Лимфатическая система человека выполняет ряд fontos védő funkciók, amelyek megakadályozzák a patogén mikroorganizmusok vagy vírusok fejlődését a folyékony közegekben, sejtekben és szövetekben. A B-limfociták felelősek a humorális immunitásért, amelyek további érés után immunoglobulinokat (Ig) szintetizálnak. Ezen anyagok szerkezete lehetővé teszi a testbe bekerült antigének megtalálását, címkézését és megsemmisítését. Milyen tulajdonságokkal rendelkeznek a molekulák?
Plazmasejtek
Az emberi test összes nyirksejtjekét nagy csoportra osztják: T-limfociták és B-limfociták. Az előbbiek felelnek a sejtes immunitásért, és az antigének felszívódását a fagocitózis során. A második feladat a specifikus antitestek - humorális immunitás - szintézise.
A B limfocitákat másodlagosan határozzuk megnyirokszervek (nyirokcsomók, lép), majd plazmocita-populációt képeznek, amelyeket plazmasejteknek is nevezünk. Ezután a vörös csontvelőbe, a nyálkahártyákra és a szövetekbe vándorolnak.
A plazmasejtek elérik a nagy méreteket (legfeljebb 20 µm)mikron), bazofil módon, azaz lila színű, festékek segítségével festett. Ezeknek a sejteknek a közepén egy nagy mag, jellegzetes heterochromatin csomókkal, amelyek hasonlítanak a kerék küllőkhöz.
A citoplazma világosabb, mint a mag.Egy hatalmas transzportközponttal rendelkezik, amely endoplazmatikus retikulumból és Golgi készülékből áll. Az AH meglehetősen erősen fejlett, a cellának az úgynevezett fényes udvarát képezi.
Mindezen struktúrák szintézisre irányulnakantitestek, amelyek felelősek a humorális immunitásért. Az immunglobulin molekula szerkezetének megvannak a sajátosságai, ezért fontos a szerkezetek fokozatos és magas színvonalú érése a szintézis során.
Valójában ehhez kifejlesztettek egy ilyen sűrű hálózatot.EPS és Golgi készülék. A sejtmagban található plazmociták genetikai berendezései elsősorban antitestfehérjék szintézisére irányulnak. Az érett plazmasejtek példája a magas fokú meghatározásnak, tehát ritkán osztódnak szét.
Az immunoglobulin ellenanyagok szerkezete
Ezek a magasan specializálódott molekulák glikoproteinek, mivel fehérje- és szénhidrátcsoportokkal rendelkeznek. Érdekelnek az immunoglobulinok csontvázai.
A molekula 4 peptidláncból áll:két nehéz (H-lánc) és két könnyű (L-lánc). Diszulfid kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz, és ennek eredményeként megfigyelhetjük egy mozgatórugóra emlékeztető molekula alakját.
Az immunoglobulinok szerkezete a következőkapcsolat antigénekkel specifikus Fab fragmensek felhasználásával. A csúzli szabad végeinél minden ilyen helyet két variábilis domén alkot: az egyik a nehéz, a másik a könnyű láncból. A keret állandó doménekből áll (3-on minden nehéz és egy a könnyű láncon).
Az immunoglobulin változó végeinek mobilitásaA csuklós rész jelenléte biztosítja azt a helyet, ahol diszulfidkötés jön létre két H-lánc között. Ez nagymértékben leegyszerűsíti az antigén-antitest kölcsönhatás folyamatát.
A molekula harmadik vége még nem vizsgált,amely nem lép kölcsönhatásba idegen molekulákkal. Fc régiónak nevezik, és felelős az immunglobulinnak a plazmociták és más sejtek membránjaihoz történő kapcsolódásáért. Egyébként a könnyű láncok kétféle lehetnek: kappa (κ) és lambda (λ). Diszulfid-kötések kötik össze őket. Ötféle nehéz lánc is létezik, amelyek alapján a különféle típusú immunglobulinokat osztályozzák. Ezek az α- (alfa), δ- (delta), ε- (epsilon), γ- (gamma) μ- (mu) láncok.
Egyes antitestek képesek olyan polimer szerkezeteket képezni, amelyeket további J peptidek stabilizálnak. Ily módon bizonyos típusú Ig dimerjei, trimerjei, tetramerei vagy pentomerjei képződnek.
Еще одна дополнительная S-цепь характерна для szekréciós immunoglobulinok, amelyek szerkezete és biokémiája lehetővé teszi számukra a szájüreg vagy a belek nyálkahártyájában történő működését. Ez a kiegészítő lánc megakadályozza az ellenanyag-molekulák pusztulását a természetes enzimek által.
Az immunoglobulinok szerkezete és osztályai
Különféle antitestek a testünkbenmeghatározza a humorális immunitás funkcióinak változékonyságát. Minden Ig osztálynak megvannak a sajátos jellemzői, amelyek szerint könnyű kitalálni az immunrendszerben betöltött szerepüket.
Az immunoglobulinok felépítése és működése közvetlenülfügg egymástól. Molekuláris szinten különböznek egymástól a nehéz lánc aminosav-szekvenciája, amelynek típusait már említettük. Ezért ötféle immunglobulint különböztetünk meg: IgG, IgA, IgE, IgM és IgD.
Az immunoglobulin G tulajdonságai
Az IgG nem képez polimereket és nem integrálódik a sejtmembránokba. A molekulák összetételében kimutatták a gamma nehéz lánc jelenlétét.
