Práce našeho těla je nesmírně složitáproces, na kterém se podílejí miliony buněk, tisíce různých látek. Existuje ale jedna oblast, která zcela a zcela závisí na speciálních bílkovinách, bez kterých by byl život člověka nebo zvířete zcela nemožný. Jak asi tušíte, mluvíme nyní o enzymech.
Vzhledem k tomu, že tyto látky jsou založeny napřevážně bílkoviny, pak za ně lze považovat i ony samotné. Musíte vědět, že enzymy byly poprvé objeveny již ve 30. letech 19. století, ale vědcům trvalo více než století, než pro ně dospěli k víceméně jednotné definici. Jaká je tedy funkce enzymových proteinů? O tom, stejně jako o jejich struktuře a příkladech reakcí, se dozvíte z našeho článku.
Musíte pochopit, že ne každý protein můžebýt enzym i teoreticky. Pouze globulární proteiny jsou schopny vykazovat katalytickou aktivitu s ohledem na jiné organické sloučeniny. Stejně jako všechny přírodní sloučeniny této třídy jsou enzymy složeny z aminokyselinových zbytků. Pamatujte, že enzymatickou funkci proteinů (jejich příklady budou v článku) mohou vykonávat pouze ty z nich, jejichž molární hmotnost není menší než 5000.
Co je to enzym, moderní definice
Enzymy jsou katalyzátory biologickýchpůvod. Mají schopnost urychlovat reakce díky nejtěsnějšímu kontaktu mezi dvěma látkami (substráty) účastnícími se reakce. Můžeme říci, že enzymatická funkce proteinů je procesem katalýzy určitých biochemických reakcí, které jsou charakteristické pouze pro živý organismus. Jen malou část z nich lze reprodukovat v laboratorních podmínkách.
Které části enzymu se přímo účastní reakce?
Všimněte si, že ne všechny přicházejí do kontaktu s podkladem.tělo enzymu, ale jen jeho malá část, která se nazývá aktivní centrum. To je jejich hlavní vlastnost, komplementarita. Tento koncept znamená, že enzym je ideálně vhodný pro substrát ve tvaru a jeho fyzikálně-chemických vlastnostech. Můžeme říci, že funkce enzymových proteinů je v tomto případě následující:
- Jejich vodnatá skořápka se odlepí od povrchu.
- Dochází k určité deformaci (např. polarizaci).
- Poté se nacházejí zvláštním způsobem v prostoru a zároveň se k sobě přibližují.
Právě tyto faktory vedou ke zrychlení reakce. Prozatím si udělejme srovnání mezi enzymy a anorganickými katalyzátory.
Porovnaná charakteristika | Enzymy | Anorganické katalyzátory |
Zrychlení reakcí vpřed a vzad | Identické | Identické |
Specifičnost (doplňkovost) | Vhodné pouze pro určitý typ látky, vysoká specifičnost | Může být všestranný, urychluje několik podobných reakcí najednou |
Rychlostní reakce | Zvyšte intenzitu reakce několikamilionkrát | Zrychlení stokrát a tisíckrát |
Reakce na zahřívání | Reakce přichází vniveč kvůli úplné nebo částečné denaturaci proteinů, které se na ní podílejí | Při zahřívání se většina katalytických reakcí mnohonásobně urychlí. |
Jak můžete vidět, enzymatická funkce bílkovinnaznačuje specifičnost. Dodáváme také, že mnoho z těchto proteinů má také druhovou specifitu. Jednoduše řečeno, lidské enzymy pravděpodobně nebudou vhodné pro morčata.
Důležité informace o struktuře enzymů
Pokud jde o sekundární úroveň, pakpříslušnost k němu je určena dalšími typy vazeb, které mohou vzniknout mezi těmito aminokyselinovými zbytky. Jsou to vodíkové, elektrostatické, hydrofobní vazby a také Van der Waalsovy interakce. V důsledku napětí, které tyto vazby způsobují, se v různých částech enzymu tvoří α-šroubovice, smyčky a β-vlákna.
Terciární struktura se objevuje jako výsledekže relativně velké části polypeptidového řetězce se jednoduše složí. Výsledná vlákna se nazývají domény. Nakonec ke konečnému vytvoření této struktury dochází až poté, co se mezi různými doménami ustaví stabilní interakce. Je třeba mít na paměti, že k vytváření domén samotných dochází v absolutně nezávislém pořadí.
