Робота нашого організму - надзвичайно складнийпроцес, в якому задіяні мільйони клітин, тисячі найрізноманітніших речовин. Але є одна область, яка цілком і повністю залежить від особливих білків, без яких життя людини або тварини виявиться абсолютно неможливою. Як ви напевно здогадалися, говоримо ми зараз про ферментах.
Так як в основі цих речовин лежатьпереважно білки, то вони самі можуть вважатися ними. Потрібно знати, що вперше ферменти були відкриті ще в 30-і роки 19-го століття, ось тільки вченим знадобилося більше століття, щоб прийти до більш-менш єдиного визначення для них. То яку функцію виконують білки-ферменти? Про це, а також про їх будову і прикладах реакцій ви дізнаєтеся з нашої статті.
Потрібно розуміти, що далеко не всякий білок можебути ферментом навіть теоретично. Тільки білки глобулярної форми здатні виявляти каталітичну активність по відношенню до інших органічних сполук. Як і всі природні сполуки цього класу, ферменти складаються з амінокислотних залишків. Запам'ятайте, що ферментативна функція білків (приклади якої будуть в статті) може виконуватися тільки тими з них, чия молярна маса не менше 5000.
Що таке фермент, сучасні визначення
Ензими - це каталізатори біологічногопоходження. Вони мають здатність прискорювати реакції за рахунок найтіснішого дотику між двома які беруть участь в реакції речовинами (субстратами). Можна сказати, що ферментативна функція білків - це процес каталізу деяких біохімічних реакцій, які характерні тільки для живого організму. Лише незначна їх частина може бути відтворена в умовах лабораторії.
Які частини ензиму безпосередньо беруть участь в реакції?
Зауважимо, що в контакт з субстратом входить не всетіло ферменту, а лише його невелику ділянку, який називається активним центром. У цьому полягає їх головна властивість, компліментарність. Це поняття має на увазі, що фермент ідеально підходить до субстрату за формою і своїм фізико-хімічним властивостям. Можна сказати, що функція білків-ферментів в цьому випадку полягає в наступному:
- Їх водна оболонка сходить з поверхні.
- Відбувається певна деформація (поляризація, наприклад).
- Після чого вони особливим чином розташовуються в просторі, одночасно зближуючись між собою.
Саме ці фактори призводять до прискорення реакції. А зараз давайте проведемо порівняння між ензимами і неорганічними каталізаторами.
порівнювана характеристика | ферменти | неорганічні каталізатори |
Прискорення прямий і зворотної реакції | однакове | однакове |
Специфічність (компліментарність) | Підходять тільки до певного типу речовин, висока специфічність | Можуть бути універсальними, прискорюючи відразу кілька схожих реакцій |
Швидкість реакції | Збільшують інтенсивність реакції в декілька мільйонів разів | Прискорення в сотні і тисячі разів |
Реакція на нагрівання | Реакція сходить на «ні» через повну або часткову денатурації беруть участь в ній білків | При нагріванні більшість каталітичних реакцій багаторазово прискорюються |
Як бачите, ферментативна функція білківпередбачає специфічність. Від себе також додамо, що багато з цих білків мають ще й видову специфічність. Простіше кажучи, ферменти людини навряд чи підійдуть для морської свинки.
Важливі відомості про будову ферментів
Що ж до вторинного рівня, топриналежність щодо нього визначається з допомогою додаткових типів зв'язків, які можуть бути між цими амінокислотними залишками. Це зв'язки водневі, електростатичні, гідрофобні, а також Ван-дер-Ваальсові взаємодії. В результаті тієї напруги, яку ці зв'язки викликають, у різних частинах ферменту утворюються α-спіралі, петлі та β-тяжі.
Третинна структура з'являється внаслідок того,що порівняно великі ділянки поліпептидного ланцюга просто згортаються. Тяги, що утворилися в результаті цього, називаються доменами. Зрештою, остаточне формування цієї структури відбувається тільки після того, як між різними доменами встановлюється стійка взаємодія. Слід пам'ятати, що створення самих доменів відбувається в абсолютно незалежному один від одного порядку.
