हमारे शरीर का कार्य अत्यंत जटिल हैएक प्रक्रिया जिसमें लाखों कोशिकाएँ, हजारों विभिन्न पदार्थ शामिल होते हैं। लेकिन एक ऐसा क्षेत्र है जो पूरी तरह से और पूरी तरह से विशेष प्रोटीन पर निर्भर करता है, जिसके बिना किसी व्यक्ति या जानवर का जीवन पूरी तरह से असंभव होगा। जैसा कि आपने शायद अनुमान लगाया, हम अब एंजाइमों के बारे में बात कर रहे हैं।
चूंकि ये पदार्थ पर आधारित हैंमुख्य रूप से प्रोटीन, तो वे स्वयं उन्हें माना जा सकता है। आपको यह जानने की जरूरत है कि एंजाइमों की खोज पहली बार 19वीं शताब्दी के 30 के दशक में की गई थी, लेकिन वैज्ञानिकों को उनके लिए कमोबेश एक समान परिभाषा में आने में एक सदी से अधिक समय लगा। तो एंजाइम प्रोटीन का कार्य क्या है? आप इसके बारे में, साथ ही साथ उनकी संरचना और प्रतिक्रियाओं के उदाहरणों के बारे में हमारे लेख से सीखेंगे।
आपको यह समझने की जरूरत है कि हर प्रोटीन नहीं कर सकतासिद्धांत रूप में भी एक एंजाइम हो। केवल गोलाकार प्रोटीन ही अन्य कार्बनिक यौगिकों के संबंध में उत्प्रेरक गतिविधि प्रदर्शित करने में सक्षम हैं। इस वर्ग के सभी प्राकृतिक यौगिकों की तरह, एंजाइम अमीनो एसिड अवशेषों से बने होते हैं। याद रखें कि प्रोटीन का एंजाइमेटिक कार्य (जिनके उदाहरण लेख में होंगे) केवल वे ही कर सकते हैं जिनका दाढ़ द्रव्यमान 5000 से कम नहीं है।
एंजाइम क्या है, आधुनिक परिभाषाएं
एंजाइम जैविक के लिए उत्प्रेरक हैंमूल। वे प्रतिक्रिया में भाग लेने वाले दो पदार्थों (सब्सट्रेट) के बीच निकटतम संपर्क के कारण प्रतिक्रियाओं को तेज करने की क्षमता रखते हैं। हम कह सकते हैं कि प्रोटीन का एंजाइमेटिक कार्य कुछ जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं के उत्प्रेरण की प्रक्रिया है जो केवल एक जीवित जीव की विशेषता है। उनमें से केवल एक छोटे से हिस्से को प्रयोगशाला स्थितियों में पुन: पेश किया जा सकता है।
एंजाइम के कौन से भाग सीधे प्रतिक्रिया में शामिल होते हैं?
ध्यान दें कि वे सभी सब्सट्रेट के संपर्क में नहीं आते हैं।एंजाइम का शरीर, लेकिन इसका केवल एक छोटा सा हिस्सा, जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। यह उनकी मुख्य संपत्ति है, पूरकता। इस अवधारणा का तात्पर्य है कि एंजाइम आकार में सब्सट्रेट और इसके भौतिक रासायनिक गुणों के लिए आदर्श रूप से अनुकूल है। हम कह सकते हैं कि इस मामले में एंजाइम प्रोटीन का कार्य इस प्रकार है:
- इनका पानी जैसा खोल सतह से ऊपर आ जाता है।
- एक निश्चित विकृति होती है (उदाहरण के लिए ध्रुवीकरण)।
- जिसके बाद वे अंतरिक्ष में एक विशेष तरीके से स्थित होते हैं, साथ ही साथ एक दूसरे के करीब भी आते हैं।
ये कारक हैं जो प्रतिक्रिया के त्वरण का कारण बनते हैं। अभी के लिए, आइए एंजाइम और अकार्बनिक उत्प्रेरक के बीच तुलना करें।
तुलना की गई विशेषता | एंजाइमों | अकार्बनिक उत्प्रेरक |
