عمل أجسامنا معقد للغايةعملية يشارك فيها ملايين الخلايا ، آلاف المواد المختلفة. لكن هناك منطقة واحدة تعتمد كليًا وكليًا على بروتينات خاصة ، والتي بدونها ستكون حياة الإنسان أو الحيوان مستحيلة تمامًا. كما خمنت على الأرجح ، نحن نتحدث عن الإنزيمات الآن.
لأن هذه المواد تعتمد علىفي الغالب من البروتينات ، ثم يمكن اعتبارهم هم أنفسهم. أنت بحاجة إلى معرفة أن الإنزيمات اكتُشفت لأول مرة في ثلاثينيات القرن التاسع عشر ، لكن الأمر استغرق أكثر من قرن من الزمن للتوصل إلى تعريف موحد إلى حد ما لها. إذن ما هي وظيفة بروتينات الإنزيم؟ سوف تتعلم عن هذا ، وكذلك عن هيكلها وأمثلة على ردود الفعل من مقالتنا.
عليك أن تفهم أنه ليس كل بروتين يستطيع ذلكيكون إنزيمًا حتى من الناحية النظرية. البروتينات الكروية فقط هي القادرة على إظهار النشاط التحفيزي فيما يتعلق بالمركبات العضوية الأخرى. مثل جميع المركبات الطبيعية من هذه الفئة ، تتكون الإنزيمات من بقايا الأحماض الأمينية. تذكر أن الوظيفة الأنزيمية للبروتينات (أمثلة منها ستكون في المقالة) يمكن أن تؤديها فقط تلك البروتينات التي لا تقل كتلتها المولية عن 5000.
ما هو الانزيم ، التعريفات الحديثة
الإنزيمات هي محفزات بيولوجيةالأصل. لديهم القدرة على تسريع التفاعلات بسبب أقرب اتصال بين المادتين (الركائز) المشاركة في التفاعل. يمكننا القول أن الوظيفة الأنزيمية للبروتينات هي عملية تحفيز تفاعلات كيميائية حيوية معينة لا تتميز إلا بالكائن الحي. يمكن استنساخ جزء صغير منها فقط في ظروف معملية.
أي أجزاء من الإنزيم تشارك بشكل مباشر في التفاعل؟
لاحظ أنه ليس كل منهم على اتصال مع الركيزة.جسم الإنزيم ولكن جزء صغير منه فقط وهو ما يسمى بالمركز النشط. هذه هي خاصيةهم الرئيسية ، التكامل. يشير هذا المفهوم إلى أن الإنزيم مناسب بشكل مثالي للركيزة في الشكل وخصائصها الفيزيائية والكيميائية. يمكننا القول أن وظيفة بروتينات الإنزيم في هذه الحالة هي كما يلي:
- قشرتهم المائية تنطلق من السطح.
- يحدث تشوه معين (الاستقطاب ، على سبيل المثال).
- وبعد ذلك يتم تحديد موقعهم بطريقة خاصة في الفضاء ، وفي نفس الوقت يقتربون من بعضهم البعض.
هذه هي العوامل التي تؤدي إلى تسريع التفاعل. الآن ، دعونا نجري مقارنة بين الإنزيمات والمحفزات غير العضوية.
مقارنة مميزة | الانزيمات | محفزات غير عضوية |
تسريع ردود الفعل الأمامية والخلفية | مطابق | مطابق |
الخصوصية (التكامل) | مناسب فقط لنوع معين من المواد ، وخصوصية عالية | يمكن أن يكون متعدد الاستخدامات ، ويسرع العديد من التفاعلات المتشابهة في وقت واحد |
رد فعل سريع | زيادة شدة التفاعل عدة ملايين من المرات | تسريع مئات وآلاف المرات |
رد فعل للتدفئة | يأتي التفاعل بلا فائدة بسبب التمسخ الكامل أو الجزئي للبروتينات المتضمنة فيه | عند تسخينها ، يتم تسريع معظم التفاعلات التحفيزية عدة مرات. |
كما ترون ، الوظيفة الأنزيمية للبروتيناتيقترح الخصوصية. نضيف أيضًا أن العديد من هذه البروتينات لها أيضًا خصوصية الأنواع. ببساطة ، من غير المحتمل أن تكون الإنزيمات البشرية مناسبة لخنازير غينيا.
