Enkle og komplekse proteiner. Struktur, funktioner, egenskaber, karakteristika, eksempler på komplekse proteiner

En af definitionerne på livet er som følgermåde: "Livet er en måde at eksistere på proteinlegemer." På vores planet indeholder alle organismer uden undtagelse sådanne organiske stoffer som proteiner. Denne artikel vil beskrive enkle og komplekse proteiner, identificere forskelle i molekylstruktur og overveje deres funktioner i cellen.

Hvad er proteiner

Fra biokemisk synspunkt er disse høj molekylvægtorganiske polymerer, hvoraf monomerer er 20 typer af forskellige aminosyrer. De er bundet sammen af ​​kovalente kemiske bindinger, ellers kaldet peptidbindinger. Da proteinmonomerer er amfotere forbindelser, indeholder de både en aminogruppe og en funktionel carboxylgruppe. Den kemiske binding CO-NH opstår mellem dem.

Hvis polypeptidet består af resteraminosyreforbindelser, det danner et simpelt protein. Polymermolekyler, der desuden indeholder metalioner, vitaminer, nukleotider, kulhydrater er komplekse proteiner. Dernæst vil vi overveje den rumlige struktur af polypeptider.

Organisatoriske niveauer af proteinmolekyler

De præsenteres i fire forskelligekonfigurationer. Den første struktur er lineær, den er den enkleste og ligner en polypeptidkæde; under dens spiralisering dannes yderligere hydrogenbindinger. De stabiliserer spiralen, der kaldes den sekundære struktur. Organisationens tertiære niveau har enkle og komplekse proteiner, de fleste plante- og dyreceller. Den sidste konfiguration er en kvartær opstår som følge af samspillet mellem flere molekyler i den oprindelige struktur, forenet med coenzymer; dette er strukturen af ​​komplekse proteiner, der udfører forskellige funktioner i kroppen.

Forskellige enkle proteiner

Denne gruppe af polypeptider er ikke mange.Deres molekyler er kun sammensat af aminosyrerester. Proteiner inkluderer for eksempel histoner og globuliner. Førstnævnte præsenteres i strukturen i kernen og er kombineret med DNA-molekyler. Den anden gruppe - globuliner - betragtes som de vigtigste komponenter i blodplasma. Et protein såsom gammaglobulin fungerer som et immunforsvar og er et antistof. Disse forbindelser kan danne komplekser, der indeholder komplekse kulhydrater og proteiner. Fibrillære enkle proteiner såsom kollagen og elastin findes i bindevæv, brusk, sener og hud. Deres vigtigste funktioner er konstruktion og support.

Proteintubulinet er en del af mikrotubulierne,som er bestanddele af cili og flagella i sådanne encellede organismer som ciliater, euglena, parasitiske flagellater. Det samme protein er en del af flercellede organismer (sædceller flagella, æggecilia, cilieret epitel i tyndtarmen).

Albuminproteinet har en opbevaringsfunktion(for eksempel kyllingæggehvide). I endospermen af ​​frø fra kornplanter - rug, ris, hvede - akkumuleres proteinmolekyler. De kaldes cellulære indeslutninger. Disse stoffer bruges af frøembryoet i begyndelsen af ​​dets udvikling. Derudover er det høje proteinindhold i hvedekerner en meget vigtig indikator for melkvalitet. Brød lavet af mel, der er rig på gluten, har en højere smag og er sundere. Den såkaldte durumhvede indeholder gluten. Blodplasma fra dybhavsfisk indeholder proteiner, der forhindrer dem i at dø af kulden. De har frostvæskeegenskaber, hvilket forhindrer kroppens død ved lave vandtemperaturer. På den anden side indeholder cellevæggen af ​​termofile bakterier, der lever i geotermiske kilder, proteiner, der er i stand til at bevare deres naturlige konfiguration (tertiær eller kvartær struktur) og ikke denaturere i temperaturområdet fra +50 til + 90 ° C.

Proteids

Dette er komplekse proteiner, der er kendetegnet ved en stormangfoldighed på grund af de forskellige funktioner, der udføres af dem. Som nævnt tidligere indeholder denne gruppe af polypeptider ud over proteindelen en protesegruppe. Under påvirkning af forskellige faktorer, såsom højtemperatur, tungmetalsalte, koncentrerede alkalier og syrer, kan komplekse proteiner ændre deres rumlige form og forenkle det. Dette fænomen kaldes denaturering. Strukturen af ​​komplekse proteiner forstyrres, brintbindinger brydes, og molekyler mister deres egenskaber og funktioner. Som regel er denaturering irreversibel. I nogle polypeptider, der udfører katalytiske, motoriske og signaliserende funktioner, er renaturering imidlertid mulig - gendannelse af proteidens naturlige struktur.

Hvis virkningen af ​​en destabiliserende faktorforekommer i lang tid, proteinmolekylet ødelægges fuldstændigt. Dette fører til brud på peptidbindingerne i den primære struktur. Det er ikke længere muligt at gendanne protein og dets funktioner. Dette fænomen kaldes ødelæggelse. Et eksempel er kogende kyllingæg: flydende protein - albumin, der er i den tertiære struktur, er fuldstændigt ødelagt.

