Ein Makromolekül ist ein Molekül, das hathohes Molekulargewicht. Seine Struktur wird in Form von sich wiederholt wiederholenden Links dargestellt. Betrachten Sie die Merkmale solcher Verbindungen, ihre Bedeutung für das Leben von Lebewesen.
Merkmale der Komposition
Biologische Makromoleküle werden aus Hunderttausenden kleiner Ausgangsmaterialien gebildet. Lebende Organismen sind durch drei Haupttypen von Makromolekülen gekennzeichnet: Proteine, Polysaccharide, Nukleinsäuren.
Die Ausgangsmonomere für sie sindMonosaccharide, Nukleotide, Aminosäuren. Ein Makromolekül macht fast 90 Prozent der Zellmasse aus. In Abhängigkeit von der Sequenz der Aminosäurereste wird ein spezifisches Proteinmolekül gebildet.
Substanzen mit hohem Molekulargewicht sind solche mit einer Molmasse von mehr als 103 Da.
Geschichte des Begriffs
Wann erschien das Makromolekül? Dieses Konzept wurde 1922 vom Nobelpreisträger für Chemie Hermann Staudinger eingeführt.
Die Polymerspule kann als angesehen werdenWirren Garn durch versehentliches Abwickeln einer Rolle im ganzen Raum. Diese Spule ändert systematisch ihre Konformation, dies ist die räumliche Konfiguration des Makromoleküls. Es ähnelt der Flugbahn der Brownschen Bewegung.
Ein solches Gewirr bildet sich aufgrund derdass in einem bestimmten Abstand die Polymerkette Richtungsinformationen "verliert". Man kann von einer Spule sprechen, wenn die Länge hochmolekularer Verbindungen viel größer ist als die Länge des Strukturfragments.
Globulare Konfiguration
Ein Makromolekül ist eine dichte Konformation inHier können Sie den Volumenanteil des Polymers mit einer Einheit vergleichen. Der globuläre Zustand wird in Fällen realisiert, in denen eine gegenseitige Anziehung durch die gegenseitige Wirkung einzelner Polymereinheiten zwischen sich und der äußeren Umgebung entsteht.
Eine Nachbildung der Struktur eines Makromoleküls ist der Teil des Wassers, der als Element einer solchen Struktur eingebaut ist. Es ist die nächstgelegene hydratisierte Umgebung des Makromoleküls.
Charakterisierung eines Proteinmoleküls
Proteinmakromoleküle sind hydrophilSubstanzen. Wenn trockenes Protein in Wasser gelöst wird, quillt es zunächst auf, dann wird ein allmählicher Übergang in die Lösung beobachtet. Beim Quellen dringen Wassermoleküle in das Protein ein und binden dessen Struktur durch polare Gruppen. Gleichzeitig wird die dichte Packung der Polypeptidkette gelockert. Das gequollene Proteinmolekül wird als umgekehrte Lösung angesehen. Bei der anschließenden Aufnahme von Wassermolekülen wird die Abtrennung von Proteinmolekülen von der Gesamtmasse beobachtet und auch der Auflösungsprozess findet statt.
Das Quellen eines Proteinmoleküls führt jedoch nicht in allen Fällen zur Auflösung. Kollagen bleibt beispielsweise nach der Aufnahme von Wassermolekülen in einem gequollenen Zustand.
Hydratationstheorie
Nach dieser Theorie sind hochmolekulare Verbindungen nichteinfach adsorbieren, kommt es zur elektrostatischen Bindung von Wassermolekülen an polare Fragmente von Seitenradikalen von Aminosäuren, die eine negative Ladung aufweisen, sowie an basischen Aminosäuren, die eine positive Ladung haben.
Teilweise hydratisiertes Wasser wird durch Peptidgruppen gebunden, die mit Wassermolekülen Wasserstoffbrückenbindungen eingehen.
Zum Beispiel Polypeptide mitunpolare Seitengruppen. Wenn es an Peptidgruppen gebunden ist, drückt es die Polypeptidketten auseinander. Das Vorhandensein von Brücken zwischen den Ketten erlaubt es nicht, Proteinmoleküle vollständig abzulösen und in die Form einer Lösung zu überführen.
