Hvad er den enzymatiske funktion af proteiner? Enzymatisk funktion af proteiner: eksempler

Vores krops arbejde er ekstremt kompleksten proces, hvor millioner af celler, tusindvis af forskellige stoffer er involveret. Men der er et område, der helt og fuldstændigt afhænger af specielle proteiner, uden hvilke livet for en person eller et dyr ville være fuldstændig umuligt. Som du sikkert har gættet, taler vi om enzymer nu.

I dag vil vi overveje den enzymatiske funktion af proteiner. Dette er det vigtigste område inden for biokemi.

Da disse stoffer er baseret påovervejende proteiner, så kan de selv betragtes som dem. Du skal vide, at enzymer først blev opdaget tilbage i 30'erne af det 19. århundrede, men det tog videnskabsmænd mere end et århundrede at nå frem til en mere eller mindre ensartet definition af dem. Så hvad er funktionen af ​​enzymproteiner? Du vil lære om dette, såvel som om deres struktur og eksempler på reaktioner fra vores artikel.

Du skal forstå, at ikke alle proteiner kanvære et enzym selv i teorien. Kun kugleformede proteiner er i stand til at udvise katalytisk aktivitet i forhold til andre organiske forbindelser. Som alle naturlige forbindelser i denne klasse er enzymer sammensat af aminosyrerester. Husk, at den enzymatiske funktion af proteiner (eksempler på disse vil være i artiklen) kun kan udføres af dem af dem, hvis molmasse ikke er mindre end 5000.

Hvad er et enzym, moderne definitioner

Enzymer er katalysatorer for biologiskeoprindelse. De har evnen til at fremskynde reaktioner på grund af den tætteste kontakt mellem de to stoffer (substrater), der deltager i reaktionen. Vi kan sige, at den enzymatiske funktion af proteiner er processen med katalyse af visse biokemiske reaktioner, der kun er karakteristiske for en levende organisme. Kun en lille del af dem kan reproduceres under laboratorieforhold.

Det skal bemærkes, at dette i de senere året gennembrud blev skitseret i retningen. Forskere er efterhånden tæt på at skabe kunstige enzymer, der ikke kun kan bruges til den nationale økonomi, men også til medicin. Der udvikles enzymer, som effektivt kan ødelægge selv små områder med begyndende kræft.

Hvilke dele af enzymet er direkte involveret i reaktionen?

Bemærk, at ikke alle kommer i kontakt med underlaget.enzymets krop, men kun en lille del af det, som kaldes det aktive center. Dette er deres vigtigste egenskab, komplementaritet. Dette koncept indebærer, at enzymet er ideelt egnet til substratet i form og dets fysisk-kemiske egenskaber. Vi kan sige, at funktionen af ​​enzymproteiner i dette tilfælde er som følger:

• Deres vandige skal kommer fra overfladen.
• Der opstår en vis deformation (polarisering f.eks.).
• Hvorefter de er placeret på en særlig måde i rummet, samtidig med at de kommer tættere på hinanden.

Det er disse faktorer, der fører til en acceleration af reaktionen. Lad os indtil videre foretage en sammenligning mellem enzymer og uorganiske katalysatorer.

Sammenlignet karakteristik	Enzymer	Uorganiske katalysatorer
Acceleration af reaktioner frem og tilbage	Identisk	Identisk
Specificitet (komplementaritet)	Kun egnet til en bestemt type stof, høj specificitet	Kan være alsidig og fremskynde flere lignende reaktioner på én gang
Hastighedsreaktion	Øg intensiteten af ​​reaktionen med flere millioner gange	Acceleration hundreder og tusinder af gange
Reaktion på opvarmning	Reaktionen kommer til intet på grund af den fuldstændige eller delvise denaturering af de involverede proteiner	Ved opvarmning accelereres de fleste katalytiske reaktioner mange gange.

Som du kan se, den enzymatiske funktion af proteinertyder på specificitet. Vi tilføjer også, at mange af disse proteiner også har artsspecificitet. Enkelt sagt er det usandsynligt, at humane enzymer er egnede til marsvin.

Vigtig information om enzymers struktur

I strukturen af ​​disse forbindelser skelnes tre på én gangniveau. Den primære struktur kan identificeres ved de aminosyrerester, der er en del af enzymerne. Da den enzymatiske funktion af proteiner, eksempler på hvilke vi gentagne gange citerer i denne artikel, kun kan udføres af visse kategorier af forbindelser, er det helt muligt at bestemme dem præcist ved denne funktion.

Hvad angår det sekundære niveau, altsåtilhørende den bestemmes af de yderligere typer bindinger, der kan opstå mellem disse aminosyrerester. Disse er hydrogen, elektrostatiske, hydrofobe bindinger, såvel som Van der Waals interaktioner. Som et resultat af den spænding, som disse bindinger forårsager, dannes α-helixer, loops og β-strenge i forskellige dele af enzymet.

Den tertiære struktur optræder som følge afat relativt store dele af polypeptidkæden simpelthen folder. De resulterende strenge kaldes domæner. Endelig sker den endelige dannelse af denne struktur først, efter at der er etableret en stabil interaktion mellem forskellige domæner. Det skal huskes, at dannelsen af ​​selve domænerne sker i en absolut uafhængig rækkefølge.

