Il lavoro del nostro corpo è estremamente complessoun processo in cui sono coinvolti milioni di cellule, migliaia di sostanze diverse. Ma c'è un'area che dipende completamente e completamente da proteine speciali, senza le quali la vita di una persona o di un animale sarebbe completamente impossibile. Come probabilmente hai intuito, ora stiamo parlando di enzimi.
Poiché queste sostanze sono basate suprevalentemente proteine, quindi loro stesse possono essere considerate. Devi sapere che gli enzimi furono scoperti per la prima volta negli anni '30 del XIX secolo, ma gli scienziati impiegarono più di un secolo per arrivare a una definizione più o meno uniforme per loro. Allora qual è la funzione delle proteine enzimatiche? Imparerai questo, così come la loro struttura e gli esempi di reazioni dal nostro articolo.
Devi capire che non tutte le proteine possono farloessere un enzima anche in teoria. Solo le proteine globulari sono in grado di esibire attività catalitica contro altri composti organici. Come tutti i composti naturali di questa classe, gli enzimi sono composti da residui di amminoacidi. Ricorda che la funzione enzimatica delle proteine (di cui saranno esempi nell'articolo) può essere svolta solo da quelle di esse la cui massa molare non è inferiore a 5000.
Cos'è un enzima, definizioni moderne
Gli enzimi sono catalizzatori per il biologicoorigine. Hanno la capacità di accelerare le reazioni grazie al contatto più stretto tra le due sostanze (substrati) che partecipano alla reazione. Possiamo dire che la funzione enzimatica delle proteine è il processo di catalisi di alcune reazioni biochimiche che sono caratteristiche solo di un organismo vivente. Solo una piccola parte di essi può essere riprodotta in condizioni di laboratorio.
Quali parti dell'enzima sono direttamente coinvolte nella reazione?
Notare che non tutti entrano in contatto con il substrato.il corpo dell'enzima, ma solo una piccola parte di esso, chiamato centro attivo. Questa è la loro proprietà principale, la complementarità. Questo concetto implica che l'enzima sia idealmente adatto alla forma del substrato e alle sue proprietà fisico-chimiche. Possiamo dire che la funzione delle proteine enzimatiche in questo caso è la seguente:
- Il loro guscio acquoso esce dalla superficie.
- Si verifica una certa deformazione (polarizzazione, ad esempio).
- Dopo di che si trovano in un modo speciale nello spazio, avvicinandosi allo stesso tempo l'uno all'altro.
Sono questi fattori che portano ad un'accelerazione della reazione. Facciamo ora un confronto tra enzimi e catalizzatori inorganici.
Caratteristica comparata | enzimi | Catalizzatori inorganici |
Accelerazione delle reazioni in avanti e all'indietro | Lo stesso | Lo stesso |
Specificità (complementarità) | Adatto solo per un certo tipo di sostanza, alta specificità | Può essere universale, accelerando diverse reazioni simili contemporaneamente |
Reazione rapida | Aumenta l'intensità della reazione di diversi milioni di volte | Accelerazione centinaia e migliaia di volte |
Reazione al riscaldamento | La reazione si annulla a causa della denaturazione totale o parziale delle proteine in essa coinvolte | Quando riscaldata, la maggior parte delle reazioni catalitiche viene accelerata molte volte |
Come puoi vedere, la funzione enzimatica delle proteinesuggerisce specificità. Aggiungiamo anche che molte di queste proteine hanno anche specificità di specie. In poche parole, è improbabile che gli enzimi umani siano adatti per le cavie.
Informazioni importanti sulla struttura enzimatica
Per quanto riguarda il livello secondario, quindil'appartenenza ad esso è determinata dai tipi aggiuntivi di legami che possono verificarsi tra questi residui amminoacidici. Questi sono legami idrogeno, elettrostatici, idrofobici e interazioni di Van der Waals. Come risultato della tensione che questi legami causano, in varie parti dell'enzima si formano α-eliche, anelli e β-fili.
La struttura terziaria appare come risultato diche porzioni relativamente grandi della catena polipeptidica si piegano semplicemente. I filamenti risultanti sono chiamati domini. Infine, la formazione finale di questa struttura avviene solo dopo che si è stabilita un'interazione stabile tra i vari domini. Va ricordato che la formazione dei domini stessi avviene in un ordine completamente indipendente l'uno dall'altro.
