Proteínas simples y complejas. Estructura, función, propiedades, características, ejemplos de proteínas complejas.

Una de las definiciones de vida es la siguientemanera: "La vida es una forma de existencia de cuerpos proteicos". En nuestro planeta, todos los organismos, sin excepción, contienen sustancias orgánicas como proteínas. Este artículo describirá proteínas simples y complejas, determinará las diferencias en la estructura molecular y también considerará sus funciones en la célula.

Que son las proteinas

Desde el punto de vista de la bioquímica, estos son de alto peso molecular.polímeros orgánicos, cuyos monómeros son 20 tipos de varios aminoácidos. Están unidos por enlaces químicos covalentes, también llamados enlaces peptídicos. Dado que los monómeros de proteína son compuestos anfóteros, contienen tanto un grupo amino como un grupo funcional carboxilo. El enlace químico CO-NH surge entre ellos.

Si el polipéptido consta de residuosenlaces de aminoácidos, forma una proteína simple. Las moléculas de polímero que además contienen iones metálicos, vitaminas, nucleótidos, carbohidratos son proteínas complejas. A continuación, consideraremos la estructura espacial de los polipéptidos.

Niveles organizativos de moléculas de proteínas.

Se presentan en cuatro diferentesconfiguraciones. La primera estructura es lineal, es la más simple y parece una cadena polipeptídica; durante su espiralización, se forman enlaces de hidrógeno adicionales. Estabilizan la espiral, que se llama estructura secundaria. El nivel terciario de organización tiene proteínas simples y complejas, la mayoría de las células vegetales y animales. La última configuración es cuaternaria, surge de la interacción de varias moléculas de la estructura nativa, unidas por coenzimas; esta es la estructura de proteínas complejas que realizan diversas funciones en el organismo.

Variedad de proteínas simples

Este grupo de polipéptidos no es numeroso.Sus moléculas constan solo de residuos de aminoácidos. Las proteínas incluyen, por ejemplo, histonas y globulinas. Los primeros se presentan en la estructura del núcleo y se combinan con moléculas de ADN. El segundo grupo, las globulinas, se consideran los componentes principales del plasma sanguíneo. Una proteína como la gammaglobulina actúa como defensa inmunológica y es un anticuerpo. Estos compuestos pueden formar complejos que incluyen proteínas y carbohidratos complejos. Las proteínas fibrilares simples como el colágeno y la elastina se encuentran en el tejido conectivo, el cartílago, los tendones y la piel. Sus principales funciones son la construcción y el soporte.

La proteína tubulina forma parte de los microtúbulos,que son componentes de cilios y flagelos de organismos unicelulares como ciliados, euglena, flagelados parásitos. La misma proteína forma parte de organismos multicelulares (flagelos de esperma, cilios de huevo, epitelio ciliado del intestino delgado).

La proteína de la albúmina tiene una función de almacenamiento.(por ejemplo, clara de huevo de gallina). En el endospermo de las semillas de las plantas de cereales (centeno, arroz, trigo) se acumulan moléculas de proteína. Se llaman inclusiones celulares. Estas sustancias son utilizadas por el embrión semilla al comienzo de su desarrollo. Además, el alto contenido de proteínas de los granos de trigo es un indicador muy importante de la calidad de la harina. El pan elaborado con harina rica en gluten tiene un sabor superior y es más saludable. El llamado trigo duro contiene gluten. El plasma sanguíneo de los peces de aguas profundas contiene proteínas que les impiden morir de frío. Tienen propiedades anticongelantes, evitando la muerte del cuerpo a bajas temperaturas del agua. Por otro lado, la pared celular de las bacterias termófilas que viven en manantiales geotermales contiene proteínas que son capaces de conservar su configuración natural (estructura terciaria o cuaternaria) y no desnaturalizarse en el rango de temperatura de +50 a + 90 ° C.

Proteides

Estas son proteínas complejas, que se caracterizan por una granvariedad debido a las diferentes funciones que desempeñan. Como se señaló anteriormente, este grupo de polipéptidos, además de la parte proteica, contiene un grupo protésico. Bajo la influencia de varios factores, como altas temperaturas, sales de metales pesados, álcalis y ácidos concentrados, las proteínas complejas pueden cambiar su forma espacial, simplificándola. Este fenómeno se llama desnaturalización. La estructura de las proteínas complejas se altera, los enlaces de hidrógeno se rompen y las moléculas pierden sus propiedades y funciones. Por regla general, la desnaturalización es irreversible. Pero en algunos polipéptidos que realizan funciones catalíticas, motoras y de señalización, es posible la renaturalización, es decir, la restauración de la estructura natural del proteido.

Si el efecto de un factor desestabilizadorocurre durante mucho tiempo, la molécula de proteína se destruye por completo. Esto conduce a la ruptura de los enlaces peptídicos de la estructura primaria. Ya no es posible restaurar las proteínas y sus funciones. Este fenómeno se llama destrucción. Un ejemplo es la cocción de huevos de gallina: proteína líquida: la albúmina, que se encuentra en la estructura terciaria, se destruye por completo.

