A makromolekula olyan molekula, amely rendelkeziknagy molekulatömegű. Szerkezete többszörösen ismétlődő egységek formájában jelenik meg. Tekintsük az ilyen vegyületek jellemzőit és jelentőségüket az élőlények életében.
A kompozíció jellemzői
A biológiai makromolekulák több százezer kis kiindulási anyagból jönnek létre. Az élő szervezeteket a makromolekulák három fő típusa jellemzi: fehérjék, poliszacharidok és nukleinsavak.
A kiindulási monomerek számukramonoszacharidok, nukleotidok, aminosavak. A makromolekula a sejt tömegének csaknem 90 százaléka. Az aminosavak sorrendjétől függően specifikus fehérjemolekula képződik.
A nagy molekulatömegű anyagok azok az anyagok, amelyek moláris tömege nagyobb, mint 103 Da.
A kifejezés megjelenésének története
Mikor jelent meg a makromolekula? Ezt a koncepciót a kémiai Nobel-díjas Hermann Staudinger vezette be 1922-ben.
A formában polimer tekercs tekinthetőkusza cérna, amely akkor keletkezett, amikor egy orsó véletlenül letekeredett a helyiségben. Ez a tekercs szisztematikusan megváltoztatja a konformációját; ez a makromolekula térbeli konfigurációja. Hasonló a Brown-mozgás pályájához.
Egy ilyen labda kialakulása annak a ténynek köszönhető, hogyhogy egy bizonyos távolságon a polimerlánc „elveszíti” az irányinformációkat. Tekercsről akkor beszélhetünk, ha a nagy molekulatömegű vegyületek sokkal hosszabbak, mint a szerkezeti fragmentum hossza.
Globuláris konfiguráció
A makromolekula egy sűrű konformáció, inamely össze tudja hasonlítani a polimer térfogatrészét egységgel. A gömbölyű állapot olyan esetekben valósul meg, amikor az egyes polimer egységek kölcsönös hatása miatt kölcsönös vonzás lép fel egymás és a külső környezet között.
A makromolekula szerkezetének másolata a víznek az a része, amely egy ilyen szerkezet elemeként beágyazódik. Ez a makromolekula legközelebbi hidratációs környezete.
A fehérje molekula jellemzői
A fehérje makromolekulák hidrofilekanyagokat. Amikor a száraz fehérjét vízben oldjuk, először megduzzad, majd fokozatosan oldatba való átmenet figyelhető meg. A duzzadás során a vízmolekulák behatolnak a fehérjébe, megkötik annak szerkezetét poláris csoportokkal. Ebben az esetben a polipeptidlánc sűrű tömítése fellazul. A duzzadt fehérjemolekulát inverz megoldásnak tekintjük. A vízmolekulák ezt követő abszorpciójával a fehérjemolekulák kiválnak a teljes tömegből, és az oldódási folyamat is megtörténik.
De a fehérjemolekula duzzanata nem minden esetben okoz feloldódást. Például a kollagén a vízmolekulák elnyelése után duzzadt állapotban marad.
Hidrát elmélet
Ezen elmélet szerint a nagy molekulatömegű vegyületek nemEgyszerűen adszorbeálódik, a vízmolekulák elektrosztatikus kötődése az aminosavak oldalsó gyökeinek poláris fragmentumaival történik, amelyek negatív töltéssel rendelkeznek, valamint a bázikus aminosavakkal, amelyek pozitív töltéssel rendelkeznek.
A részlegesen hidratált vizet peptidcsoportok kötik meg, amelyek hidrogénkötést képeznek a vízmolekulákkal.
Például olyan polipeptidek, amelyeknem poláris oldalcsoportok. Amikor peptidcsoportokhoz kötődik, a polipeptid láncokat elmozdítja egymástól. A láncközi hidak jelenléte nem teszi lehetővé, hogy a fehérjemolekulák teljesen letörjenek és oldat formába kerüljenek.
A makromolekulák szerkezete hevítés hatására megsemmisül, aminek következtében a polipeptidláncok felszakadnak és felszabadulnak.
A zselatin tulajdonságai
A zselatin kémiai összetétele hasonló a kollagénéhez, vízzel viszkózus folyadékot képez. A zselatin jellemző tulajdonságai közül kiemelhető zselésítő képessége.
Az ilyen típusú molekulákat vérzéscsillapító és plazmapótló szerekként használják. A zselatin gélképző képességét a gyógyszeriparban használják a kapszulák gyártása során.
A makromolekulák oldhatóságának jellemzői
Az ilyen típusú molekulák eltérőekvízben oldhatóság. Aminosav összetétele határozza meg. Poláris aminosavak jelenlétében a szerkezetben jelentősen megnő a vízben való oldódás képessége.
Ezt a tulajdonságot is befolyásolja a tulajdonságmakromolekula szerveződés. A globuláris fehérjék oldhatósága nagyobb, mint a fibrilláris makromolekuláké. Számos kísérlet igazolta az oldódás függését az alkalmazott oldószer tulajdonságaitól.
Az egyes fehérjemolekulák elsődleges szerkezete eltérő, ami egyedi tulajdonságokat ad a fehérjének. A polipeptidláncok közötti keresztkötések jelenléte csökkenti az oldhatóságot.
A fehérjemolekulák elsődleges szerkezete peptid (amid) kötések révén jön létre, tönkretételekor a fehérje denaturálódik.
Kisózni
A fehérjemolekulák oldhatóságának növeléséresemleges sók oldatait használja. Például hasonló módon lehetséges a fehérjék szelektív kicsapása és frakcionálása. A kapott molekulák száma a keverék kezdeti összetételétől függ.
