Серед величезного розмаїття природних речовинамінокислоти займають особливе місце. Воно пояснюється їх винятковим значенням як в біології, так і в органічній хімії. Справа в тому, що з амінокислот складаються молекули простих і складних білків, які є основою всіх без винятку форм життя на Землі. Саме з цієї причини наука приділяє серйозну увагу вивченню таких питань, як будова амінокислот, їх властивості, отримання та застосування. Велике значення цих сполук і в медицині, де вони застосовуються в якості лікувальних препаратів. Для тих людей, хто серйозно займається власним здоров'ям і веде активний спосіб життя, мономери білків є однією з форм їжі (так зване спортивне харчування). Деякі їх види застосовуються в хімії органічного синтезу в якості вихідної сировини при виробництві синтетичних волокон - енанта і капрону. Як бачимо, амінокарбонових кислоти відіграють дуже важливу роль як в природі, так і в житті людського суспільства, тому познайомимося з ними більш докладно.
Особливості будови амінокислот
З'єднання цього класу відносяться до амфотерниморганічних речовин, тобто містять дві функціональні групи, а, значить, виявляють подвійні властивості. Зокрема, в складі молекул присутні вуглеводневі радикали, з'єднані з аміногрупи NH2 і карбоксильними групами СООН.У хімічних реакціях з іншими речовинами амінокислоти виступають то як підстави, то як кислоти. Ізомерія таких з'єднань проявляється внаслідок зміни або просторової конфігурації вуглецевого скелета, або положення аміногрупи, а класифікація амінокислот визначається на підставі особливостей будови і властивостей вуглеводневої радикала. Він може мати форму неразветвленной або розгалуженої ланцюга, а також містити циклічні структури.
Оптична активність амінокарбонових кислот
Все мономери поліпептидів, а їх 20 видів,представлених в організмах рослин, тварин і людини, відносяться до L-амінокислот. Більшість з них містять асиметричний атом карбону, що повертає при обертанні поляризований пучок світла вліво. Два мономера: ізолейцин і треонін - мають два таких атома вуглецю, а амінооцтова кислота (гліцин) - жодного. Класифікація амінокислот за оптичної активності широко застосовується в біохімії і молекулярної біології при вивченні процесу трансляції в біосинтезі білка. Цікаво, що D-форми амінокислот ніколи не входять до складу поліпептидних ланцюгів білків, зате присутні в бактеріальних оболонках і в продуктах метаболізму грибів-актиноміцетів, тобто, по суті, їх виявляють у природних антибіотиках, наприклад в Граміцидин. У біохімії широко відомі речовини з D-формою просторової будови, як цитрулін, гомосерін, орнітин, які відіграють важливу роль в реакціях клітинного метаболізму.
Що таке цвіттер-іони?
Ще раз нагадаємо, що мономери білків мають у своєму складі функціональні групи амінів і карбонових кислот. частинки -NH2 і СООН взаємодіють між собою всерединімолекули, що призводить до появи внутрішньої солі, званої біполярним іоном (цвіттер-іоном). Таке внутрішню будову амінокислот пояснює їх високу здатність до взаємодії з полярними розчинниками, наприклад з водою. Присутність же в розчинах заряджених частинок обумовлює їх електропровідність.
Що являють собою α-амінокислоти
Якщо аминная група розташована в молекулі припершому атомі карбону, рахуючи від місця знаходження карбоксилу, таку амінокислоту відносять до класу α-амінокислот. Вони займають провідне місце в класифікації, тому що саме з цих мономерів і побудовані всі біологічно активні білкові молекули, наприклад такі, як ферменти, гемоглобін, актин, колаген і т. Д. Будова амінокислот цього класу можна розглянути на прикладі гліцину, того самого, який широко застосовують в неврологічній практиці, як заспокійливий засіб при лікуванні легких форм депресії і неврастенії.
Міжнародна назва цієї амінокислоти - α-амінооцтова, вона має оптичну L-форму і є протеіногенних, тобто бере участь в процесі трансляції та входить до складу білкових макромолекул.
Роль білків і їх мономерів в обміні речовин
Неможливо собі уявити нормальнужиттєдіяльність організму ссавців, в тому числі і людини, без гормонів, що складаються з білкових молекул. Хімічна будова амінокислот, що входять до їх складу, підтверджує їх належність до α-формам. Наприклад, трийодтиронін і тироксин виробляються щитовидною залозою. Вони регулюють обмін речовин і синтезуються в її клітинах з α-амінокислоти тирозину. У простих і складних білках знаходяться як 20 основних мономерів, так і їх похідні. У протромбіну, який регулює згортання крові, присутній карбоксіглутаміновая кислота, в МІОЗИНУ (м'язовому протеїні) виявляється метіллізін, в ферменті пероксидазе - селеноцистеїн.
Харчова цінність білків і їх мономерів
Розглядаючи будову амінокислот і їхкласифікацію, зупинимося на градації, заснованої на здатності або неможливості білкових мономерів синтезуватися в клітинах. Аланін, пролін, тирозин і інші сполуки утворюються в реакціях пластичного обміну, а триптофан і ще сім інших амінокислот повинні потрапити в наш організм тільки з харчовими продуктами.
Одним з показників правильного ізбалансованого харчування є рівень споживання людиною білкової їжі. Він повинен становити не менше четвертої частини від усієї кількості їжі, що надійшла в організм за добу. Особливо важливо, щоб протеїни містили в своєму складі валін, ізолейцин і інші незамінні амінокислоти. В цьому випадку білки будуть називатися повноцінними. Вони надходять в організм людини з рослинної їжі або продуктів, що містять гриби.
Самі ж незамінні мономери білків не можутьсинтезуватися в клітинах ссавців. Якщо розглядати будову молекул амінокислот, які є незамінними, можна переконатися, що вони належать до різних класів. Так, валін і лейцин відносяться до аліфатичних ряду, триптофан - до ароматичних амінокислот, а треонин - до гідроксиамінокислота.