معلومات مهمة عن تركيب الانزيمات
أما المرحلة الثانوية إذنيتم تحديد الانتماء إليها من خلال الأنواع الإضافية من الروابط التي قد تنشأ بين بقايا الأحماض الأمينية هذه. هذه روابط هيدروجينية ، كهروستاتيكية ، كارهة للماء ، بالإضافة إلى تفاعلات فان دير فال. نتيجة للتوتر الذي تسببه هذه الروابط ، تتشكل حلزونات α وحلقات وخيوط β في أجزاء مختلفة من الإنزيم.
يظهر الهيكل الثالث نتيجة لـتلك الأجزاء الكبيرة نسبيًا من سلسلة البولي ببتيد تطوى ببساطة. الخيوط الناتجة تسمى المجالات. أخيرًا ، لا يحدث التكوين النهائي لهذا الهيكل إلا بعد إنشاء تفاعل مستقر بين المجالات المختلفة. يجب أن نتذكر أن تشكيل المجالات نفسها يحدث بترتيب مستقل تمامًا.
بعض خصائص المجالات
كقاعدة عامة ، فإن سلسلة البولي ببتيد منهايتكون من حوالي 150 من بقايا الأحماض الأمينية. عندما تتفاعل المجالات مع بعضها البعض ، يتم تشكيل كرة. نظرًا لأن الوظيفة الأنزيمية يتم تنفيذها بواسطة المراكز النشطة على أساسها ، فيجب فهم أهمية هذه العملية.
المجال نفسه يختلف في ذلك بينبقايا الأحماض الأمينية في تكوينها لوحظت تفاعلات عديدة. عددهم أكبر بكثير من عدد ردود الفعل بين المجالات نفسها. وبالتالي ، فإن التجاويف بينهما "معرضة" نسبيًا لعمل المذيبات العضوية المختلفة. حجمها حوالي 20-30 أنجستروم مكعب ، والتي تناسب العديد من جزيئات الماء. غالبًا ما تحتوي المجالات المختلفة على بنية مكانية فريدة تمامًا ، والتي ترتبط بأداء وظائف مختلفة تمامًا.
المراكز النشطة
كقاعدة عامة ، توجد المراكز النشطة بدقةبين المجالات. وفقًا لذلك ، يلعب كل منهم دورًا مهمًا جدًا في مسار رد الفعل. بسبب هذا الترتيب للمجالات ، تم العثور على قدر كبير من المرونة والحركة لهذه المنطقة من الإنزيم. هذا مهم للغاية ، لأن الوظيفة الأنزيمية يتم تنفيذها فقط بواسطة تلك المركبات التي يمكنها تغيير موقعها المكاني في المقابل.
بين طول رابطة عديد الببتيد في جسم الإنزيم وهناك صلة مباشرة إلى المدى الذي تؤدي إليه الوظائف المعقدة. يتم تحقيق تعقيد الدور من خلال تكوين مركز نشط للتفاعل بين مجالين محفزين ومن خلال تكوين مجالات جديدة تمامًا.
بعض بروتينات الإنزيم (أمثلة هي الليزوزيم والجليكوجين فسفوريلاز) يمكن أن يختلف اختلافًا كبيرًا في الحجم (129 و 842 من مخلفات الأحماض الأمينية ، على التوالي) ، على الرغم من أنها تحفز انقسام نفس أنواع الروابط الكيميائية. الفرق هو أن الإنزيمات الأكبر والأكبر قادرة على التحكم بشكل أفضل في موقعها في الفضاء ، مما يضمن قدرًا أكبر من الاستقرار ومعدل التفاعل.
التصنيف الأساسي للأنزيمات
1. أوكسيدوروكتاز. تتمثل وظيفة بروتينات الإنزيم في هذه الحالة في تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال.
2. نقل. يمكنهم الانتقال بين ركائز المجموعات التالية:
- بقايا الكربون الواحد.
- بقايا الألدهيدات والكيتونات.
