Koja je enzimatska funkcija proteina? Enzimska funkcija bjelančevina: primjeri

Rad našeg tijela izuzetno je složenproces u koji su uključeni milijuni stanica, tisuće raznih tvari. Ali postoji jedno područje koje potpuno i potpuno ovisi o posebnim proteinima, bez kojih bi život osobe ili životinje bio potpuno nemoguć. Kao što ste vjerojatno pogodili, sada govorimo o enzimima.

Danas ćemo razmotriti enzimsku funkciju proteina. Ovo je najvažnije područje biokemije.

Budući da se te tvari temelje napretežno bjelančevine, onda se i oni sami mogu smatrati njima. Morate znati da su enzimi prvi put otkriveni još 30-ih godina 19. stoljeća, no znanstvenicima je trebalo više od jednog stoljeća da dođu do manje-više ujednačene definicije za njih. Koja je dakle funkcija enzimskih proteina? O tome, kao io njihovoj strukturi i primjerima reakcija saznat ćete iz našeg članka.

Morate shvatiti da ne može svaki proteinbiti enzim čak i u teoriji. Samo globularni proteini su sposobni pokazati katalitičku aktivnost u odnosu na druge organske spojeve. Kao i svi prirodni spojevi ove klase, enzimi se sastoje od ostataka aminokiselina. Zapamtite da enzimsku funkciju proteina (čiji će primjeri biti u članku) mogu obavljati samo oni od njih čija molarna masa nije manja od 5000.

Što je enzim, moderne definicije

Enzimi su katalizatori biološkihpodrijetlo. Imaju sposobnost ubrzavanja reakcija zbog najbližeg kontakta između dviju tvari (supstrata) koje sudjeluju u reakciji. Možemo reći da je enzimska funkcija proteina proces katalize određenih biokemijskih reakcija koje su karakteristične samo za živi organizam. Samo mali dio njih može se reproducirati u laboratorijskim uvjetima.

Valja napomenuti da je posljednjih godina ovajzacrtao se neki proboj u smjeru. Znanstvenici se postupno približavaju stvaranju umjetnih enzima koji se mogu koristiti ne samo u svrhe nacionalnog gospodarstva, već i u medicini. Razvijaju se enzimi koji mogu učinkovito uništiti čak i mala područja raka u nastajanju.

Koji su dijelovi enzima izravno uključeni u reakciju?

Imajte na umu da ne dolaze svi u dodir s podlogom.tijelo enzima, ali samo njegov mali dio, koji se naziva aktivni centar. To je njihovo glavno svojstvo, komplementarnost. Ovaj koncept podrazumijeva da je enzim idealno prilagođen supstratu po obliku i njegovim fizikalno-kemijskim svojstvima. Možemo reći da je funkcija enzima proteina u ovom slučaju sljedeća:

• Njihova vodenasta ljuska skida se s površine.
• Dolazi do određene deformacije (polarizacija, na primjer).
• Nakon toga se na poseban način nalaze u prostoru, istovremeno se međusobno približavajući.

Upravo ti čimbenici dovode do ubrzanja reakcije. Za sada napravimo usporedbu između enzima i anorganskih katalizatora.

Usporedna karakteristika	Enzimi	Anorganski katalizatori
Ubrzanje reakcija naprijed i nazad	Identičan	Identičan
specifičnost (komplementarnost)	Pogodno samo za određenu vrstu tvari, visoke specifičnosti	Može biti svestran, ubrzavajući nekoliko sličnih reakcija odjednom
Brzina reakcija	Povećajte intenzitet reakcije za nekoliko milijuna puta	Ubrzanje stotine i tisuće puta
Reakcija na zagrijavanje	Reakcija se prekida zbog potpune ili djelomične denaturacije proteina koji su u njoj uključeni	Kada se zagrije, većina katalitičkih reakcija se ubrzava višestruko.

Kao što vidite, enzimska funkcija proteinasugerira specifičnost. Također dodajemo da mnogi od ovih proteina također imaju specifičnost vrste. Jednostavno rečeno, malo je vjerojatno da će ljudski enzimi biti prikladni za zamorce.

Važne informacije o strukturi enzima

U strukturi ovih spojeva razlikuju se tri odjednomrazini. Primarnu strukturu možemo identificirati po onim aminokiselinskim ostacima koji su dio enzima. Budući da enzimsku funkciju proteina, čije primjere više puta navodimo u ovom članku, mogu obavljati samo određene kategorije spojeva, sasvim ih je moguće odrediti upravo po ovoj osobini.

Što se tiče srednje razine, ondapripadnost je određena dodatnim vrstama veza koje mogu nastati između ovih aminokiselinskih ostataka. To su vodikove, elektrostatičke, hidrofobne veze, kao i Van der Waalsove interakcije. Kao rezultat napetosti koju te veze uzrokuju, u različitim dijelovima enzima nastaju α-zavojnice, petlje i β-lanci.

