Работата на нашето тяло е изключително сложнапроцес, в който участват милиони клетки, хиляди различни вещества. Но има една област, която напълно и напълно зависи от специални протеини, без които животът на човек или животно би бил напълно невъзможен. Както вероятно се досещате, сега говорим за ензими.
Тъй като тези вещества се основават напредимно протеини, тогава те самите могат да се считат за тях. Трябва да знаете, че ензимите са открити за първи път през 30-те години на 19 век, но на учените им е отнело повече от век, за да стигнат до повече или по-малко еднакво определение за тях. И така, каква е функцията на ензимните протеини? Ще научите за това, както и за тяхната структура и примери за реакции от нашата статия.
Трябва да разберете, че не всеки протеин можебъде ензим дори на теория. Само глобуларните протеини са способни да проявяват каталитична активност по отношение на други органични съединения. Както всички естествени съединения от този клас, ензимите са съставени от аминокиселинни остатъци. Не забравяйте, че ензимната функция на протеините (примери за които ще бъдат в статията) може да се изпълнява само от тези от тях, чиято моларна маса е не по-малка от 5000.
Какво е ензим, съвременни определения
Ензимите са катализатори за биологичнипроизход. Те имат способността да ускоряват реакциите поради най-близкия контакт между двете вещества (субстрати), участващи в реакцията. Можем да кажем, че ензимната функция на протеините е процесът на катализа на определени биохимични реакции, които са характерни само за живия организъм. Само малка част от тях могат да бъдат възпроизведени в лабораторни условия.
Кои части на ензима участват пряко в реакцията?
Имайте предвид, че не всички от тях влизат в контакт със субстрата.тялото на ензима, но само малка част от него, която се нарича активен център. Това е основното им свойство, взаимното допълване. Тази концепция предполага, че ензимът е идеално пригоден за субстрата по форма и неговите физикохимични свойства. Можем да кажем, че функцията на ензимните протеини в този случай е както следва:
- Водната им обвивка излиза от повърхността.
- Получава се известна деформация (поляризация, например).
- След което те са разположени по специален начин в пространството, като в същото време се доближават един до друг.
Именно тези фактори водят до ускоряване на реакцията. Засега нека направим сравнение между ензимите и неорганичните катализатори.
Сравнена характеристика | Ензими | Неорганични катализатори |
Ускоряване на реакциите напред и назад | Идентично | Идентично |
Специфичност (допълняемост) | Подходящ само за определен вид вещество, висока специфичност | Може да бъде универсален, като ускорява няколко подобни реакции наведнъж |
Скоростна реакция | Увеличете интензивността на реакцията няколко милиона пъти | Ускорение стотици и хиляди пъти |
Реакция на нагряване | Реакцията се изчерпва поради пълната или частична денатурация на протеините, участващи в нея | При нагряване повечето каталитични реакции се ускоряват многократно. |
Както можете да видите, ензимната функция на протеинитепредполага специфичност. Добавяме също, че много от тези протеини също имат видова специфичност. Просто казано, човешките ензими едва ли ще бъдат подходящи за морски свинчета.
Важна информация за структурата на ензимите
Що се отнася до средното ниво, тогавапринадлежността към него се определя от допълнителни видове връзки, които могат да възникнат между тези аминокиселинни остатъци. Това са водородни, електростатични, хидрофобни връзки, както и взаимодействия на Ван дер Ваалс. В резултат на напрежението, което тези връзки причиняват, в различни части на ензима се образуват α-спирали, бримки и β-вериги.
Третичната структура се появява в резултат наче относително големи части от полипептидната верига просто се сгъват. Получените нишки се наричат домейни. И накрая, окончателното формиране на тази структура настъпва само след установяване на стабилно взаимодействие между различни домейни. Трябва да се помни, че формирането на самите домейни става в абсолютно независим ред.
Някои характеристики на домейните
Като правило, полипептидната верига, от която теобразуван, се състои от приблизително 150 аминокиселинни остатъка. Когато домейните взаимодействат един с друг, се образува глобула. Тъй като ензимната функция се изпълнява от активни центрове на тяхна основа, важността на този процес трябва да се разбере.
Самият домейн се различава в това междуаминокиселинни остатъци в състава му се наблюдават множество взаимодействия. Техният брой е много по-голям от тези за реакциите между самите домейни. По този начин кухините между тях са относително „уязвими“ към действието на различни органични разтворители. Обемът им е около 20-30 кубически ангстрьома, в които се побират няколко водни молекули. Различните домейни най-често имат напълно уникална пространствена структура, която е свързана с изпълнението на напълно различни функции.
Активни центрове
По правило активните центрове са разположени строгомежду домейни. Съответно всеки от тях играе много важна роля в хода на реакцията. Поради това подреждане на домейните се открива значителна гъвкавост и подвижност на тази област на ензима. Това е изключително важно, тъй като ензимната функция се изпълнява само от онези съединения, които могат съответно да променят своето пространствено положение.
Между дължината на полипептидната връзка в тялото на ензима иима пряка връзка доколко сложните функции се изпълняват от тях. Усложняването на ролята се постига както чрез образуването на активен център на реакцията между два каталитични домена, така и чрез образуването на напълно нови домейни.
Някои ензимни протеини (примери са лизозим игликоген фосфорилаза) могат да варират значително по размер (съответно 129 и 842 аминокиселинни остатъци), въпреки че катализират разцепването на едни и същи видове химични връзки. Разликата е, че по-масивните и по-големи ензими са в състояние да контролират по-добре позицията си в пространството, което гарантира по-голяма стабилност и скорост на реакция.
Основна класификация на ензимите
1. Оксидоредуктаза. Функцията на ензимните протеини в този случай е да стимулират редокс реакции.
