Proteinin yapısı dört seçenekten biri ile temsil edilebilir. Her seçeneğin kendine özgü özellikleri vardır. Böylece, proteinin dörtlü, üçlü, ikincil ve birincil yapısı vardır.
Bu listedeki son seviye,doğrusal bir polipeptit amino asit zinciridir. Amino asitler, peptit bağları ile birbirine bağlanır. Bir proteinin birincil yapısı, bir moleküldeki en basit organizasyon seviyesidir. Molekülün yüksek stabilitesi, bir amino asitteki alfa-amino grubu ile diğerindeki alfa-karboksil grubu arasındaki kovalent peptid bağları ile sağlanır.
Hücrelerde peptit bağları oluştuğundaönce karboksil grubu etkinleştirilir. Sonra amino grubu ile bir bağlantı var. Yaklaşık olarak aynı şekilde polipeptit laboratuvar sentezi gerçekleştirilir.
Peptid bağıbir polipeptit zincirinin tekrar eden bir parçası, birkaç özelliğe sahiptir. Bu özelliklerin etkisiyle sadece proteinin birincil yapısı oluşmaz. Ayrıca polipeptit zincirinin daha yüksek organizasyon seviyelerini de etkilerler. Ana ayırt edici özellikler arasında eşdüzlemlilik (peptit grubuna dahil olan tüm atomların aynı düzlemde olma yeteneği), ikame edicilerin C-N bağına göre transpozisyonu ve 2 rezonans formunda var olma özelliği bulunmaktadır. Peptit bağının özellikleri ayrıca hidrojen bağları oluşturma yeteneğini içerir. Bu durumda, her bir peptit grubundan, diğer gruplarla (peptit olanlar dahil) iki hidrojen bağı oluşturulabilir. Ancak istisnalar da var. Bunlar, hidroksiprolin veya prolin amino gruplarına sahip peptit gruplarını içerir. Yalnızca bir hidrojen bağı oluşturabilirler. Bu, ikincil bir protein yapısının oluşumunu etkiler. Bu nedenle, hidroksiprolin veya prolinin bulunduğu bölgede, peptit zinciri, onu tutacak ikinci bir hidrojen bağı olmadığı için (her zamanki gibi) kolayca bükülür.
Peptitlerin isimleri isimlerden oluşur.bunlara dahil amino asitler. Bir dipeptit, iki amino asit, bir tripeptit üç, bir tetrapeptit dört vb. Verir. Herhangi bir uzunluktaki her polipeptit zinciri (veya peptit), bir serbest amino grubu içeren bir N-terminal amino aside ve bir serbest karboksil grubu içeren bir C-terminal amino aside sahiptir.
Protein özellikleri.
Bu bileşikleri incelerken, bilim adamları,birkaç soru. Araştırmacılar, her şeyden önce, protein moleküllerinin boyutunu, şeklini ve kütlesini bulmaya çalıştılar. Bunların oldukça zor görevler olduğu unutulmamalıdır. Zorluk, protein çözeltilerinin kaynama noktasındaki artıştan göreceli moleküler ağırlığın belirlenmesinin (diğer maddelerle yapıldığı gibi) protein çözeltileri kaynatılamadığı için imkansız olmasından kaynaklanıyordu. Ve indikatörün donma sıcaklığındaki düşüşe göre belirlenmesi hatalı sonuçlar vermektedir. Ayrıca saf proteinler asla bulunmaz. Bununla birlikte, geliştirilen yöntemler kullanılarak, molekül ağırlığının 14 ila 45 bin ve daha fazla değiştiği bulundu.
Bileşiklerin önemli özelliklerinden birifraksiyonel tuzlama. Bu işlem, farklı konsantrasyonlarda salin solüsyonlarının eklenmesinden sonra proteinlerin solüsyonlardan izolasyonudur.
Bir diğer önemli özellik isedenatürasyon. Bu süreç proteinlerin ağır metaller tarafından çökeltilmesi sırasında meydana gelir. Denatürasyon, doğal özelliklerin kaybıdır. Bu süreç, polipeptit zincirinin kırılmasına ek olarak molekülün çeşitli dönüşümlerini içerir. Başka bir deyişle, proteinin birincil yapısı, denatürasyon sonrasında değişmeden kalır.
