¿Cuál es la función enzimática de las proteínas? Función enzimática de las proteínas: ejemplos

El trabajo de nuestro cuerpo es sumamente complejoun proceso en el que están involucradas millones de células, miles de sustancias diversas. Pero hay un área que depende completa y completamente de proteínas especiales, sin las cuales la vida de una persona o un animal sería completamente imposible. Como probablemente adivinó, ahora estamos hablando de enzimas.

Hoy consideraremos la función enzimática de las proteínas. Ésta es el área más importante de la bioquímica.

Dado que estas sustancias se basan enpredominantemente proteínas, entonces ellas mismas pueden ser consideradas. Debe saber que las enzimas se descubrieron por primera vez en los años 30 del siglo XIX, pero los científicos tardaron más de un siglo en llegar a una definición más o menos uniforme para ellas. Entonces, ¿cuál es la función de las proteínas enzimáticas? Aprenderá sobre esto, así como sobre su estructura y ejemplos de reacciones de nuestro artículo.

Debe comprender que no todas las proteínas puedenser una enzima incluso en teoría. Solo las proteínas globulares son capaces de exhibir actividad catalítica con respecto a otros compuestos orgánicos. Como todos los compuestos naturales de esta clase, las enzimas están compuestas por residuos de aminoácidos. Recuerde que la función enzimática de las proteínas (ejemplos de las cuales se verán en el artículo) solo puede ser realizada por aquellas con una masa molar de al menos 5000.

Que es una enzima, definiciones modernas

Las enzimas son catalizadores de procesos biológicos.origen. Tienen la capacidad de acelerar reacciones debido al contacto más cercano entre las dos sustancias (sustratos) que participan en la reacción. Podemos decir que la función enzimática de las proteínas es el proceso de catálisis de determinadas reacciones bioquímicas que son características únicamente de un organismo vivo. Solo una pequeña parte de ellos se puede reproducir en condiciones de laboratorio.

Cabe señalar que en los últimos años estese esbozó algún avance en la dirección. Los científicos se están acercando gradualmente a crear enzimas artificiales que puedan usarse no solo para los fines de la economía nacional, sino también para la medicina. Se están desarrollando enzimas que pueden destruir eficazmente incluso pequeñas áreas de cáncer incipiente.

¿Qué partes de la enzima están directamente involucradas en la reacción?

Tenga en cuenta que no todos entran en contacto con el sustrato.el cuerpo de la enzima, pero solo una pequeña parte, que se denomina centro activo. Esta es su principal propiedad, la complementariedad. Este concepto implica que la enzima se adapta idealmente al sustrato en forma y sus propiedades fisicoquímicas. Podemos decir que la función de las proteínas enzimáticas en este caso es la siguiente:

• Su caparazón acuoso sale de la superficie.
• Se produce una determinada deformación (polarización, por ejemplo).
• Después de lo cual se ubican de manera especial en el espacio, al mismo tiempo que se acercan entre sí.

Son estos factores los que conducen a una aceleración de la reacción. Por ahora, hagamos una comparación entre enzimas y catalizadores inorgánicos.

Característica comparada	Enzimas	Catalizadores inorgánicos
Aceleración de reacciones hacia adelante y hacia atrás.	Idéntico	Idéntico
Especificidad (complementariedad)	Adecuado solo para un cierto tipo de sustancia, alta especificidad	Puede ser versátil, acelerando varias reacciones similares a la vez.
Reacción de velocidad	Aumenta la intensidad de la reacción varios millones de veces.	Aceleración cientos y miles de veces
Reacción al calentamiento	La reacción fracasa debido a la desnaturalización total o parcial de las proteínas implicadas en ella.	Cuando se calienta, la mayoría de las reacciones catalíticas se aceleran muchas veces.

Como puede ver, la función enzimática de las proteínassugiere especificidad. También agregamos que muchas de estas proteínas también tienen especificidad de especie. En pocas palabras, es poco probable que las enzimas humanas sean adecuadas para los conejillos de indias.

Información importante sobre la estructura de las enzimas.

En la estructura de estos compuestos, se distinguen tres a la veznivel. La estructura primaria puede identificarse por los residuos de aminoácidos que forman parte de las enzimas. Dado que la función enzimática de las proteínas, cuyos ejemplos citamos repetidamente en este artículo, solo puede llevarse a cabo mediante ciertas categorías de compuestos, es muy posible determinarlas precisamente por esta característica.