Některé vlastnosti domén
Zpravidla polypeptidový řetězec, ze kterého jsouse skládá z přibližně 150 aminokyselinových zbytků. Když se domény vzájemně ovlivňují, vytvoří se globule. Protože enzymatickou funkci vykonávají aktivní centra na jejich základě, je třeba chápat důležitost tohoto procesu.
Samotná doména se liší v tom meziaminokyselinových zbytků v jeho složení jsou pozorovány četné interakce. Jejich počet je mnohem větší než u reakcí mezi doménami samotnými. Dutiny mezi nimi jsou tedy relativně „zranitelné“ vůči působení různých organických rozpouštědel. Jejich objem je asi 20-30 krychlových angstromů, do kterých se vejde několik molekul vody. Různé domény mají nejčastěji zcela unikátní prostorovou strukturu, která je spojena s výkonem zcela odlišných funkcí.
Aktivní centra
Aktivní centra jsou zpravidla umístěna přísněmezi doménami. Každý z nich tedy hraje velmi důležitou roli v průběhu reakce. Díky tomuto uspořádání domén je zjištěna značná flexibilita a mobilita této oblasti enzymu. To je nesmírně důležité, protože enzymatickou funkci vykonávají pouze ty sloučeniny, které mohou odpovídajícím způsobem změnit svou prostorovou polohu.
Mezi délkou polypeptidové vazby v těle enzymu aexistuje přímá souvislost s tím, do jaké míry jsou jimi vykonávány složité funkce. Komplikace role je dosaženo jak vytvořením aktivního centra reakce mezi dvěma katalytickými doménami, tak i tvorbou zcela nových domén.
Některé enzymové proteiny (příklady jsou lysozym aglykogen fosforyláza) se mohou značně lišit ve velikosti (129 a 842 aminokyselinových zbytků, v tomto pořadí), ačkoli katalyzují štěpení stejných typů chemických vazeb. Rozdíl je v tom, že masivnější a větší enzymy jsou schopny lépe kontrolovat svou polohu v prostoru, což zajišťuje větší stabilitu a rychlost reakce.
Základní klasifikace enzymů
1. Oxidoreduktáza. Funkcí enzymových proteinů je v tomto případě stimulovat redoxní reakce.
2. Transferázy. Mohou se přenášet mezi substráty následujících skupin:
- Jednouhlíkové zbytky.
- Zbytky aldehydů a ketonů.
- Acylové a glykosylové složky.
- Alkylové (výjimečně nemůže přenášet CH3) zbytky.
- Dusíkaté báze.
- Skupiny fosforu.
3. Hydrolázy. V tomto případě spočívá význam enzymatické funkce proteinů ve štěpení následujících typů sloučenin:
- Komplexní estery.
- Glykosidy.
- Ethery stejně jako thioethery.
- Vazby peptidového typu.
- Vazby typu C-N (kromě všech stejných peptidů).
4. Lyázy. Mají schopnost oddělovat skupiny s následným vytvořením dvojné vazby. Kromě toho lze provést i opačný proces: připojení jednotlivých skupin na dvojné vazby.
5. Isomerázy. V tomto případě je enzymatickou funkcí proteinů katalyzovat složité izomerní reakce. Tato skupina zahrnuje následující enzymy:
- Racemázy, epimerázy.
- Cystransisomeráza.
- Intramolekulární oxidoreduktázy.
- Intramolekulární transferázy.
- Intramolekulární lyázy.
6. Ligázy (jinak známé jako syntetázy). Slouží ke štěpení ATP se současnou tvorbou některých vazeb.
Co zůstane z enzymu po interakci se substrátem?
Často je enzymem globulární proteinpůvodu, jehož aktivní centrum je reprezentováno vlastními aminokyselinovými zbytky. Ve všech ostatních případech centrum zahrnuje protetickou skupinu s ním silně spojenou nebo koenzym (např. ATP), jehož spojení je mnohem slabší. Celý katalyzátor se nazývá holoenzym a jeho zbytek vzniklý po odstranění ATP se nazývá apoenzym.
Na tomto základě jsou tedy enzymy rozděleny do následujících skupin:
- Jednoduché hydrolázy, lyázy a izomerázy, které vůbec neobsahují koenzymovou bázi.
