Praca naszego organizmu jest niezwykle złożonaproces, w który zaangażowane są miliony komórek, tysiące różnych substancji. Ale jest jeden obszar, który całkowicie i całkowicie zależy od specjalnych białek, bez których życie człowieka lub zwierzęcia byłoby całkowicie niemożliwe. Jak zapewne zgadłeś, teraz mówimy o enzymach.
Ponieważ te substancje są oparte nagłównie białka, to one same można je uznać. Musisz wiedzieć, że enzymy odkryto po raz pierwszy w latach 30. XIX wieku, ale naukowcy potrzebowali ponad wieku, aby dojść do mniej lub bardziej jednolitej ich definicji. Jaka jest więc funkcja białek enzymatycznych? Dowiesz się o tym, a także o ich budowie i przykładach reakcji z naszego artykułu.
Musisz zrozumieć, że nie każde białko możebyć enzymem nawet w teorii. Jedynie białka globularne mogą wykazywać aktywność katalityczną w stosunku do innych związków organicznych. Jak wszystkie naturalne związki tej klasy, enzymy składają się z reszt aminokwasowych. Pamiętaj, że funkcję enzymatyczną białek (przykłady w artykule) mogą wykonywać tylko te z nich, których masa molowa nie jest mniejsza niż 5000.
Co to jest enzym, współczesne definicje
Enzymy są katalizatorami biologiipoczątek. Posiadają zdolność do przyspieszania reakcji dzięki bliższemu kontaktowi między dwiema substancjami (substratami) biorącymi udział w reakcji. Można powiedzieć, że funkcja enzymatyczna białek to proces katalizy pewnych reakcji biochemicznych, charakterystycznych tylko dla żywego organizmu. Tylko niewielka ich część może być odtworzona w warunkach laboratoryjnych.
Które części enzymu są bezpośrednio zaangażowane w reakcję?
Zwróć uwagę, że nie wszystkie z nich mają kontakt z podłożem.ciało enzymu, ale tylko niewielka jego część, która nazywa się centrum aktywnym. To jest ich główna właściwość, komplementarność. Koncepcja ta sugeruje, że enzym jest idealnie dopasowany do kształtu substratu i jego właściwości fizykochemicznych. Można powiedzieć, że funkcja białek enzymatycznych w tym przypadku jest następująca:
- Ich wodnista skorupa spływa z powierzchni.
- Następuje pewna deformacja (na przykład polaryzacja).
- Po czym w szczególny sposób lokują się w przestrzeni, jednocześnie zbliżając się do siebie.
To właśnie te czynniki prowadzą do przyspieszenia reakcji. Na razie porównajmy enzymy i katalizatory nieorganiczne.
Porównywana charakterystyka | Enzymy | Katalizatory nieorganiczne |
Przyspieszenie reakcji do przodu i do tyłu | Identyczny | Identyczny |
Specyfika (komplementarność) | Nadaje się tylko do określonego rodzaju substancji, wysoka specyficzność | Może być wszechstronny, przyspieszając jednocześnie kilka podobnych reakcji |
Szybkość reakcji | Zwiększ intensywność reakcji kilka milionów razy | Przyspieszenie setki i tysiące razy |
Reakcja na ogrzewanie | Reakcja kończy się niepowodzeniem z powodu całkowitej lub częściowej denaturacji zaangażowanych w nią białek | Po podgrzaniu większość reakcji katalitycznych jest wielokrotnie przyspieszana. |
Jak widać, enzymatyczna funkcja białeksugeruje specyfikę. Dodajemy również, że wiele z tych białek ma również specyficzność gatunkową. Mówiąc najprościej, ludzkie enzymy raczej nie będą odpowiednie dla świnek morskich.
Ważne informacje o budowie enzymów
A co do poziomu średniego, toprzynależność do niej określa się za pomocą dodatkowych rodzajów wiązań, które mogą powstać między tymi resztami aminokwasowymi. Są to wiązania wodorowe, elektrostatyczne, hydrofobowe, a także oddziaływania Van der Waalsa. W wyniku napięcia, jakie wywołują te wiązania, w różnych częściach enzymu powstają α-helisy, pętle i β-nici.
Struktura trzeciorzędowa pojawia się w wynikuże stosunkowo duże części łańcucha polipeptydowego po prostu się fałdują. Powstałe nici nazywane są domenami. Ostatecznie ostateczne utworzenie tej struktury następuje dopiero po ustaleniu stabilnej interakcji między różnymi domenami. Należy pamiętać, że kształtowanie się samych domen odbywa się w całkowicie niezależnej kolejności.
