Το έργο του σώματός μας είναι εξαιρετικά περίπλοκομια διαδικασία στην οποία εμπλέκονται εκατομμύρια κύτταρα, χιλιάδες διάφορες ουσίες. Αλλά υπάρχει ένας τομέας που εξαρτάται πλήρως και πλήρως από ειδικές πρωτεΐνες, χωρίς τις οποίες η ζωή ενός ανθρώπου ή ενός ζώου θα ήταν εντελώς αδύνατη. Όπως μάλλον μαντέψατε, τώρα μιλάμε για ένζυμα.
Δεδομένου ότι αυτές οι ουσίες βασίζονται σεκυρίως πρωτεΐνες, τότε μπορούν να θεωρηθούν και οι ίδιες. Πρέπει να γνωρίζετε ότι τα ένζυμα ανακαλύφθηκαν για πρώτη φορά στη δεκαετία του '30 του 19ου αιώνα, αλλά οι επιστήμονες χρειάστηκαν περισσότερο από έναν αιώνα για να καταλήξουν σε έναν περισσότερο ή λιγότερο ομοιόμορφο ορισμό για αυτά. Ποια είναι λοιπόν η λειτουργία των ενζυμικών πρωτεϊνών; Θα μάθετε για αυτό, καθώς και για τη δομή τους και παραδείγματα αντιδράσεων από το άρθρο μας.
Πρέπει να καταλάβετε ότι δεν μπορεί κάθε πρωτεΐνηείναι ένζυμο ακόμα και στη θεωρία. Μόνο οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι ικανές να επιδεικνύουν καταλυτική δράση σε σχέση με άλλες οργανικές ενώσεις. Όπως όλες οι φυσικές ενώσεις αυτής της κατηγορίας, τα ένζυμα αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων. Θυμηθείτε ότι η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών (παραδείγματα των οποίων θα βρείτε στο άρθρο) μπορεί να εκτελεστεί μόνο από αυτές των οποίων η μοριακή μάζα δεν είναι μικρότερη από 5000.
Τι είναι ένζυμο, σύγχρονοι ορισμοί
Τα ένζυμα είναι καταλύτες για βιολογικάπροέλευση. Έχουν την ικανότητα να επιταχύνουν τις αντιδράσεις λόγω της στενότερης επαφής μεταξύ των δύο ουσιών (υποστρωμάτων) που συμμετέχουν στην αντίδραση. Μπορούμε να πούμε ότι η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών είναι η διαδικασία κατάλυσης ορισμένων βιοχημικών αντιδράσεων που είναι χαρακτηριστικές μόνο για έναν ζωντανό οργανισμό. Μόνο ένα μικρό μέρος τους μπορεί να αναπαραχθεί σε εργαστηριακές συνθήκες.
Ποια μέρη του ενζύμου εμπλέκονται άμεσα στην αντίδραση;
Σημειώστε ότι δεν έρχονται όλα σε επαφή με το υπόστρωμα.το σώμα του ενζύμου, αλλά μόνο ένα μικρό μέρος του, το οποίο ονομάζεται ενεργό κέντρο. Αυτή είναι η κύρια ιδιότητά τους, η συμπληρωματικότητα. Αυτή η ιδέα υποδηλώνει ότι το ένζυμο ταιριάζει ιδανικά στο σχήμα του υποστρώματος και στις φυσικοχημικές του ιδιότητες. Μπορούμε να πούμε ότι η λειτουργία των ενζυμικών πρωτεϊνών σε αυτή την περίπτωση είναι η εξής:
- Το υδαρές κέλυφος τους βγαίνει από την επιφάνεια.
- Παρουσιάζεται μια ορισμένη παραμόρφωση (πόλωση, για παράδειγμα).
- Μετά από αυτό βρίσκονται με ιδιαίτερο τρόπο στο διάστημα, ενώ ταυτόχρονα πλησιάζουν το ένα το άλλο.
Αυτοί οι παράγοντες είναι που οδηγούν σε επιτάχυνση της αντίδρασης. Προς το παρόν, ας κάνουμε μια σύγκριση μεταξύ ενζύμων και ανόργανων καταλυτών.
