Kehomme työ on erittäin monimutkaistaprosessi, jossa miljoonia soluja, tuhansia erilaisia aineita on mukana. Mutta on yksi alue, joka riippuu täysin ja täysin erityisistä proteiineista, joita ilman ihmisen tai eläimen elämä olisi täysin mahdotonta. Kuten luultavasti arvasit, puhumme nyt entsyymeistä.
Koska nämä aineet perustuvatpääasiassa proteiineja, niitä voidaan pitää sellaisina. Sinun on tiedettävä, että entsyymit löydettiin ensimmäisen kerran 1800-luvun 30-luvulla, mutta tutkijoilta kesti yli vuosisadan löytääkseen niistä enemmän tai vähemmän yhtenäisen määritelmän. Joten mikä on entsyymiproteiinien tehtävä? Opit tästä sekä niiden rakenteesta ja reaktioista artikkelistamme.
Sinun on ymmärrettävä, että kaikki proteiinit eivät voiolla entsyymi jopa teoriassa. Vain pallomaiset proteiinit pystyvät osoittamaan katalyyttistä aktiivisuutta suhteessa muihin orgaanisiin yhdisteisiin. Kuten kaikki tämän luokan luonnolliset yhdisteet, entsyymit koostuvat aminohappotähteistä. Muista, että proteiinien entsymaattisen toiminnon (joista on esimerkkejä artikkelissa) voivat suorittaa vain ne niistä, joiden moolimassa on vähintään 5000.
Mikä on entsyymi, nykyaikaiset määritelmät
Entsyymit ovat biologisten aineiden katalyyttejäalkuperä. Niillä on kyky nopeuttaa reaktioita johtuen kahden reaktioon osallistuvan aineen (substraatin) lähimmästä kosketuksesta. Voimme sanoa, että proteiinien entsymaattinen toiminta on tiettyjen biokemiallisten reaktioiden katalysointiprosessi, jotka ovat ominaisia vain elävälle organismille. Vain pieni osa niistä voidaan tuottaa laboratorio-olosuhteissa.
Mitkä entsyymin osat ovat suoraan mukana reaktiossa?
Huomaa, että kaikki eivät joudu kosketuksiin alustan kanssa.entsyymin runko, mutta vain pieni osa siitä, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi. Tämä on heidän tärkein ominaisuus, täydentävyys. Tämä käsite tarkoittaa, että entsyymi sopii ihanteellisesti substraattiin muodoltaan ja sen fysikaalis-kemiallisilta ominaisuuksiltaan. Voimme sanoa, että entsyymiproteiinien toiminta tässä tapauksessa on seuraava:
- Niiden vetinen kuori irtoaa pinnasta.
- Tapahtuu tietty muodonmuutos (esimerkiksi polarisaatio).
- Sen jälkeen ne sijaitsevat erityisellä tavalla avaruudessa, samalla lähentyen toisiaan.
Nämä tekijät johtavat reaktion kiihtymiseen. Tehdään nyt vertailu entsyymien ja epäorgaanisten katalyyttien välillä.
Verrattu ominaisuus | entsyymit | Epäorgaaniset katalyytit |
Eteenpäin ja taaksepäin tapahtuvien reaktioiden kiihtyvyys | Identtinen | Identtinen |
Spesifisyys (täydentävyys) | Soveltuu vain tietyntyyppisille aineille, korkea spesifisyys | Voi olla universaali, kiihdyttää useita samanlaisia reaktioita kerralla |
Nopeusreaktio | Lisää reaktion intensiteettiä useita miljoonia kertoja | Kiihtyvyys satoja ja tuhansia kertoja |
Reaktio lämmitykseen | Reaktio epäonnistuu siihen osallistuvien proteiinien täydellisen tai osittaisen denaturoitumisen vuoksi | Kuumennettaessa useimmat katalyyttiset reaktiot kiihtyvät monta kertaa. |
Kuten näette, proteiinien entsymaattinen toimintaehdottaa erityisyyttä. Lisäämme myös, että monilla näistä proteiineista on myös lajispesifisyyttä. Yksinkertaisesti sanottuna ihmisen entsyymit eivät todennäköisesti sovellu marsuille.
