Proteiinit ovat orgaanisia aineita.Näille makromolekyylisille yhdisteille on ominaista erityinen koostumus ja ne hajoavat aminohapoiksi hydrolyysin aikana. Proteiinimolekyylit voivat olla eri muotoja, monet niistä koostuvat useista polypeptidiketjuista. Tiedot proteiinin rakenteesta koodataan DNA: han, ja proteiinimolekyylien synteesiprosessia kutsutaan translaatioksi.
Proteiinin kemiallinen koostumus
Keskimääräinen proteiini sisältää:
- 52 % hiiltä;
- 7 % vetyä;
- 12 % typpeä;
- 21 % happea;
- 3 % rikkiä.
Proteiinimolekyylit ovat polymeerejä. Niiden rakenteen ymmärtämiseksi on tarpeen tietää, mitä niiden monomeerit - aminohapot - ovat.
Aminohappoja
Ne jaetaan yleensä kahteen luokkaan:esiintyy jatkuvasti ja silloin tällöin. Ensimmäiset sisältävät 18 proteiinimonomeeriä ja 2 muuta amidia: asparagiini- ja glutamiinihappoa. Joskus happoja on vain kolme.
Nämä hapot voidaan luokitella eri tavoin: sivuketjujen luonteen tai niiden radikaalien varauksen perusteella ne voidaan jakaa myös CN- ja COOH-ryhmien lukumäärällä.
Ensisijainen proteiinirakenne
Aminohappojen vuorottelujärjestys proteiinissaketju määrittelee seuraavat organisaatiotasot, ominaisuudet ja toiminnot. Pääasiallinen sidostyyppi monomeerien välillä on peptidi. Se muodostuu poistamalla vety yhdestä aminohaposta ja OH-ryhmä toisesta.
Proteiinimolekyylin ensimmäinen organisoitumistaso onse on aminohappojen sekvenssi siinä, vain ketju, joka määrittää proteiinimolekyylien rakenteen. Se koostuu "luurangosta", jolla on säännöllinen rakenne. Tämä on toistuva sekvenssi -NH-CH-CO-. Yksittäisiä sivuketjuja edustavat aminohapporadikaalit (R), niiden ominaisuudet määräävät proteiinien rakenteen koostumuksen.
Vaikka proteiinimolekyylien rakenne on sama, nevoivat erota ominaisuuksiltaan vain siitä tosiasiasta, että niiden monomeerien ketjussa on erilainen sekvenssi. Aminohappojen järjestys proteiinissa määräytyy geenien avulla, ja se sanelee proteiinille tietyt biologiset toiminnot. Monomeerien sekvenssi samasta tehtävästä vastaavissa molekyyleissä on usein samanlainen eri lajeissa. Tällaiset molekyylit - organisaatioltaan samanlaiset tai samankaltaiset ja jotka suorittavat samoja tehtäviä eri tyyppisissä organismeissa - ovat homologisia proteiineja. Tulevien molekyylien rakenne, ominaisuudet ja toiminnot selvitetään jo aminohappoketjun synteesivaiheessa.
Jotkut yhteiset ominaisuudet
Proteiinien rakennetta on tutkittu pitkään janiiden primäärirakenteen analyysi teki mahdolliseksi tehdä joitain yleistyksiä. Suurelle määrälle proteiineja on ominaista kaikkien kahdenkymmenen aminohapon läsnäolo, joista glysiiniä, alaniinia, asparagiinihappoa, glutamiinia on erityisen paljon ja vähän tryptofaania, arginiinia, metioniinia ja histidiiniä. Ainoat poikkeukset ovat jotkin proteiiniryhmät, esimerkiksi histonit. Niitä tarvitaan DNA:n pakkaamiseen ja ne sisältävät paljon histidiiniä.
Toinen yleistys: globulaarisissa proteiineissa ei ole yleisiä kuvioita aminohappojen vuorottelussa. Mutta jopa polypeptideillä, jotka ovat kaukana biologisesta aktiivisuudesta, on pieniä identtisiä molekyylifragmentteja.
Toissijainen rakenne
Polypeptidiketjun toinen organisoitumistaso -tämä on sen avaruudellinen järjestely, joka säilyy vetysidosten ansiosta. α-heliksi ja β-taitos erotetaan toisistaan. Osa ketjusta ei ole järjestäytynyttä rakennetta, tällaisia vyöhykkeitä kutsutaan amorfisiksi.
Kaikkien luonnollisten proteiinien alfaheliksioikeakätinen. Spiraalin lateraaliset aminohapporadikaalit ovat aina ulospäin ja sijaitsevat sen akselin vastakkaisilla puolilla. Jos ne ovat ei-polaarisia, ne ryhmitellään spiraalin toiselle puolelle, saadaan kaaria, jotka luovat olosuhteet erilaisten spiraaliosien lähentymiselle.
Beeta-laskokset - erittäin pitkänomaiset kierteet - sijaitsevat yleensä vierekkäin proteiinimolekyylissä ja muodostavat yhdensuuntaisia ja ei-rinnakkaisia β-laskoskerroksia.