Niektóre cechy domen
Z reguły łańcuch polipeptydowy, z któregoutworzony, składa się z około 150 reszt aminokwasowych. Kiedy domeny wchodzą ze sobą w interakcję, tworzy się kulka. Ponieważ funkcję enzymatyczną na ich podstawie pełnią centra aktywne, należy zrozumieć znaczenie tego procesu.
Sama domena różni się tym, że międzyreszt aminokwasowych w jego składzie obserwuje się liczne interakcje. Ich liczba jest znacznie większa niż w przypadku reakcji między samymi domenami. W ten sposób wnęki między nimi są stosunkowo „podatne” na działanie różnych rozpuszczalników organicznych. Ich objętość wynosi około 20-30 angstremów sześciennych, w których mieści się kilka cząsteczek wody. Różne domeny mają najczęściej zupełnie unikalną strukturę przestrzenną, co wiąże się z pełnieniem zupełnie różnych funkcji.
Aktywne centra
Z reguły centra aktywne zlokalizowane są ściślemiędzy domenami. W związku z tym każdy z nich odgrywa bardzo ważną rolę w przebiegu reakcji. Dzięki takiemu rozmieszczeniu domen stwierdzono znaczną elastyczność i ruchliwość tego regionu enzymu. Jest to niezwykle ważne, ponieważ funkcję enzymatyczną pełnią tylko te związki, które mogą odpowiednio zmienić swoje położenie przestrzenne.
Między długością wiązania polipeptydowego w ciele enzymu aistnieje bezpośredni związek z zakresem, w jakim pełnią one złożone funkcje. Komplikację tej roli osiąga się zarówno poprzez tworzenie aktywnego centrum reakcji pomiędzy dwiema domenami katalitycznymi, jak i przez tworzenie zupełnie nowych domen.
Niektóre białka enzymatyczne (przykładami są lizozym ifosforylaza glikogenowa) może znacznie różnić się wielkością (odpowiednio 129 i 842 reszt aminokwasowych), chociaż katalizują one rozszczepianie tych samych typów wiązań chemicznych. Różnica polega na tym, że masywniejsze i większe enzymy są w stanie lepiej kontrolować swoje położenie w przestrzeni, co zapewnia większą stabilność i szybkość reakcji.
Podstawowa klasyfikacja enzymów
1. Oksydoreduktaza. Funkcją białek enzymatycznych jest w tym przypadku stymulowanie reakcji redoks.
2. Transferazy. Mogą przenosić się pomiędzy podłożami następujących grup:
- Pozostałości jednowęglowe.
- Pozostałości aldehydów i ketonów.
- Składniki acylowe i glikozylowe.
- Alkil (jako wyjątek nie może przenosić reszt CH3).
- Zasady azotowe.
- Grupy fosforu.
3. Hydrolazy. W tym przypadku znaczenie funkcji enzymatycznej białek polega na rozszczepieniu następujących typów związków:
- Estry złożone.
- Glikozydy.
- Etery i tioetery.
- Wiązania typu peptydowego.
- Linki typu C-N (z wyjątkiem wszystkich tych samych peptydów).
4. Lyazy. Mają zdolność odłączania grup z późniejszym tworzeniem wiązania podwójnego. Dodatkowo można przeprowadzić również proces odwrotny: przyłączanie poszczególnych grup do wiązań podwójnych.
5. Izomerazy. W tym przypadku funkcją enzymatyczną białek jest katalizowanie złożonych reakcji izomerycznych. Ta grupa obejmuje następujące enzymy:
- Racemasy, epimerazy.
- Cystransizomeraza.
- Oksydoreduktazy wewnątrzcząsteczkowe.
- Transferazy wewnątrzcząsteczkowe.
- Liazy wewnątrzcząsteczkowe.
6. Ligazy (inaczej zwane syntetazami). Służy do rozszczepiania ATP z jednoczesnym tworzeniem niektórych wiązań.
Co pozostaje z enzymu po interakcji z substratem?
Często enzym jest białkiem kulistympochodzenie, którego centrum aktywne jest reprezentowane przez własne reszty aminokwasowe. We wszystkich innych przypadkach ośrodek zawiera silnie powiązaną z nim grupę protetyczną lub koenzym (np. ATP), którego połączenie jest znacznie słabsze. Cały katalizator nazywany jest holoenzymem, a jego pozostałość, powstająca po usunięciu ATP, nazywana jest apoenzymem.
Na tej podstawie enzymy dzielą się na następujące grupy:
- Proste hydrolazy, liazy i izomerazy, które w ogóle nie zawierają bazy koenzymu.
- Enzymy białkowe (przykładami są niektóre transaminazy) zawierające grupę prostetyczną (na przykład kwas liponowy). Do tej grupy należy również wiele peroksydaz.
