Et makromolekyl er et molekyl som harhøy molekylvekt. Dens struktur presenteres i form av gjentatte lenker. La oss se på funksjonene til slike forbindelser, deres betydning for livet til levende vesener.
Funksjoner av komposisjonen
Biologiske makromolekyler er dannet av hundretusener av små utgangsmaterialer. Levende organismer er preget av tre hovedtyper av makromolekyler: proteiner, polysakkarider, nukleinsyrer.
Startmonomerer for dem ermonosakkarider, nukleotider, aminosyrer. Et makromolekyl er nesten 90 prosent av cellemassen. Avhengig av sekvensen av aminosyrerester dannes et spesifikt proteinmolekyl.
De stoffene som har en molær masse på mer enn 103 Da, regnes som høy molekylvekt.
Begrepet historie
Når dukket makromolekylet opp? Dette konseptet ble introdusert av nobelprisvinneren i kjemi Hermann Staudinger i 1922.
Polymerspolen kan sees på somsammenfiltret garn forårsaket av utilsiktet vikling av en spole i hele rommet. Denne spolen endrer systematisk konformasjonen; dette er den romlige konfigurasjonen til makromolekylet. Det ligner på banen til brunisk bevegelse.
Dannelsen av et slikt floke oppstår på grunn avat polymerkjeden "mister" retningsinformasjon på en viss avstand. Man kan snakke om en spole når lengden på høymolekylære forbindelser er mye større enn lengden på strukturfragmentet.
Globulær konfigurasjon
Et makromolekyl er en tett konformasjon, isom du kan sammenligne volumfraksjonen av polymeren med en enhet. Den globulære tilstanden blir realisert i de tilfeller når gjensidig tiltrekning oppstår med den gjensidige virkningen av individuelle polymerenheter mellom seg selv og det ytre miljøet.
En kopi av strukturen til et makromolekyl er den delen av vannet som er innlemmet som et element i en slik struktur. Det er det nærmeste hydrerte miljøet i makromolekylet.
Karakterisering av et proteinmolekyl
Proteinmakromolekyler er hydrofilestoffer. Når tørt protein er oppløst i vann, svulmer det i utgangspunktet, så observeres en gradvis overgang til løsning. Under hevelse trenger vannmolekyler inn i proteinet og binder dets struktur av polare grupper. Samtidig løsnes den tette pakningen av polypeptidkjeden. Det hovne proteinmolekylet regnes som en omvendt løsning. Med den påfølgende absorpsjonen av vannmolekyler observeres separasjonen av proteinmolekyler fra den totale massen, og oppløsningsprosessen skjer også.
Men hevelse i et proteinmolekyl forårsaker ikke i alle tilfeller oppløsning. For eksempel forblir kollagen, etter å ha absorbert vannmolekyler, i en hovent tilstand.
Hydreringsteori
I følge denne teorien er forbindelser med høy molekylvekt ikkebare adsorberes, elektrostatisk binding av vannmolekyler til polare fragmenter av sidegrupper av aminosyrer, som har en negativ ladning, så vel som basiske aminosyrer, som har en positiv ladning, oppstår.
Delvis hydrert vann er bundet av peptidgrupper som danner hydrogenbindinger med vannmolekyler.
For eksempel polypeptider som harikke-polære sidegrupper. Når den er koblet til peptidgrupper, skyver den polypeptidkjedene fra hverandre. Tilstedeværelsen av bro mellom kjeden tillater ikke at proteinmolekyler løsnes helt og overføres til form av en løsning.
Strukturen til makromolekyler ødelegges ved oppvarming, noe som resulterer i brudd og frigjøring av polypeptidkjeder.
Funksjoner av gelatin
Den kjemiske sammensetningen av gelatin ligner på kollagen; den danner en viskøs væske med vann. Blant de karakteristiske egenskapene til gelatin er gelens evne.
Disse typer molekyler brukes som hemostatisk og plasmasubstitutt. Gelatins evne til å danne geler brukes til fremstilling av kapsler i farmasøytisk industri.
Løselighetsfunksjon i makromolekyler
Disse typer molekyler har forskjelligeløselighet i vann. Det bestemmes av aminosyresammensetningen. I nærvær av polære aminosyrer i strukturen øker evnen til å oppløses i vann betydelig.
Dessuten påvirkes denne eiendommen av funksjonenorganisering av makromolekylet. Globulære proteiner har høyere løselighet enn fibrillære makromolekyler. I løpet av mange eksperimenter er oppløsningsavhengigheten av egenskapene til løsningsmidlet som er brukt, blitt fastslått.
Den primære strukturen til hvert proteinmolekyl er forskjellig, noe som gir proteinet individuelle egenskaper. Tverrbinding mellom polypeptidkjeder reduserer løseligheten.
Den primære strukturen til proteinmolekyler dannes på grunn av peptid (amid) bindinger. Når den blir ødelagt, blir proteinet denaturert.
Salting ut
Å øke løseligheten til proteinmolekylerbruk løsninger av nøytrale salter. For eksempel, på en lignende måte, kan du utføre den selektive utfellingen av proteiner, utføre deres fraksjonering. Antall oppnådde molekyler avhenger av den opprinnelige sammensetningen av blandingen.