Συγκριτικό χαρακτηριστικό | Ένζυμα | Ανόργανοι καταλύτες |
Επιτάχυνση των αντιδράσεων προς τα εμπρός και προς τα πίσω | Πανομοιότυπο | Πανομοιότυπο |
Ιδιαιτερότητα (συμπληρωματικότητα) | Κατάλληλο μόνο για συγκεκριμένο τύπο ουσίας, υψηλής ειδικότητας | Μπορεί να είναι καθολική, επιταχύνοντας πολλές παρόμοιες αντιδράσεις ταυτόχρονα |
Ταχύτητα αντίδρασης | Αυξήστε την ένταση της αντίδρασης κατά πολλά εκατομμύρια φορές | Επιτάχυνση εκατοντάδες και χιλιάδες φορές |
Αντίδραση στη θέρμανση | Η αντίδραση αποτυγχάνει λόγω της πλήρους ή μερικής μετουσίωσης των πρωτεϊνών που εμπλέκονται σε αυτήν | Όταν θερμαίνονται, οι περισσότερες καταλυτικές αντιδράσεις επιταχύνονται πολλές φορές. |
Όπως μπορείτε να δείτε, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνώνπροτείνει ιδιαιτερότητα. Προσθέτουμε επίσης ότι πολλές από αυτές τις πρωτεΐνες έχουν επίσης ειδικότητα ειδών. Με απλά λόγια, τα ανθρώπινα ένζυμα είναι απίθανο να είναι κατάλληλα για ινδικά χοιρίδια.
Σημαντικές πληροφορίες για τη δομή του ενζύμου
Ως προς το δευτεροβάθμιο, λοιπόνΤο ότι ανήκει σε αυτό προσδιορίζεται χρησιμοποιώντας πρόσθετους τύπους δεσμών που μπορεί να προκύψουν μεταξύ αυτών των υπολειμμάτων αμινοξέων. Πρόκειται για δεσμούς υδρογόνου, ηλεκτροστατικούς, υδρόφοβους, καθώς και αλληλεπιδράσεις Van der Waals. Ως αποτέλεσμα της τάσης που προκαλούν αυτοί οι δεσμοί, σχηματίζονται α-έλικες, βρόχοι και β-κλώνοι σε διάφορα μέρη του ενζύμου.
Η τριτογενής δομή εμφανίζεται ως αποτέλεσμα τηςότι συγκριτικά μεγάλα τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας απλώς διπλώνουν. Οι κλώνοι που προκύπτουν ονομάζονται τομείς. Τέλος, ο τελικός σχηματισμός αυτής της δομής συμβαίνει μόνο αφού δημιουργηθεί μια σταθερή αλληλεπίδραση μεταξύ διαφορετικών περιοχών. Θα πρέπει να θυμόμαστε ότι ο σχηματισμός των ίδιων των τομέων συμβαίνει με μια απολύτως ανεξάρτητη σειρά μεταξύ τους.
Μερικά χαρακτηριστικά των τομέων
Κατά κανόνα, η πολυπεπτιδική αλυσίδα από την οποίασχηματίζεται, αποτελείται από περίπου 150 υπολείμματα αμινοξέων. Όταν οι τομείς αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζεται ένα σφαιρίδιο. Εφόσον η ενζυματική λειτουργία εκτελείται από ενεργά κέντρα στη βάση τους, η σημασία αυτής της διαδικασίας πρέπει να γίνει κατανοητή.
Ο ίδιος ο τομέας διαφέρει σε αυτό μεταξύυπολείμματα αμινοξέων στη σύνθεσή του παρατηρούνται πολυάριθμες αλληλεπιδράσεις. Ο αριθμός τους είναι πολύ μεγαλύτερος από εκείνους για τις αντιδράσεις μεταξύ των ίδιων των τομέων. Έτσι, οι κοιλότητες μεταξύ τους είναι σχετικά «ευάλωτες» στη δράση διαφόρων οργανικών διαλυτών. Ο όγκος τους είναι περίπου 20-30 κυβικά angstroms, τα οποία χωρούν αρκετά μόρια νερού. Οι διαφορετικοί τομείς έχουν τις περισσότερες φορές μια εντελώς μοναδική χωρική δομή, η οποία συνδέεται με την εκτέλεση τελείως διαφορετικών λειτουργιών.
