Testünk munkája rendkívül összetettolyan folyamat, amelyben több millió sejt, több ezer különféle anyag vesz részt. De van egy olyan terület, amely teljesen és teljes mértékben speciális fehérjéktől függ, amelyek nélkül egy ember vagy egy állat élete teljesen lehetetlen lenne. Ahogy valószínűleg sejti, most enzimekről beszélünk.
Mivel ezek az anyagok azon alapulnaktúlnyomórészt fehérjék, akkor maguk is azok tekinthetők. Tudnia kell, hogy az enzimeket először a 19. század 30-as éveiben fedezték fel, de a tudósoknak több mint egy évszázadba telt, míg többé-kevésbé egységes definícióra jutottak. Tehát mi a funkciója az enzimfehérjéknek? Cikkünkből megtudhatja ezt, valamint a szerkezetüket és a reakciók példáit.
Meg kell értened, hogy nem minden fehérje képeselméletben is enzim legyen. Csak a globuláris fehérjék képesek katalitikus aktivitást mutatni más szerves vegyületekkel szemben. Mint minden ebbe az osztályba tartozó természetes vegyület, az enzimek is aminosav-maradékokból állnak. Ne feledje, hogy a fehérjék enzimatikus funkcióját (amelyekre a cikkben lesz példa) csak azok tudják ellátni, amelyek moláris tömege nem kisebb, mint 5000.
Mi az enzim, modern definíciók
Az enzimek a biológiai katalizátorokeredet. A reakcióban részt vevő két anyag (szubsztrát) legszorosabb érintkezésének köszönhetően képesek a reakciók gyorsítására. Azt mondhatjuk, hogy a fehérjék enzimatikus funkciója bizonyos, csak élő szervezetre jellemző biokémiai reakciók katalízisének folyamata. Laboratóriumi körülmények között csak kis részük reprodukálható.
Az enzim mely részei vesznek részt közvetlenül a reakcióban?
Vegye figyelembe, hogy nem mindegyik érintkezik az aljzattal.az enzim teste, de csak egy kis része, amit aktív központnak nevezünk. Ez a fő tulajdonságuk, a komplementaritás. Ez a koncepció azt jelenti, hogy az enzim ideálisan illeszkedik a szubsztrát alakjához és fizikai-kémiai tulajdonságaihoz. Azt mondhatjuk, hogy az enzimfehérjék funkciója ebben az esetben a következő:
- Vizes héjuk leválik a felszínről.
- Egy bizonyos deformáció lép fel (például polarizáció).
- Ezt követően különleges módon helyezkednek el a térben, ugyanakkor közelebb kerülnek egymáshoz.
Ezek a tényezők a reakció felgyorsulásához vezetnek. Most vessünk egy összehasonlítást az enzimek és a szervetlen katalizátorok között.
Összehasonlított jellemző | Enzimek | Szervetlen katalizátorok |
Előre és hátra reakció gyorsulása | Azonos | Azonos |
Specifikusság (komplementaritás) | Csak egy bizonyos típusú anyaghoz alkalmas, nagy specifitású | Sokoldalú lehet, egyszerre több hasonló reakciót is felgyorsít |
Sebességreakció | Növelje a reakció intenzitását több milliószorosára | Száz- és ezerszeres gyorsulás |
Reakció a fűtésre | A reakció a benne résztvevő fehérjék teljes vagy részleges denaturálódása miatt semmivé válik | Melegítéskor a legtöbb katalitikus reakció sokszorosára felgyorsul. |
Mint látható, a fehérjék enzimatikus funkciójaspecifikusságot sugall. Azt is hozzátesszük, hogy ezen fehérjék közül sok fajspecifikus is. Egyszerűen fogalmazva, az emberi enzimek valószínűleg nem alkalmasak tengerimalacok számára.
Fontos információk az enzimek szerkezetéről
Ami akkor a középfokút illetiA hozzá tartozó további kötéstípusok segítségével határozzuk meg, amelyek ezen aminosavak között keletkezhetnek. Ezek hidrogén-, elektrosztatikus, hidrofób kötések, valamint Van der Waals kölcsönhatások. Az e kötések által okozott feszültség hatására az enzim különböző részein α-hélixek, hurkok és β-szálak képződnek.
Ennek eredményeként megjelenik a harmadlagos szerkezethogy a polipeptidlánc viszonylag nagy része egyszerűen felhajlik. Az így létrejövő szálakat tartományoknak nevezzük. Végül ennek a szerkezetnek a végleges kialakulása csak azután következik be, hogy a különböző domének között stabil kölcsönhatás jön létre. Emlékeztetni kell arra, hogy maguk a tartományok kialakulása teljesen független sorrendben történik.