2. Трансферази. Те могат да се прехвърлят между субстрати от следните групи:
- Едновъглеродни остатъци.
- Остатъци от алдехиди и кетони.
- Ацил и гликозил компоненти.
- Алкилови (като изключение, не могат да прехвърлят CH3) остатъци.
- Азотни основи.
- Фосфорни групи.
3. Хидролази. В този случай значението на ензимната функция на протеините се състои в разцепването на следните видове съединения:
- Сложни естери.
- Гликозиди.
- Етери, както и тиоетери.
- Връзки от пептиден тип.
- Връзки от типа C-N (с изключение на всички същите пептиди).
4. Лиази. Те имат способността да отделят групи с последващо образуване на двойна връзка. Освен това може да се извърши и обратният процес: свързването на отделни групи към двойни връзки.
5. Изомерази. В този случай ензимната функция на протеините е да катализират сложни изомерни реакции. Тази група включва следните ензими:
- Рацемази, епимерази.
- Цистранзизомераза.
- Вътрешномолекулни оксидоредуктази.
- Интрамолекулярни трансферази.
- Вътремолекулни лиази.
6. Лигази (известни по друг начин като синтетази). Служи за разцепване на АТФ с едновременно образуване на някои връзки.
Какво остава от ензима след взаимодействие със субстрата?
Често ензимът е глобуларен протеинпроизход, чийто активен център е представен от собствени аминокиселинни остатъци. Във всички останали случаи центърът включва силно свързана с него протетична група или коензим (АТФ, например), чиято връзка е много по-слаба. Целият катализатор се нарича холоензим, а неговият остатък, образуван след отстраняване на АТФ, се нарича апоензим.
По този начин на тази основа ензимите се разделят на следните групи:
- Прости хидролази, лиази и изомерази, които изобщо не съдържат коензимна основа.
- Протеинови ензими (примери са някои трансаминази), съдържащи простатична група (липоева киселина, например). Много пероксидази също принадлежат към тази група.
- Енизма, за която е необходима регенерация на коензима. Те включват кинази, както и повечето оксидоредуктази.
- Други катализатори, чийто състав все още не е напълно изяснен.
Всички вещества, които са част от първатагрупи се използват широко в хранително-вкусовата промишленост. Всички останали катализатори изискват много специфични условия за тяхното активиране и следователно работят само в тялото или при някои лабораторни експерименти. По този начин ензимната функция е много специфична реакция, която се състои в стимулиране (катализиране) на определени видове реакции при строго определени условия на човешкия или животинския организъм.
Какво се случва в активния център или защо ензимите работят толкова ефективно?
Видове ензимна специфичност
Може да бъде абсолютно.В този случай специфичността се проявява само за един, строго определен тип ензим. Така че уреазата взаимодейства само с урея. При никакви обстоятелства няма да реагира с млечната лактоза. Това е функцията на ензимните протеини в тялото.
Освен това абсолютната групова специфичност не е необичайна. Както подсказва името, в този случайима "чувствителност" към строго един клас органични вещества (етери, включително комплексни, алкохоли или алдехиди). По този начин пепсинът, който е един от основните ензими в стомаха, проявява специфичност само по отношение на хидролизата на пептидната връзка. Алкохолната дехидраза взаимодейства изключително с алкохоли, а лактикохидразата не разгражда нищо освен α-хидрокси киселини.
Също така се случва, че ензимната функцияхарактерни за определена група съединения, но при определени условия ензимите могат да действат върху вещества, които са доста различни от основната им "мишена". В този случай катализаторът "гравитира" към определен клас вещества, но при определени условия може да разложи други съединения (не непременно аналогични). Вярно е, че в този случай реакцията ще бъде многократно по-бавна.
Способността на трипсина да действа е широко известнавърху пептидните връзки, но малко хора знаят, че този протеин, който изпълнява ензимна функция в стомашно-чревния тракт, може да взаимодейства с различни естерни съединения.
И накрая, специфичността е оптична.Тези ензими могат да взаимодействат с най-широк спектър от напълно различни вещества, но само ако имат строго определени оптични свойства. По този начин ензимната функция на протеините в този случай до голяма степен е подобна на принципа на действие не на ензимите, а на катализаторите от неорганичен произход.
Какви фактори определят ефективността на катализа?
- Ефект на концентрация.
- Ефект на пространствена ориентация.
- Многофункционалност на активния реакционен център.
Като цяло, същността на ефекта на концентрацията е нищоне се различава от тази в реакцията на неорганична катализа. В този случай в активния център се създава такава концентрация на субстрата, която е няколко пъти по-висока от аналогичната стойност за целия друг обем на разтвора. В центъра на реакцията селективно се сортират молекули на дадено вещество, които трябва да реагират една с друга. Лесно е да се предположи, че именно този ефект води до увеличаване на скоростта на химическа реакция с няколко порядъка.
Когато е в ход стандартен химичен процес,изключително важно е коя част от взаимодействащите молекули ще се сблъскат една с друга. Просто казано, молекулите на материята в момента на сблъсък трябва задължително да бъдат строго ориентирани една спрямо друга. Поради факта, че в активния център на ензима такова обръщане се извършва по принудителен начин, след което всички участващи компоненти се подреждат в определена линия, реакцията на катализа се ускорява с приблизително три порядъка.
Многофункционалност в този случайсвойството на всички съставни части на активния център се разбира едновременно (или строго последователно) да действат върху молекулата на "преработеното" вещество. Освен това тя (молекулата) не само е правилно фиксирана в пространството (виж по-горе), но и значително променя своите характеристики. Всичко това заедно води до факта, че става много по-лесно за ензимите да действат върху субстрата по необходимия начин.