आगे और पीछे की प्रतिक्रियाओं का त्वरण | समान | समान |
विशिष्टता (पूरकता) | केवल एक निश्चित प्रकार के पदार्थ के लिए उपयुक्त, उच्च विशिष्टता | सार्वभौमिक हो सकता है, एक साथ कई समान प्रतिक्रियाओं को तेज कर सकता है |
गति प्रतिक्रिया | अभिक्रिया की तीव्रता को कई लाख गुना बढ़ा दें | त्वरण सैकड़ों और हजारों बार |
गर्म करने की प्रतिक्रिया | इसमें शामिल प्रोटीन के पूर्ण या आंशिक विकृतीकरण के कारण प्रतिक्रिया शून्य हो जाती है | गर्म होने पर, अधिकांश उत्प्रेरक प्रतिक्रियाएं कई बार तेज हो जाती हैं। |
जैसा कि आप देख सकते हैं, प्रोटीन का एंजाइमेटिक कार्यविशिष्टता का सुझाव देता है। हम यह भी जोड़ते हैं कि इनमें से कई प्रोटीनों में प्रजाति विशिष्टता भी होती है। सीधे शब्दों में कहें, मानव एंजाइम गिनी सूअरों के लिए उपयुक्त होने की संभावना नहीं है।
एंजाइम संरचना के बारे में महत्वपूर्ण जानकारी
माध्यमिक स्तर के लिए, तोइससे संबंधित अतिरिक्त प्रकार के बांडों का उपयोग करके निर्धारित किया जाता है जो इन अमीनो एसिड अवशेषों के बीच उत्पन्न हो सकते हैं। ये हाइड्रोजन, इलेक्ट्रोस्टैटिक, हाइड्रोफोबिक बॉन्ड, साथ ही वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन हैं। इन बंधनों के कारण होने वाले तनाव के परिणामस्वरूप, एंजाइम के विभिन्न भागों में α-हेलीकॉप्टर, लूप और β-स्ट्रैंड बनते हैं।
तृतीयक संरचना के परिणामस्वरूप प्रकट होता हैकि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तुलनात्मक रूप से बड़े हिस्से आसानी से फोल्ड हो जाते हैं। परिणामी स्ट्रैंड्स को डोमेन कहा जाता है। अंत में, इस संरचना का अंतिम गठन विभिन्न डोमेन के बीच एक स्थिर अंतःक्रिया स्थापित होने के बाद ही होता है। यह याद रखना चाहिए कि डोमेन का निर्माण स्वयं एक दूसरे से बिल्कुल स्वतंत्र क्रम में होता है।
डोमेन की कुछ विशेषताएं
एक नियम के रूप में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला जिससे वेलगभग 150 अमीनो एसिड अवशेषों से मिलकर बनता है। जब डोमेन एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं, तो एक ग्लोब्यूल बनता है। चूंकि सक्रिय केंद्रों द्वारा उनके आधार पर एंजाइमेटिक कार्य किया जाता है, इसलिए इस प्रक्रिया के महत्व को समझना चाहिए।
डोमेन स्वयं उस बीच में भिन्न होता हैइसकी संरचना में अमीनो एसिड के अवशेष कई इंटरैक्शन देखे गए हैं। उनकी संख्या स्वयं डोमेन के बीच प्रतिक्रियाओं की तुलना में बहुत बड़ी है। इस प्रकार, उनके बीच की गुहाएं विभिन्न कार्बनिक सॉल्वैंट्स की कार्रवाई के लिए अपेक्षाकृत "असुरक्षित" हैं। उनका आयतन लगभग 20-30 क्यूबिक एंगस्ट्रॉम है, जो पानी के कई अणुओं में फिट बैठता है। विभिन्न डोमेन में अक्सर एक पूरी तरह से अद्वितीय स्थानिक संरचना होती है, जो पूरी तरह से अलग कार्यों के प्रदर्शन से जुड़ी होती है।