Деякі характеристики доменів
Як правило, поліпептидний ланцюг, з якого вониутворюються, складається приблизно із 150 амінокислотних залишків. Коли домени взаємодіють один з одним, утворюється глобула. Оскільки ферментативну функцію виконують активні центри з їхньої основі, слід розуміти важливість цього процесу.
Сам домен відрізняється тим, що міжамінокислотними залишками у його складі спостерігаються численні взаємодії. Їх число набагато більше для реакцій між самими доменами. Таким чином, порожнини між ними порівняно "вразливі" для дії різних органічних розчинників. Обсяг їх становить близько 20-30 кубічних ангстрем, які вміщують декілька молекул води. Різні домени найчастіше мають унікальну просторову структуру, що пов'язано з виконанням ними абсолютно різних функцій.
Активні центри
Як правило, активні центри розташовуються сувороміж доменом. Відповідно, кожен із них грає дуже важливу роль у протіканні реакції. Внаслідок такого розташування доменів виявляється значна гнучкість, рухливість цієї галузі ферменту. Це надзвичайно важливо, оскільки ферментативну функцію виконують ті сполуки, які можуть відповідним чином змінювати своє просторове становище.
Між довжиною поліпептидного зв'язку в тілі ензиму татим, наскільки складні функції виконуються, існує прямий зв'язок. Ускладнення ролі досягається як за рахунок формування активного центру реакції між двома каталітичними доменом, так і завдяки утворенню абсолютно нових доменів.
Деякі білки-ферменти (приклади - лізоцим таглікогенфосфорилаза) можуть дуже відрізнятися за своїми розмірами (129 і 842 амінокислотних залишків відповідно), хоч і каталізують реакцію розщеплення однакових типів хімічних зв'язків. Відмінність полягає в тому, що більш масивні та великі ензими здатні краще контролювати своє становище у просторі, ніж забезпечується більша стабільність та швидкість реакції.
Основна класифікація ферментів
1. Оксидоредуктази. Функція білків-ферментів у разі – стимуляція окислювально-відновних реакцій.
2. Трансферази. Можуть здійснювати перенесення між субстратами наступних груп:
- Одновуглецеві залишки.
- Залишки альдегідів, а також кетонів.
- Ацильні та глікозильні компоненти.
- Алкільні (як виняток не можуть переносити СН3) залишки.
- Азотисті основи.
- Групи, які містять фосфор.
3. Гідролази. У цьому випадку значення ферментативної функції білків полягає у розщепленні наступних типів сполук:
- Складні ефіри.
- Глікозидів.
- Ефірів, а також тіоефірів.
- Зв'язки пептидного типу.
- Зв'язків типу C-N (крім тих же пептидів).
4. Ліази. Мають здатність до відчеплення груп з подальшим утворенням подвійного зв'язку. Крім того, можуть виконувати зворотний процес: приєднання окремих груп до подвійних зв'язків.
5. Ізомерази. У разі ферментативна функція білків полягає у каталізі складних ізомерних реакцій. До цієї групи належать такі ензими:
- Рацемази, епімерази.
- Цистрансізомерази.
- Внутрішньомолекулярні оксидоредуктази.
- Внутрішньомолекулярні трансферази.
- Внутрішньомолекулярні ліази.
6. Лігази (інакше відомі як синтетази). Служать для розщеплення АТФ із одночасним утворенням деяких зв'язків.
Що залишається від ферменту після взаємодії із субстратом?
Нерідко ферментом буває глобулярний білокпоходження, активний центр якого представлений його амінокислотними залишками. У всіх інших випадках до складу центру входить міцно пов'язана з ним простетична група або кофермент (АТФ, наприклад), зв'язок якого набагато слабший. Цілий каталізатор називається холоферментом, яке залишок, що утворився після видалення АТФ, апоферментом.
Таким чином, за цією ознакою ферменти поділяються на такі групи:
- Прості гідролази, ліази та ізомерази, які взагалі не містять коферментної бази.
