O trabalho do nosso corpo é extremamente complexoum processo no qual milhões de células, milhares de várias substâncias estão envolvidas. Mas existe uma área que depende total e completamente de proteínas especiais, sem as quais a vida de uma pessoa ou de um animal seria completamente impossível. Como você provavelmente já deve ter adivinhado, estamos falando sobre enzimas agora.
Uma vez que essas substâncias são baseadas empredominantemente proteínas, então eles próprios podem ser considerados. Você precisa saber que as enzimas foram descobertas pela primeira vez na década de 30 do século 19, mas os cientistas demoraram mais de um século para chegar a uma definição mais ou menos uniforme para elas. Então, qual é a função das proteínas enzimáticas? Você aprenderá sobre isso, bem como sobre sua estrutura e exemplos de reações em nosso artigo.
Você precisa entender que nem toda proteína podeser uma enzima, mesmo em teoria. Apenas proteínas globulares são capazes de exibir atividade catalítica em relação a outros compostos orgânicos. Como todos os compostos naturais dessa classe, as enzimas são compostas de resíduos de aminoácidos. Lembre-se de que a função enzimática das proteínas (exemplos das quais estarão no artigo) só pode ser desempenhada por aquelas cuja massa molar não seja inferior a 5000.
O que é uma enzima, definições modernas
As enzimas são catalisadores para biológicosorigem. Eles têm a capacidade de acelerar reações devido ao contato mais próximo entre as duas substâncias (substratos) que participam da reação. Podemos dizer que a função enzimática das proteínas é o processo de catálise de certas reações bioquímicas que são características apenas de um organismo vivo. Apenas uma pequena parte deles pode ser reproduzida em condições de laboratório.
Quais partes da enzima estão diretamente envolvidas na reação?
Observe que nem todos entram em contato com o substrato.o corpo da enzima, mas apenas uma pequena parte dela, que é chamada de centro ativo. Essa é sua propriedade principal, a complementaridade. Este conceito implica que a enzima é idealmente adequada ao substrato em forma e suas propriedades físico-químicas. Podemos dizer que a função das proteínas enzimáticas neste caso é a seguinte:
- Sua concha aquosa sai da superfície.
- Ocorre uma certa deformação (polarização, por exemplo).
- Depois disso, eles se localizam de maneira especial no espaço, ao mesmo tempo em que se aproximam.
São esses fatores que levam a uma aceleração da reação. Por enquanto, vamos fazer uma comparação entre enzimas e catalisadores inorgânicos.
Característica comparada | Enzimas | Catalisadores inorgânicos |
Aceleração da reação para frente e para trás | Idêntico | Idêntico |
Especificidade (complementaridade) | Adequado apenas para um determinado tipo de substância, alta especificidade | Pode ser versátil, acelerando várias reações semelhantes de uma vez |
Reação rápida | Aumente a intensidade da reação em vários milhões de vezes | Aceleração centenas e milhares de vezes |
Reação ao aquecimento | A reação dá em nada devido à desnaturação completa ou parcial das proteínas nela envolvidas | Quando aquecido, a maioria das reações catalíticas são aceleradas muitas vezes. |
Como você pode ver, a função enzimática das proteínassugere especificidade. Acrescentamos também que muitas dessas proteínas também têm especificidade de espécie. Simplificando, é improvável que as enzimas humanas sejam adequadas para porquinhos-da-índia.
Informações importantes sobre a estrutura das enzimas
Quanto ao nível secundário, entãopertencer a ele é determinado usando tipos adicionais de ligações que podem surgir entre esses resíduos de aminoácidos. Estas são ligações de hidrogênio, eletrostáticas e hidrofóbicas, bem como interações de Van der Waals. Como resultado da tensão que essas ligações causam, α-hélices, laços e β-fitas são formados em várias partes da enzima.
A estrutura terciária aparece como resultado deque porções comparativamente grandes da cadeia polipeptídica simplesmente se dobram. As fitas resultantes são chamadas de domínios. Finalmente, a formação final dessa estrutura ocorre apenas após uma interação estável ser estabelecida entre os diferentes domínios. Deve ser lembrado que a formação dos próprios domínios ocorre em uma ordem absolutamente independente.