सक्रिय केंद्र
एक नियम के रूप में, सक्रिय केंद्र सख्ती से स्थित हैंडोमेन के बीच। तदनुसार, उनमें से प्रत्येक प्रतिक्रिया के दौरान बहुत महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। डोमेन की इस व्यवस्था के कारण, एंजाइम के इस क्षेत्र में काफी लचीलापन और गतिशीलता पाई जाती है। यह अत्यंत महत्वपूर्ण है, क्योंकि एंजाइमी कार्य केवल उन यौगिकों द्वारा किया जाता है जो अपनी स्थानिक स्थिति को तदनुसार बदल सकते हैं।
एंजाइम के शरीर में पॉलीपेप्टाइड बंधन की लंबाई के बीच औरउनके द्वारा जटिल कार्यों को किस हद तक किया जाता है, इसका सीधा संबंध है। भूमिका की जटिलता दो उत्प्रेरक डोमेन के बीच प्रतिक्रिया के एक सक्रिय केंद्र के गठन और पूरी तरह से नए डोमेन के गठन के माध्यम से प्राप्त की जाती है।
कुछ एंजाइम प्रोटीन (उदाहरण लाइसोजाइम हैं औरग्लाइकोजन फॉस्फोरिलेज़) आकार में बहुत भिन्न हो सकते हैं (क्रमशः 129 और 842 अमीनो एसिड अवशेष), हालांकि वे एक ही प्रकार के रासायनिक बंधों की दरार को उत्प्रेरित करते हैं। अंतर यह है कि अधिक विशाल और बड़े एंजाइम अंतरिक्ष में अपनी स्थिति को बेहतर ढंग से नियंत्रित करने में सक्षम होते हैं, जो अधिक स्थिरता और प्रतिक्रिया दर सुनिश्चित करता है।
एंजाइमों का मूल वर्गीकरण
1. ऑक्सीडोरक्टेज। इस मामले में एंजाइम प्रोटीन का कार्य रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को प्रोत्साहित करना है।
2. स्थानान्तरण। वे निम्नलिखित समूहों के सबस्ट्रेट्स के बीच स्थानांतरित कर सकते हैं:
- एक-कार्बन अवशेष।
- एल्डिहाइड और कीटोन के अवशेष।
- एसाइल और ग्लाइकोसिल घटक।
- अल्काइल (अपवाद के रूप में, CH3 को स्थानांतरित नहीं कर सकता) अवशेष।
- नाइट्रोजनयुक्त क्षार।
- फास्फोरस समूह।
3. हाइड्रोलिसिस। इस मामले में, प्रोटीन के एंजाइमेटिक कार्य का महत्व निम्नलिखित प्रकार के यौगिकों के दरार में होता है:
- जटिल एस्टर।
- ग्लाइकोसाइड।
- ईथर के साथ-साथ थियोएथर भी।
- पेप्टाइड-प्रकार के बंधन।
- सी-एन प्रकार के लिंक (सभी समान पेप्टाइड्स को छोड़कर)।
4. लाइसेस। उनके पास दोहरे बंधन के बाद के गठन के साथ समूहों को अलग करने की क्षमता है। इसके अलावा, रिवर्स प्रक्रिया भी की जा सकती है: अलग-अलग समूहों को डबल बॉन्ड से जोड़ना।
5. आइसोमेरेस। इस मामले में, प्रोटीन का एंजाइमेटिक कार्य जटिल आइसोमेरिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना है। इस समूह में निम्नलिखित एंजाइम शामिल हैं:
- रेसमेस, एपिमेरेज़।
- सिस्ट्रान्सिसोमेरेज़।
- इंट्रामोल्युलर ऑक्सीडोरक्टेसेस।
- इंट्रामोल्युलर ट्रांसफ़रेज़।
- इंट्रामोल्युलर लाइसिस।
6. लिगेज (अन्यथा सिंथेटेस के रूप में जाना जाता है)। कुछ बांडों के एक साथ गठन के साथ एटीपी के दरार के लिए परोसें।
क्रियाधार के साथ परस्पर क्रिया करने के बाद एंजाइम का क्या अवशेष रहता है?
