Sistemul limfatic uman efectuează o serie defuncții de protecție importante care împiedică dezvoltarea microorganismelor sau virusurilor patogene în mediile lichide, celule și țesuturi. Limfocitele B sunt responsabile pentru imunitatea umorală, care, la maturarea ulterioară, sintetizează imunoglobuline (Ig). Structura acestor substanțe vă permite să găsiți, să marcați și să distrugeți antigenele care au intrat în organism. Care sunt caracteristicile moleculelor?
Celule plasmatice
Toate celulele limfatice ale corpului umansunt împărțite în două mari grupe: limfocite T și limfocite B. Primele sunt responsabile de imunitatea celulară, absorbind antigenele în timpul fagocitozei. A doua sarcină este de a sintetiza anticorpi specifici - imunitatea umorală.
Limfocitele B sunt determinate în secundarorganele limfoide (ganglioni limfatici, splină) și apoi formează o populație de celule plasmatice, numite și celule plasmatice. Apoi migrează către măduva osoasă roșie, mucoase și țesuturi.
Plasmacitele ating dimensiuni mari (până la 20μm), colorate bazofil, adică într-o culoare violetă cu ajutorul coloranților. În centrul acestor celule se află un nucleu mare cu bulgări caracteristice de heterocromatină care seamănă cu spițele unei roți.
Citoplasma este colorată mai deschisă decât nucleul.Găzduiește un centru de transport puternic, format din reticulul endoplasmatic și aparatul Golgi. Hipertensiunea se dezvoltă destul de puternic, formând așa-numita curte deschisă la culoare a celulei.
Toate aceste structuri au ca scop sintezaanticorpi care sunt responsabili pentru imunitatea umorală. Structura moleculei de imunoglobuline are propriile sale caracteristici, prin urmare, este important să se coacă treptat și calitativ aceste structuri în procesul de sinteză.
De fapt, acesta este motivul pentru care se dezvoltă o rețea atât de densă.EPS și aparatul Golgi. De asemenea, aparatul genetic al plasmocitelor, închis în nucleu, vizează în principal sinteza proteinelor anticorpilor. Celulele plasmatice mature sunt un exemplu de grad ridicat de determinare, prin urmare se divid rareori.
Structura anticorpilor de imunoglobuline
Aceste molecule foarte specializate sunt glicoproteine, deoarece au părți proteine și carbohidrați. Suntem interesați de scheletul imunoglobulinelor.
Molecula este formată din 4 lanțuri peptidice:două grele (lanțuri H) și două ușoare (lanțuri L). Se conectează între ele folosind legături disulfurice și, ca urmare, putem observa forma moleculei, asemănătoare cu o praștie.
Se urmărește structura imunoglobulinelorconexiune cu antigeni folosind fragmente Fab specifice. La capetele libere ale praștii, fiecare astfel de regiune este formată din două domenii variabile: unul din lanțul greu și unul din lanțul ușor. Domeniile permanente (3 pentru fiecare lanț greu și unul pentru lanțuri ușoare) servesc drept cadru.
Mobilitatea capetelor variabile ale imunoglobulineiasigurată de prezența unei secțiuni de balama la locul unde se formează o legătură disulfurică între două lanțuri H. Acest lucru simplifică foarte mult procesul de interacțiune antigen-anticorp.
Al treilea capăt al moleculei rămâne neconsiderat,care nu interacționează cu molecule străine. Se numește regiunea Fc și este responsabilă de atașarea imunoglobulinei la membranele celulelor plasmatice și a altor celule. Apropo, lanțurile ușoare pot fi de două tipuri: kappa (κ) și lambda (λ). Ele sunt interconectate prin legături disulfurice.Există, de asemenea, cinci tipuri de lanțuri grele prin care sunt clasificate diferite tipuri de imunoglobuline. Acestea sunt lanțuri α- (alfa), δ- (delta), ε- (epsilon), γ- (gamma) μ- (mu).
Unii anticorpi sunt capabili să formeze structuri polimerice care sunt stabilizate prin peptide J suplimentare. Așa se formează dimerii, trimerii, tetramerii sau pentomerii Ig de un anumit tip.
Un alt lanț S suplimentar este caracteristic pentruimunoglobuline secretoare, a căror structură și biochimie le permit să funcționeze în membranele mucoase ale cavității bucale sau intestinelor. Acest lanț suplimentar împiedică enzimele naturale să descompună moleculele de anticorpi.
Structura și clasele imunoglobulinelor
Varietatea de anticorpi din corpul nostrupredetermina variabilitatea funcţiilor imunităţii umorale. Fiecare clasă de Ig are propriile sale caracteristici distinctive, prin care este ușor de ghicit despre rolul lor în sistemul imunitar.
Structura și funcția imunoglobulinelor directdepind unul de altul. La nivel molecular, ele diferă în secvența de aminoacizi a lanțului greu, ale căror tipuri le-am menționat deja. Prin urmare, există 5 tipuri de imunoglobuline: IgG, IgA, IgE, IgM și IgD.
Caracteristicile imunoglobulinei G
IgG nu formează polimeri și nu se integrează în membranele celulare. Prezența unui lanț greu gamma a fost dezvăluită în compoziția moleculelor.
