एंजाइम (एंजाइम) एक प्रोटीन प्रकृति के उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक हैं जो शरीर में जैविक उत्प्रेरक की भूमिका निभाते हैं।
क्रिया का एंजाइम तंत्र
अंतर्निहित तंत्र को स्पष्ट करनाएंजाइम की उत्प्रेरक कार्रवाई मूलभूत कार्यों में से एक है और न केवल एंजाइमोलॉजी की बल्कि आधुनिक आणविक जैव रसायन और जीव विज्ञान की तत्काल समस्याओं में से एक है।
साफ करने से पहलेएंजाइमों और उनकी प्रकृति को स्पष्ट किया गया था, इस धारणा का गठन किया गया था कि सब्सट्रेट के साथ एंजाइम का संबंध एंजाइमेटिक प्रक्रिया के कार्यान्वयन के लिए निर्णायक महत्व का है। लंबे समय तक सब्सट्रेट के साथ एंजाइम के जटिल यौगिक का पता लगाने का प्रयास सफलता की ओर नहीं ले गया, क्योंकि इस तरह के एक जटिल प्रयोगशाला है, यह बहुत जल्दी से विघटित हो जाता है। स्पेक्ट्रोस्कोपिक विधि के उपयोग ने उत्प्रेरित, पेरोक्सीडेज, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज, फ्लेविन-आश्रित एंजाइमों के लिए एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों की पहचान करना संभव बना दिया।
एक्स-रे संरचनात्मक विश्लेषण की विधि की अनुमति दीएंजाइम क्रिया की संरचना और उत्प्रेरक तंत्र के बारे में कई महत्वपूर्ण जानकारी प्राप्त करें। इस विधि का उपयोग एंजाइम लाइसोजाइम और काइमोट्रिप्सिन के साथ सब्सट्रेट एनालॉग्स के बंधन को स्थापित करने के लिए किया गया था।
अस्तित्व के कुछ प्रत्यक्ष प्रमाणएंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों को ऐसे मामलों के लिए प्राप्त किया गया था जब उत्प्रेरक चक्र के चरणों में से एक एंजाइम एक सहसंयोजक बंधन द्वारा सब्सट्रेट से बंधा होता है। एक उदाहरण pymotrypsin द्वारा उत्प्रेरित पी-नाइट्रोफिनाइल एसीटेट की हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया है। जब एंजाइम को इस एस्टर के साथ मिलाया जाता है, तो प्रतिक्रियाशील सेरीन अवशेष के हाइड्रॉक्सिल समूह में काइमोट्रिप्सिन को एसिटाइल किया जाता है। यह चरण तेज है, लेकिन एसीटेट और मुक्त काइमोट्रिप्सिन के गठन के साथ एसिटाइलकोमायोट्रिप्सिन की हाइड्रोलिसिस बहुत धीमी है। इसलिए, एन-नाइट्रोफिनाइल एसीटेट की उपस्थिति में, एसिटाइलकोमायोट्रिप्सिन जम जाता है, जिसका पता लगाना आसान है।
एंजाइम में एक सब्सट्रेट की उपस्थिति हो सकती हैअस्थिर ईसी रूप को एक निष्क्रिय रूप में स्थानांतरित करके "कैच" करें, उदाहरण के लिए, सोडियम बोरोहाइड्राइड के साथ एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का इलाज करके, जिसमें एक मजबूत कम करने वाला प्रभाव होता है। एक स्थिर सहसंयोजक व्युत्पन्न के रूप में एक समान जटिल एंजाइम एल्डोलेस में पाया गया था। यह पता चला है कि लाइसिन का ई-अमीनो समूह सब्सट्रेट अणु के साथ बातचीत करता है।
सब्सट्रेट एक विशिष्ट भाग में एंजाइम के साथ बातचीत करता है, जिसे एंजाइम का सक्रिय केंद्र या सक्रिय क्षेत्र कहा जाता है।
सक्रिय केंद्र, या सक्रिय क्षेत्र के तहत,वे समझते हैं कि एंजाइमेटिक प्रोटीन अणु का वह हिस्सा जो सब्सट्रेट (और कोफ़ैक्टर्स) के साथ मिलकर अणु के एंजाइमेटिक गुणों को निर्धारित करता है। सक्रिय केंद्र एंजाइम की विशिष्टता और उत्प्रेरक गतिविधि को निर्धारित करता है और एक निश्चित डिग्री जटिलता की संरचना होनी चाहिए, जो सब्सट्रेट अणु या इसके भागों के साथ सीधे प्रतिक्रिया में शामिल होने के साथ निकटता और बातचीत के लिए अनुकूलित हो।
कार्यात्मक समूहों में, वे भी शामिल हैंएंजाइम की "उत्प्रेरक रूप से सक्रिय" साइट की संरचना और एक साइट है जो एक विशिष्ट आत्मीयता (एंजाइम को सब्सट्रेट का बंधन) प्रदान करती है - तथाकथित संपर्क, या "एंकर" (या एंजाइम के सक्रिय केंद्र के सोखना साइट)।
एंजाइमों की कार्रवाई के तंत्र को माइकलिस-मेन्टेन सिद्धांत द्वारा समझाया गया है। इस सिद्धांत के अनुसार, प्रक्रिया चार चरणों में होती है।
कार्रवाई का एंजाइम तंत्र: चरण I
सब्सट्रेट (सी) और एंजाइम (ई) के बीच एक बंधन उत्पन्न होता है - एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स ईसी का गठन होता है, जिसमें घटक सहसंयोजक, आयनिक, पानी और अन्य बांडों द्वारा जुड़े होते हैं।
कार्रवाई का एंजाइम तंत्र: चरण II
सब्सट्रेट संलग्न एंजाइम के प्रभाव के तहत सक्रिय होता है और ईसी कैटालिसिस के संबंधित प्रतिक्रियाओं के लिए उपलब्ध होता है।
कार्रवाई का एंजाइम तंत्र: चरण IІI
ईयू कटैलिसीस चल रहा है। प्रायोगिक अनुसंधान द्वारा इस सिद्धांत की पुष्टि की गई है।
और अंत में, चरण IV को एंजाइम अणु E और प्रतिक्रिया पी के उत्पादों की रिहाई की विशेषता है। परिवर्तनों का क्रम निम्नानुसार प्रदर्शित किया जा सकता है: ई + सी - ईसी - ईसी * - ई + पी।
एंजाइम क्रिया की विशिष्टता
प्रत्येक एंजाइम एक विशिष्ट सब्सट्रेट पर कार्य करता हैया पदार्थों का समूह जो संरचना में समान हैं। एंजाइमों की कार्रवाई की विशिष्टता को सक्रिय केंद्र और सब्सट्रेट के विन्यास की समानता से समझाया गया है। बातचीत की प्रक्रिया में, एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का निर्माण होता है।