Tärkeää tietoa entsyymirakenteesta
Mitä tulee sitten toisen asteen tasoonsiihen kuuluvuus määritetään käyttämällä lisätyyppisiä sidoksia, joita voi syntyä näiden aminohappotähteiden välillä. Näitä ovat vety, sähköstaattiset, hydrofobiset sidokset sekä Van der Waalsin vuorovaikutukset. Näiden sidosten aiheuttaman jännityksen seurauksena entsyymin eri osiin muodostuu α-kierteitä, silmukoita ja β-säikeitä.
Tertiäärinen rakenne näkyy seurauksenaettä suhteellisen suuret osat polypeptidiketjusta yksinkertaisesti laskostuvat ylös. Tuloksena olevia säikeitä kutsutaan domaineiksi. Lopuksi tämän rakenteen lopullinen muodostuminen tapahtuu vasta sen jälkeen, kun eri domeenien välille on muodostunut vakaa vuorovaikutus. On muistettava, että itse domeenien muodostuminen tapahtuu täysin riippumattomassa järjestyksessä toisistaan.
Joitakin verkkotunnusten ominaisuuksia
Yleensä polypeptidiketju, josta nemuodostuu, koostuu noin 150 aminohappotähteestä. Kun domeenit ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa, muodostuu pallo. Koska entsymaattista toimintaa suorittavat aktiiviset keskukset niiden perusteella, tämän prosessin tärkeys tulisi ymmärtää.
Itse verkkotunnus eroaa toisistaanaminohappotähteiden koostumuksessa havaitaan lukuisia vuorovaikutuksia. Niiden määrä on paljon suurempi kuin itse domainien välisissä reaktioissa. Siten niiden väliset ontelot ovat suhteellisen "herkkiä" erilaisten orgaanisten liuottimien vaikutukselle. Niiden tilavuus on noin 20-30 kuutiota angströmiä, joihin mahtuu useita vesimolekyylejä. Eri aloilla on useimmiten täysin ainutlaatuinen tilarakenne, joka liittyy täysin erilaisten toimintojen suorittamiseen.
Aktiiviset keskukset
Pääsääntöisesti aktiiviset keskukset sijaitsevat tiukastiverkkotunnusten välillä. Näin ollen jokaisella niistä on erittäin tärkeä rooli reaktion kulussa. Tästä domeenien järjestelystä johtuen entsyymin tämän alueen huomattava joustavuus ja liikkuvuus havaitaan. Tämä on erittäin tärkeää, koska entsymaattista toimintaa suorittavat vain ne yhdisteet, jotka voivat vastaavasti muuttaa avaruudellista sijaintiaan.
Entsyymin kehossa olevan polypeptidisidoksen pituuden jaon suora yhteys siihen, missä määrin ne suorittavat monimutkaisia toimintoja. Roolin monimutkaisuus saavutetaan sekä muodostamalla aktiivinen reaktiokeskus kahden katalyyttisen domeenin välille että muodostamalla täysin uusia domeeneja.
Jotkut entsyymiproteiinit (esimerkkejä ovat lysotsyymi jaglykogeenifosforylaasi) voi vaihdella kooltaan suuresti (129 ja 842 aminohappotähdettä, vastaavasti), vaikka ne katalysoivat samantyyppisten kemiallisten sidosten katkeamista. Erona on, että massiivisemmat ja suuremmat entsyymit pystyvät paremmin hallitsemaan asemaansa avaruudessa, mikä varmistaa suuremman vakauden ja reaktionopeuden.
Entsyymien perusluokitus
1. Oksidoreduktaasi. Entsyymiproteiinien tehtävänä on tässä tapauksessa stimuloida redox-reaktioita.
2. Siirrot. Ne voivat siirtyä seuraavien ryhmien substraattien välillä:
- Yhden hiilen jäämät.