- مكونات الأسيل والجليكوزيل.
- ألكيل (كاستثناء ، لا يمكنه نقل مخلفات الميثان).
- القواعد النيتروجينية.
- مجموعات الفوسفور.
3. هيدروليسات. في هذه الحالة ، تكمن أهمية الوظيفة الأنزيمية للبروتينات في انقسام الأنواع التالية من المركبات:
- استرات معقدة.
- جليكوسيدات.
- الإيثرات وكذلك الثيويثرات.
- روابط من نوع الببتيد.
- روابط من نوع C-N (باستثناء كل نفس الببتيدات).
4. Lyases. لديهم القدرة على فصل المجموعات بالتشكيل اللاحق لرابطة مزدوجة. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن أيضًا إجراء العملية العكسية: ربط المجموعات الفردية بمضاعفة الروابط.
5. الايزوميراز. في هذه الحالة ، تتمثل الوظيفة الأنزيمية للبروتينات في تحفيز تفاعلات أيزومرية معقدة. تشمل هذه المجموعة الإنزيمات التالية:
- راسمات ، epimerases.
- سيسترانسيسوميراز.
- أكسدة الأكسدة داخل الجزيئات.
- الترانسفيرازات الجزيئية.
- الليازات داخل الجزيئات.
6. Ligases (المعروفة أيضًا باسم التركيبات). خدمة لانقسام ATP مع التكوين المتزامن لبعض الروابط.
ماذا تبقى من الانزيم بعد التفاعل مع الركيزة؟
في كثير من الأحيان ، يكون الإنزيم عبارة عن بروتين كرويالأصل ، والمركز النشط الذي يمثله بقايا الأحماض الأمينية الخاصة به. في جميع الحالات الأخرى ، يشتمل المركز على مجموعة صناعية مرتبطة به بشدة أو أنزيم (ATP ، على سبيل المثال) ، والذي يكون اتصاله أضعف بكثير. يُطلق على المحفز بأكمله اسم holoenzyme ، وتسمى بقاياه ، المتكونة بعد إزالة ATP ، باسم apoenzyme.
وبالتالي ، بناءً على هذا الأساس ، يتم تقسيم الإنزيمات إلى المجموعات التالية:
- الهيدرولازات والليازات والأيزوميرات البسيطة التي لا تحتوي على قاعدة أنزيم على الإطلاق.
- إنزيمات البروتين (من الأمثلة على ذلك بعض الترانساميناسات) التي تحتوي على مجموعة صناعية (حمض ليبويك ، على سبيل المثال). تنتمي العديد من البيروكسيدات أيضًا إلى هذه المجموعة.
- Enizma ، والتي تتطلب تجديد الإنزيم المساعد. وتشمل هذه الكينازات ، وكذلك معظم الأكسدة والأوكتازات.
- محفزات أخرى ، لم يتم فهم تكوينها بالكامل بعد.
جميع المواد التي هي جزء من الأولتستخدم المجموعات على نطاق واسع في صناعة المواد الغذائية. تتطلب جميع المحفزات الأخرى شروطًا محددة جدًا لتنشيطها ، وبالتالي فهي تعمل فقط في الجسم أو في بعض التجارب المعملية. وبالتالي ، فإن الوظيفة الأنزيمية هي رد فعل محدد للغاية ، والذي يتكون من تحفيز (تحفيز) أنواع معينة من التفاعلات في ظل ظروف محددة بدقة للإنسان أو الكائن الحي.
ماذا يحدث في المركز النشط ، أو لماذا تعمل الإنزيمات بكفاءة عالية؟
أنواع خصوصية الانزيم
يمكن أن تكون مطلقة.في هذه الحالة ، تظهر الخصوصية فقط لنوع واحد محدد بدقة من الإنزيم. لذلك ، يتفاعل اليوريا فقط مع اليوريا. لن يتفاعل مع حليب اللاكتوز تحت أي ظرف من الظروف. هذه هي وظيفة بروتينات الإنزيم في الجسم.