- Enizma, dla której wymagana jest regeneracja koenzymu. Należą do nich kinazy, a także większość oksydoreduktaz.
- Inne katalizatory, których skład nie jest jeszcze w pełni poznany.
Wszystkie substancje wchodzące w skład pierwszegogrupy są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym. Wszystkie inne katalizatory wymagają bardzo specyficznych warunków do ich aktywacji, dlatego działają tylko w organizmie lub w niektórych eksperymentach laboratoryjnych. Funkcja enzymatyczna jest więc bardzo specyficzną reakcją, która polega na stymulowaniu (katalizacji) pewnych typów reakcji w ściśle określonych warunkach organizmu ludzkiego lub zwierzęcego.
Co się dzieje w centrum aktywnym lub dlaczego enzymy działają tak wydajnie?
Rodzaje specyficzności enzymatycznej
To może być absolutne.W tym przypadku swoistość pojawia się tylko dla jednego, ściśle określonego typu enzymu. Tak więc ureaza oddziałuje tylko z mocznikiem. W żadnym wypadku nie będzie reagować z laktozą mleczną. Jest to funkcja białek enzymatycznych w organizmie.
Ponadto absolutna swoistość grupowa nie jest rzadkością. Jak sama nazwa wskazuje, w tym przypadkuistnieje „podatność” na ściśle jedną klasę substancji organicznych (etery, w tym kompleksy, alkohole lub aldehydy). Tak więc pepsyna, która jest jednym z głównych enzymów w żołądku, wykazuje specyficzność tylko w odniesieniu do hydrolizy wiązania peptydowego. Dehydraza alkoholowa oddziałuje wyłącznie z alkoholami, a laktodehydraza nie rozkłada niczego poza α-hydroksykwasami.
Zdarza się również, że funkcja enzymatycznacharakterystyczne dla pewnej grupy związków, ale w określonych warunkach enzymy mogą oddziaływać na substancje zupełnie odmienne od ich głównego „celu”. W tym przypadku katalizator „grawituje” do pewnej klasy substancji, ale w pewnych warunkach może rozkładać inne związki (niekoniecznie analogiczne). To prawda, że w tym przypadku reakcja będzie wielokrotnie wolniejsza.
Zdolność trypsyny do działania jest powszechnie znanana wiązaniach peptydowych, ale niewiele osób wie, że to białko, pełniące funkcję enzymatyczną w przewodzie pokarmowym, może z powodzeniem oddziaływać z różnymi związkami estrowymi.
Wreszcie specyficzność jest optyczna.Enzymy te mogą wchodzić w interakcje z najszerszą gamą zupełnie różnych substancji, ale tylko wtedy, gdy mają ściśle określone właściwości optyczne. Zatem funkcja enzymatyczna białek w tym przypadku jest w dużej mierze podobna do zasady działania nie enzymów, ale katalizatorów pochodzenia nieorganicznego.
Jakie czynniki decydują o skuteczności katalizy?
- Efekt koncentracji.
- Efekt orientacji przestrzennej.
- Wielofunkcyjność aktywnego centrum reakcji.
Ogólnie rzecz biorąc, istota efektu koncentracji jest niczymnie różni się od reakcji katalizy nieorganicznej. W tym przypadku w centrum aktywnym powstaje takie stężenie substratu, które jest kilkakrotnie wyższe niż analogiczna wartość dla całej pozostałej objętości roztworu. W centrum reakcji selektywnie sortowane są cząsteczki substancji, które muszą ze sobą reagować. Łatwo zgadnąć, że to właśnie ten efekt prowadzi do zwiększenia szybkości reakcji chemicznej o kilka rzędów wielkości.
Gdy trwa standardowy proces chemiczny,niezwykle ważne jest, która część oddziałujących ze sobą cząsteczek zderzy się ze sobą. Mówiąc najprościej, cząsteczki materii w momencie zderzenia muszą koniecznie być ściśle zorientowane względem siebie. Ze względu na fakt, że w centrum aktywnym enzymu takie odwrócenie następuje w sposób obowiązkowy, po czym wszystkie uczestniczące składniki ustawiają się w pewnej linii, reakcja katalizy jest przyspieszana o około trzy rzędy wielkości.
Wielofunkcyjność w tym przypadkurozumie się, że właściwość wszystkich części składowych centrum aktywnego działa jednocześnie (lub ściśle konsekwentnie) na cząsteczkę „przetworzonej” substancji. Co więcej, jest ona (cząsteczka) nie tylko odpowiednio unieruchomiona w przestrzeni (patrz wyżej), ale także znacząco zmienia swoje właściwości. Wszystko to razem prowadzi do tego, że enzymy znacznie łatwiej oddziałują na substrat w niezbędny sposób.