- Aldehydi- ja ketonijäämät.
- Asyyli- ja glykosyylikomponentit.
- Alkyyli (poikkeuksena ei voi siirtää CH3) jäännöksiä.
- Typpipitoiset emäkset.
- Fosforiryhmät.
3. Hydrolaasit. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattisen toiminnan merkitys koostuu seuraavan tyyppisten yhdisteiden pilkkomisesta:
- Monimutkaiset esterit.
- Glykosidit.
- Eetterit ja tioeetterit.
- Peptidityyppiset sidokset.
- C-N-tyypin linkit (paitsi kaikki samat peptidit).
4. Lyaasit. Heillä on kyky irrottaa ryhmiä, jolloin muodostuu kaksoissidos. Lisäksi voidaan suorittaa myös käänteinen prosessi: yksittäisten ryhmien liittäminen kaksoissidoksiin.
5. Isomeraasit. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattinen tehtävä on katalysoida monimutkaisia isomeerisiä reaktioita. Tämä ryhmä sisältää seuraavat entsyymit:
- Rasemaasit, epimeraasit.
- Kystransisomeraasi.
- molekyylinsisäiset oksidoreduktaasit.
- molekyylinsisäiset transferaasit.
- molekyylinsisäiset lyaasit.
6. Ligaasit (tunnetaan myös syntetaaseina). Toimii ATP:n pilkkomiseen, jolloin muodostuu samanaikaisesti joitain sidoksia.
Mitä entsyymistä jää jäljelle vuorovaikutuksen jälkeen substraatin kanssa?
Usein entsyymi on pallomainen proteiinialkuperä, jonka aktiivista keskustaa edustavat sen omat aminohappotähteet. Kaikissa muissa tapauksissa keskus sisältää siihen vahvasti assosioituneen proteesiryhmän tai koentsyymin (esim. ATP), jonka yhteys on paljon heikompi. Koko katalyyttiä kutsutaan holoentsyymiksi, ja sen jäännöstä, joka muodostuu ATP:n poistamisen jälkeen, kutsutaan apoentsyymiksi.
Siten tällä perusteella entsyymit jaetaan seuraaviin ryhmiin:
- Yksinkertaiset hydrolaasit, lyaasit ja isomeraasit, jotka eivät sisällä lainkaan koentsyymiemästä.
- Proteiiniryhmän (esimerkiksi lipoiinihappo) sisältävät proteiinientsyymit (esimerkkejä ovat jotkut transaminaasit). Myös monet peroksidaasit kuuluvat tähän ryhmään.
- Enismit, jotka edellyttävät koentsyymin regeneraatiota. Näitä ovat kinaasit sekä useimmat oksidoreduktaasit.
- Muut katalyytit, joiden koostumusta ei vielä täysin ymmärretä.
Kaikki aineet, jotka ovat osa ensimmäistäryhmiä käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa. Kaikki muut katalyytit vaativat hyvin erityisiä olosuhteita aktivoidakseen, ja siksi ne toimivat vain kehossa tai joissakin laboratoriokokeissa. Siten entsymaattinen toiminto on hyvin spesifinen reaktio, joka koostuu tietyntyyppisten reaktioiden stimuloinnista (katalyysistä) ihmis- tai eläinorganismin tiukasti määritellyissä olosuhteissa.
Mitä aktiivisessa keskustassa tapahtuu tai miksi entsyymit toimivat niin tehokkaasti?
Entsyymispesifisyyden tyypit
Se voi olla ehdoton.Tässä tapauksessa spesifisyys ilmenee vain yhdelle, tiukasti määritellylle entsyymityypille. Joten ureaasi on vuorovaikutuksessa vain urean kanssa. Se ei reagoi maidon laktoosin kanssa missään olosuhteissa. Tämä on entsyymiproteiinien tehtävä kehossa.