Proteiinin tertiäärinen rakenne
Proteiinimolekyylin kolmas organisoitumistaso onspiraalien, laskosten ja amorfisten alueiden taittaminen kompaktiksi rakenteeksi. Tämä johtuu monomeerien sivuradikaalien vuorovaikutuksesta toistensa kanssa. Tällaiset liitännät on jaettu useisiin tyyppeihin:
- polaaristen radikaalien välille muodostuu vetysidoksia;
- hydrofobinen - ei-polaaristen R-ryhmien välillä;
- sähköstaattiset vetovoimat (ionisidokset) - ryhmien välillä, joiden varaukset ovat vastakkaisia;
- disulfidisillat - kysteiiniradikaalien välillä.
Viimeinen yhteystyyppi (-S = S-) onkovalenttinen vuorovaikutus. Disulfidisillat vahvistavat proteiineja, niiden rakenteesta tulee kestävämpi. Mutta tällaisten yhteyksien läsnäolo ei ole ollenkaan välttämätöntä. Esimerkiksi polypeptidiketjussa voi olla hyvin vähän kysteiiniä tai sen radikaalit sijaitsevat lähellä eivätkä voi luoda "siltaa".
Neljäs organisaatiotaso
Kaikki proteiinit eivät muodosta kvaternaarista rakennetta.Neljännen tason proteiinien rakenteen määrää polypeptidiketjujen (protomeerien) lukumäärä. Ne sitoutuvat toisiinsa samoilla sidoksilla kuin edellinen organisaatiotaso, paitsi disulfidisillat. Molekyyli koostuu useista protomeereistä, joista jokaisella on oma erityinen (tai identtinen) tertiäärinen rakenne.
Kaikki organisaation tasot määrittelevät nämä toiminnotjoka suorittaa tuloksena olevat proteiinit. Proteiinien rakenne ensimmäisellä organisaatiotasolla määrittää erittäin tarkasti niiden myöhemmän roolin solussa ja koko kehossa.
Proteiinitoiminnot
On vaikea edes kuvitella, kuinka tärkeä rooli proteiinilla on solun toiminnassa. Yllä tarkastelimme niiden rakennetta. Proteiinien toiminnot ovat suoraan riippuvaisia siitä.
He suorittavat rakentamisen (rakenteellisen) toiminnonmuodostavat perustan minkä tahansa elävän solun sytoplasmalle. Nämä polymeerit ovat kaikkien solukalvojen päämateriaali, kun ne kompleksoituvat lipidien kanssa. Tämä sisältää myös solun jakautumisen osastoihin, joissa jokaisessa tapahtuu niiden reaktiot. Tosiasia on, että jokainen soluprosessien kompleksi vaatii omat olosuhteet, väliaineen pH:lla on erityisen tärkeä rooli. Proteiinit rakentavat ohuita väliseiniä, jotka jakavat solun niin sanotuiksi osastoiksi. Ja itse ilmiötä kutsuttiin lokeroitumiseksi.
Katalyyttinen tehtävä on säädellä kaikkia solureaktioita. Kaikki entsyymit ovat alkuperältään yksinkertaisia tai monimutkaisia proteiineja.
Kaikenlainen organismien liike (lihastyö,protoplasman liikkuminen solussa, värekkojen vilkkuminen alkueläimissä jne.) suoritetaan proteiinien avulla. Proteiinien rakenteen ansiosta ne voivat liikkua, muodostaa kuituja ja renkaita.
Näiden polymeerien hormonaalinen rooli on heti selvä: monet hormonit ovat rakenteeltaan proteiineja, esimerkiksi insuliini, oksitosiini.
Varastofunktio määräytyy sen perusteella, että proteiinit pystyvät muodostamaan kerrostumia. Esimerkiksi munavalgumiini, maitokeiini, kasvien siemenproteiinit - ne varastoivat suuren määrän ravintoaineita.
Kaikki jänteet, nivelnivelet, luuston luut, kaviot muodostuvat proteiineista, mikä vie meidät niiden seuraavaan tehtävään - tukemiseen.
Proteiinimolekyylit ovat reseptoreita, jotka tunnistavat selektiivisesti tiettyjä aineita. Tällaisessa roolissa glykoproteiinit ja lektiinit ovat erityisen tunnettuja.
Tärkeimmät immuniteetin tekijät - vasta-aineet ja järjestelmäkomplementti on alkuperältään proteiineja. Esimerkiksi veren hyytymisprosessi perustuu fibrinogeeniproteiinin muutoksiin. Ruokatorven ja mahalaukun sisäseinämät on vuorattu suojaavalla limakalvoproteiineilla - lysiinillä. Myös toksiinit ovat alkuperältään proteiineja. Eläinten kehoa suojaavan ihon perusta on kollageeni. Kaikki nämä proteiinien toiminnot ovat suojaavia.
No, viimeinen toiminto on säätely. On proteiineja, jotka säätelevät genomin toimintaa. Eli ne säätelevät transkriptiota ja kääntämistä.
Olipa proteiinien tärkeä rooli mikä tahansa, tiedemiehet ovat selvittäneet proteiinien rakennetta pitkään. Ja nyt he löytävät uusia tapoja käyttää tätä tietoa.