अक्सर एंजाइम एक गोलाकार प्रोटीन होता हैउत्पत्ति, जिसका सक्रिय केंद्र अपने स्वयं के अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा दर्शाया गया है। अन्य सभी मामलों में, केंद्र में इसके साथ दृढ़ता से जुड़ा एक कृत्रिम समूह या एक कोएंजाइम (एटीपी, उदाहरण के लिए) शामिल है, जिसका कनेक्शन बहुत कमजोर है। पूरे उत्प्रेरक को होलोनीजाइम कहा जाता है, और एटीपी को हटाने के बाद बनने वाले इसके अवशेषों को एपोएंजाइम कहा जाता है।
इस प्रकार, इस आधार पर, एंजाइमों को निम्नलिखित समूहों में विभाजित किया जाता है:
- सरल हाइड्रोलिसिस, लाइसेस और आइसोमेरेज़ जिनमें कोएंजाइम बेस बिल्कुल नहीं होता है।
- प्रोस्थेटिक समूह (उदाहरण के लिए लिपोइक एसिड) युक्त प्रोटीन एंजाइम (उदाहरण कुछ ट्रांसएमिनेस हैं)। कई पेरोक्सीडेस भी इसी समूह के हैं।
- एनिज्म, जिसके लिए कोएंजाइम के पुनर्जनन की आवश्यकता होती है। इनमें किनेसेस, साथ ही अधिकांश ऑक्सीडोरक्टेस शामिल हैं।
- अन्य उत्प्रेरक, जिनकी संरचना अभी तक पूरी तरह से समझ में नहीं आई है।
सभी पदार्थ जो पहले का हिस्सा हैंखाद्य उद्योग में समूहों का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। अन्य सभी उत्प्रेरकों को उनके सक्रियण के लिए बहुत विशिष्ट परिस्थितियों की आवश्यकता होती है, और इसलिए वे केवल शरीर में या कुछ प्रयोगशाला प्रयोगों में काम करते हैं। इस प्रकार, एंजाइमेटिक फ़ंक्शन एक बहुत ही विशिष्ट प्रतिक्रिया है, जिसमें मानव या पशु जीव की कड़ाई से परिभाषित स्थितियों के तहत कुछ प्रकार की प्रतिक्रियाओं को उत्तेजित (उत्प्रेरण) होता है।
सक्रिय केंद्र में क्या हो रहा है, या एंजाइम इतनी कुशलता से क्यों काम कर रहे हैं?
एंजाइम विशिष्टता के प्रकार
यह निरपेक्ष हो सकता है।इस मामले में, विशिष्टता केवल एक, कड़ाई से परिभाषित प्रकार के एंजाइम के लिए प्रकट होती है। तो, यूरिया केवल यूरिया के साथ परस्पर क्रिया करता है। यह किसी भी परिस्थिति में दूध लैक्टोज के साथ प्रतिक्रिया नहीं करेगा। यह शरीर में एंजाइम प्रोटीन का कार्य है।
इसके अलावा, पूर्ण समूह विशिष्टता असामान्य नहीं है। जैसा कि नाम से पता चलता है, इस मामले मेंकार्बनिक पदार्थों के कड़ाई से एक वर्ग (जटिल, अल्कोहल या एल्डिहाइड सहित ईथर) के लिए एक "संवेदनशीलता" है। इस प्रकार, पेप्सिन, जो पेट में मुख्य एंजाइमों में से एक है, केवल पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस के संबंध में विशिष्टता प्रदर्शित करता है। अल्कोहल डिहाइड्रेज़ विशेष रूप से अल्कोहल के साथ परस्पर क्रिया करता है, और लैक्टिकोडहाइड्रेज़ α-हाइड्रॉक्सी एसिड को छोड़कर कुछ भी नहीं तोड़ता है।