A kisózással nyert fehérjék sajátossága a biológiai jellemzők megőrzése a só teljes eltávolítása után.
A folyamat lényege az anionok általi eltávolítás ésa hidratációs fehérjehéj sójának kationjai, amely biztosítja a makromolekula stabilitását. Szulfátok használatakor a fehérjemolekulák maximális száma kisózódik. Ezt a módszert fehérje makromolekulák tisztítására és szétválasztására használják, mivel ezek jelentősen eltérnek a töltés mennyiségében és a hidratáló héj paramétereiben. Minden fehérjének megvan a saját kisózási zónája, vagyis adott koncentrációjú sót kell hozzá kiválasztani.
Aminosavak
Jelenleg körülbelül kétszáz olyan aminosav ismert, amelyek a fehérjemolekulák részét képezik. Felépítésüktől függően két csoportra oszthatók:
- proteinogén, amelyek a makromolekulák részét képezik;
- nem proteinogén, nem vesz részt aktívan a fehérjék képzésében.
A tudósoknak sikerült megfejteni a sorozatotaminosavak számos állati és növényi eredetű fehérjemolekulában. A fehérjemolekulákban gyakran előforduló aminosavak közül megemlítjük a szerint, a glicint, a leucint és az alanint. Minden természetes biopolimert saját aminosav-összetétel jellemzi. Például a protaminok körülbelül 85 százalékban tartalmaznak arginint, de nem tartalmaznak savas, ciklikus aminosavakat. A fibroin egy természetes selyemfehérje molekula, amely körülbelül a glicin felét tartalmazza. A kollagén olyan ritka aminosavakat tartalmaz, mint a hidroxiprolin és a hidroxilizin, amelyek hiányoznak más fehérje makromolekulákból.
Az aminosav-összetételt nemcsak az aminosavak jellemzői határozzák meg, hanem a fehérje makromolekulák funkciója és rendeltetése is. Sorrendjüket a genetikai kód határozza meg.
A biopolimerek szerkezeti szerveződésének szintjei
Négy szint van: elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner. Minden szerkezetnek megvannak a saját jellegzetességei.
A fehérjemolekulák elsődleges szerkezete aminosavakból álló lineáris polipeptidlánc, amelyet peptidkötések kapcsolnak össze.
Ez a szerkezet a legstabilabb, mivel kovalens peptidkötéseket tartalmaz egy aminosav karboxilcsoportja és egy másik molekula aminocsoportja között.
A másodlagos szerkezet magában foglalja a polipeptid lánc spirális alakra való hajtogatását hidrogénkötések segítségével.
A tercier típusú biopolimert a polipeptid térbeli elrendezésével kapjuk. Felosztják a harmadlagos szerkezetek spirális és rétegesen hajtogatott formáit.
A globuláris fehérjéket ellipszoid, míg a fibrilláris molekulákat a megnyúlt forma jellemzi.
Ha egy makromolekula csak egyet tartalmazpolipeptid lánc, a fehérjének csak harmadlagos szerkezete van. Például ez az izomszövet fehérje (mioglobin), amely szükséges az oxigén megkötéséhez. Egyes biopolimerek több polipeptid láncból épülnek fel, amelyek mindegyike harmadlagos szerkezettel rendelkezik. Ebben az esetben a makromolekula kvaterner szerkezetű, amely több gömbölyűből áll, amelyek egy nagy szerkezetté egyesülnek. A hemoglobin tekinthető az egyetlen kvaterner fehérjének, amely körülbelül 8 százalék hisztidint tartalmaz. Ez az aktív intracelluláris puffer a vörösvértestekben, amely lehetővé teszi a vér pH-értékének stabil szinten tartását.
Nukleinsavak
Ezek nagy molekulatömegű vegyületek,amelyeket a nukleotidok töredékei alkotnak. Az RNS és a DNS minden élő sejtben megtalálható, örökletes információk tárolását, továbbítását és megvalósítását végzik. A nukleotidok monomerként működnek. Mindegyik nitrogénbázis-, szénhidrát- és foszforsav-maradékot tartalmaz. A kutatások kimutatták, hogy a különböző élő szervezetek DNS-ében megfigyelhető az összeadás (komplementaritás) elve. A nukleinsavak vízben oldódnak, de szerves oldószerekben nem oldódnak. Ezeket a biopolimereket a megnövekedett hőmérséklet és az ultraibolya besugárzás elpusztítja.
Ahelyett, hogy befejezné
A különféle fehérjék és nukleinsavak mellett,A makromolekulák szénhidrátok. A poliszacharidok több száz monomert tartalmaznak, amelyek kellemes édeskés ízűek. A makromolekulák hierarchikus szerkezetére példák a fehérjék és nukleinsavak hatalmas molekulái összetett alegységekkel.
Például a gömb alakú térszerkezetefehérje molekula az aminosavak hierarchikus többszintű szerveződésének a következménye. Az egyes szintek között szoros kapcsolat van, a magasabb szint elemei az alsóbb rétegekhez kapcsolódnak.
Minden biopolimer fontos, hasonló funkciókat lát el.Ezek az élő sejtek építőanyagai, és felelősek az örökletes információk tárolásáért és továbbításáért. Minden élőlényt sajátos fehérje jellemez, így a biokémikusok összetett és felelősségteljes feladat előtt állnak, melynek megoldásával megmentik az élő szervezeteket a biztos haláltól.
