/ / Štruktúra imunoglobulínov. Imunoglobulínové triedy

Štruktúra imunoglobulínov. Triedy imunoglobulínov

Ľudský lymfatický systém vykonáva množstvodôležité ochranné funkcie, ktoré bránia rozvoju patogénnych mikroorganizmov alebo vírusov v tekutých médiách, bunkách a tkanivách. Za humorálnu imunitu sú zodpovedné B-lymfocyty, ktoré pri ďalšom dozrievaní syntetizujú imunoglobulíny (Ig). Štruktúra týchto látok umožňuje nájsť, označiť a zničiť antigény, ktoré sa dostali do tela. Aké sú vlastnosti molekúl?

Plazmatické bunky

Všetky lymfatické bunky ľudského telasa delia na dve veľké skupiny: T-lymfocyty a B-lymfocyty. Prvé sú zodpovedné za bunkovú imunitu, absorbujú antigény v procese fagocytózy. Úlohou druhého je syntetizovať špecifické protilátky - humorálna imunita.

B-lymfocyty sa stanovujú sekundárnelymfoidné orgány (lymfatické uzliny, slezina) a potom tvoria populáciu plazmatických buniek, ktoré sa tiež nazývajú plazmatické bunky. Ďalej migrujú do červenej kostnej drene, slizníc a tkanív.

Plazmatické bunky dosahujú veľké veľkosti (až 20mikrónov), sú zafarbené bazofilne, t.j. do fialova pomocou farbív. V strede týchto buniek je veľké jadro s charakteristickými zhlukmi heterochromatínu, ktoré pripomínajú lúče kolesa.

Cytoplazma sa farbí svetlejšie ako jadro.Nachádza sa v ňom výkonné transportné centrum pozostávajúce z endoplazmatického retikula a Golgiho aparátu. AH je vyvinutá pomerne silne, tvorí takzvaný svetelný dvor bunky.

Všetky uvedené štruktúry sú zamerané na syntézuprotilátky, ktoré sú zodpovedné za humorálnu imunitu. Štruktúra molekuly imunoglobulínu má svoje vlastné charakteristiky, preto je dôležité postupné a kvalitné dozrievanie týchto štruktúr v procese syntézy.

V skutočnosti bola na to vyvinutá taká hustá sieť.ER a Golgiho aparát. Tiež genetický aparát plazmatických buniek, uzavretý v jadre, je zameraný hlavne na syntézu protilátkových proteínov. Zrelé plazmatické bunky sú príkladom vysokého stupňa odhodlania, preto sa delia len zriedka.

štruktúra imunoglobulínov

Štruktúra imunoglobulínových protilátok

Tieto vysoko špecializované molekuly sú glykoproteíny, pretože majú proteínovú a uhľohydrátovú časť. Zaujíma nás kostra imunoglobulínov.

Molekula pozostáva zo 4 peptidových reťazcov:dva ťažké (H-reťazce) a dva ľahké (L-reťazce). Sú navzájom spojené pomocou disulfidových väzieb a vďaka tomu môžeme pozorovať tvar molekuly, pripomínajúci prak.

Štruktúra imunoglobulínov je zameraná naspojenie s antigénmi pomocou špecifických Fab fragmentov. Na voľných koncoch praku je každá takáto oblasť tvorená dvoma variabilnými doménami: jednou z ťažkého a druhou z ľahkého reťazca. Rámcom sú trvalé domény (3 na každom ťažkom reťazci a jedna na ľahkých reťazcoch).

Mobilita variabilných koncov imunoglobulínuposkytovaná prítomnosťou pántovej oblasti v mieste, kde sa vytvára disulfidová väzba medzi dvoma H-reťazcami. To značne zjednodušuje proces interakcie antigén-protilátka.

Tretí koniec molekuly zostáva nezohľadnený,ktorý neinteraguje s cudzími molekulami. Nazýva sa Fc oblasť a je zodpovedná za pripojenie imunoglobulínu na membrány plazmatických buniek a iných buniek. Mimochodom, ľahké reťazce môžu byť dvoch typov: kappa (κ) a lambda (λ). Sú navzájom prepojené disulfidovými väzbami.Existuje aj päť typov ťažkých reťazcov, podľa ktorých sa klasifikujú rôzne typy imunoglobulínov. Ide o reťazce α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) μ-(mu).

Niektoré protilátky sú schopné vytvárať polymérne štruktúry, ktoré sú stabilizované ďalšími J-peptidmi. Týmto spôsobom vznikajú diméry, triméry, tetraméry alebo pentoméry Ig určitého typu.

Ďalší prídavný S-prameň je charakteristickýsekrečné imunoglobulíny, ktorých štruktúra a biochémia im umožňuje fungovať v slizniciach ústnej dutiny alebo čriev. Tento extra reťazec zabraňuje deštrukcii molekúl protilátok prirodzenými enzýmami.

štruktúra molekuly imunoglobulínu

Štruktúra a triedy imunoglobulínov

Rôzne protilátky v našom teleurčuje variabilitu funkcií humorálnej imunity. Každá trieda Ig má svoje vlastné charakteristické vlastnosti, vďaka ktorým je ľahké uhádnuť ich úlohu v imunitnom systéme.

Štruktúra a funkcia imunoglobulínov priamozávisieť jeden od druhého. Na molekulárnej úrovni sa líšia sekvenciou aminokyselín ťažkého reťazca, ktorých typy sme už spomenuli. Preto existuje 5 typov imunoglobulínov: IgG, IgA, IgE, IgM a IgD.

štruktúra imunoglobulínu g

Vlastnosti imunoglobulínu G

IgG netvorí polyméry a neintegruje sa do bunkových membrán. V zložení molekúl bola odhalená prítomnosť gama-ťažkého reťazca.