Lisäksi absoluuttinen ryhmäspesifisyys ei ole harvinaista. Kuten nimestä voi päätellä, tässä tapauksessaon "herkkyys" tiukasti yhdelle orgaanisten aineiden luokalle (eetterit, mukaan lukien kompleksit, alkoholit tai aldehydit). Siten pepsiini, joka on yksi mahalaukun pääentsyymeistä, osoittaa spesifisyyttä vain suhteessa peptidisidoksen hydrolyysiin. Alkoholidehydraasi on vuorovaikutuksessa yksinomaan alkoholien kanssa, eikä laktikodehydraasi hajoa mitään paitsi α-hydroksihappoja.
Se tapahtuu myös, että entsymaattinen toimintotyypillistä tietylle yhdisteryhmälle, mutta tietyissä olosuhteissa entsyymit voivat vaikuttaa aineisiin, jotka ovat aivan erilaisia kuin niiden pää"kohde". Tässä tapauksessa katalyytti "painottuu" tiettyyn aineluokkaan, mutta tietyissä olosuhteissa se voi hajottaa muita yhdisteitä (ei välttämättä analogisia). Totta, tässä tapauksessa reaktio on monta kertaa hitaampi.
Trypsiinin kyky vaikuttaa on laajalti tunnustettupeptidisidoksissa, mutta harvat tietävät, että tämä proteiini, joka suorittaa entsymaattista toimintaa maha-suolikanavassa, voi hyvinkin olla vuorovaikutuksessa erilaisten esteriyhdisteiden kanssa.
Lopuksi spesifisyys on optista.Nämä entsyymit voivat olla vuorovaikutuksessa useiden täysin erilaisten aineiden kanssa, mutta vain jos niillä on tiukasti määritellyt optiset ominaisuudet. Siten proteiinien entsymaattinen toiminta tässä tapauksessa on suurelta osin samanlainen kuin entsyymien, vaan epäorgaanista alkuperää olevien katalyyttien toimintaperiaate.
Mitkä tekijät määräävät katalyysin tehokkuuden?
- Keskittymisvaikutus.
- Spatiaalinen suuntausvaikutus.
- Aktiivisen reaktiokeskuksen monikäyttöisyys.
Yleisesti ottaen keskittymisvaikutuksen ydin ei ole mitäänei eroa epäorgaanisen katalyysin reaktiosta. Tässä tapauksessa aktiivikeskukseen syntyy sellainen substraatin pitoisuus, joka on useita kertoja suurempi kuin sama arvo muulle liuoksen tilavuudelle. Reaktion keskellä lajitellaan selektiivisesti aineen molekyylit, joiden on reagoitava keskenään. On helppo arvata, että juuri tämä vaikutus johtaa kemiallisen reaktion nopeuden lisääntymiseen useilla suuruusluokilla.
Kun tavallinen kemiallinen prosessi on käynnissä,on erittäin tärkeää, mikä osa vuorovaikutuksessa olevista molekyyleistä törmää toisiinsa. Yksinkertaisesti sanottuna aineen molekyylien on törmäyshetkellä oltava tiukasti orientoituneita toisiinsa nähden. Koska entsyymin aktiivisessa keskustassa tällainen käännös suoritetaan pakollisella tavalla, jonka jälkeen kaikki osallistuvat komponentit asettuvat tietylle riville, katalyysireaktio kiihtyy noin kolmella suuruusluokalla.
Monikäyttöisyys tässä tapauksessaaktiivisen keskuksen kaikkien aineosien ominaisuuden ymmärretään vaikuttavan samanaikaisesti (tai tiukasti johdonmukaisesti) "käsitellyn" aineen molekyyliin. Lisäksi se (molekyyli) ei ole vain kunnolla kiinnitetty avaruuteen (katso edellä), vaan myös muuttaa merkittävästi sen ominaisuuksia. Kaikki tämä yhdessä johtaa siihen, että entsyymien on paljon helpompi vaikuttaa substraattiin tarvittavalla tavalla.