Biosíntesis de proteínas

Recordemos una vez más que la composición de los polipéptidos de los seres vivosLos organismos incluyen 20 aminoácidos, algunos de los cuales son insustituibles. Estos son lisina, metionina, fenilalanina, etc. Entran en el torrente sanguíneo desde el intestino delgado después de la descomposición de los productos proteicos que contiene. Para sintetizar aminoácidos no esenciales (alanina, prolina, serina), los hongos y los animales utilizan compuestos que contienen nitrógeno. Las plantas, al ser autótrofas, forman independientemente todos los monómeros compuestos necesarios, que son proteínas complejas. Para ello, utilizan nitratos, amoniaco o nitrógeno libre en reacciones de asimilación. En los microorganismos, algunas especies se proporcionan a sí mismas con un conjunto completo de aminoácidos, mientras que en otras solo se sintetizan algunos monómeros. Las etapas de la biosíntesis de proteínas tienen lugar en las células de todos los organismos vivos. La transcripción tiene lugar en el núcleo y la traducción en el citoplasma de la célula.

La primera etapa es la síntesis del precursor de ARNm.ocurre con la participación de la enzima ARN polimerasa. Rompe los enlaces de hidrógeno entre las hebras de ADN y en una de ellas, de acuerdo con el principio de complementariedad, recoge una molécula de pre-ARNm. Se somete a un corte, es decir, madura y luego abandona el núcleo hacia el citoplasma, formando ácido ribonucleico molde.

Para la implementación de la segunda etapa, es necesariola presencia de orgánulos especiales: ribosomas, así como moléculas de ácidos ribonucleicos de información y transporte. Otra condición importante es la presencia de moléculas de ATP, ya que las reacciones de intercambio plástico, a las que pertenece la biosíntesis de proteínas, ocurren con la absorción de energía.

Enzimas, su estructura y función.

Este es un gran grupo de proteínas (alrededor de 2000),actuando como sustancias que afectan la velocidad de las reacciones bioquímicas en las células. Pueden ser simples (trepsina, pepsina) o complejas. Las proteínas complejas están compuestas por una coenzima y una apoenzima. La especificidad de la propia proteína con respecto a los compuestos sobre los que actúa está determinada por la coenzima, y ​​la actividad de las proteidas se observa solo cuando el componente proteico está asociado con la apoenzima. La actividad catalítica de una enzima no depende de la molécula completa, sino solo del sitio activo. Su estructura corresponde a la estructura química de la sustancia catalizada según el principio de "cerradura de llave", por lo que la acción de las enzimas es estrictamente específica. Las funciones de las proteínas complejas intervienen tanto en los procesos metabólicos como en su uso como aceptores.

Clases de proteínas complejas

Fueron desarrollados por bioquímicos basados ​​en 3Criterios: propiedades fisicoquímicas, características funcionales y especificidad de las características estructurales de los proteidos. El primer grupo incluye polipéptidos que difieren en propiedades electroquímicas. Se dividen en básicos, neutros y ácidos. En relación con el agua, las proteínas pueden ser hidrófilas, anfifílicas e hidrófobas. El segundo grupo incluye enzimas que discutimos anteriormente. El tercer grupo incluye polipéptidos que difieren en la composición química de los grupos protésicos (estos son cromoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteínas).

Consideremos las propiedades de las proteínas complejas con más detalle.Entonces, por ejemplo, la proteína ácida, que forma parte de los ribosomas, contiene 120 aminoácidos y es universal. Se encuentra en orgánulos sintetizadores de proteínas, tanto en células procariotas como eucariotas. Otro representante de este grupo, la proteína S-100, consta de dos cadenas unidas por un ión calcio. Es parte de las neuronas y la neuroglia, el tejido de sostén del sistema nervioso. Una propiedad común de todas las proteínas ácidas es un alto contenido de ácidos carboxílicos dibásicos: glutámico y aspártico. Las proteínas alcalinas incluyen histonas, proteínas que forman los ácidos nucleicos del ADN y del ARN. Una característica de su composición química es una gran cantidad de lisina y arginina. Las histonas, junto con la cromatina del núcleo, forman cromosomas, las estructuras más importantes de la herencia celular. Estas proteínas están involucradas en los procesos de transcripción y traducción. Las proteínas anfifílicas están ampliamente representadas en las membranas celulares, formando una bicapa de lipoproteínas. Así, habiendo estudiado los grupos de proteínas complejos anteriores, nos convencimos de que sus propiedades fisicoquímicas se deben a la estructura del componente proteico y de los grupos protésicos.

