Proteinstruktur kan være representert med ett av fire alternativer. Hvert alternativ har sine egne egenskaper. Så det er en kvartær, ternær, sekundær og primær proteinstruktur.
Det siste nivået på denne listen representererer en lineær polypeptidkjede av aminosyrer. Aminosyrer er bundet til hverandre ved peptidbindinger. Den primære strukturen til et protein er det enkleste organisasjonsnivået i et molekyl. Den høye stabiliteten til molekylet sikres gjennom kovalente peptidbindinger mellom alfa-aminogruppen i den ene aminosyren og alfa-karboksylgruppen i den andre.
Når peptidbindinger dannes i cellerkarboksylgruppen aktiveres først. Så er det en forbindelse med aminogruppen. På omtrent samme måte blir polypeptidlaboratoriesyntese utført.
Peptidbinding, som eret repeterende fragment av en polypeptidkjede har en rekke funksjoner. Under påvirkning av disse funksjonene dannes ikke bare den primære strukturen til proteinet. De påvirker også de høyere organisasjonsnivåene i polypeptidkjeden. Blant de viktigste kjennetegnene er koplanaritet (evnen til atomer som er inkludert i peptidgruppen til å være i samme plan), transponering av substituenter i forhold til C-N-bindingen, og eiendommen til å eksistere i 2 resonansformer. Særegenhetene ved peptidbindingen inkluderer også evnen til å danne hydrogenbindinger. I dette tilfellet, fra hver peptidgruppe, kan to hydrogenbindinger dannes med andre grupper (inkludert peptidgrupper). Imidlertid er det unntak. Disse inkluderer peptidgrupper med aminogrupper av hydroksyprolin eller prolin. De kan bare danne en hydrogenbinding. Dette påvirker dannelsen av en sekundær proteinstruktur. Så i området der hydroksyprolin eller prolin befinner seg, bøyes peptidkjeden lett, på grunn av det faktum at det ikke er noen andre hydrogenbinding som vil holde den (som vanlig).
Navnet på peptidene er dannet fra navneneaminosyrer inkludert i dem. Et dipeptid gir to aminosyrer, et tripeptid tre, et tetrapeptid fire, og så videre. Hver polypeptidkjede (eller peptid) av en hvilken som helst lengde har en N-terminal aminosyre som inneholder en fri aminogruppe og en C-terminal aminosyre som inneholder en fri karboksylgruppe.
Proteineegenskaper.
Når de studerte disse forbindelsene, var forskere interessert inoen få spørsmål. Forskere forsøkte først og fremst å finne ut størrelsen, formen og massen til proteinmolekyler. Det skal bemerkes at dette var ganske vanskelige oppgaver. Vanskeligheten besto i det faktum at bestemmelse av den relative molekylvekten fra økningen i kokepunktet for proteinløsninger (som det er gjort med andre stoffer) er umulig, siden proteinløsninger ikke kan kokes. Og bestemmelsen av indikatoren i samsvar med nedgangen i frysetemperaturen gir unøyaktige resultater. I tillegg blir rene proteiner aldri funnet. Ved bruk av de utviklede metodene ble det imidlertid funnet at molekylvekten varierer fra 14 til 45 tusen og mer.
En av de viktige egenskapene til forbindelsene erfraksjonell salting ut. Denne prosessen er separasjon av proteiner fra oppløsninger etter tilsetning av saltoppløsninger med forskjellige konsentrasjoner.
Et annet viktig kjennetegn erdenaturering. Denne prosessen foregår under utfelling av proteiner av tungmetaller. Denaturering er et tap av naturlige egenskaper. Denne prosessen involverer forskjellige transformasjoner av molekylet, i tillegg til å bryte polypeptidkjeden. Med andre ord, den primære strukturen av proteinet forblir uendret etter denaturering.