ऐसा भी होता है कि एंजाइमेटिक फ़ंक्शनयौगिकों के एक निश्चित समूह के लिए विशेषता, लेकिन कुछ शर्तों के तहत एंजाइम उन पदार्थों पर कार्य कर सकते हैं जो उनके मुख्य "लक्ष्य" से काफी अलग हैं। इस मामले में, उत्प्रेरक पदार्थों के एक निश्चित वर्ग के लिए "गुरुत्वाकर्षण" करता है, लेकिन कुछ शर्तों के तहत यह अन्य यौगिकों (जरूरी नहीं कि अनुरूप) को विघटित कर सकता है। सच है, इस मामले में प्रतिक्रिया कई गुना धीमी होगी।
ट्रिप्सिन की कार्य करने की क्षमता को व्यापक रूप से मान्यता प्राप्त हैपेप्टाइड बॉन्ड पर, लेकिन कम ही लोग जानते हैं कि यह प्रोटीन, जो जठरांत्र संबंधी मार्ग में एक एंजाइमी कार्य करता है, विभिन्न एस्टर यौगिकों के साथ अच्छी तरह से बातचीत कर सकता है।
अंत में, विशिष्टता ऑप्टिकल है।ये एंजाइम पूरी तरह से अलग-अलग पदार्थों की एक विस्तृत श्रृंखला के साथ बातचीत कर सकते हैं, लेकिन केवल तभी जब उनके पास ऑप्टिकल गुणों को सख्ती से परिभाषित किया गया हो। इस प्रकार, इस मामले में प्रोटीन का एंजाइमेटिक कार्य काफी हद तक एंजाइम की नहीं, बल्कि अकार्बनिक उत्पत्ति के उत्प्रेरक की कार्रवाई के सिद्धांत के समान है।
कटैलिसीस की प्रभावशीलता को कौन से कारक निर्धारित करते हैं?
- एकाग्रता प्रभाव।
- स्थानिक अभिविन्यास प्रभाव।
- सक्रिय प्रतिक्रिया केंद्र की बहुक्रियाशीलता।
सामान्य तौर पर, एकाग्रता प्रभाव का सार कुछ भी नहीं हैअकार्बनिक कटैलिसीस की प्रतिक्रिया में इससे भिन्न नहीं है। इस मामले में, सब्सट्रेट की ऐसी एकाग्रता सक्रिय केंद्र में बनाई जाती है, जो समाधान की शेष मात्रा के लिए समान मूल्य से कई गुना अधिक है। प्रतिक्रिया के केंद्र में, किसी पदार्थ के अणुओं को चुनिंदा रूप से क्रमबद्ध किया जाता है, जिन्हें एक दूसरे के साथ प्रतिक्रिया करनी चाहिए। यह अनुमान लगाना आसान है कि यह प्रभाव है जो परिमाण के कई आदेशों द्वारा रासायनिक प्रतिक्रिया की दर में वृद्धि की ओर जाता है।
जब एक मानक रासायनिक प्रक्रिया चल रही हो,यह अत्यंत महत्वपूर्ण है कि परस्पर क्रिया करने वाले अणुओं का कौन सा भाग आपस में टकराएगा। सीधे शब्दों में कहें, तो टक्कर के समय पदार्थ के अणुओं को एक दूसरे के सापेक्ष सख्ती से उन्मुख होना चाहिए। इस तथ्य के कारण कि एंजाइम के सक्रिय केंद्र में इस तरह के एक उलट को अनिवार्य तरीके से किया जाता है, जिसके बाद सभी भाग लेने वाले घटक एक निश्चित रेखा में पंक्तिबद्ध होते हैं, उत्प्रेरण प्रतिक्रिया परिमाण के लगभग तीन आदेशों से तेज होती है।
इस मामले में बहुक्रियाशीलतासक्रिय केंद्र के सभी घटक भागों की संपत्ति को "संसाधित" पदार्थ के अणु पर एक साथ (या सख्ती से लगातार) कार्य करने के लिए समझा जाता है। इसके अलावा, यह (अणु) न केवल अंतरिक्ष में ठीक से तय होता है (ऊपर देखें), बल्कि इसकी विशेषताओं को भी महत्वपूर्ण रूप से बदलता है। यह सब एक साथ इस तथ्य की ओर जाता है कि एंजाइमों के लिए सब्सट्रेट पर आवश्यक तरीके से कार्य करना बहुत आसान हो जाता है।