بالإضافة إلى ذلك ، فإن خصوصية المجموعة المطلقة ليست غير شائعة. كما يوحي الاسم ، في هذه الحالةهناك "حساسية" لفئة واحدة من المواد العضوية (الإيثرات ، بما في ذلك المركب ، الكحوليات أو الألدهيدات). وهكذا ، فإن البيبسين ، وهو أحد الإنزيمات الرئيسية في المعدة ، يُظهر خصوصية فقط فيما يتعلق بالتحلل المائي لرابطة الببتيد. يتفاعل ديهيدراز الكحول حصريًا مع الكحول ، ولا يقوم اللاكتيكودهيدراز بتفكيك أي شيء باستثناء أحماض ألفا هيدروكسي.
ويحدث أيضًا أن الوظيفة الأنزيميةمن سمات مجموعة معينة من المركبات ، ولكن في ظل ظروف معينة ، يمكن أن تعمل الإنزيمات على مواد مختلفة تمامًا عن "هدفها" الرئيسي. في هذه الحالة ، "ينجذب" المحفز إلى فئة معينة من المواد ، ولكن في ظل ظروف معينة يمكنه تحلل مركبات أخرى (ليس بالضرورة أن تكون مماثلة). صحيح ، في هذه الحالة سيكون رد الفعل أبطأ عدة مرات.
إن قدرة التربسين على العمل معروفة على نطاق واسععلى روابط الببتيد ، لكن قلة من الناس يعرفون أن هذا البروتين ، الذي يؤدي وظيفة إنزيمية في الجهاز الهضمي ، قد يتفاعل بشكل جيد مع مركبات الإستر المختلفة.
أخيرًا ، الخصوصية بصرية.يمكن أن تتفاعل هذه الإنزيمات مع أكبر مجموعة من المواد المختلفة تمامًا ، ولكن فقط إذا كانت لها خصائص بصرية محددة بدقة. وبالتالي ، فإن الوظيفة الأنزيمية للبروتينات في هذه الحالة تشبه إلى حد كبير مبدأ العمل ليس للإنزيمات ، ولكن للمحفزات ذات الأصل غير العضوي.
ما هي العوامل التي تحدد فعالية الحفز؟
- تأثير التركيز.
- تأثير التوجه المكاني.
- تعدد وظائف مركز التفاعل النشط.
بشكل عام ، جوهر تأثير التركيز لا شيءلا يختلف عن ذلك في تفاعل الحفز غير العضوي. في هذه الحالة ، يتم إنشاء مثل هذا التركيز للركيزة في المركز النشط ، وهو أعلى بعدة مرات من القيمة المماثلة للحجم الآخر بأكمله من المحلول. في مركز التفاعل ، يتم فرز جزيئات المادة بشكل انتقائي ، والتي يجب أن تتفاعل مع بعضها البعض. من السهل تخمين أن هذا التأثير هو الذي يؤدي إلى زيادة معدل التفاعل الكيميائي بعدة أوامر من حيث الحجم.
عندما تكون العملية الكيميائية القياسية قيد التقدم ،من المهم للغاية أي جزء من الجزيئات المتفاعلة سيتصادم مع بعضها البعض. ببساطة ، يجب بالضرورة أن تكون جزيئات المادة في لحظة الاصطدام موجهة بشكل صارم بالنسبة لبعضها البعض. نظرًا لحقيقة أنه في المركز النشط للإنزيم يتم إجراء مثل هذا الانعكاس بطريقة إلزامية ، وبعد ذلك تصطف جميع المكونات المشاركة في خط معين ، يتم تسريع تفاعل التحفيز بمقدار ثلاث مرات تقريبًا.
تعدد الوظائف في هذه الحالةمن المفهوم أن خاصية جميع الأجزاء المكونة للمركز النشط تعمل بشكل متزامن (أو بشكل صارم) على جزيء المادة "المعالجة". علاوة على ذلك ، فإنه (الجزيء) لا يتم تثبيته بشكل صحيح في الفضاء فقط (انظر أعلاه) ، ولكنه أيضًا يغير خصائصه بشكل كبير. يؤدي كل هذا معًا إلى حقيقة أنه يصبح من السهل جدًا على الإنزيمات العمل على الركيزة بالطريقة الضرورية.