- Proteinové enzymy (příkladem jsou některé transaminázy) obsahující prostetickou skupinu (například kyselina lipoová). Do této skupiny patří také mnoho peroxidáz.
- Enizma, ke kterému je nutná regenerace koenzymu. Patří mezi ně kinázy, stejně jako většina oxidoreduktáz.
- Další katalyzátory, jejichž složení není dosud zcela objasněno.
Všechny látky, které jsou součástí prvníhoskupiny jsou široce používány v potravinářském průmyslu. Všechny ostatní katalyzátory vyžadují pro svou aktivaci velmi specifické podmínky, a proto fungují pouze v těle nebo v některých laboratorních experimentech. Enzymatická funkce je tedy velmi specifická reakce, která spočívá ve stimulaci (katalýze) určitých typů reakcí za přesně definovaných podmínek lidského nebo zvířecího organismu.
Co se děje v aktivním centru nebo proč enzymy pracují tak efektivně?
Typy specifičnosti enzymů
Může být absolutní.V tomto případě se specificita objevuje pouze pro jeden, přesně definovaný typ enzymu. Ureáza tedy interaguje pouze s močovinou. Za žádných okolností nebude reagovat s mléčnou laktózou. To je funkce enzymových proteinů v těle.
Absolutní skupinová specifita navíc není neobvyklá. Jak název napovídá, v tomto případěexistuje „citlivost“ na striktně jednu třídu organických látek (ethery včetně komplexních, alkoholy nebo aldehydy). Pepsin, který je jedním z hlavních enzymů v žaludku, tedy vykazuje specificitu pouze ve vztahu k hydrolýze peptidové vazby. Alkoholdehydráza interaguje výhradně s alkoholy a laktikodehydráza neštěpí nic kromě α-hydroxykyselin.
Stává se také, že enzymatická funkcecharakteristické pro určitou skupinu sloučenin, ale za určitých podmínek mohou enzymy působit na látky, které jsou zcela odlišné od jejich hlavního „cíle“. V tomto případě katalyzátor "gravituje" na určitou třídu látek, ale za určitých podmínek může rozkládat jiné sloučeniny (ne nutně analogické). Pravda, v tomto případě bude reakce mnohonásobně pomalejší.
Schopnost trypsinu působit je široce známána peptidových vazbách, ale jen málo lidí ví, že tento protein, který plní enzymatickou funkci v gastrointestinálním traktu, může dobře interagovat s různými esterovými sloučeninami.
Konečně, specifičnost je optická.Tyto enzymy mohou interagovat s nejširším spektrem zcela odlišných látek, ale pouze pokud mají přesně definované optické vlastnosti. Enzymatická funkce proteinů je tedy v tomto případě do značné míry podobná principu působení nikoli enzymů, ale katalyzátorů anorganického původu.
Jaké faktory určují účinnost katalýzy?
- Efekt koncentrace.
- Efekt prostorové orientace.
- Multifunkčnost aktivního reakčního centra.
Obecně je podstatou koncentračního efektu nicse neliší od reakce anorganické katalýzy. V tomto případě se v aktivním centru vytvoří taková koncentrace substrátu, která je několikanásobně vyšší než analogická hodnota pro celý další objem roztoku. V centru reakce se selektivně třídí molekuly látky, které spolu musí reagovat. Je snadné uhodnout, že právě tento efekt vede ke zvýšení rychlosti chemické reakce o několik řádů.
Když probíhá standardní chemický proces,je nesmírně důležité, která část interagujících molekul se navzájem srazí. Jednoduše řečeno, molekuly hmoty v okamžiku srážky musí být nutně vůči sobě striktně orientovány. Vzhledem k tomu, že v aktivním centru enzymu je takováto reverze provedena vynuceným způsobem, po kterém se všechny zúčastněné složky seřadí do určité linie, je katalytická reakce urychlena přibližně o tři řády.
Multifunkčnost v tomto případěvlastnost všech složek aktivního centra je chápána tak, že působí současně (nebo přísně důsledně) na molekulu „zpracovávané“ látky. Navíc je (molekula) nejen správně fixována v prostoru (viz výše), ale také výrazně mění své vlastnosti. To vše dohromady vede k tomu, že pro enzymy je mnohem snazší působit na substrát potřebným způsobem.