- Білки-ферменти (приклади – деякі трансамінази), що містять простетичну групу (ліпоєву кислоту, наприклад). До цієї групи належать також багато пероксидази.
- Енізми, котрим обов'язкова регенерація коферменту. До них відносяться кінази, а також більшість оксидоредуктаз.
- Інші каталізатори, склад яких поки що не до кінця вивчений.
Усі речовини, що входять до складу першоїгрупи широко використовуються в харчовій промисловості. Всі інші каталізатори вимагають дуже специфічних умов для своєї активізації, а тому працюють лише в організмі чи деяких лабораторних дослідах. Таким чином, ферментативна функція – це дуже специфічна реакція, яка полягає у стимулюванні (каталізі) деяких типів реакцій у строго певних умовах організму людини чи тварини.
Що відбувається в активному центрі, або Чому ферменти працюють настільки ефективно?
Види специфічності ферментів
Вона буває абсолютною.В цьому випадку проявляється специфічність лише до одного, строго певного типу ферменту. Так, уреаза взаємодіє лише з сечовиною. З лактозою молока в реакцію вона не вступить за жодних умов. Ось яку функцію виконують білки-ферменти в організмі.
З іншого боку, нерідко зустрічається абсолютна групова специфічність. Як можна зрозуміти з назви, у цьому випадкуприсутня «сприйнятливість» суворо одного класу органічних речовин (ефіри, зокрема складні, спирти чи альдегіди). Так, пепсин, який є одним із основних ферментів шлунка, виявляє специфічність тільки щодо гідролізу пептидного зв'язку. Алкогольдегідразу взаємодіє виключно зі спиртами, а лактикодегідразу не розщеплює нічого, крім α-оксикислот.
Буває також, що ферментативна функціяхарактерна для певної групи сполук, але за певних умов ензими можуть діяти і на досить відмінні від своєї основної «мети» речовини. У цьому випадку каталізатор «тяжіє» до певного класу речовин, але за певних умов може розщеплювати й інші сполуки (не обов'язково аналогічні). Щоправда, у цьому випадку реакція йтиме набагато повільніше.
Широко відома здатність трипсину діятина пептидні зв'язки, але мало хто знає про те, що цей білок, що виконує ферментативну функцію в шлунково-кишковому тракті, цілком може вступати у взаємодію з різними складно-ефірними сполуками.
Зрештою, специфічність буває оптичною.Ці ферменти можуть взаємодіяти з широким переліком абсолютно різноманітних речовин, але за умови, що вони мають суворо певні оптичні характеристики. Отже, ферментативна функція білків у разі багато чому схожа з принципом дії не ферментів, а каталізаторів неорганічного походження.
Які фактори визначають ефективність каталізу?
- Ефект концентрування.
- Ефект просторового орієнтування.
- Багатофункціональність активного центру реакції.
Загалом суть концентраційного ефекту нічимне відрізняється від такого реакції неорганічного каталізу. В цьому випадку в активному центрі створюється така концентрація субстрату, яка в кілька разів перевищує аналогічне значення для іншого об'єму розчину. У центрі реакції селективно сортуються молекули речовини, що має прореагувати між собою. Неважко здогадатися, що цей ефект веде до підвищення швидкості хімічної реакції на кілька порядків.
Коли протікає стандартний хімічний процес,надзвичайно важливо, якою саме частиною взаємодіючі молекули стикатимуться одна з одною. Простіше кажучи, молекули речовини у момент зіткнення обов'язково мають бути строго орієнтовані одна щодо одної. За рахунок того, що в активному центрі ферменту такий розворот виконується в примусовому порядку, після чого всі компоненти, що беруть участь, вибудовуються в певну лінію, реакція каталізу прискорюється приблизно на три порядки.
Під багатофункціональністю у цьому випадкурозуміється властивість всіх складових частин активного центру одночасно (або строго узгоджено) діяти на молекулу «оброблюваної» речовини. У цьому вона (молекула) як відповідним чином фіксується у просторі (див. вище), а й у значною мірою змінює свої характеристики. Все це разом призводить до того, що ферментам стає куди простіше діяти на субстрат необхідним чином.