Proteinbiosyntese

Vi husker endnu en gang, at sammensætningen af ​​levende polypeptiderorganismer inkluderer 20 aminosyrer, hvoraf nogle er uerstattelige. Disse er lysin, methionin, phenylalanin osv. De kommer ind i blodbanen fra tyndtarmen efter nedbrydningen af ​​proteinprodukter i den. For at syntetisere ikke-essentielle aminosyrer (alanin, prolin, serin) bruger svampe og dyr nitrogenholdige forbindelser. Planter, der er autotrofer, danner uafhængigt alle de nødvendige forbindelsesmonomerer, som er komplekse proteiner. For at gøre dette bruger de nitrater, ammoniak eller frit nitrogen i assimilationsreaktioner. I mikroorganismer forsyner nogle arter sig med et komplet aminosyresæt, mens det i andre kun er nogle monomerer syntetiseret. Trinene i proteinbiosyntesen forekommer i cellerne i alle levende organismer. Transkription finder sted i kernen, og translation sker i cytoplasmaet i cellen.

Den første fase er syntesen af ​​mRNA-forløberenforekommer med deltagelse af enzymet RNA-polymerase. Det bryder brintbinding mellem DNA-strenge, og på en af ​​dem samler man i overensstemmelse med princippet om komplementaritet et præ-mRNA-molekyle. Den gennemgår skæring, det vil sige, den modnes og overlader derefter kernen ind i cytoplasmaet og danner skabelon ribonukleinsyre.

For gennemførelsen af ​​den anden fase er det nødvendigttilstedeværelsen af ​​specielle organeller - ribosomer, såvel som molekyler af informative og transporterende ribonukleinsyrer. En anden vigtig betingelse er tilstedeværelsen af ​​ATP-molekyler, da reaktionerne ved plastisk udveksling, som biosyntesen af ​​proteiner hører til, sker med absorptionen af ​​energi.

Enzymer, deres struktur og funktion

Dette er en stor gruppe proteiner (ca. 2000),fungerer som stoffer, der påvirker hastigheden af ​​biokemiske reaktioner i celler. De kan være enkle (trepsin, pepsin) eller komplekse. Komplekse proteiner er sammensat af et coenzym og et apoenzyme. Specificiteten af ​​selve proteinet i forhold til de forbindelser, hvorpå det virker, bestemmes af coenzymet, og proteidenes aktivitet observeres kun, når proteinkomponenten er forbundet med apoenzymet. Den katalytiske aktivitet af et enzym afhænger ikke af hele molekylet, men kun af det aktive sted. Dens struktur svarer til den kemiske struktur af det katalyserede stof i henhold til "nøglelås" -princippet, derfor er enzymernes virkning strengt specifik. Funktionerne af komplekse proteiner er både i deltagelse i metabolske processer og i deres anvendelse som acceptorer.

Klasser af komplekse proteiner

De blev udviklet af biokemikere baseret på 3kriterier: fysiske og kemiske egenskaber, funktionelle egenskaber og specificitet af proteids strukturelle egenskaber. Den første gruppe inkluderer polypeptider, der adskiller sig i elektrokemiske egenskaber. De er opdelt i basale, neutrale og sure. I forhold til vand kan proteiner være hydrofile, amfifile og hydrofobe. Den anden gruppe inkluderer enzymer, som vi diskuterede tidligere. Den tredje gruppe inkluderer polypeptider, der adskiller sig i den kemiske sammensætning af protesegrupper (dette er kromoproteiner, nukleoproteiner, metalloproteiner).

Lad os overveje egenskaberne ved komplekse proteiner mere detaljeret.Så for eksempel indeholder det sure protein, der er en del af ribosomerne, 120 aminosyrer og er universelt. Det findes i proteinsyntetiserende organeller, både prokaryote og eukaryote celler. En anden repræsentant for denne gruppe, S-100-proteinet, består af to kæder bundet med en calciumion. Det er en del af neuroner og neuroglia - nervesystemets understøttende væv. En fælles egenskab for alle sure proteiner er et højt indhold af dibasiske carboxylsyrer: glutamisk og aspartisk. Alkaliske proteiner inkluderer histoner - proteiner, der udgør nukleinsyrerne DNA og RNA. Et træk ved deres kemiske sammensætning er en stor mængde lysin og arginin. Histoner danner sammen med kromatin i kernen kromosomer - de vigtigste strukturer i cellearvelighed. Disse proteiner er involveret i processerne med transkription og translation. Amfifile proteiner er bredt repræsenteret i cellemembraner og danner et lipoprotein-dobbeltlag. Efter at have studeret de ovennævnte grupper af komplekse proteiner var vi således overbeviste om, at deres fysisk-kemiske egenskaber skyldes strukturen af ​​proteinkomponenten og protesegrupper.

