الإنزيمات (الإنزيمات) هي مركبات عضوية عالية الجزيئيات ذات طبيعة بروتينية تؤدي دور المحفزات الحيوية في الجسم.
آلية عمل الانزيمات
توضيح الآليات الكامنةالعمل التحفيزي من الإنزيمات هي واحدة من المشاكل الأساسية والمشاكل الفعلية ليس فقط من الإنزيمات ، ولكن أيضا من الكيمياء الحيوية الجزيئية الحديثة والبيولوجيا.
قبل وقت طويل من النظيفة أصبحت متاحة.وقد تم توضيح الانزيمات وطبيعتها ، والاعتقاد بأن اتصال الانزيم مع الركيزة أمر حاسم لتنفيذ العملية الأنزيمية أنشئت. لم تؤد محاولات الكشف عن المركب المركب من الإنزيم مع الركيزة لفترة طويلة إلى النجاح ، حيث أن مثل هذا المركب قابل للتلف ، لكنه يتفكك بسرعة كبيرة. جعل استخدام طريقة التحليل الطيفي من الممكن تحديد معقدات أنزيم الركيزة لالكلاز ، البيروكسيديز ، ديهيدروجيناز الكحول ، الأنزيمات التي تعتمد على الفلافين.
طريقة تحليل الأشعة السينية مسموح بهاالحصول على الكثير من المعلومات الهامة حول الهيكل وآليات التحفيز للعمل من الانزيمات. تم استخدام هذه الطريقة لإنشاء اتصال نظائر الركيزة مع انزيم lysozyme و chymotrypsin.
بعض الأدلة المباشرة على وجودتم الحصول على معقدات الركيزة الإنزيمية للحالات عندما يكون الإنزيم مرتبطًا بالركيزة في إحدى مراحل الدورة التحفيزية بواسطة رابطة تساهمية. مثال على ذلك هو تفاعل التحلل المائي لعامل النتروفينيل أسيتات الذي يحفزه الكيموتربسين. عندما يخلط هذا الإنزيم مع هذا الإستر ، يتم توليف ال chymotrypsin على مجموعة hydroxyl من بقايا serine التفاعلية. هذه المرحلة تسير بسرعة ، ومع ذلك ، فإن التحلل المائي لأسيتيل تشيموتيبسين مع تشكيل أسيتات و chymotrypsin مجانا أبطأ بكثير. لذلك ، في وجود n-nitrophenylacetate ، يتراكم acetylchymotrypsin ، والذي من السهل اكتشافه.
يمكن وجود الركيزة في الانزيم"Catch" عن طريق تحويل مجمع الاتحاد الأوروبي غير المستقر إلى شكل غير نشط ، على سبيل المثال ، عن طريق معالجة مركب إنزيم قائم على الركيزة مع بوروهيدريد الصوديوم ، والذي له تأثير تخفيض قوي. تم العثور على مجمع مماثل في شكل مشتق التساهمية مستقرة في إنزيم aldolase. اتضح أن المجموعة الأمينية من الليسين تتفاعل مع جزيء الركيزة.
تتفاعل الركيزة مع الإنزيم في جزء معين ، والذي يسمى المركز النشط ، أو المنطقة النشطة للإنزيم.
تحت المركز النشط ، أو المنطقة النشطة ،فهم جزء من جزيء بروتين الإنزيم الذي يرتبط بالركيزة (والعوامل المساعدة) ويحدد الخصائص الأنزيمية للجزيء. يحدد المركز النشط خصوصية ونشاط الحفاز وينبغي أن يكون بنية درجة معينة من التعقيد ، وتكييفها مع الاقتراب عن كثب والتفاعل مع جزيء الركيزة أو أجزائه المعنية مباشرة في التفاعل.
من بين المجموعات الفنية متميزةإن تركيبة الموقع "المحفز نشطًا" للإنزيم وتشكيل الموقع الذي يوفر تقاربًا معينًا (ربط الركيزة بالأنزيم) هو ما يسمى الاتصال ، أو "المرساة" (أو موقع الامتزاز الخاص بالمركز النشط للأنزيم).
يتم تفسير آلية عمل الإنزيم بواسطة نظرية ميخائيل-مينتين. وفقا لهذه النظرية ، تتم العملية في أربع مراحل.
آلية عمل الإنزيمات: المرحلة الأولى
ينشأ ارتباط بين الركيزة (C) والإنزيم (E) - يتم تشكيل مجمع الإنزيم - الركيزة للاتحاد الأوروبي ، حيث يتم ربط المكونات بواسطة روابط تساهمية ، أيونية ، مائية ، وغيرها.
آلية عمل الإنزيمات: المرحلة الثانية
يتم تنشيط الركيزة تحت تأثير الإنزيم المرفقة وتصبح متاحة لتفاعلات المقابلة من تحفيز الاتحاد الأوروبي.
آلية عمل الإنزيمات: المرحلة الثانية
الحفز من الاتحاد الأوروبي. يتم تأكيد هذه النظرية من خلال الدراسات التجريبية.
وأخيرًا ، تتميز المرحلة الرابعة بإطلاق جزيء الإنزيم E ومنتجات التفاعل P. يمكن عرض تسلسل التحويلات على النحو التالي: E + C - EU - EU * - E + P.
خصوصية الانزيم
كل انزيم يعمل على ركيزة معينة.أو مجموعة من المواد المتشابهة في الهيكل. يتم شرح خصوصية عمل الإنزيمات من خلال تشابه تكوين المركز النشط والركيزة. في عملية التفاعل ، يتم تشكيل مجمع أنزيم الركيزة.