Die Struktur von Makromolekülen wird durch Erhitzen zerstört, was zum Bruch und zur Freisetzung von Polypeptidketten führt.
Eigenschaften von Gelatine
Gelatine hat eine ähnliche chemische Zusammensetzung wie Kollagen, sie bildet mit Wasser eine viskose Flüssigkeit. Zu den charakteristischen Eigenschaften von Gelatine gehört ihre Fähigkeit zu gelieren.
Diese Arten von Molekülen werden als Blutstillungs- und Plasmaersatz verwendet. Die Fähigkeit der Gelatine, Gele zu bilden, wird bei der Herstellung von Kapseln in der pharmazeutischen Industrie genutzt.
Löslichkeitsmerkmal von Makromolekülen
Diese Arten von Molekülen haben unterschiedlicheLöslichkeit in Wasser. Sie wird durch die Aminosäurezusammensetzung bestimmt. In Gegenwart von polaren Aminosäuren in der Struktur nimmt die Wasserlöslichkeit deutlich zu.
Auch diese Eigenschaft ist von der Funktion betroffenOrganisation des Makromoleküls. Globuläre Proteine haben eine höhere Löslichkeit als fibrilläre Makromoleküle. In zahlreichen Versuchen wurde die Abhängigkeit der Auflösung von den Eigenschaften des verwendeten Lösungsmittels festgestellt.
Die Primärstruktur jedes Proteinmoleküls ist unterschiedlich, was dem Protein individuelle Eigenschaften verleiht. Die Vernetzung zwischen Polypeptidketten verringert die Löslichkeit.
Die Primärstruktur von Proteinmolekülen wird aufgrund von Peptid-(Amid-)Bindungen gebildet, wenn sie zerstört wird, wird das Protein denaturiert.
Aussalzen
Zur Erhöhung der Löslichkeit von Proteinmolekülenverwenden Sie neutrale Salzlösungen. Auf ähnliche Weise können Sie beispielsweise die selektive Fällung von Proteinen durchführen und deren Fraktionierung durchführen. Die Anzahl der erhaltenen Moleküle hängt von der anfänglichen Zusammensetzung der Mischung ab.
Die Besonderheit von Proteinen, die durch Aussalzen gewonnen werden, ist die Erhaltung der biologischen Eigenschaften nach vollständiger Entsalzung.
Das Wesentliche des Prozesses ist die Entfernung von Anionen undKationen eines Salzes einer hydratisierten Proteinhülle, die die Stabilität des Makromoleküls gewährleistet. Die maximale Anzahl an Proteinmolekülen wird mit Sulfaten ausgesalzen. Dieses Verfahren wird zur Reinigung und Trennung von Protein-Makromolekülen verwendet, da sie sich im Wert der Ladung, den Parametern der Hydratationshülle, deutlich unterscheiden. Jedes Protein hat seine eigene Aussalzzone, dh es muss ein Salz einer bestimmten Konzentration dafür ausgewählt werden.
Aminosäuren
Derzeit sind etwa zweihundert Aminosäuren bekannt, die Bestandteil von Proteinmolekülen sind. Je nach Struktur werden sie in zwei Gruppen unterteilt:
- proteinogen, die Teil von Makromolekülen sind;
- nicht proteinogen, nicht aktiv an der Bildung von Proteinen beteiligt.
Wissenschaftler haben es geschafft, die Sequenz zu entschlüsselnAminosäuren in vielen Eiweißmolekülen tierischen und pflanzlichen Ursprungs. Unter den Aminosäuren, die häufig in der Zusammensetzung von Proteinmolekülen vorkommen, erwähnen wir Serin, Glycin, Leucin und Alanin. Jedes natürliche Biopolymer zeichnet sich durch seine eigene Aminosäurezusammensetzung aus. Protamine enthalten beispielsweise etwa 85 Prozent Arginin, sind aber keine sauren, zyklischen Aminosäuren. Fibroin ist ein natürliches Seidenproteinmolekül, das etwa die Hälfte des Glycins enthält. Kollagen enthält so seltene Aminosäuren wie Hydroxyprolin, Hydroxylysin, die in anderen Proteinmakromolekülen fehlen.