Ενεργά κέντρα
Κατά κανόνα, τα ενεργά κέντρα βρίσκονται αυστηράμεταξύ τομέων. Αντίστοιχα, το καθένα από αυτά παίζει πολύ σημαντικό ρόλο στην πορεία της αντίδρασης. Λόγω αυτής της διάταξης των περιοχών, βρίσκεται σημαντική ευελιξία και κινητικότητα αυτής της περιοχής του ενζύμου. Αυτό είναι εξαιρετικά σημαντικό, αφού η ενζυματική λειτουργία εκτελείται μόνο από εκείνες τις ενώσεις που μπορούν αντίστοιχα να αλλάξουν τη χωρική τους θέση.
Μεταξύ του μήκους του πολυπεπτιδικού δεσμού στο σώμα του ενζύμου καιυπάρχει άμεση σύνδεση στο βαθμό στον οποίο εκτελούνται πολύπλοκες λειτουργίες από αυτούς. Η περιπλοκή του ρόλου επιτυγχάνεται τόσο μέσω του σχηματισμού ενός ενεργού κέντρου αντίδρασης μεταξύ δύο καταλυτικών περιοχών όσο και μέσω του σχηματισμού εντελώς νέων περιοχών.
Ορισμένες ενζυμικές πρωτεΐνες (παραδείγματα είναι η λυσοζύμη καιγλυκογόνο φωσφορυλάση) μπορεί να ποικίλλει πολύ σε μέγεθος (129 και 842 υπολείμματα αμινοξέων, αντίστοιχα), αν και καταλύουν τη διάσπαση των ίδιων τύπων χημικών δεσμών. Η διαφορά είναι ότι τα πιο ογκώδη και μεγαλύτερα ένζυμα είναι σε θέση να ελέγχουν καλύτερα τη θέση τους στο διάστημα, γεγονός που εξασφαλίζει μεγαλύτερη σταθερότητα και ταχύτητα αντίδρασης.
Βασική ταξινόμηση ενζύμων
1. Οξειδορεδουκτάση. Η λειτουργία των ενζυμικών πρωτεϊνών σε αυτή την περίπτωση είναι να διεγείρουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής.
2. Μεταγραφές. Μπορούν να μεταφερθούν μεταξύ υποστρωμάτων των ακόλουθων ομάδων:
- Υπολείμματα ενός άνθρακα.
- Υπολείμματα αλδεΰδων και κετονών.
- Συστατικά ακυλίου και γλυκοζυλίου.
- Αλκυλ (κατά εξαίρεση, δεν μπορεί να μεταφέρει CH3) υπολείμματα.
- Αζωτούχες βάσεις.
- Ομάδες φωσφόρου.
3. Υδρολάσες. Σε αυτή την περίπτωση, η σημασία της ενζυμικής λειτουργίας των πρωτεϊνών συνίσταται στη διάσπαση των ακόλουθων τύπων ενώσεων:
- Σύνθετοι εστέρες.
- Γλυκοζίτες.
- Αιθέρες καθώς και θειοαιθέρες.
- Δεσμοί πεπτιδικού τύπου.
- Δεσμοί του τύπου C-N (εκτός από όλα τα ίδια πεπτίδια).
4. Λυάσες. Έχουν την ικανότητα να αποσπούν ομάδες με τον επακόλουθο σχηματισμό διπλού δεσμού. Επιπλέον, μπορεί να πραγματοποιηθεί και η αντίστροφη διαδικασία: η προσκόλληση μεμονωμένων ομάδων σε διπλούς δεσμούς.
5. Ισομεράσες. Σε αυτή την περίπτωση, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών είναι να καταλύουν πολύπλοκες ισομερείς αντιδράσεις. Αυτή η ομάδα περιλαμβάνει τα ακόλουθα ένζυμα:
- Ρακεμάσες, επιμεράσες.
- Κυστρανισομεράση.
- Ενδομοριακές οξειδορεδουκτάσες.
- Ενδομοριακές τρανσφεράσες.
- Ενδομοριακές λυάσες.
6. Λιγκάσες (αλλιώς γνωστές ως συνθετάσες). Χρησιμεύει για τη διάσπαση του ATP με τον ταυτόχρονο σχηματισμό κάποιων δεσμών.