A tartományok néhány jellemzője
Általános szabály, hogy a polipeptid lánc, amelyből azokképződik, körülbelül 150 aminosavból áll. Amikor a domének kölcsönhatásba lépnek egymással, gömbölyű képződik. Mivel az enzimatikus funkciót ezek alapján aktív centrumok látják el, ennek a folyamatnak a jelentőségét meg kell érteni.
Maga a tartomány abban különbözikösszetételében található aminosav-maradékok között számos kölcsönhatás figyelhető meg. Számuk sokkal nagyobb, mint maguk a tartományok közötti reakciók száma. Így a köztük lévő üregek viszonylag „sérülékenyek” a különféle szerves oldószerek hatására. Térfogatuk körülbelül 20-30 köbös angström, amibe több vízmolekula is belefér. A különböző tartományok leggyakrabban teljesen egyedi térszerkezettel rendelkeznek, ami teljesen eltérő funkciók ellátásához kapcsolódik.
Aktív központok
Az aktív központok általában szigorúan helyezkednek eltartományok között. Ennek megfelelően mindegyik nagyon fontos szerepet játszik a reakció lefolyásában. A domének ezen elrendeződésének köszönhetően az enzim ezen régiója jelentős flexibilitást és mobilitást mutat. Ez rendkívül fontos, hiszen az enzimatikus funkciót csak azok a vegyületek látják el, amelyek ennek megfelelően képesek megváltoztatni térbeli helyzetüket.
Az enzim testében lévő polipeptid kötés hossza között ésközvetlen összefüggés van abban, hogy milyen mértékben látnak el összetett funkciókat. A szerep bonyolítása egyrészt két katalitikus domén közötti reakció aktív centrumának kialakításával, másrészt teljesen új domének kialakulásával érhető el.
Egyes enzimfehérjék (például lizozim ésglikogén-foszforiláz) mérete nagyon eltérő lehet (129, illetve 842 aminosav), bár katalizálják az azonos típusú kémiai kötések hasítását. A különbség az, hogy a masszívabb és nagyobb enzimek jobban tudják szabályozni pozíciójukat a térben, ami nagyobb stabilitást és reakciósebességet biztosít.
Az enzimek alapvető osztályozása
1. Oxidoreduktáz. Az enzimfehérjék feladata ebben az esetben a redox reakciók serkentése.
2. Transzferázok. A következő csoportok szubsztrátumai között tudnak áthelyezni:
- Egyszéntartalmú maradékok.
- Aldehidek és ketonok maradványai.
- Acil és glikozil komponensek.
- Alkil (kivételként nem tud átvinni CH3) maradékokat.
- Nitrogéntartalmú bázisok.
- Foszfor csoportok.
3. Hidrolázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciójának jelentősége a következő típusú vegyületek hasításában rejlik:
- Komplex észterek.
- Glikozidok.
- Éterek és tioéterek.
- Peptid típusú kötések.
- C-N típusú linkek (kivéve ugyanazokat a peptideket).
4. Liázok. Képesek csoportokat leválasztani kettős kötés kialakulásával. Ezen túlmenően a fordított folyamat is végrehajtható: az egyes csoportok kettős kötésekhez való kapcsolódása.
5. Izomerázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciója összetett izomer reakciók katalizálása. Ez a csoport a következő enzimeket tartalmazza:
- Racemázok, epimerázok.
- Cisztranszizomeráz.
- Intramolekuláris oxidoreduktázok.
- Intramolekuláris transzferázok.
- Intramolekuláris liázok.
6. Ligázok (más néven szintetázok). Az ATP hasítására szolgál néhány kötés egyidejű kialakításával.
Mi marad az enzimből a szubsztráttal való kölcsönhatás után?
Az enzim gyakran globuláris fehérjeeredetű, amelynek aktív centrumát saját aminosavmaradékai képviselik. Minden más esetben a centrumban van egy hozzá erősen kapcsolódó protetikus csoport vagy egy koenzim (ATP pl.), aminek a kapcsolata sokkal gyengébb. Az egész katalizátort holoenzimnek, az ATP eltávolítása után keletkezett maradékát pedig apoenzimnek nevezzük.
Így ezen az alapon az enzimeket a következő csoportokra osztják:
- Egyszerű hidrolázok, liázok és izomerázok, amelyek egyáltalán nem tartalmaznak koenzimbázist.
- Protetikus csoportot (például liponsavat) tartalmazó fehérje enzimek (például néhány transzamináz). Sok peroxidáz is ebbe a csoportba tartozik.
- Enizma, amelyhez a koenzim regenerációja szükséges. Ide tartoznak a kinázok, valamint az oxidoreduktázok többsége.