Tercijarna struktura se pojavljuje kao rezultatda se relativno veliki dijelovi polipeptidnog lanca jednostavno presavijaju. Rezultirajuće niti nazivaju se domene. Konačno, konačno formiranje ove strukture događa se tek nakon što se uspostavi stabilna interakcija između različitih domena. Treba imati na umu da se formiranje samih domena događa apsolutno neovisnim redoslijedom.

Neke karakteristike domena

U pravilu polipeptidni lanac iz kojeg suformirana, sastoji se od približno 150 aminokiselinskih ostataka. Kada domene međusobno djeluju, nastaje globula. Budući da enzimsku funkciju obavljaju aktivni centri na njihovoj osnovi, treba shvatiti važnost ovog procesa.

Sama domena se razlikuje po tomeaminokiselinskih ostataka u njegovom sastavu opažene su brojne interakcije. Njihov je broj puno veći od onih za reakcije između samih domena. Dakle, šupljine između njih su relativno "ranjive" na djelovanje različitih organskih otapala. Njihov volumen je oko 20-30 kubičnih angstroma, što odgovara nekoliko molekula vode. Različite domene najčešće imaju potpuno jedinstvenu prostornu strukturu, koja je povezana s obavljanjem potpuno različitih funkcija.

Aktivni centri

U pravilu se aktivni centri nalaze strogoizmeđu domena. Sukladno tome, svaki od njih igra vrlo važnu ulogu u tijeku reakcije. Zbog ovakvog rasporeda domena uočena je značajna fleksibilnost i pokretljivost ovog područja enzima. To je iznimno važno, budući da enzimsku funkciju obavljaju samo oni spojevi koji na odgovarajući način mogu promijeniti svoj prostorni položaj.

Između duljine polipeptidne veze u tijelu enzima ipostoji izravna veza u kojoj mjeri oni obavljaju složene funkcije. Kompliciranje uloge postiže se kako stvaranjem aktivnog središta reakcije između dviju katalitičkih domena tako i stvaranjem potpuno novih domena.

Neki enzimski proteini (primjeri su lizozim iglikogen fosforilaza) mogu se jako razlikovati u veličini (129 odnosno 842 aminokiselinskih ostatka), iako kataliziraju cijepanje istih vrsta kemijskih veza. Razlika je u tome što masivniji i veći enzimi mogu bolje kontrolirati svoj položaj u prostoru, što osigurava veću stabilnost i brzinu reakcije.

Osnovna klasifikacija enzima

Trenutno prihvaćen i raširenu svijetu je standardna klasifikacija. Prema njemu se razlikuje šest glavnih klasa, s odgovarajućim podklasama. Obratit ćemo samo glavne. Evo ih:

1. Oksidoreduktaza. Funkcija enzimskih proteina u ovom slučaju je poticanje redoks reakcija.

2. Transferaze. Mogu se prenositi između podloga sljedećih skupina:

• Ostaci s jednim ugljikom.
• Ostaci aldehida i ketona.
• Acil i glikozilne komponente.
• Alkil (iznimno, ne može prenijeti CH3) ostatke.
• Dušične baze.
• Fosforne skupine.

3. Hidrolaze. U ovom slučaju, značaj enzimske funkcije proteina sastoji se u cijepanju sljedećih vrsta spojeva:

• Složeni esteri.
• Glikozidi.
• Eteri kao i tioeteri.
• Veze peptidnog tipa.
• Veze tipa C-N (osim svih istih peptida).

4. Liaze. Imaju sposobnost odvajanja skupina s naknadnim stvaranjem dvostruke veze. Osim toga, može se izvesti i obrnuti proces: vezanje pojedinih skupina na dvostruke veze.

5. Izomeraze. U ovom slučaju, enzimska funkcija proteina je da katalizira složene izomerne reakcije. Ova skupina uključuje sljedeće enzime:

• Racemaze, epimeraze.
• cistranzizomeraza.
• Intramolekularne oksidoreduktaze.
• Intramolekularne transferaze.
• Intramolekularne liaze.

6. Ligaze (inače poznate kao sintetaze). Služe za cijepanje ATP-a uz istovremeno stvaranje nekih veza.

Lako je vidjeti da je enzimska funkcija proteina nevjerojatno važna, budući da oni u jednom ili drugom stupnju kontroliraju gotovo sve reakcije koje se događaju svake sekunde u vašem tijelu.

Što ostaje od enzima nakon interakcije sa supstratom?

Često je enzim globularni proteinpodrijetla, čije je aktivno središte predstavljeno vlastitim ostacima aminokiselina. U svim ostalim slučajevima centar uključuje protetičku skupinu koja je s njom snažno povezana ili koenzim (ATP, na primjer), čija je povezanost znatno slabija. Cijeli katalizator naziva se holoenzim, a njegov ostatak, nastao nakon uklanjanja ATP-a, naziva se apoenzim.

Dakle, na temelju toga, enzimi se dijele u sljedeće skupine:

• Jednostavne hidrolaze, liaze i izomeraze, koje uopće ne sadrže koenzimsku bazu.
• Proteinski enzimi (primjeri su neke transaminaze) koji sadrže prostetičku skupinu (na primjer lipoična kiselina). U ovu skupinu spadaju i mnoge peroksidaze.
• Enizma, za koju je potrebna regeneracija koenzima. To uključuje kinaze, kao i većinu oksidoreduktaza.
• Drugi katalizatori, čiji sastav još nije u potpunosti shvaćen.