Egenheten til proteiner, som oppnås ved salting, er bevaring av biologiske egenskaper etter fullstendig fjerning av salt.
Essensen av prosessen er fjerning av anioner ogkationer av et salt av et hydratisert proteinskall, som sikrer makromolekylets stabilitet. Maksimalt antall proteinmolekyler saltes ut ved bruk av sulfater. Denne metoden brukes til rensing og separering av proteinmakromolekyler, siden de varierer betydelig i ladningsverdien, parametrene til hydratiseringsskallet. Hvert protein har sin egen utsaltingssone, det vil si at det er nødvendig å velge et salt med en gitt konsentrasjon for det.
Aminosyrer
For tiden er det kjent om to hundre aminosyrer som er en del av proteinmolekyler. Avhengig av strukturen er de delt inn i to grupper:
- proteinogen, som er en del av makromolekyler;
- ikke-proteinogen, ikke tar en aktiv del i dannelsen av proteiner.
Forskere klarte å tyde sekvensenaminosyrer i mange proteinmolekyler av animalsk og planteopprinnelse. Blant aminosyrene som ofte finnes i sammensetningen av proteinmolekyler, bemerker vi serin, glycin, leucin, alanin. Hver naturlige biopolymer er preget av sin egen aminosyresammensetning. For eksempel inneholder protaminer omtrent 85 prosent arginin, men de er ikke sure, sykliske aminosyrer. Fibroin er et naturlig silkeproteinmolekyl som inneholder omtrent halvparten av glycinet. Kollagen inneholder slike sjeldne aminosyrer som hydroksyprolin, hydroksylysin, som er fraværende i andre proteinmakromolekyler.
Aminosyresammensetningen bestemmes ikke bare av egenskapene til aminosyrer, men også av funksjoner, formålet med proteinmakromolekyler. Sekvensen deres bestemmes av den genetiske koden.
Nivåer av strukturell organisering av biopolymerer
Det er fire nivåer: Primær, Sekundær, Tertiær og Kvartær. Hver struktur har sine egne særegne egenskaper.
Den primære strukturen til proteinmolekyler er en lineær polypeptidkjede av aminosyrerester knyttet til peptidbindinger.
Det er denne strukturen som er den mest stabile siden den inneholder peptid kovalente bindinger mellom karboksylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i et annet molekyl.
Den sekundære strukturen involverer folding av polypeptidkjeden ved å bruke hydrogenbindinger i spiralform.
Den tertiære typen biopolymer oppnås ved romlig folding av polypeptidet. Spiralformede og lagdelte former av tertiære strukturer er delt inn.
Globulære proteiner er preget av en elliptisk form, mens fibrillære molekyler er preget av en langstrakt form.
Hvis makromolekylet bare inneholder enpolypeptidkjede, har proteinet bare en tertiær struktur. For eksempel er det et muskelvevsprotein (myoglobin), som kreves for oksygenbinding. Noen biopolymerer er bygd av flere polypeptidkjeder, som hver har en tertiær struktur. I dette tilfellet har makromolekylet en kvartær struktur, bestående av flere kuler kombinert til en stor struktur. Hemoglobin kan betraktes som det eneste kvartære proteinet som inneholder omtrent 8 prosent histidin. Det er han som er den aktive intracellulære bufferen i erytrocytter, som gjør det mulig å holde blodets pH-verdi på et stabilt nivå.
Nukleinsyrer
De er forbindelser med høy molekylvektsom er dannet av fragmenter av nukleotider. RNA og DNA finnes i alle levende celler, det er de som utfører funksjonen til å lagre, overføre og også realisere arvelig informasjon. Monomerer er nukleotider. Hver av dem inneholder resten av nitrogenholdig base, karbohydrat og fosforsyre. Studier har vist at komplementaritetsprinsippet observeres i DNA fra forskjellige levende organismer. Nukleinsyrer er oppløselige i vann, men ikke oppløselige i organiske løsningsmidler. Disse biopolymerene ødelegges når temperaturen stiger, ultrafiolett stråling.
I stedet for å konkludere
I tillegg til forskjellige proteiner og nukleinsyrer,makromolekyler er karbohydrater. Polysakkarider har hundrevis av monomerer i sammensetningen, som har en behagelig søtlig smak. Store molekyler av proteiner og nukleinsyrer med komplekse underenheter kan nevnes som eksempler på den hierarkiske strukturen til makromolekyler.
For eksempel den romlige strukturen til en kuleformetproteinmolekyl er en konsekvens av den hierarkiske flernivåorganisasjonen av aminosyrer. Det er en nær sammenheng mellom de enkelte nivåene, elementene på et høyere nivå er knyttet til de nedre lagene.
Alle biopolymerer utfører en viktig og lignende funksjon.De er byggesteinene for levende celler, de er ansvarlige for lagring og overføring av arvelig informasjon. Hver levende skapning er preget av spesifikke proteiner, derfor står biokjemikere overfor en vanskelig og ansvarlig oppgave, og løser som de redder levende organismer fra sikker død.
