La structure des protéines peut être représentée par l'une des quatre options. Chaque option a ses propres caractéristiques. Ainsi, il existe une structure protéique quaternaire, ternaire, secondaire et primaire.
Le dernier niveau de cette liste représenteest une chaîne polypeptidique linéaire d'acides aminés. Les acides aminés sont liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. La structure primaire d'une protéine est le niveau d'organisation le plus simple d'une molécule. La stabilité élevée de la molécule est assurée par des liaisons peptidiques covalentes entre le groupe alpha-amino d'un acide aminé et le groupe alpha-carboxyle de l'autre.
Lorsque des liaisons peptidiques se forment dans les cellulesle groupe carboxyle est activé en premier. Ensuite, il y a une connexion avec le groupe amino. A peu près de la même manière, la synthèse de polypeptide en laboratoire est effectuée.
Liaison peptidique, qui estun fragment répétitif d'une chaîne polypeptidique a un certain nombre de caractéristiques. Sous l'influence de ces caractéristiques, non seulement la structure primaire de la protéine se forme. Ils affectent également les niveaux organisationnels supérieurs de la chaîne polypeptidique. Parmi les principales caractéristiques distinctives sont la coplanarité (la capacité de tous les atomes inclus dans le groupe peptidique à être dans le même plan), la transposition des substituants par rapport à la liaison C-N et la propriété d'exister sous 2 formes de résonance. Les caractéristiques de la liaison peptidique comprennent également la capacité à former des liaisons hydrogène. Dans ce cas, à partir de chaque groupe peptidique, deux liaisons hydrogène peuvent être formées avec d'autres groupes (y compris des liaisons peptidiques). Cependant, il existe des exceptions. Ceux-ci comprennent des groupes peptidiques avec des groupes amino d'hydroxyproline ou de proline. Ils ne peuvent former qu'une seule liaison hydrogène. Cela affecte la formation d'une structure protéique secondaire. Ainsi, dans la zone où se trouve l'hydroxyproline ou la proline, la chaîne peptidique se plie facilement, du fait qu'il n'y a pas de deuxième liaison hydrogène qui la maintiendrait (comme d'habitude).
Le nom des peptides est formé à partir des nomsles acides aminés qui y sont inclus. Un dipeptide donne deux acides aminés, un tripeptide trois, un tétrapeptide quatre, et ainsi de suite. Chaque chaîne polypeptidique (ou peptide) de n'importe quelle longueur a un acide aminé N-terminal contenant un groupe amino libre et un acide aminé C-terminal contenant un groupe carboxyle libre.
Propriétés protéiques.
Lors de l'étude de ces composés, les scientifiques se sont intéressés àquelques questions. Les chercheurs ont tout d'abord cherché à connaître la taille, la forme et la masse des molécules de protéines. Il convient de noter qu'il s'agissait de tâches assez difficiles. La difficulté réside dans le fait que la détermination du poids moléculaire relatif par l'augmentation du point d'ébullition des solutions protéiques (comme cela se fait avec d'autres substances) est impossible, car les solutions protéiques ne peuvent pas être bouillies. Et la détermination de l'indicateur en fonction de la diminution de la température de congélation donne des résultats inexacts. De plus, les protéines pures ne sont jamais trouvées. Cependant, en utilisant les méthodes développées, il a été constaté que le poids moléculaire varie de 14 à 45 000 et plus.
L'une des caractéristiques importantes des composés estrelargage fractionné. Ce processus est l'isolement de protéines à partir de solutions après l'ajout de solutions salines avec différentes concentrations.
Une autre caractéristique importante estdénaturation. Ce processus se produit lors de la précipitation des protéines par les métaux lourds. La dénaturation est une perte de propriétés naturelles. Ce processus implique diverses transformations de la molécule, en plus de rompre la chaîne polypeptidique. En d'autres termes, la structure primaire de la protéine reste inchangée lors de la dénaturation.