Charakteristickým znakom tejto triedy je skutočnosť, že iba tieto protilátky sú schopné preniknúť cez placentárnu bariéru a vytvoriť imunitnú obranu embrya.

IgG tvorí 70-80% všetkých sérových protilátok,preto sú molekuly ľahko detekovateľné laboratórnymi metódami. V krvi je priemerný obsah tejto triedy 12 g / l a táto hodnota sa zvyčajne dosiahne vo veku 12 rokov.

Štruktúra imunoglobulínu G vám umožňuje vykonávať nasledujúce funkcie:

  1. Neutralizácia toxínov.
  2. Opsonizácia antigénov.
  3. Spustenie cytolýzy sprostredkovanej komplementom.
  4. Prezentácia antigénu zabíjačským bunkám.
  5. Zabezpečenie imunity novorodenca.
    štruktúra imunoglobulínovej protilátky

Imunoglobulín A: vlastnosti a funkcie

Táto trieda protilátok sa vyskytuje v dvoch formách: sérová a sekrečná.

V krvnom sére IgA tvorí 10-15% všetkých protilátok a jeho priemerné množstvo je 2,5 g/l do 10. roku života.

Viac nás zaujíma sekrečná forma imunoglobulínu A, keďže asi 60 % molekúl tejto triedy protilátok je sústredených v slizniciach tela.

Štruktúra imunoglobulínu A sa tiež vyznačuje jehovariabilita v dôsledku prítomnosti J-peptidu, ktorý sa môže podieľať na tvorbe dimérov, trimérov alebo tetramérov. Vďaka tomu je jeden takýto komplex protilátok schopný viazať veľké množstvo antigénov.

Počas tvorby IgA do molekulypripája sa ešte jedna zložka - S-proteín. Jeho hlavnou úlohou je chrániť celý komplex pred deštruktívnym pôsobením enzýmov a iných buniek ľudského lymfatického systému.

Imunoglobulín A sa nachádza v slizniciachgastrointestinálny trakt, urogenitálny systém a dýchacie cesty. Molekuly IgA obaľujú antigénne častice, čím bránia ich adhézii na steny dutých orgánov.

Funkcie tejto triedy protilátok sú nasledovné:

  1. Neutralizácia antigénov.
  2. Sú prvou bariérou medzi všetkými molekulami humorálnej imunity.
  3. Opsonizujte a označte antigény.

funkcie štruktúry imunoglobulínov

Imunoglobulín M

Zástupcovia triedy IgM sa vyznačujú veľkými molekulovými veľkosťami, pretože ich komplexy sú pentaméry. Celá štruktúra je podporovaná J-proteínom a kostrou molekuly sú ťažké reťazce typu nu.

Pentamerická štruktúra je charakteristická pre sekréciuformy tohto imunoglobulínu, existujú však aj monoméry. Tie sú pripojené k membránam B-lymfocytov, čím pomáhajú bunkám odhaliť patogénne prvky v telesných tekutinách.

Len 5-10% je IgM v sére, ajeho obsah v priemere nepresahuje 1 g/l. Protilátky tejto triedy sú evolučne najstaršie a syntetizujú ich iba B-lymfocyty a ich prekurzory (plazmocyty toho nie sú schopné).

Množstvo M protilátok sa u novorodencov zvyšuje, pretože toto je faktor intenzívnej sekrécie IgG. Táto stimulácia má pozitívny vplyv na rozvoj imunity bábätka.

Štruktúra imunoglobulínu M neumožňuje penetráciucez placentárne bariéry, takže detekcia týchto protilátok vo fetálnych tekutinách sa stáva signálom metabolickej poruchy, infekcie alebo defektu placenty.

Funkcie IgM:

  1. Neutralizácia.
  2. Opsonizácia.
  3. Aktivácia komplement-dependentnej cytolýzy.
  4. Tvorba imunity novorodenca.
    štruktúra imunoglobulínov triedy imunoglobulínov

Vlastnosti imunoglobulínu D

Tento typ protilátky bol študovaný pomerne málo,preto ich úloha v tele nie je úplne pochopená. IgD sa nachádza len vo forme monomérov, v krvnom sére tvoria tieto molekuly najviac 0,2 % všetkých protilátok (0,03 g/l).

Hlavnou funkciou imunoglobulínu D je príjemako súčasť membrány B lymfocytov má však IgD len 15 % z celej populácie týchto buniek. Protilátky sú pripojené pomocou Fc konca molekuly a ťažké reťazce patria do triedy delta.

Štruktúra a funkcie imunoglobulínu E

Táto trieda tvorí malú časť všetkýchsérové ​​protilátky (0,00025 %). IgE, tiež známy ako reagin, sú vysoko cytofilné: monoméry týchto imunoglobulínov sa viažu na membrány žírnych buniek a bazofilov. V dôsledku toho IgE ovplyvňuje produkciu histamínu, čo vedie k rozvoju zápalových reakcií.

Štruktúra imunoglobulínu E obsahuje ťažké reťazce typu epsilon.

Kvôli ich malému množstvu sú tieto protilátky veľmi ťažkézistená laboratórnymi metódami v krvnom sére. Zvýšené hladiny IgE sú dôležitým diagnostickým znakom alergických reakcií.

štruktúra biochémie imunoglobulínov

zistenie

Štruktúra imunoglobulínov priamo ovplyvňuje ich funkcie v tele. Humorálna imunita zohráva veľkú úlohu pri udržiavaní homeostázy, takže všetky protilátky musia fungovať jasne a harmonicky.

Obsah všetkých tried Ig je prísne stanovený preosoba. Akékoľvek zmeny zaznamenané v laboratóriu môžu byť dôvodom pre rozvoj patologických procesov. Práve to využívajú lekári vo svojej praxi.