dell'i-RNA al suo posto, che effettua la sintesi della successiva molecola polipeptidica. La catena polipeptidica viene staccata dal ribosoma e secreta nell'ialoplasma. Questa reazione è condotta da uno specifico fattore di rilascio (fattore R), che è attaccato al ribosoma e facilita l'idrolisi del legame estere tra il polipeptide e il t-RNA.
Nello ialoplasma si formano catene polipeptidicheproteine semplici e complesse. Si formano strutture secondarie, terziarie e, in molti casi, quaternarie della molecola proteica. Pertanto, si verifica la biosintesi delle proteine nella cellula.