Algunas proteínas complejas de las membranas celulares.son capaces de reconocer y responder a varios compuestos químicos, como los antígenos. Esta es una función de señalización de las proteidas, es muy importante para los procesos de absorción selectiva de sustancias provenientes del ambiente externo, y para su protección.

Glicoproteínas y proteoglicanos

Son proteínas complejas que se diferencianentre ellos por la composición bioquímica de los grupos protésicos. Si los enlaces químicos entre el componente proteico y la parte de carbohidratos son covalente-glucosídicos, estas sustancias se denominan glucoproteínas. Su apoenzima está representada por moléculas de mono y oligosacáridos, ejemplos de tales proteínas son protrombina, fibrinógeno (proteínas involucradas en la coagulación de la sangre). Las hormonas corticotrópicas y gonadotrópicas, los interferones y las enzimas de membrana también son glicoproteínas. En las moléculas de proteoglicanos, la parte proteica es solo del 5%, el resto recae en el grupo protésico (heteropolisacárido). Ambas partes están unidas por un enlace glicosídico entre los grupos OH-treonina y arginina y los grupos NH₂-glutamina y lisina. Las moléculas de proteoglicanos juegan un papel muy importante en el metabolismo de agua y sal de la célula. A continuación se muestra una tabla de las proteínas complejas que estudiamos.

Metaloproteides

Estas sustancias contienen en sus moléculasiones de uno o más metales. Consideremos ejemplos de proteínas complejas que pertenecen al grupo anterior. Se trata principalmente de enzimas como la citocromo oxidasa. Se ubica en las crestas mitocondriales y activa la síntesis de ATP. La ferrina y la transferrina son proteínas que contienen iones de hierro. El primero los deposita en las células y el segundo es una proteína de transporte en la sangre. Otra metaloproteína, la alfaamelasa, contiene iones de calcio, es parte de la saliva y el jugo pancreático, participando en la descomposición del almidón. La hemoglobina es tanto una metaloproteína como una cromoproteína. Actúa como una proteína de transporte para transportar oxígeno. Como resultado, se forma el compuesto oxihemoglobina. Cuando se inhala monóxido de carbono, también llamado monóxido de carbono, sus moléculas forman un compuesto muy estable con la hemoglobina de los eritrocitos. Se propaga rápidamente a órganos y tejidos, provocando intoxicación celular. Como resultado, con la inhalación prolongada de monóxido de carbono, se produce la muerte por asfixia. La hemoglobina también transporta parcialmente el dióxido de carbono formado durante los procesos catabólicos. Con el torrente sanguíneo, el dióxido de carbono ingresa a los pulmones y los riñones, y de ellos al ambiente externo. En algunos crustáceos y moluscos, la hemocianina es la proteína de transporte que transporta el oxígeno. En lugar de hierro, contiene iones de cobre, por lo que la sangre de los animales no es roja, sino azul.

Funciones de la clorofila

Como mencionamos anteriormente, las proteínas complejas puedenforman complejos con pigmentos - sustancias orgánicas coloreadas. Su color depende de los grupos cromoformas, que absorben selectivamente ciertos espectros de luz solar. Las células vegetales contienen plastidios verdes, cloroplastos, que contienen el pigmento clorofila. Contiene átomos de magnesio y fitol de alcohol polihídrico. Están asociados con moléculas de proteínas, y los propios cloroplastos contienen tilacoides (placas) o membranas, conectadas en pilas: grana. Contienen pigmentos fotosintéticos (clorofilas) y carotenoides adicionales. Todas las enzimas utilizadas en reacciones fotosintéticas también se encuentran aquí. Así, las cromoproteínas, que incluyen la clorofila, realizan las funciones más importantes en el metabolismo, es decir, en las reacciones de asimilación y disimilación.

Proteínas virales

Están contenidos por representantes de formas de vida no celulares,entrando en el Reino de Vera. Los virus no tienen su propio aparato de síntesis de proteínas. Los ácidos nucleicos, ADN o ARN, pueden provocar la síntesis de sus propias partículas por parte de la propia célula, infectada con el virus. Los virus simples consisten únicamente en moléculas de proteínas, ensambladas de forma compacta en estructuras de forma espiral o multifacética, como, por ejemplo, el virus del mosaico del tabaco. Los virus complejos tienen una membrana adicional que forma parte de la membrana plasmática de la célula huésped. Puede incluir glucoproteínas (virus de la hepatitis B, virus de la viruela). La función principal de las glicoproteínas es reconocer receptores específicos en la membrana de la célula huésped. Las envolturas virales adicionales también incluyen proteínas enzimáticas que proporcionan reduplicación de ADN o transcripción de ARN. En base a lo anterior, se puede extraer la siguiente conclusión: las proteínas de las envolturas de las partículas virales tienen una estructura específica que depende de las proteínas de la membrana de la célula huésped.

En este artículo, hemos caracterizado proteínas complejas, estudiado su estructura y funciones en las células de varios organismos vivos.