Τι απομένει από το ένζυμο μετά την αλληλεπίδραση με το υπόστρωμα;
Συχνά το ένζυμο είναι μια σφαιρική πρωτεΐνηπροέλευσης, το ενεργό κέντρο του οποίου αντιπροσωπεύεται από τα δικά του υπολείμματα αμινοξέων. Σε όλες τις άλλες περιπτώσεις, το κέντρο περιλαμβάνει μια προσθετική ομάδα ισχυρά συνδεδεμένη με αυτό ή ένα συνένζυμο (ΑΤΡ, για παράδειγμα), η σύνδεση του οποίου είναι πολύ πιο αδύναμη. Ολόκληρος ο καταλύτης ονομάζεται ολοένζυμο και το υπόλειμμά του, που σχηματίζεται μετά την απομάκρυνση του ATP, ονομάζεται αποένζυμο.
Έτσι, σε αυτή τη βάση, τα ένζυμα χωρίζονται στις ακόλουθες ομάδες:
- Απλές υδρολάσες, λυάσες και ισομεράσες που δεν περιέχουν καθόλου συνενζυμική βάση.
- Πρωτεϊνικά ένζυμα (παραδείγματα είναι μερικές τρανσαμινάσες) που περιέχουν μια προσθετική ομάδα (λιποϊκό οξύ, για παράδειγμα). Σε αυτή την ομάδα ανήκουν επίσης πολλές υπεροξειδάσες.
- Ενισμοί, για τους οποίους απαιτείται η αναγέννηση του συνενζύμου. Αυτές περιλαμβάνουν τις κινάσες, καθώς και τις περισσότερες οξειδοαναγωγάσες.
- Άλλοι καταλύτες, η σύνθεση των οποίων δεν είναι ακόμη πλήρως κατανοητή.
Όλες οι ουσίες που αποτελούν μέρος του πρώτουομάδες χρησιμοποιούνται ευρέως στη βιομηχανία τροφίμων. Όλοι οι άλλοι καταλύτες απαιτούν πολύ συγκεκριμένες συνθήκες για την ενεργοποίησή τους και επομένως λειτουργούν μόνο στο σώμα ή σε ορισμένα εργαστηριακά πειράματα. Έτσι, η ενζυματική λειτουργία είναι μια πολύ συγκεκριμένη αντίδραση, η οποία συνίσταται στη διέγερση (κατάλυση) ορισμένων τύπων αντιδράσεων υπό αυστηρά καθορισμένες συνθήκες του ανθρώπινου ή ζωικού οργανισμού.
Τι συμβαίνει στο ενεργό κέντρο ή γιατί τα ένζυμα λειτουργούν τόσο αποτελεσματικά;
Τύποι ενζυμικής εξειδίκευσης
Μπορεί να είναι απόλυτο.Σε αυτή την περίπτωση, η ειδικότητα εμφανίζεται μόνο για έναν, αυστηρά καθορισμένο τύπο ενζύμου. Έτσι, η ουρεάση αλληλεπιδρά μόνο με την ουρία. Σε καμία περίπτωση δεν θα αντιδράσει με τη λακτόζη του γάλακτος. Αυτή είναι η λειτουργία των ενζυμικών πρωτεϊνών στο σώμα.
Επιπλέον, η απόλυτη ομαδική ειδικότητα δεν είναι ασυνήθιστη. Όπως υποδηλώνει το όνομα, σε αυτή την περίπτωσηυπάρχει μια «ευαισθησία» σε αυστηρά μια κατηγορία οργανικών ουσιών (αιθέρες, συμπεριλαμβανομένων των συμπλόκων, αλκοόλες ή αλδεΰδες). Έτσι, η πεψίνη, η οποία είναι ένα από τα κύρια ένζυμα στο στομάχι, εμφανίζει ειδικότητα μόνο σε σχέση με την υδρόλυση του πεπτιδικού δεσμού. Η αλκοολική αφυδράση αλληλεπιδρά αποκλειστικά με τις αλκοόλες και η γαλακτοδεϋδράση δεν διασπά τίποτα εκτός από τα α-υδροξυοξέα.