Nogle komplekse proteiner i cellemembranerer i stand til at genkende og reagere på forskellige kemiske forbindelser, såsom antigener. Dette er signalfunktionen for proteider, det er meget vigtigt for processerne med selektiv absorption af stoffer, der kommer fra det ydre miljø og for dets beskyttelse.

Glycoproteiner og proteoglycaner

Det er komplekse proteiner, der adskiller sigindbyrdes ved hjælp af den biokemiske sammensætning af protesegrupper. Hvis de kemiske bindinger mellem proteinkomponenten og kulhydratgruppen er kovalente glycosider, kaldes sådanne stoffer glycoproteiner. Deres apoenzyme er repræsenteret af molekyler af mono- og oligosaccharider, eksempler på sådanne proteiner er protrombin, fibrinogen (proteiner involveret i blodkoagulering). Kortikotrope og gonadotrope hormoner, interferoner, membranenzymer er også glycoproteiner. I proteoglycan-molekyler er proteindelen kun 5%, resten falder på protesegruppen (heteropolysaccharid). Begge dele er forbundet med en glycosidbinding af OH-threonin- og arginingrupper og NH2-glutamin- og lysingrupper. Proteoglykanmolekyler spiller en meget vigtig rolle i cellevand-saltmetabolismen. Nedenfor er en tabel over de komplekse proteiner, vi studerede.

Metalloproteids

Disse stoffer indeholder i deres molekylerioner af en eller flere metaller. Lad os overveje eksempler på komplekse proteiner, der hører til ovennævnte gruppe. Dette er primært enzymer, såsom cytochrome oxidase. Det er placeret på mitochondrial cristae og aktiverer syntesen af ​​ATP. Ferrin og transferrin er proteider, der indeholder jernioner. Den første aflejrer dem i celler, og den anden er et transportprotein i blodet. En anden metalloprotein - alphaamelase, den indeholder calciumioner, er en del af spyt og bugspytkirtelsaft og deltager i nedbrydningen af ​​stivelse. Hemoglobin er både et metalloprotein og et kromoprotein. Det fungerer som et transportprotein, der bærer ilt. Resultatet er en forbindelse kaldet oxyhemoglobin. Når kulmonoxid, ellers kaldet kulilte, indåndes, danner dets molekyler en meget stabil forbindelse med hæmoglobinet af erythrocytter. Det spreder sig hurtigt til organer og væv og forårsager celleforgiftning. Som et resultat, ved langvarig inhalation af kulilte, forekommer død af kvælning. Hemoglobin bærer også delvist kuldioxid dannet under kataboliske processer. Med blodstrømmen kommer kuldioxid ind i lungerne og nyrerne og fra dem ind i det ydre miljø. I nogle krebsdyr og bløddyr er hæmocyanin det transportprotein, der bærer ilt. I stedet for jern indeholder det kobberioner, så blodet fra dyr ikke er rødt, men blåt.

Klorofyllfunktioner

Som vi nævnte tidligere, kan komplekse proteinerdanner komplekser med pigmenter - farvede organiske stoffer. Deres farve afhænger af kromoformgrupper, som selektivt optager visse sollys. Plante celler indeholder grønne plastider - chloroplaster, der indeholder pigmentet chlorophyll. Det er sammensat af magnesiumatomer og polyvalent alkoholphytol. De er forbundet med proteinmolekyler, og selve chloroplasterne indeholder thylakoider (plader) eller membraner, der er forbundet i stabler - grana. De indeholder fotosyntetiske pigmenter - klorofyler - og yderligere carotenoider. Alle enzymer, der bruges i fotosyntetiske reaktioner, findes også her. Således udfører kromoproteiner, der inkluderer klorofyl, de vigtigste funktioner i metabolismen, nemlig i reaktionerne ved assimilering og dissimilering.

Virale proteiner

De er indeholdt af repræsentanter for ikke-cellulære livsformer,ind i kongeriget Vera. Vira har ikke deres eget proteinsyntetiseringsapparat. Nukleinsyrer, DNA eller RNA, kan forårsage syntese af deres egne partikler af selve cellen, inficeret med virussen. Enkle vira består kun af proteinmolekyler, der er kompakt samlet i strukturer af spiralformet eller mangefacetteret form, som for eksempel tobaksmosaikvirus. Komplekse vira har en yderligere membran, der udgør en del af plasmamembranen i værtscellen. Det kan omfatte glycoproteiner (hepatitis B-virus, koppevirus). Glycoproteins hovedfunktion er at genkende specifikke receptorer på værtscellemembranen. De yderligere virale konvolutter inkluderer også enzymproteiner, der tilvejebringer DNA-reduktion eller RNA-transkription. Baseret på det foregående kan følgende konklusion drages: proteinerne i hylsterne af virale partikler har en specifik struktur, der afhænger af værtscelleens membranproteiner.

I denne artikel har vi karakteriseret komplekse proteiner, undersøgt deres struktur og funktion i cellerne i forskellige levende organismer.