Ennek az osztálynak a megkülönböztető jellemzője az a tény, hogy csak ezek az ellenanyagok képesek áthatolni a placentáris gáton és képezni az embrió immunvédelmét.
Az IgG az összes szérum antitest 70-80%-át teszi ki,ezért a molekulák laboratóriumi módszerekkel könnyen kimutathatók. A vérben 12 g / l ennek az osztálynak az átlagos tartalma, és ezt a mutatót általában 12 éves korig érik el.
Az immunglobulin G szerkezete lehetővé teszi a következő funkciók elvégzését:
- A toxinok semlegesítése.
- Az antigének opszonizálása.
- Komplement mediált citolízis elindítása.
- Az antigén bemutatása a gyilkos sejtek számára.
- Az újszülött immunitásának biztosítása.
Immunoglobulin A: tulajdonságok és funkciók
Az antitestek ezen osztálya két formában fordul elő: szérumban és szekrécióban.
A szérumban az IgA az összes antitest 10–15% -át teszi ki, és 10 éves korukban átlagosan 2,5 g / l.
Minket inkább az immunglobulin A szekréciós formája érdekel, mivel az antitestek ezen osztályába tartozó molekulák körülbelül 60%-a a test nyálkahártyájában koncentrálódik.
Az A immunglobulin szerkezetét szintén megkülönböztetiváltozékonyság a J-peptid jelenléte miatt, amely részt vehet dimerek, trimerek vagy tetramerek képződésében. Emiatt egy ilyen antitest komplex képes nagyszámú antigént megkötni.
A molekula IgA képződése soránegy másik komponens kapcsolódik - S-protein. Fő feladata, hogy megvédje a teljes komplexet az enzimek és az emberi nyirokrendszer más sejtjeinek romboló hatásától.
Иммуноглобулин А содержится в слизистых оболочках emésztőrendszer, urogenitális rendszer és légzőrendszer. Az IgA molekulák beburkolják az antigén részecskéket, ezáltal megakadályozzák azok tapadását az üreges szervek falához.
Az antitestek ezen osztályának funkciói a következők:
- Antigénsemlegesítés.
- Ezek jelentik az első akadályt a humorális immunitás összes molekulája között.
- Az antigéneket opszonizálják és jelölik.
Immunglobulin M
Az IgM osztály képviselőit nagy molekulaméretük jellemzi, mivel komplexeik pentamerek. A teljes szerkezetet a J-protein támogatja, és az n-típusú nehézláncok alkotják a molekula gerincét.
A pentamer szerkezet a szekrécióra jellemzőennek az immunglobulinnak a formái, azonban vannak monomerek is. Ez utóbbiak a B-limfociták membránjához kapcsolódnak, ezáltal segítik a sejteket a patogén elemek kimutatásában a testnedvekben.
A szérumban mindössze 5-10% IgM, éstartalma átlagosan nem haladja meg az 1 g/l-t. Az ebbe az osztályba tartozó antitestek evolúciós szempontból a legősibbek, és csak a B-limfociták és elődeik szintetizálják őket (erre a plazmasejtek nem képesek).
Az újszülötteknél megnő az M antitestek száma, mert ez az IgG intenzív szekréciójának egyik tényezője. Az ilyen stimuláció pozitív hatással van a csecsemő immunitásának kialakulására.
Az immunglobulin M szerkezete nem teszi lehetővé a behatolástA placenta gáton keresztül, ezért ezeknek az antitesteknek a magzati folyadékban történő kimutatása anyagcsere-rendellenességek, fertőzések vagy méhlepény-rendellenességek jelévé válik.
IgM funkciók:
- Semlegesítés.
- Opsonizálás.
- A komplement-függő citolízis aktiválása.
- Az újszülött immunitásának kialakulása.
Az immunglobulin D jellemzői
Az ilyen típusú antitesteket elég kevesen tanulmányozták,ezért a szervezetben betöltött szerepük nem teljesen ismert. Az IgD-k csak monomerek formájában találhatók meg, a vérszérumban ezek a molekulák az összes antitest legfeljebb 0,2% -át (0,03 g / l) teszik ki.
Az immunglobulin D fő funkciója a befogadása B-limfociták membránjában azonban ezen sejtek teljes populációjának csak 15%-a rendelkezik IgD-vel. Az antitestek a molekula Fc-terminálisán keresztül kapcsolódnak, a nehéz láncok pedig a delta osztályba tartoznak.
Az E immunglobulin szerkezete és funkciója
Ez az osztály az összes kis részét teszi kiszérum antitestek (0,00025%). Az IgE, más néven reagin erősen citofil: ezen immunglobulinok monomerjei a hízósejtek és a bazofilek membránjához kötődnek. Ennek eredményeként az IgE befolyásolja a hisztamin termelődését, ami gyulladásos reakciók kialakulásához vezet.
Az Epsilon nehézláncok jelen vannak az immunglobulin E szerkezetében.
A kis mennyiség miatt ezek az antitestek nagyon nehézkeseklaboratóriumi módszerekkel kimutathatók a vérszérumban. A megnövekedett IgE-tartalom az allergiás reakciók fontos diagnosztikai jele.
megállapítások
Az immunglobulinok szerkezete közvetlenül befolyásolja funkcióikat a szervezetben. A humorális immunitás fontos szerepet játszik a homeosztázis fenntartásában, ezért minden antitestnek tisztán és harmonikusan kell működnie.
Az összes Ig osztály tartalma szigorúan meghatározottszemély. A laboratóriumban rögzített bármilyen változás oka lehet a kóros folyamatok kialakulásának. Ezt használják az orvosok a gyakorlatukban.