Alcune caratteristiche dei domini
Di regola, la catena polipeptidica da cui loroformato, è costituito da circa 150 residui di amminoacidi. Quando i domini interagiscono tra loro, si forma un globulo. Poiché la funzione enzimatica è svolta dai centri attivi sulla loro base, è necessario comprendere l'importanza di questo processo.
Il dominio stesso differisce in quello traresidui amminoacidici nella sua composizione si osservano numerose interazioni. Il loro numero è molto maggiore di quello delle reazioni tra i domini stessi. Pertanto, le cavità tra di loro sono relativamente "vulnerabili" all'azione di vari solventi organici. Il loro volume è di circa 20-30 angstrom cubici, che si adattano a diverse molecole d'acqua. I diversi domini hanno molto spesso una struttura spaziale completamente unica, che è associata all'esecuzione di funzioni completamente diverse.
Centri attivi
Di regola, i centri attivi si trovano rigorosamentetra domini. Di conseguenza, ognuno di loro svolge un ruolo molto importante nel corso della reazione. A causa di questa disposizione dei domini, si trova una significativa flessibilità e mobilità di questa regione dell'enzima. Questo è estremamente importante, poiché la funzione enzimatica è svolta solo da quei composti che possono corrispondentemente cambiare la loro posizione spaziale.
Tra la lunghezza del legame polipeptidico nel corpo dell'enzima eesiste un collegamento diretto alla misura in cui le funzioni complesse vengono eseguite da loro. La complicazione del ruolo si ottiene sia per la formazione di un centro attivo di reazione tra due domini catalitici, sia per la formazione di domini completamente nuovi.
Alcune proteine enzimatiche (esempi sono lisozima eglicogeno fosforilasi) possono variare notevolmente in dimensioni (129 e 842 residui di amminoacidi, rispettivamente), sebbene catalizzano la scissione degli stessi tipi di legami chimici. La differenza è che enzimi più massicci e più grandi sono in grado di controllare meglio la loro posizione nello spazio, il che garantisce una maggiore stabilità e velocità di reazione.
Classificazione di base degli enzimi
1. Ossidoreduttasi. La funzione delle proteine enzimatiche in questo caso è quella di stimolare le reazioni redox.
2. Transferasi. Possono trasferire tra substrati dei seguenti gruppi:
- Residui di un carbonio.
- Residui di aldeidi e chetoni.
- Componenti acilici e glicosilici.
- Residui alchilici (come eccezione, non possono trasferire CH3).
- Basi azotate.
- Gruppi contenenti fosforo.
3. Idrolasi. In questo caso, il significato della funzione enzimatica delle proteine consiste nella scissione dei seguenti tipi di composti:
- Esteri complessi.
- Glicosidi.
- Eteri e tioeteri.
- Legami di tipo peptidico.
- Collegamenti di tipo C-N (ad eccezione di tutti gli stessi peptidi).
4. Lyases. Hanno la capacità di staccare i gruppi con la successiva formazione di un doppio legame. Inoltre, può essere eseguito anche il processo inverso: l'attaccamento di singoli gruppi a doppi legami.
5. Isomerasi. In questo caso, la funzione enzimatica delle proteine è quella di catalizzare reazioni isomeriche complesse. Questo gruppo include i seguenti enzimi:
- Racemasi, epimerasi.
- Cystransisomerase.
- Ossidoreduttasi intramolecolari.
- Transferasi intramolecolari.
- Liasi intramolecolare.
6. Ligasi (altrimenti note come sintetasi). Serve per la scissione dell'ATP con la formazione simultanea di alcuni legami.
Cosa rimane dell'enzima dopo aver interagito con il substrato?
Spesso l'enzima è una proteina globulareorigine, il cui centro attivo è rappresentato dai propri residui amminoacidici. In tutti gli altri casi, il centro comprende un gruppo protesico fortemente associato ad esso o un coenzima (ATP, ad esempio), la cui connessione è molto più debole. L'intero catalizzatore è chiamato oloenzima e il suo resto, formato dopo la rimozione dell'ATP, è chiamato apoenzima.
Pertanto, su questa base, gli enzimi sono suddivisi nei seguenti gruppi:
- Idrolasi, liasi e isomerasi semplici che non contengono affatto una base di coenzima.
- Enzimi proteici (esempi sono alcune transaminasi) contenenti un gruppo protesico (acido lipoico, per esempio). Anche molte perossidasi appartengono a questo gruppo.