Nogle karakteristika ved domæner

Som regel polypeptidkæden, hvorfra dedannet, består af cirka 150 aminosyrerester. Når domæner interagerer med hinanden, dannes en kugle. Da den enzymatiske funktion udføres af aktive centre på deres grundlag, bør vigtigheden af ​​denne proces forstås.

Selve domænet adskiller sig i det mellemaminosyrerester i dens sammensætning observeres adskillige interaktioner. Deres antal er meget større end for reaktioner mellem domænerne selv. Hulrummene mellem dem er således relativt "sårbare" over for virkningen af ​​forskellige organiske opløsningsmidler. Deres volumen er omkring 20-30 kubik ångstrøm, som passer til flere vandmolekyler. Forskellige domæner har oftest en helt unik rumlig struktur, som er forbundet med udførelsen af ​​helt forskellige funktioner.

Aktive centre

Som regel er aktive centre placeret strengtmellem domæner. Derfor spiller hver af dem en meget vigtig rolle i løbet af reaktionen. På grund af dette arrangement af domænerne findes betydelig fleksibilitet og mobilitet af denne region af enzymet. Dette er ekstremt vigtigt, da den enzymatiske funktion kun udføres af de forbindelser, der tilsvarende kan ændre deres rumlige position.

Mellem længden af ​​polypeptidbindingen i kroppen af ​​enzymet ogder er en direkte sammenhæng til, i hvilket omfang komplekse funktioner udføres af dem. Komplikationen af ​​rollen opnås både gennem dannelsen af ​​et aktivt center for reaktionen mellem to katalytiske domæner og gennem dannelsen af ​​helt nye domæner.

Nogle enzymproteiner (eksempler er lysozym ogglykogenphosphorylase) kan variere meget i størrelse (henholdsvis 129 og 842 aminosyrerester), selvom de katalyserer spaltningen af ​​de samme typer kemiske bindinger. Forskellen er, at mere massive og større enzymer er i stand til bedre at kontrollere deres position i rummet, hvilket sikrer større stabilitet og reaktionshastighed.

Grundlæggende klassificering af enzymer

I øjeblikket accepteret og udbredtverdensomspændende er standardklassifikationen. Ifølge den skelnes der mellem seks hovedklasser med tilsvarende underklasser. Vi vil kun dække de vigtigste. Her er de:

1. Oxidoreduktase. Funktionen af ​​enzymproteiner i dette tilfælde er at stimulere redoxreaktioner.

2. Transferaser. De kan overføres mellem substrater af følgende grupper:

• En-kulstofrester.
• Rester af aldehyder og ketoner.
• Acyl- og glycosylkomponenter.
• Alkyl (som en undtagelse kan ikke overføre CH3) rester.
• Nitrogenholdige baser.
• Fosforgrupper.

3. Hydrolaser. I dette tilfælde består betydningen af ​​den enzymatiske funktion af proteiner i spaltningen af ​​følgende typer forbindelser:

• Komplekse estere.
• Glykosider.
• Ethere såvel som thioethere.
• Peptid-type bindinger.
• Links af C-N-typen (bortset fra alle de samme peptider).

4. Lyaser. De har evnen til at adskille grupper med den efterfølgende dannelse af en dobbeltbinding. Derudover kan den omvendte proces også udføres: tilknytningen af ​​individuelle grupper til dobbeltbindinger.

5. Isomeraser. I dette tilfælde er den enzymatiske funktion af proteiner at katalysere komplekse isomere reaktioner. Denne gruppe omfatter følgende enzymer:

• Racemaser, epimeraser.
• Cystransisomerase.
• Intramolekylære oxidoreduktaser.
• Intramolekylære transferaser.
• Intramolekylære lyaser.

6. Ligaser (også kendt som synthetaser). Tjen til spaltning af ATP med samtidig dannelse af nogle bindinger.

Det er let at se, at proteinernes enzymatiske funktion er utrolig vigtig, da de i en eller anden grad kontrollerer næsten alle de reaktioner, der opstår hvert sekund i din krop.

Hvad er der tilbage af enzymet efter interaktion med substratet?

Ofte er enzymet et kugleformet proteinoprindelse, hvis aktive centrum er repræsenteret af dets egne aminosyrerester. I alle andre tilfælde omfatter centret en protesegruppe, der er stærkt forbundet med det, eller et coenzym (ATP, for eksempel), hvis forbindelse er meget svagere. Hele katalysatoren kaldes et holoenzym, og dens rest, dannet efter fjernelse af ATP, kaldes et apoenzym.

På dette grundlag er enzymer opdelt i følgende grupper:

• Simple hydrolaser, lyaser og isomeraser, der slet ikke indeholder en coenzymbase.
• Proteinenzymer (eksempler er nogle transaminaser), der indeholder en protesegruppe (f.eks. liponsyre). Mange peroxidaser tilhører også denne gruppe.
• Enizma, for hvilken regenerering af coenzymet er påkrævet. Disse omfatter kinaser såvel som de fleste af oxidoreduktaserne.
• Andre katalysatorer, hvis sammensætning endnu ikke er fuldt ud forstået.