Algumas características dos domínios
Como regra, a cadeia polipeptídica da qual elesformado, consiste em aproximadamente 150 resíduos de aminoácidos. Quando os domínios interagem entre si, um glóbulo é formado. Uma vez que a função enzimática é desempenhada por centros ativos em sua base, a importância desse processo deve ser entendida.
O domínio em si difere entreresíduos de aminoácidos em sua composição são observadas inúmeras interações. Seu número é muito maior do que o das reações entre os próprios domínios. Assim, as cavidades entre eles são relativamente “vulneráveis” à ação de diversos solventes orgânicos. Seu volume é de cerca de 20-30 angstroms cúbicos, que se ajustam a várias moléculas de água. Na maioria das vezes, diferentes domínios têm uma estrutura espacial completamente única, que está associada ao desempenho de funções completamente diferentes.
Centros ativos
Como regra, os centros ativos estão localizados estritamenteentre domínios. Conseqüentemente, cada um deles desempenha um papel muito importante no curso da reação. Devido a este arranjo dos domínios, é encontrada flexibilidade e mobilidade consideráveis desta região da enzima. Isso é extremamente importante, uma vez que a função enzimática é realizada apenas por aqueles compostos que podem alterar correspondentemente sua posição espacial.
Entre o comprimento da ligação polipeptídica no corpo da enzima ehá uma conexão direta na medida em que funções complexas são desempenhadas por eles. A complicação do papel é alcançada tanto pela formação de um centro ativo de reação entre dois domínios catalíticos quanto pela formação de domínios completamente novos.
Algumas proteínas enzimáticas (exemplos são lisozima eglicogênio fosforilase) podem variar muito em tamanho (129 e 842 resíduos de aminoácidos, respectivamente), embora catalisem a clivagem dos mesmos tipos de ligações químicas. A diferença é que enzimas mais massivas e maiores são capazes de controlar melhor sua posição no espaço, o que garante maior estabilidade e taxa de reação.
Classificação básica de enzimas
1. Oxidoredutase. A função das proteínas enzimáticas, neste caso, é estimular as reações redox.
2. Transferases. Eles podem ser transferidos entre substratos dos seguintes grupos:
- Resíduos de um carbono.
- Resíduos de aldeídos e cetonas.
- Componentes acil e glicosil.
- Resíduos alquil (como exceção, não pode transferir CH3).
- Bases nitrogênicas.
- Grupos de fósforo.
3. Hidrolases. Nesse caso, a importância da função enzimática das proteínas consiste na clivagem dos seguintes tipos de compostos:
- Ésteres complexos.
- Glicosídeos.
- Éteres, bem como tioéteres.
- Ligações do tipo peptídeo.
- Ligações do tipo C-N (exceto para todos os mesmos peptídeos).
4. Lyases. Eles têm a capacidade de separar grupos com a formação subsequente de uma ligação dupla. Além disso, o processo inverso também pode ser realizado: a vinculação de grupos individuais a ligações duplas.
5. Isomerases. Nesse caso, a função enzimática das proteínas é catalisar reações isoméricas complexas. Este grupo inclui as seguintes enzimas:
- Racemases, epimerases.
- Cystransisomerase.
- Oxidorredutases intramoleculares.
- Transferases intramoleculares.
- Liases intramoleculares.
6. Ligases (também conhecidas como sintetases). Servem para a clivagem do ATP com a formação simultânea de algumas ligações.
O que resta da enzima após interagir com o substrato?
Muitas vezes, a enzima é uma proteína globularorigem, cujo centro ativo é representado por seus próprios resíduos de aminoácidos. Em todos os outros casos, o centro inclui um grupo protético fortemente associado a ele ou uma coenzima (ATP, por exemplo), cuja conexão é muito mais fraca. Todo o catalisador é chamado de holoenzima e seu resíduo, formado após a remoção do ATP, é chamado de apoenzima.
Assim, com base nisso, as enzimas são divididas nos seguintes grupos:
- Hidrolases, liases e isomerases simples, que não contêm nenhuma base de coenzima.