Συμβαίνει επίσης η ενζυματική λειτουργίαχαρακτηριστικό για μια συγκεκριμένη ομάδα ενώσεων, αλλά υπό ορισμένες συνθήκες τα ένζυμα μπορούν να δράσουν σε ουσίες που είναι αρκετά διαφορετικές από τον κύριο «στόχο» τους. Σε αυτή την περίπτωση, ο καταλύτης «βαραίνει» σε μια συγκεκριμένη κατηγορία ουσιών, αλλά υπό ορισμένες συνθήκες μπορεί να αποσυνθέσει άλλες ενώσεις (όχι απαραίτητα ανάλογες). Είναι αλήθεια ότι σε αυτή την περίπτωση η αντίδραση θα είναι πολλές φορές πιο αργή.
Η ικανότητα της θρυψίνης να δρα είναι ευρέως αναγνωρισμένηστους πεπτιδικούς δεσμούς, αλλά λίγοι άνθρωποι γνωρίζουν ότι αυτή η πρωτεΐνη, η οποία εκτελεί μια ενζυματική λειτουργία στο γαστρεντερικό σωλήνα, μπορεί κάλλιστα να αλληλεπιδράσει με διάφορες εστερικές ενώσεις.
Τέλος, η ειδικότητα είναι οπτική.Αυτά τα ένζυμα μπορούν να αλληλεπιδράσουν με ένα ευρύ φάσμα εντελώς διαφορετικών ουσιών, αλλά μόνο εάν έχουν αυστηρά καθορισμένες οπτικές ιδιότητες. Έτσι, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών σε αυτή την περίπτωση είναι σε μεγάλο βαθμό παρόμοια με την αρχή δράσης όχι των ενζύμων, αλλά των καταλυτών ανόργανης προέλευσης.
Ποιοι παράγοντες καθορίζουν την αποτελεσματικότητα της κατάλυσης;
- Επίδραση συγκέντρωσης.
- Εφέ χωρικού προσανατολισμού.
- Πολυλειτουργικότητα του ενεργού κέντρου αντίδρασης.
Γενικά, η ουσία του αποτελέσματος συγκέντρωσης δεν είναι τίποταδεν διαφέρει από αυτό στην αντίδραση της ανόργανης κατάλυσης. Σε αυτή την περίπτωση, δημιουργείται μια τέτοια συγκέντρωση του υποστρώματος στο ενεργό κέντρο, η οποία είναι αρκετές φορές υψηλότερη από την ίδια τιμή για τον υπόλοιπο όγκο του διαλύματος. Στο κέντρο της αντίδρασης, τα μόρια μιας ουσίας ταξινομούνται επιλεκτικά, τα οποία πρέπει να αντιδρούν μεταξύ τους. Είναι εύκολο να μαντέψει κανείς ότι είναι αυτό το φαινόμενο που οδηγεί σε αύξηση του ρυθμού μιας χημικής αντίδρασης κατά πολλές τάξεις μεγέθους.
Όταν μια τυπική χημική διαδικασία βρίσκεται σε εξέλιξη,είναι εξαιρετικά σημαντικό ποιο μέρος των αλληλεπιδρώντων μορίων θα συγκρουστεί μεταξύ τους. Με απλά λόγια, τα μόρια της ύλης τη στιγμή της σύγκρουσης πρέπει απαραίτητα να είναι αυστηρά προσανατολισμένα μεταξύ τους. Λόγω του γεγονότος ότι στο ενεργό κέντρο του ενζύμου μια τέτοια αναστροφή εκτελείται με υποχρεωτικό τρόπο, μετά την οποία όλα τα συμμετέχοντα συστατικά παρατάσσονται σε μια συγκεκριμένη γραμμή, η αντίδραση κατάλυσης επιταχύνεται κατά περίπου τρεις τάξεις μεγέθους.
Πολυλειτουργικότητα σε αυτή την περίπτωσηΗ ιδιότητα όλων των συστατικών μερών του ενεργού κέντρου θεωρείται ότι δρα ταυτόχρονα (ή αυστηρά σταθερά) στο μόριο της «επεξεργασμένης» ουσίας. Επιπλέον, αυτό (το μόριο) όχι μόνο στερεώνεται σωστά στο χώρο (βλ. παραπάνω), αλλά αλλάζει σημαντικά και τα χαρακτηριστικά του. Όλα αυτά μαζί οδηγούν στο γεγονός ότι γίνεται πολύ πιο εύκολο για τα ένζυμα να δράσουν στο υπόστρωμα με τον απαραίτητο τρόπο.
