Proteinstruktur kan representeras av ett av fyra alternativ. Varje alternativ har sina egna egenskaper. Så det finns en kvartär, ternär, sekundär och primär proteinstruktur.
Den sista nivån i listan representerarär en linjär polypeptidkedja av aminosyror. Aminosyror är kopplade till varandra genom peptidbindningar. Den primära strukturen för ett protein är den enklaste organisationsnivån i en molekyl. Molekylens höga stabilitet säkerställs genom kovalenta peptidbindningar mellan alfa-aminogruppen i en aminosyra och alfa-karboxylgruppen i den andra.
När peptidbindningar bildas i cellerkarboxylgruppen aktiveras först. Sedan finns det en koppling till aminogruppen. På ungefär samma sätt utförs polypeptids laboratoriesyntes.
Peptidbindning, vilket ärett upprepande fragment av en polypeptidkedja har ett antal funktioner. Under påverkan av dessa funktioner bildas inte bara proteinets primära struktur. De påverkar också de högre organisatoriska nivåerna i polypeptidkedjan. Bland de viktigaste särdragen är samplanaritet (förmågan hos alla atomer som ingår i peptidgruppen att vara i samma plan), transponering av substituenter i förhållande till C-N-bindningen och egenskapen att existera i 2 resonansformer. Särdragen hos peptidbindningen inkluderar också förmågan att bilda vätebindningar. I detta fall, från varje peptidgrupp, kan två vätebindningar bildas med andra grupper (inklusive peptidgrupper). Det finns dock undantag. Dessa inkluderar peptidgrupper med aminogrupper av hydroxiprolin eller prolin. De kan bara bilda en vätebindning. Detta påverkar bildningen av en sekundär proteinstruktur. Så i området där hydroxyprolin eller prolin är beläget böjs peptidkedjan lätt på grund av det faktum att det inte finns någon andra vätebindning som skulle hålla den (som vanligt).
Peptidernas namn bildas av namnenaminosyror som ingår i dem. En dipeptid ger två aminosyror, en tripeptid tre, en tetrapeptid fyra och så vidare. Varje polypeptidkedja (eller peptid) av vilken längd som helst har en N-terminal aminosyra innehållande en fri aminogrupp och en C-terminal aminosyra innehållande en fri karboxylgrupp.
Proteinegenskaper.
När man studerade dessa föreningar var forskare intresserade avnågra frågor. Forskare försökte först och främst ta reda på storleken, formen och massan av proteinmolekyler. Det bör noteras att detta var ganska svåra uppgifter. Svårigheten bestod i det faktum att bestämning av den relativa molekylvikten från ökningen av kokpunkten för proteinlösningar (som görs med andra ämnen) är omöjlig, eftersom proteinlösningar inte kan kokas. Och bestämningen av indikatorn i enlighet med minskningen av frystemperaturen ger felaktiga resultat. Dessutom finns proteiner aldrig i ren form. Men med hjälp av de utvecklade metoderna fann man att molekylvikten sträcker sig från 14 till 45 tusen och mer.
En av de viktigaste egenskaperna hos föreningarna ärfraktionerad saltning. Denna process är isoleringen av proteiner från lösningar efter tillsats av saltlösningar med olika koncentrationer.
En annan viktig egenskap ärdenaturering. Denna process inträffar under utfällning av proteiner med tungmetaller. Denaturering är en förlust av naturliga egenskaper. Denna process involverar olika transformationer av molekylen, förutom att bryta polypeptidkedjan. Med andra ord förblir proteinets primära struktur oförändrad vid denaturering.