- Egyéb katalizátorok, amelyek összetétele még nem teljesen ismert.
Minden olyan anyag, amely az első részecsoportokat széles körben alkalmazzák az élelmiszeriparban. Az összes többi katalizátor aktiválásához nagyon specifikus feltételekre van szükség, ezért csak a testben vagy néhány laboratóriumi kísérletben működik. Az enzimatikus funkció tehát egy nagyon specifikus reakció, amely bizonyos típusú reakciók stimulálásából (katalizálásából) áll az emberi vagy állati szervezet szigorúan meghatározott körülményei között.
Mi történik az aktív központban, vagy miért működnek olyan hatékonyan az enzimek?
Az enzimspecifitás típusai
Lehet abszolút.Ebben az esetben a specifitás csak egy, szigorúan meghatározott típusú enzim esetében jelenik meg. Tehát az ureáz csak a karbamiddal lép kölcsönhatásba. Tej-laktózzal semmilyen körülmények között nem lép reakcióba. Ez az enzimfehérjék funkciója a szervezetben.
Emellett az abszolút csoportspecifikusság sem ritka. Ahogy a neve is sugallja, ebben az esetbena szerves anyagok szigorúan egy osztályára (éterekre, beleértve a komplexeket, alkoholokra vagy aldehidekre) van "érzékenység". Így a pepszin, amely a gyomor egyik fő enzimje, csak a peptidkötés hidrolízisével kapcsolatban mutat specifitást. Az alkoholdehidráz kizárólag az alkoholokkal lép kölcsönhatásba, és a laktikodehidráz az α-hidroxisavakon kívül semmit nem bont le.
Az is előfordul, hogy az enzimatikus funkciótEgy bizonyos vegyületcsoportra jellemző, de bizonyos körülmények között az enzimek olyan anyagokra is hathatnak, amelyek egészen eltérnek fő „célpontjuktól”. Ebben az esetben a katalizátor egy bizonyos anyagosztályhoz "gravitál", de bizonyos körülmények között más vegyületeket is le tud bontani (nem feltétlenül analóg módon). Igaz, ebben az esetben a reakció sokszorosan lassabb lesz.
A tripszin hatásos képessége széles körben ismertpeptidkötéseken, de kevesen tudják, hogy ez a fehérje, amely enzimatikus funkciót lát el a gyomor-bél traktusban, jól kölcsönhatásba léphet különféle észtervegyületekkel.
Végül a specifitás optikai.Ezek az enzimek a teljesen különböző anyagok legszélesebb körével képesek kölcsönhatásba lépni, de csak akkor, ha szigorúan meghatározott optikai tulajdonságokkal rendelkeznek. Így a fehérjék enzimatikus funkciója ebben az esetben nagymértékben hasonlít nem az enzimek, hanem a szervetlen eredetű katalizátorok működési elvéhez.
Milyen tényezők határozzák meg a katalízis hatékonyságát?
- Koncentrációs hatás.
- Térbeli tájékozódási hatás.
- Az aktív reakcióközpont multifunkcionalitása.
Általában véve a koncentrációs hatás lényege semminem különbözik a szervetlen katalízis reakciójától. Ebben az esetben a szubsztrát olyan koncentrációja jön létre az aktív központban, amely többszöröse az oldat teljes másik térfogatára vonatkozó analóg értéknek. A reakció középpontjában az anyag molekulái szelektíven szétválogatódnak, amelyeknek reagálniuk kell egymással. Könnyű kitalálni, hogy ez a hatás több nagyságrenddel növeli a kémiai reakció sebességét.
Ha egy szabványos kémiai folyamat van folyamatban,rendkívül fontos, hogy a kölcsönhatásban lévő molekulák melyik része ütközik egymással. Egyszerűen fogalmazva, az anyag molekuláinak az ütközés pillanatában szükségszerűen szigorúan egymáshoz képest kell orientálódniuk. Tekintettel arra, hogy az enzim aktív centrumában kötelezően végbemegy egy ilyen megfordítás, amely után az összes résztvevő komponens egy bizonyos vonalba sorakozik, a katalízis reakció körülbelül három nagyságrenddel felgyorsul.
Multifunkcionalitás ebben az esetbenaz aktív centrum összes alkotórészének tulajdonsága egyidejűleg (vagy szigorúan következetesen) hat a "feldolgozott" anyag molekulájára. Ráadásul ez (a molekula) nemcsak megfelelően rögzítve van a térben (lásd fent), hanem jelentősen megváltoztatja a jellemzőit is. Mindezek együttesen azt a tényt eredményezik, hogy az enzimek sokkal könnyebben hatnak a szubsztrátumra a szükséges módon.