Die Aminosäurezusammensetzung wird nicht nur durch die Eigenschaften von Aminosäuren bestimmt, sondern auch durch Funktionen, den Zweck von Proteinmakromolekülen. Ihre Reihenfolge wird durch den genetischen Code bestimmt.
Ebenen der strukturellen Organisation von Biopolymeren
Es gibt vier Ebenen: Primär, Sekundär, Tertiär und Quartär. Jede Struktur hat ihre eigenen charakteristischen Merkmale.
Die Primärstruktur von Proteinmolekülen ist eine lineare Polypeptidkette aus Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind.
Diese Struktur ist die stabilste, da sie kovalente Peptidbindungen zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe eines anderen Moleküls enthält.
Die Sekundärstruktur beinhaltet die Faltung der Polypeptidkette unter Verwendung von Wasserstoffbrückenbindungen in einer helikalen Form.
Der Tertiärtyp des Biopolymers wird durch räumliche Faltung des Polypeptids erhalten. Es werden spiralförmige und geschichtet gefaltete Formen von Tertiärstrukturen unterteilt.
Globuläre Proteine zeichnen sich durch eine elliptische Form aus, während fibrilläre Moleküle durch eine längliche Form gekennzeichnet sind.
Wenn das Makromolekül nur eines enthältPolypeptidkette hat das Protein nur eine Tertiärstruktur. Es ist beispielsweise ein Muskelgewebeprotein (Myoglobin), das für die Sauerstoffbindung benötigt wird. Einige Biopolymere sind aus mehreren Polypeptidketten aufgebaut, von denen jede eine Tertiärstruktur aufweist. In diesem Fall hat das Makromolekül eine Quartärstruktur, die aus mehreren Kügelchen besteht, die zu einer großen Struktur zusammengefasst sind. Hämoglobin kann als das einzige quartäre Protein angesehen werden, das etwa 8 Prozent Histidin enthält. Er ist der aktive intrazelluläre Puffer in Erythrozyten, der es ermöglicht, den pH-Wert des Blutes auf einem stabilen Niveau zu halten.
Nukleinsäuren
Sie sind Verbindungen mit hohem Molekulargewichtdie aus Nukleotidfragmenten bestehen. RNA und DNA kommen in allen lebenden Zellen vor, sie sind es, die die Funktion der Speicherung, Übertragung und auch Realisierung von Erbinformationen erfüllen. Die Monomere sind Nukleotide. Jeder von ihnen enthält den Rest der stickstoffhaltigen Base, des Kohlenhydrats und der Phosphorsäure. Studien haben gezeigt, dass das Prinzip der Komplementarität in der DNA verschiedener lebender Organismen beobachtet wird. Nukleinsäuren sind wasserlöslich, aber nicht löslich in organischen Lösungsmitteln. Diese Biopolymere werden bei steigender Temperatur durch ultraviolette Strahlung zerstört.
Anstatt zu schließen
Neben verschiedenen Proteinen und NukleinsäurenMakromoleküle sind Kohlenhydrate. Polysaccharide haben in ihrer Zusammensetzung Hunderte von Monomeren, die einen angenehm süßlichen Geschmack haben. Als Beispiele für die hierarchische Struktur von Makromolekülen können riesige Moleküle von Proteinen und Nukleinsäuren mit komplexen Untereinheiten genannt werden.
Zum Beispiel die räumliche Struktur eines globulärenProteinmolekül ist eine Folge der hierarchischen Mehrebenenorganisation von Aminosäuren. Zwischen den einzelnen Ebenen besteht eine enge Verbindung, die Elemente einer höheren Ebene werden mit den unteren Ebenen verbunden.
Alle Biopolymere erfüllen eine wichtige und ähnliche Funktion.Sie sind die Bausteine für lebende Zellen und sind für die Speicherung und Weitergabe von Erbinformationen verantwortlich. Jedes Lebewesen zeichnet sich durch spezifische Proteine aus, daher stehen Biochemiker vor einer schwierigen und verantwortungsvollen Aufgabe, deren Lösung sie lebende Organismen vor dem sicheren Tod retten.
