Dėl aminotransferazių atliekamaNH2 grupių perdavimas iš donoro γ-aminorūgšties į akceptorių-α-aminorūgščių be tarpinio amonio susidarymo. Tai reiškia, kad transaminacija (transaminacija: grįžtamas amino grupių perkėlimas į keto rūgštį) yra procesas, kurį atrado žinomi rusų mokslininkai Braunstein ir Kritzman.
Amino rūgštys (asparto, glutamino iralaninas) transaminacijos procese paverčiamas atitinkamomis α-keto rūgštimis, kurios yra trikarboksirūgšties ciklo komponentai. Kai oksiduoja Krebs ciklas, jie yra energijos šaltinis.
Transaminazė taip pat yra svarbi, kai karbamido ciklas yra aspartatas.
Nors transaminacijos reakcijosTaip pat gali būti veikiamos aromatinės amino rūgštys: fenilalaninas, tirozinas ir triptofanas; praktikoje medicinoje rasta tik aspartato ir alanino aminotransferazės aktyvumo apibrėžtis. Šie fermentai yra plačiai paplitę žmogaus kūno audiniuose.
Alanino aminotransferazė padidėja eritrocituose, o jo koncentracija yra šešis kartus didesnė nei serume. Didžiausia šio fermento koncentracija fiksuojama kepenų audiniuose.
Audinių alanino aminotransferazės dažnisžmogaus kūnas nėra tas pats. Pavyzdžiui, fermento aktyvumas širdies audiniuose yra 7,1 (E * 10-3 g homogeninio audinio), kepenyse - 44, skeleto raumenys - 4,8, inkstai - 19, blužnis - 1,2, plaučiai - 0,7 ir serumas - 0,016. Esami aminotransferazių aktyvumo serume nustatymo metodai suskirstyti į dvi grupes: galiniai taškai (kolorimetriniai, taikant įprastą fotometrinę įrangą, kuriuose nėra termostatinių ląstelių) ir kinetika (spektrofotometrinė).
B6 yra dažnas vitaminasįvairių maisto produktų. Tačiau reikia prisiminti, kad virimo metu (terminis apdorojimas) šis vitaminas sunaikinamas. Piridoksinas yra daugelio fermentų kofaktorius. Pirodoksino-5-fosfato koncentracija kraujyje mažėja su amžiumi. Todėl tokio fermento, kaip alanino aminotransferazės, aktyvumas vyresniems kaip 64 metų žmonėms (maždaug 30%) yra mažesnis nei 46–63 metų amžiaus. Vitamino B6 koncentracija serume sukelia alanino aminotransferazės aktyvumą.
Nustatyti kepenų funkcinę būklęlabai dažnai tiria aminotransferazių lygį paciento kraujyje. Tai visų pirma dėl to, kad jų veiklos pokyčiai vyksta daug greičiau nei kiti laboratoriniai rodikliai. Kepenų fermentų eliminacija (išeiga) kraujyje yra citolizės požymis - ląstelių sunaikinimas arba jų membranų pralaidumas. Analizuojant fermentų aktyvumo pokyčius, svarbu nustatyti pašalinimo vietą. Tam būtina žinoti jų aktyvumą sveiko organizmo kraujyje ir ląstelėse, ląstelių ląstelių lokalizaciją ir metabolizmą. Fermento - alanino aminotransferazės koncentracija padidėja, ypač kepenų ląstelėse, todėl netgi nedideli jų pažeidimai skatina fermento aktyvumą kraujyje. Atsižvelgiant į fermento aktyvumą, diagnozuojamos kepenų ligos (hepatitas, hepatosis).
Alanino aminotransferazės koncentracija padidėja nekrozės metukepenų, taip pat su parenchiminiu hepatitu. Maža fermento koncentracija registruojama esant lėtiniam hepatitui ir distrofijai. Reikėtų pasakyti, kad aminotransferazių aktyvumas serume prasideda praėjus 3–8 dienoms iki pagrindinių klinikinių ligos požymių atsiradimo ir pasiekia maksimalias vertes pirmosiomis patologinio proceso vystymosi dienomis.
Итак, аланинаминотрансфераза повышена:kepenų cirozė, obstrukcinė gelta, kepenų vėžys, miokardo infarktas, teisė širdies nepakankamumas, hipoksija, šokas, miozitas, miokarditas, riebalinė hepatosis, pankreatinas, lėtinis alkoholizmas.
