Structura proteinei poate fi reprezentată prin una dintre cele patru opțiuni. Fiecare opțiune are propriile sale caracteristici. Deci, există o structură cuaternară, ternară, secundară și primară a proteinei.
Ultimul nivel din această listă reprezintăeste un lanț polipeptidic liniar de aminoacizi. Aminoacizii sunt legați între ei prin legături peptidice. Structura primară a unei proteine este cel mai simplu nivel de organizare a unei molecule. Stabilitatea ridicată a moleculei este asigurată de legăturile peptidice covalente dintre gruparea alfa-amino dintr-un aminoacid și gruparea alfa-carboxil din celălalt.
Când în celule se formează legături peptidicegruparea carboxil este activată mai întâi. Apoi există o legătură cu gruparea amino. Aproximativ în același mod, se realizează sinteza de laborator a polipeptidelor.
Legătura peptidică, care esteun fragment repetat al unui lanț polipeptidic are o serie de caracteristici. Sub influența acestor caracteristici, nu se formează doar structura primară a proteinei. Ele afectează, de asemenea, nivelurile organizaționale superioare ale lanțului polipeptidic. Printre principalele caracteristici distinctive se numără coplanaritatea (capacitatea tuturor atomilor care sunt incluși în grupul peptidic de a fi în același plan), transpunerea substituenților în raport cu legătura C-N, proprietatea de a exista în 2 forme de rezonanță. Particularitățile legăturii peptidice includ și capacitatea de a forma legături de hidrogen. În acest caz, din fiecare grupă peptidică se pot forma două legături de hidrogen cu alte grupări (inclusiv cele peptidice). Cu toate acestea, există și excepții. Acestea includ grupări peptidice cu grupări amino de hidroxiprolină sau prolină. Ele pot forma doar o singură legătură de hidrogen. Acest lucru afectează formarea unei structuri proteice secundare. Deci, în zona în care se află hidroxiprolina sau prolina, lanțul peptidic se îndoaie ușor, datorită faptului că nu există o a doua legătură de hidrogen care să o țină (ca de obicei).
Numele peptidelor este format din numeaminoacizii incluși în ele. O dipeptidă dă doi aminoacizi, o tripeptidă trei, o tetrapeptidă patru și așa mai departe. Fiecare lanț polipeptidic (sau peptidă) de orice lungime are un aminoacid N-terminal care conține o grupare amino liberă și un aminoacid C-terminal care conține o grupare carboxil liberă.
Proprietăți proteice.
Când au studiat acești compuși, oamenii de știință au fost interesați decateva intrebari. Cercetătorii, în primul rând, au căutat să afle dimensiunea, forma și masa moleculelor de proteine. Trebuie menționat că acestea au fost sarcini destul de complexe. Dificultatea a constat în faptul că determinarea greutății moleculare relative din creșterea punctului de fierbere a soluțiilor proteice (cum se face cu alte substanțe) este imposibilă, deoarece soluțiile proteice nu pot fi fierte. Iar determinarea indicatorului în conformitate cu scăderea temperaturii de îngheț dă rezultate inexacte. În plus, proteinele pure nu se găsesc niciodată. Cu toate acestea, folosind metodele dezvoltate, s-a constatat că greutatea moleculară variază de la 14 la 45 mii și mai mult.
Una dintre caracteristicile importante ale compușilor estesărare fracționată. Acest proces este separarea proteinelor din soluții după adăugarea de soluții saline cu diferite concentrații.
O altă caracteristică importantă estedenaturare. Acest proces are loc în timpul precipitării proteinelor de către metalele grele. Denaturarea este o pierdere a proprietăților naturale. Acest proces implică diverse transformări ale moleculei, pe lângă ruperea lanțului polipeptidic. Cu alte cuvinte, structura primară a proteinei rămâne neschimbată la denaturare.