Alle stoffer, der er en del af den førstegrupper er meget udbredt i fødevareindustrien. Alle andre katalysatorer kræver meget specifikke betingelser for deres aktivering og virker derfor kun i kroppen eller i nogle laboratorieforsøg. Den enzymatiske funktion er således en meget specifik reaktion, som består i at stimulere (katalyse) visse typer reaktioner under strengt definerede betingelser for den menneskelige eller animalske organisme.

Hvad sker der i det aktive center, eller hvorfor virker enzymer så effektivt?

Vi har allerede sagt mere end én gang, at nøglen tilforståelse af enzymatisk katalyse er skabelsen af ​​et aktivt center af dem. Det er der, at den specifikke binding af substratet finder sted, som under sådanne forhold reagerer meget mere aktivt. For at du kan forstå kompleksiteten af ​​de reaktioner, der udføres der, vil vi give et simpelt eksempel: for at fermenteringen af ​​glukose kan finde sted, er der brug for 12 enzymer på én gang! En sådan kompleks interaktion bliver mulig udelukkende på grund af det faktum, at det protein, der udfører den enzymatiske funktion, har den højeste grad af specificitet.

Typer af enzymspecificitet

Det kan være absolut.I dette tilfælde forekommer specificitet kun for én, strengt defineret type enzym. Så urease interagerer kun med urinstof. Det vil under ingen omstændigheder reagere med mælkelaktose. Dette er funktionen af ​​enzymproteiner i kroppen.

Derudover er absolut gruppespecificitet ikke ualmindelig. Som navnet antyder, i dette tilfældeder er en "følsomhed" over for strengt én klasse af organiske stoffer (ethere, herunder kompleks, alkoholer eller aldehyder). Pepsin, som er et af de vigtigste enzymer i maven, udviser således kun specificitet i forhold til hydrolyse af peptidbindingen. Alkoholdehydrase interagerer udelukkende med alkoholer, og lacticodehydrase nedbryder ikke andet end α-hydroxysyrer.

Det sker også, at den enzymatiske funktionkarakteristisk for en bestemt gruppe af forbindelser, men under visse betingelser kan enzymer virke på stoffer, der er ret forskellige fra deres primære "mål". I dette tilfælde "graviterer" katalysatoren til en bestemt klasse af stoffer, men under visse forhold kan den nedbryde andre forbindelser (ikke nødvendigvis analoge). Sandt nok, i dette tilfælde vil reaktionen være mange gange langsommere.

Trypsins evne til at virke er almindeligt kendtpå peptidbindinger, men de færreste ved, at dette protein, som udfører en enzymatisk funktion i mave-tarmkanalen, godt kan interagere med forskellige esterforbindelser.

Endelig er specificitet optisk.Disse enzymer kan interagere med det bredeste udvalg af helt forskellige stoffer, men kun hvis de har strengt definerede optiske egenskaber. Således svarer den enzymatiske funktion af proteiner i dette tilfælde stort set til princippet om virkning ikke af enzymer, men af ​​katalysatorer af uorganisk oprindelse.

Hvilke faktorer bestemmer effektiviteten af ​​katalyse?

I dag menes det, at de faktorer, der bestemmer den ekstremt høje grad af enzymeffektivitet, er:

• Koncentrationseffekt.
• Rumlig orienteringseffekt.
• Multifunktionalitet af det aktive reaktionscenter.

Generelt er essensen af ​​koncentrationseffekten ingentingadskiller sig ikke fra reaktionen ved uorganisk katalyse. I dette tilfælde skabes en sådan koncentration af substratet i det aktive center, som er flere gange højere end den analoge værdi for hele det andet volumen af ​​opløsningen. I midten af ​​reaktionen sorteres selektivt molekyler af et stof, som skal reagere med hinanden. Det er let at gætte, at det er denne effekt, der fører til en stigning i hastigheden af ​​en kemisk reaktion med flere størrelsesordener.

Når en standard kemisk proces er i gang,det er ekstremt vigtigt, hvilken del af de interagerende molekyler, der kommer til at kollidere med hinanden. Kort sagt skal stofmolekylerne i kollisionsøjeblikket nødvendigvis være strengt orienteret i forhold til hinanden. På grund af det faktum, at en sådan vending i enzymets aktive center udføres på en obligatorisk måde, hvorefter alle de deltagende komponenter stiller sig op i en bestemt linje, accelereres katalysereaktionen med cirka tre størrelsesordener.

Multifunktionalitet i dette tilfældeegenskaben af ​​alle de bestanddele af det aktive center forstås at virke samtidigt (eller strengt konsekvent) på molekylet af det "forarbejdede" stof. Desuden er det (molekylet) ikke kun korrekt fikseret i rummet (se ovenfor), men ændrer også markant dets egenskaber. Alt dette tilsammen fører til, at det bliver meget lettere for enzymer at virke på substratet på den nødvendige måde.