- Enismi, per i quali è richiesta la rigenerazione del coenzima. Questi includono le chinasi, così come la maggior parte delle ossidoreduttasi.
- Altri catalizzatori, la cui composizione non è ancora completamente compresa.
Tutte sostanze che fanno parte della primai gruppi sono ampiamente utilizzati nell'industria alimentare. Tutti gli altri catalizzatori richiedono condizioni molto specifiche per la loro attivazione e quindi funzionano solo nel corpo o in alcuni esperimenti di laboratorio. Pertanto, la funzione enzimatica è una reazione molto specifica, che consiste nello stimolare (catalizzare) alcuni tipi di reazioni in condizioni strettamente definite dell'organismo umano o animale.
Cosa sta succedendo nel centro attivo o perché gli enzimi funzionano in modo così efficace?
Tipi di specificità enzimatica
Può essere assoluto.In questo caso, la specificità appare solo per un tipo di enzima strettamente definito. Quindi, l'ureasi interagisce solo con l'urea. Non reagirà con il lattosio del latte in nessuna circostanza. Questa è la funzione delle proteine enzimatiche nel corpo.
Inoltre, la specificità di gruppo assoluta non è rara. Come suggerisce il nome, in questo casoesiste una "suscettibilità" strettamente a una classe di sostanze organiche (eteri, inclusi complessi, alcoli o aldeidi). Pertanto, la pepsina, che è uno dei principali enzimi nello stomaco, mostra specificità solo in relazione all'idrolisi del legame peptidico. L'alcol deidrasi interagisce esclusivamente con gli alcoli e la latticodeidrasi non scompone nulla tranne gli α-idrossiacidi.
Succede anche che la funzione enzimaticacaratteristica per un certo gruppo di composti, ma in determinate condizioni gli enzimi possono agire su sostanze molto diverse dal loro principale "bersaglio". In questo caso il catalizzatore "gravita" su una certa classe di sostanze, ma in determinate condizioni può decomporre altri composti (non necessariamente analoghi). È vero, in questo caso, la reazione sarà molte volte più lenta.
La capacità di agire della tripsina è ampiamente riconosciutasui legami peptidici, ma poche persone sanno che questa proteina, che svolge una funzione enzimatica nel tratto gastrointestinale, può ben interagire con vari composti esterei.
Infine, la specificità è ottica.Questi enzimi possono interagire con un'ampia gamma di sostanze completamente diverse, ma solo a condizione che abbiano proprietà ottiche rigorosamente definite. Pertanto, la funzione enzimatica delle proteine in questo caso è per molti aspetti simile al principio di azione non degli enzimi, ma dei catalizzatori di origine inorganica.
Quali fattori determinano l'efficacia della catalisi?
- Effetto di concentrazione.
- Effetto di orientamento spaziale.
- Multifunzionalità del centro di reazione attivo.
In generale, l'essenza dell'effetto di concentrazione è nullanon differisce da quello nella reazione della catalisi inorganica. In questo caso, una tale concentrazione del substrato viene creata nel centro attivo, che è molte volte superiore al valore analogo per l'intero volume della soluzione. Al centro della reazione, le molecole di una sostanza vengono selezionate selettivamente, che devono reagire tra loro. È facile intuire che è questo effetto che porta ad un aumento della velocità di una reazione chimica di diversi ordini di grandezza.
Quando è in corso un processo chimico standard,è estremamente importante quale parte delle molecole interagenti entrerà in collisione tra loro. In poche parole, le molecole della materia al momento della collisione devono necessariamente essere strettamente orientate l'una rispetto all'altra. A causa del fatto che nel centro attivo dell'enzima tale svolta viene eseguita in un ordine forzato, dopo di che tutti i componenti partecipanti si allineano in una certa linea, la reazione di catalisi viene accelerata di circa tre ordini di grandezza.
Multifunzionalità in questo casosi intende la proprietà di tutte le parti costituenti del centro attivo di agire simultaneamente (o in modo strettamente coerente) sulla molecola della sostanza "processata". Allo stesso tempo, essa (la molecola) non solo è fissata correttamente nello spazio (vedi sopra), ma cambia anche in modo significativo le sue caratteristiche. Tutto questo insieme porta al fatto che diventa molto più facile per gli enzimi agire sul substrato nel modo necessario.