O caracteristică distinctivă a acestei clase este faptul că numai acești anticorpi sunt capabili să pătrundă în bariera placentară și să formeze apărarea imună a embrionului.
IgG reprezintă 70-80% din toți anticorpii serici,prin urmare, moleculele sunt ușor de detectat prin metode de laborator. În sânge, 12 g / l este conținutul mediu al acestei clase, iar acest indicator este de obicei atins până la vârsta de 12 ani.
Structura imunoglobulinei G vă permite să îndepliniți următoarele funcții:
- Neutralizarea toxinelor.
- Opsonizarea antigenelor.
- Lansarea citolizei mediate de complement.
- Prezentarea antigenului la celulele ucigașe.
- Asigurarea imunității nou-născutului.
Imunoglobulina A: caracteristici și funcții
Această clasă de anticorpi apare sub două forme: ser și secretori.
În serul sanguin, IgA reprezintă 10-15% din toți anticorpii, iar cantitatea sa medie este de 2,5 g/l până la vârsta de 10 ani.
Ne interesează mai mult forma secretorie a imunoglobulinei A, deoarece aproximativ 60% din moleculele acestei clase de anticorpi sunt concentrate în membranele mucoase ale corpului.
Structura imunoglobulinei A diferă și eavariabilitate datorată prezenței unei peptide J, care poate participa la formarea de dimeri, trimeri sau tetrameri. Datorită acestui fapt, un astfel de complex de anticorpi este capabil să lege un număr mare de antigeni.
În timpul formării IgA către moleculăse atașează o altă componentă - proteina S. Sarcina sa principală este de a proteja întregul complex de acțiunea distructivă a enzimelor și a altor celule ale sistemului limfatic uman.
Imunoglobulina A se găsește în mucoaseletractul gastrointestinal, sistemul genito-urinar și tractul respirator. Moleculele IgA învelesc particulele antigenice, prevenind astfel aderența lor la pereții organelor goale.
Funcțiile acestei clase de anticorpi sunt următoarele:
- Neutralizarea antigenului.
- Ele sunt prima barieră dintre toate moleculele imunității umorale.
- Antigenele sunt opsonizate și etichetate.
Imunoglobulina M
Reprezentanții clasei IgM se disting prin dimensiunea mare a moleculei, deoarece complecșii lor sunt pentameri. Întreaga structură este susținută de proteina J, iar coloana vertebrală a moleculei sunt lanțurile grele de tip nu.
Structura pentamerică este caracteristică secretoruluiforme ale acestei imunoglobuline, cu toate acestea, există și monomeri. Acestea din urmă sunt atașate de membranele limfocitelor B, ajutând astfel celulele să detecteze elementele patogene din fluidele corpului.
Doar 5-10% sunt IgM în ser, șiconținutul său nu depășește în medie 1 g/l. Anticorpii din această clasă sunt cei mai vechi din planul evolutiv și sunt sintetizați numai de limfocitele B și precursorii lor (celulele plasmatice nu sunt capabile de acest lucru).
Numărul de anticorpi M crește la nou-născuți, deoarece acesta este un factor în secreția intensă de IgG. O astfel de stimulare are un efect pozitiv asupra dezvoltării imunității copilului.
Structura imunoglobulinei M nu permite pătrundereaprin barierele placentare, prin urmare, detectarea acestor anticorpi în lichidele fetale devine un semnal de tulburări metabolice, infecție sau defect placentar.
Funcții IgM:
- Neutralizare.
- Opsonizarea.
- Activarea citolizei dependente de complement.
- Formarea imunității nou-născutului.
Caracteristicile imunoglobulinei D
Acest tip de anticorpi a fost studiat destul de puțin,prin urmare, rolul lor în organism nu este pe deplin înțeles. IgD-urile se găsesc numai sub formă de monomeri; în serul de sânge, aceste molecule reprezintă nu mai mult de 0,2% din toți anticorpii (0,03 g / l).
Funcția principală a imunoglobulinei D este recepțiaîn membrana limfocitelor B, însă, doar 15% din întreaga populație a acestor celule au IgD. Anticorpii sunt atașați folosind capătul Fc-terminal al moleculei, iar lanțurile grele sunt din clasa delta.
Structura și funcția imunoglobulinei E
Această clasă reprezintă o parte nesemnificativă din totalanticorpi serici (0,00025%). IgE, alias reagin, este foarte citofilă: monomerii acestor imunoglobuline se atașează de membranele mastocitelor și bazofilelor. Ca urmare, IgE afectează producția de histamină, ceea ce duce la dezvoltarea reacțiilor inflamatorii.
Lanțurile grele Epsilon sunt prezente în structura imunoglobulinei E.
Datorită cantității mici, acești anticorpi sunt foarte dificilisunt detectate prin metode de laborator în serul sanguin. Un conținut crescut de IgE este un semn de diagnostic important al reacțiilor alergice.
constatări
Structura imunoglobulinelor afectează direct funcțiile acestora în organism. Imunitatea umorală joacă un rol important în menținerea homeostaziei, așa că toți anticorpii trebuie să funcționeze clar și armonios.
Conținutul tuturor claselor de Ig este strict definit pentrupersoană. Orice modificare înregistrată în laborator poate fi un motiv pentru dezvoltarea proceselor patologice. Acesta este ceea ce medicii folosesc în practica lor.
