Η δομή της πρωτεΐνης μπορεί να αναπαρασταθεί με μία από τις τέσσερις επιλογές. Κάθε επιλογή έχει τα δικά της χαρακτηριστικά. Έτσι, υπάρχει μια τεταρτογενής, τριμερής, δευτερογενής και πρωτογενής δομή της πρωτεΐνης.
Το τελευταίο επίπεδο αυτής της λίστας αντιπροσωπεύειμια γραμμική πολυπεπτιδική αλυσίδα αμινοξέων. Τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς. Η κύρια δομή της πρωτεΐνης είναι το απλούστερο επίπεδο οργάνωσης του μορίου. Με ομοιοπολικούς πεπτιδικούς δεσμούς μεταξύ της άλφα-αμινομάδας σε ένα αμινοξύ και της άλφα-καρβοξυλομάδας σε άλλο, το μόριο είναι πολύ σταθερό.
Όταν σχηματίζονται πεπτιδικοί δεσμοί στα κύτταραη ομάδα καρβοξυλίου ενεργοποιείται πρώτα. Αφού υπάρχει σύνδεση με την αμινομάδα. Με περίπου τον ίδιο τρόπο πραγματοποιείται εργαστηριακή σύνθεση πολυπεπτιδίων.
Ο πεπτιδικός δεσμός, που είναιένα επαναλαμβανόμενο θραύσμα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας έχει πολλά χαρακτηριστικά. Υπό την επίδραση αυτών των χαρακτηριστικών, διαμορφώνεται όχι μόνο η πρωτογενής δομή της πρωτεΐνης. Επηρεάζουν τα υψηλότερα οργανωτικά επίπεδα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Μεταξύ των κύριων διακριτικών χαρακτηριστικών είναι η συμπολικότητα (η ικανότητα όλων των ατόμων που βρίσκονται στην πεπτιδική ομάδα να είναι στο ίδιο επίπεδο), η μεταφορά υποκαταστατών σε σχέση με τον δεσμό C-N και η ιδιότητα να υπάρχει σε 2 μορφές συντονισμού. Τα χαρακτηριστικά του πεπτιδικού δεσμού περιλαμβάνουν επίσης την ικανότητα σχηματισμού δεσμών υδρογόνου. Επιπλέον, από κάθε πεπτιδική ομάδα, δύο δεσμοί υδρογόνου μπορούν να σχηματιστούν με άλλες ομάδες (συμπεριλαμβανομένου του πεπτιδίου). Ωστόσο, υπάρχουν εξαιρέσεις. Αυτές περιλαμβάνουν πεπτιδικές ομάδες με αμινομάδες υδροξυπρολίνης ή προλίνης. Μπορούν να σχηματίσουν μόνο έναν δεσμό υδρογόνου. Αυτό επηρεάζει το σχηματισμό μιας δευτερεύουσας δομής πρωτεΐνης. Έτσι, στην περιοχή όπου βρίσκεται η υδροξυπρολίνη ή η προλίνη, η πεπτιδική αλυσίδα κάμπτεται εύκολα, λόγω του γεγονότος ότι δεν υπάρχει δεύτερος δεσμός υδρογόνου που θα το συγκρατούσε (ως συνήθως).
Το όνομα των πεπτιδίων σχηματίζεται από τα ονόματααμινοξέα που περιλαμβάνονται σε αυτά. Ένα διπεπτίδιο δίνει δύο αμινοξέα, ένα τριπεπτίδιο δίνει τρία, ένα τετραπεπτίδιο δίνει τέσσερα και ούτω καθεξής. Σε κάθε αλυσίδα πολυπεπτιδίου (ή πεπτίδιο) οποιουδήποτε μήκους υπάρχει ένα Ν-τερματικό αμινοξύ στο οποίο περιέχεται μια ελεύθερη αμινομάδα, και ένα Ο-τερματικό αμινοξύ στο οποίο υπάρχει μια ελεύθερη καρβοξυλομάδα.
Ιδιότητες πρωτεϊνών.
Κατά τη μελέτη αυτών των ενώσεων, οι επιστήμονες ενδιαφέρθηκανμερικές ερωτήσεις. Οι ερευνητές, πρώτα απ 'όλα, προσπάθησαν να προσδιορίσουν το μέγεθος, να καθορίσουν το σχήμα και τη μάζα των μορίων πρωτεΐνης. Πρέπει να σημειωθεί ότι αυτά ήταν αρκετά περίπλοκα καθήκοντα. Η δυσκολία ήταν ότι ο προσδιορισμός του σχετικού μοριακού βάρους αυξάνοντας το σημείο βρασμού των πρωτεϊνικών διαλυμάτων (όπως συμβαίνει με άλλες ουσίες) είναι αδύνατος, καθώς τα πρωτεϊνικά διαλύματα δεν μπορούν να βράσουν. Και ο προσδιορισμός του δείκτη σύμφωνα με τη μείωση της θερμοκρασίας κατάψυξης δίνει ανακριβή αποτελέσματα. Επιπλέον, ποτέ δεν εμφανίζονται καθαρές πρωτεΐνες. Ωστόσο, χρησιμοποιώντας τις αναπτυγμένες μεθόδους, βρέθηκε ότι το μοριακό βάρος κυμαίνεται από 14 έως 45 χιλιάδες ή περισσότερο.
Ένα από τα σημαντικά χαρακτηριστικά των ενώσεων είναικλασματική αλάτισμα. Αυτή η διεργασία είναι η επιλογή πρωτεϊνών από διαλύματα μετά την προσθήκη διαλυμάτων αλατιού με διάφορες συγκεντρώσεις.
Ένα άλλο σημαντικό χαρακτηριστικό είναιμετουσίωση. Αυτή η διαδικασία συμβαίνει όταν οι πρωτεΐνες καταβυθίζονται από βαρέα μέταλλα. Η μετουσίωση είναι μια απώλεια φυσικών ιδιοτήτων. Αυτή η διαδικασία περιλαμβάνει διάφορους μετασχηματισμούς του μορίου, εκτός από το σπάσιμο της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Με άλλα λόγια, η πρωταρχική δομή πρωτεΐνης κατά τη μετουσίωση παραμένει αμετάβλητη.