Sve tvari koje ulaze u sastav prvegrupe imaju široku primjenu u prehrambenoj industriji. Svi ostali katalizatori zahtijevaju vrlo specifične uvjete za svoju aktivaciju, te stoga djeluju samo u tijelu ili u nekim laboratorijskim pokusima. Dakle, enzimska funkcija je vrlo specifična reakcija, koja se sastoji u poticanju (katalizaciji) određenih vrsta reakcija pod strogo određenim uvjetima ljudskog ili životinjskog organizma.

Što se događa u aktivnom centru ili zašto enzimi djeluju tako učinkovito?

Već smo više puta rekli da je ključ zarazumijevanje enzimske katalize je njihovo stvaranje aktivnog centra. Tu se događa specifično vezanje supstrata, koji u takvim uvjetima reagira puno aktivnije. Da biste razumjeli složenost reakcija koje se tamo provode, navest ćemo jednostavan primjer: da bi došlo do fermentacije glukoze potrebno je 12 enzima odjednom! Takva složena interakcija postaje moguća samo zbog činjenice da protein koji obavlja enzimsku funkciju ima najviši stupanj specifičnosti.

Vrste specifičnosti enzima

Može biti apsolutna.U ovom slučaju, specifičnost se pojavljuje samo za jednu, strogo definiranu vrstu enzima. Dakle, ureaza djeluje samo s ureom. Ni pod kojim okolnostima neće reagirati s mliječnom laktozom. To je funkcija proteina enzima u tijelu.

Osim toga, apsolutna specifičnost skupine nije neuobičajena. Kao što ime govori, u ovom slučajupostoji "osjetljivost" na strogo jednu klasu organskih tvari (eteri, uključujući komplekse, alkohole ili aldehide). Dakle, pepsin, koji je jedan od glavnih enzima u želucu, pokazuje specifičnost samo u odnosu na hidrolizu peptidne veze. Alkohol dehidraza je u interakciji isključivo s alkoholima, a laktikohidraza ne razgrađuje ništa osim α-hidroksi kiselina.

Također se događa da enzimska funkcijakarakteristično za određenu skupinu spojeva, ali pod određenim uvjetima enzimi mogu djelovati na tvari koje se dosta razlikuju od njihove glavne "cite". U ovom slučaju, katalizator "gravitira" određenoj klasi tvari, ali pod određenim uvjetima može razgraditi druge spojeve (ne nužno analogno). Istina, u ovom slučaju reakcija će biti mnogo puta sporija.

Sposobnost tripsina da djeluje nadaleko je poznatana peptidne veze, ali malo ljudi zna da ovaj protein, koji obavlja enzimsku funkciju u gastrointestinalnom traktu, može dobro komunicirati s raznim esterskim spojevima.

Konačno, specifičnost je optička.Ovi enzimi mogu komunicirati s najširim rasponom potpuno različitih tvari, ali samo ako imaju strogo definirana optička svojstva. Dakle, enzimska funkcija proteina u ovom slučaju uvelike je slična principu djelovanja ne enzima, već katalizatora anorganskog porijekla.

Koji čimbenici određuju učinkovitost katalize?

Danas se vjeruje da su čimbenici koji određuju izuzetno visok stupanj učinkovitosti enzima:

• Učinak koncentracije.
• Učinak prostorne orijentacije.
• Multifunkcionalnost aktivnog reakcijskog centra.

Općenito, bit učinka koncentracije nije ništane razlikuje se od one u reakciji anorganske katalize. U tom slučaju se u aktivnom središtu stvara takva koncentracija supstrata, koja je nekoliko puta veća od analogne vrijednosti za cijeli drugi volumen otopine. U središtu reakcije selektivno se sortiraju molekule tvari koje moraju reagirati jedna s drugom. Lako je pretpostaviti da upravo taj učinak dovodi do povećanja brzine kemijske reakcije za nekoliko redova veličine.

Kada je u tijeku standardni kemijski proces,iznimno je važno koji će se dio interakcijskih molekula međusobno sudarati. Jednostavno rečeno, molekule materije u trenutku sudara moraju nužno biti strogo orijentirane jedna prema drugoj. Zbog činjenice da se u aktivnom središtu enzima takav preokret vrši na prisilan način, nakon čega se sve sudjelujuće komponente poredaju u određenu liniju, reakcija katalize se ubrzava za približno tri reda veličine.

Multifunkcionalnost u ovom slučajupodrazumijeva se svojstvo svih sastavnih dijelova aktivnog centra da istovremeno (ili strogo dosljedno) djeluju na molekulu "prerađene" tvari. Štoviše, ona (molekula) ne samo da je pravilno fiksirana u prostoru (vidi gore), već i značajno mijenja svoje karakteristike. Sve to zajedno dovodi do činjenice da enzimima postaje puno lakše djelovati na supstrat na potreban način.