Протеините са органични вещества.Тези високомолекулни съединения се характеризират с определен състав и се разлагат в аминокиселини по време на хидролиза. Протеиновите молекули могат да бъдат с различни форми, много от които се състоят от няколко полипептидни вериги. Информацията за структурата на протеина е кодирана в ДНК и процесът на синтез на протеинови молекули се нарича транслация.
Химичният състав на протеините
Средният протеин съдържа:
- 52% въглерод;
- 7% водород;
- 12% азот;
- 21% кислород;
- 3% сяра.
Протеиновите молекули са полимери. За да се разбере структурата им, е необходимо да разберете какви са техните мономери - аминокиселини.
Аминокиселини
Обикновено се разделят на две категории:постоянно срещан и от време на време срещан. Първата група включва 18 протеинови мономера и още 2 амида: аспарагинова и глутаминова киселина. Понякога има само три киселини.
Тези киселини могат да бъдат класифицирани по различни начини: според естеството на страничните вериги или заряда на техните радикали, те също могат да бъдат разделени на броя на CN и COOH групи.
Основната структура на протеина
Последователността на аминокиселините в протеинаВеригата определя нейните последващи организационни нива, свойства и функции. Основният вид връзка между мономерите е пептидът. Образува се чрез отстраняване на водород от една аминокиселина и ОН групи от друга.
Первый уровень организации белковой молекулы – това е последователност от аминокиселини в него, просто верига, която определя структурата на протеиновите молекули. Състои се от „скелет“ с правилна структура. Това е повтаряща се последователност –NH-CH-CO-. Отделните странични вериги са представени от аминокиселинни радикали (R), техните свойства определят състава на протеиновата структура.
Дори ако структурата на протеиновите молекули е еднаква, темогат да се различават по свойства само от факта, че техните мономери имат различна последователност във веригата. Редът на аминокиселините в протеина се определя от гените и диктува определени биологични функции на протеина. Последователността на мономерите в молекулите, отговорни за една и съща функция, често е сходна при различните видове. Такива молекули - еднакви или сходни по организация и изпълняващи едни и същи функции в различни видове организми - са хомоложни протеини. Структурата, свойствата и функциите на бъдещите молекули се определят още на етапа на синтез на аминокиселинната верига.
Някои общи черти
Структурата на протеините е изследвана дълго време ианализът на тяхната първична структура ни позволи да направим някои обобщения. Голям брой протеини се характеризират с присъствието на всичките двадесет аминокиселини, от които глицин, аланин, аспарагинова киселина, глутамин са особено високи и малко триптофан, аргинин, метионин и хистидин. Изключение правят само някои групи протеини, например хистони. Те са необходими за опаковане на ДНК и съдържат много хистидин.
Второто обобщение: в глобуларните протеини няма общи модели на редуване на аминокиселини. Но дори полипептидите, които са далеч от биологичната активност, имат малки идентични фрагменти от молекули.
Вторична структура
Второто ниво на организация на полипептидната верига -това е неговото пространствено разположение, което се поддържа поради водородните връзки. Разграничават се α-спиралата и β-гънката. Част от веригата няма подредена структура; такива зони се наричат аморфни.
Алфа спирала на всички естествени протеинидесняк. Страничните аминокиселинни радикали в спирала винаги са обърнати навън и са разположени от противоположните страни на оста си. Ако са неполярни, те се групират от едната страна на спиралата, получават се дъги, които създават условия за сближаване на различни спирални сечения.
Бета-гънките - силно удължени спирали - са склонни да бъдат разположени една до друга в протеинова молекула и да образуват паралелни и непаралелни β-гънки.
Третична структура на протеина
Третото ниво на организация на протеинова молекула есгъване на спирали, гънки и аморфни области в компактна структура. Това се дължи на взаимодействието на страничните радикали на мономерите помежду си. Такива връзки са разделени на няколко вида:
- водородните връзки се образуват между полярните радикали;
- хидрофобни - между неполярни R-групи;
- електростатични сили на привличане (йонни връзки) - между групи, чиито заряди са противоположни;
- дисулфидни мостове - между цистеиновите радикали.
Последният тип връзка (-S = S-) ековалентно взаимодействие. Дисулфидните мостове укрепват протеините, структурата им става по-трайна. Но наличието на такива връзки изобщо не е необходимо. Например, в полипептидната верига може да има много малко цистеин или неговите радикали са разположени наблизо и не могат да създадат „мост“.
Четвърто ниво на организация
Не всички протеини образуват кватернерна структура.Структурата на протеините на четвъртото ниво се определя от броя на полипептидните вериги (протомери). Те са свързани помежду си със същите връзки като предишното ниво на организация, с изключение на дисулфидните мостове. Молекулата се състои от няколко протомера, всеки от които има своя специална (или идентична) третична структура.
Всички нива на организацията определят тези функциикоито ще изпълняват получените протеини. Структурата на протеините на първо ниво на организация много точно определя тяхната последваща роля в клетката и тялото като цяло.
Протеинови функции
Трудно е дори да си представим колко важна е ролята на протеините в дейността на клетката. По-горе разгледахме тяхната структура. Функциите на протеините са пряко зависими от него.
Изпълнявайки строителна (структурна) функция, теформират основата на цитоплазмата на всяка жива клетка. Тези полимери са основният материал на всички клетъчни мембрани, когато са комплексирани с липиди. Това включва и разделянето на клетката на отделения, във всяко от които протичат техните реакции. Факт е, че всеки комплекс от клетъчни процеси изисква свои собствени условия, рН на средата играе особено важна роля. Протеините изграждат тънки прегради, които разделят клетката на така наречените отделения. А самото явление беше наречено компартментализация.
Каталитичната функция е да регулира всички клетъчни реакции. Всички ензими са прости или сложни протеини по произход.
Всякакъв вид движение на организми (мускулна работа,движението на протоплазмата в клетката, примигването на реснички в протозоите и др.) се извършва от протеини. Структурата на протеините им позволява да се движат, да образуват влакна и пръстени.
Хормоналната роля на тези полимери веднага е ясна: редица хормони са протеини в структурата, например инсулин, окситоцин.
Резервната функция се определя от факта, че протеините са способни да образуват отлагания. Например яйчен валгумин, млечен казеин, протеини от растителни семена - те съхраняват голямо количество хранителни вещества.
Всички сухожилия, ставните стави, костите на скелета, копитата се образуват от протеини, което ни води до следващата им функция - поддържане.
Протеиновите молекули са рецептори, осъществяващи селективно разпознаване на определени вещества. В такава роля са особено известни гликопротеините и лектините.
Най-важните фактори на имунитета - антитела и системадопълнение по произход са протеините. Например, процесът на съсирване на кръвта се основава на промени във фибриногеновия протеин. Вътрешните стени на хранопровода и стомаха са облицовани със защитен слой от лигавични протеини - лицини. Токсините също са протеини по произход. Основата на кожата, която защитава тялото на животните, е колагенът. Всички тези функции на протеините са защитни.
Е, последната функция е регулаторна. Има протеини, които контролират как работи геномът. Тоест те регулират транскрипцията и превода.
Каквато и важна роля да играят протеините, структурата на протеините е разгадана от учените от дълго време. И сега те откриват нови начини да използват това знание.