- Enzimas proteicas (exemplos são algumas transaminases) contendo um grupo prostético (ácido lipóico, por exemplo). Muitas peroxidases também pertencem a esse grupo.
- Enizma, para a qual a regeneração da coenzima é necessária. Isso inclui quinases, bem como a maioria das oxidorredutases.
- Outros catalisadores, cuja composição ainda não é totalmente compreendida.
Todas as substâncias que fazem parte do primeirogrupos são amplamente utilizados na indústria de alimentos. Todos os outros catalisadores requerem condições muito específicas para sua ativação e, portanto, funcionam apenas no corpo ou em alguns experimentos de laboratório. Assim, a função enzimática é uma reação muito específica, que consiste em estimular (catalisar) certos tipos de reações sob condições estritamente definidas do organismo humano ou animal.
O que está acontecendo no centro ativo ou por que as enzimas estão funcionando tão eficientemente?
Tipos de especificidade enzimática
Pode ser absoluto.Nesse caso, a especificidade aparece apenas para um tipo de enzima estritamente definido. Portanto, a urease interage apenas com a uréia. Não reage com a lactose do leite em nenhuma circunstância. Esta é a função das proteínas enzimáticas do corpo.
Além disso, a especificidade absoluta do grupo não é incomum. Como o nome sugere, neste casoexiste uma "suscetibilidade" estritamente a uma classe de substâncias orgânicas (éteres, incluindo complexos, álcoois ou aldeídos). Assim, a pepsina, que é uma das principais enzimas do estômago, apresenta especificidade apenas em relação à hidrólise da ligação peptídica. A álcool desidrase interage exclusivamente com os álcoois, e a lacticodeidrase não decompõe nada, exceto os α-hidroxiácidos.
Acontece também que a função enzimáticacaracterística para um determinado grupo de compostos, mas sob certas condições as enzimas podem agir sobre substâncias que são bastante diferentes de seu "alvo" principal. Neste caso, o catalisador "gravita" para uma certa classe de substâncias, mas sob certas condições pode decompor outros compostos (não necessariamente análogos). É verdade que, neste caso, a reação será muitas vezes mais lenta.
A capacidade da tripsina de agir é amplamente conhecidanas ligações peptídicas, mas poucas pessoas sabem que essa proteína, que desempenha uma função enzimática no trato gastrointestinal, pode interagir com vários compostos de éster.
Finalmente, a especificidade é ótica.Essas enzimas podem interagir com a mais ampla gama de substâncias completamente diferentes, mas apenas se tiverem propriedades ópticas estritamente definidas. Assim, a função enzimática das proteínas, neste caso, é muito semelhante ao princípio de ação não das enzimas, mas dos catalisadores de origem inorgânica.
Que fatores determinam a eficácia da catálise?
- Efeito de concentração.
- Efeito de orientação espacial.
- Multifuncionalidade do centro de reação ativo.
Em geral, a essência do efeito de concentração não é nadanão difere daquele na reação de catálise inorgânica. Nesse caso, essa concentração do substrato é criada no centro ativo, que é várias vezes maior do que o valor análogo para todo o outro volume da solução. No centro da reação, as moléculas de uma substância são classificadas seletivamente, as quais devem reagir umas com as outras. É fácil adivinhar que é esse efeito que leva a um aumento na taxa de uma reação química em várias ordens de magnitude.
Quando um processo químico padrão está em andamento,é extremamente importante que parte das moléculas em interação irá colidir umas com as outras. Simplificando, as moléculas da matéria no momento da colisão devem necessariamente ser estritamente orientadas em relação umas às outras. Devido ao fato de no centro ativo da enzima tal reversão ser realizada de forma compulsória, após o que todos os componentes participantes se alinham em uma determinada linha, a reação de catálise é acelerada em aproximadamente três ordens de magnitude.
Multifuncionalidade neste casoentende-se que a propriedade de todas as partes constituintes do centro ativo atua simultaneamente (ou de forma estrita) na molécula da substância "processada". Além disso, ela (a molécula) não é apenas fixada adequadamente no espaço (veja acima), mas também muda significativamente suas características. Tudo isso junto leva ao fato de que fica muito mais fácil para as enzimas atuarem no substrato da maneira necessária.