En cuanto al nivel secundario, entoncessu pertenencia está determinada por tipos adicionales de enlaces que pueden surgir entre estos residuos de aminoácidos. Estos son enlaces de hidrógeno, electrostáticos, hidrofóbicos, así como interacciones de Van der Waals. Como resultado de la tensión que causan estos enlaces, se forman hélices α, bucles y hebras β en varias partes de la enzima.

La estructura terciaria aparece como resultado deque porciones relativamente grandes de la cadena polipeptídica simplemente se pliegan. Las cadenas resultantes se denominan dominios. Finalmente, la formación final de esta estructura ocurre solo después de que se establece una interacción estable entre diferentes dominios. Debe recordarse que la formación de los propios dominios ocurre en un orden absolutamente independiente.

Algunas características de los dominios

Como regla general, la cadena polipeptídica de la queformado, consta de aproximadamente 150 residuos de aminoácidos. Cuando los dominios interactúan entre sí, se forma un glóbulo. Dado que la función enzimática es realizada por centros activos sobre su base, debe entenderse la importancia de este proceso.

El dominio en sí difiere en que entreEn los residuos de aminoácidos en su composición se observan numerosas interacciones. Su número es mucho mayor que el de las reacciones entre los propios dominios. Por tanto, las cavidades entre ellos son relativamente "vulnerables" a la acción de varios disolventes orgánicos. Su volumen es de unos 20-30 angstroms cúbicos, que se adaptan a varias moléculas de agua. Los diferentes dominios suelen tener una estructura espacial completamente única, que se asocia con el desempeño de funciones completamente diferentes.

Centros activos

Como regla general, los centros activos se ubican estrictamenteentre dominios. En consecuencia, cada uno de ellos juega un papel muy importante en el curso de la reacción. Debido a esta disposición de los dominios, se encuentra una considerable flexibilidad y movilidad de esta región de la enzima. Esto es extremadamente importante, ya que la función enzimática la realizan solo aquellos compuestos que pueden cambiar correspondientemente su posición espacial.

Entre la longitud del enlace polipeptídico en el cuerpo de la enzima yexiste una conexión directa con la medida en que realizan funciones complejas. La complicación del papel se logra tanto mediante la formación de un centro activo de reacción entre dos dominios catalíticos como mediante la formación de dominios completamente nuevos.

Algunas proteínas enzimáticas (por ejemplo, lisozima yglucógeno fosforilasa) pueden variar mucho en tamaño (129 y 842 residuos de aminoácidos, respectivamente), aunque catalizan la escisión de los mismos tipos de enlaces químicos. La diferencia es que las enzimas más masivas y más grandes pueden controlar mejor su posición en el espacio, lo que asegura una mayor estabilidad y velocidad de reacción.

Clasificación básica de enzimas.

Actualmente aceptado y extendidomundial es la clasificación estándar. Según él, se distinguen seis clases principales, con las subclases correspondientes. Solo cubriremos los principales. Aquí están:

1. Oxidorreductasa. La función de las proteínas enzimáticas en este caso es estimular las reacciones redox.

2. Transferasas. Pueden transferirse entre sustratos de los siguientes grupos:

• Residuos de un carbono.
• Residuos de aldehídos y cetonas.
• Componentes acilo y glicosilo.
• Los residuos de alquilo (como excepción, no pueden transferir CH3).
• Bases nitrogenadas.
• Grupos de fósforo.

3. Hidrolasas. En este caso, la importancia de la función enzimática de las proteínas consiste en la escisión de los siguientes tipos de compuestos:

• Ésteres complejos.
• Glucósidos.
• Éteres y tioéteres.
• Enlaces tipo péptido.
• Enlaces del tipo C-N (excepto todos los mismos péptidos).

4. Lyases. Tienen la capacidad de separar grupos con la posterior formación de un doble enlace. Además, también se puede realizar el proceso inverso: la unión de grupos individuales a dobles enlaces.

5. Isomerasas. En este caso, la función enzimática de las proteínas es catalizar reacciones isoméricas complejas. Este grupo incluye las siguientes enzimas:

• Racemasas, epimerasas.
• Cystransisomerasa.
• Oxidorreductasas intramoleculares.
• Transferasas intramoleculares.
• Liasas intramoleculares.

6. Ligasas (también conocidas como sintetasas). Sirve para la escisión de ATP con la formación simultánea de algunos enlaces.

Es fácil ver que la función enzimática de las proteínas es increíblemente importante, ya que controlan en un grado u otro casi todas las reacciones que ocurren cada segundo en tu cuerpo.

¿Qué queda de la enzima después de interactuar con el sustrato?

A menudo, la enzima es una proteína globular.origen, cuyo centro activo está representado por sus propios residuos de aminoácidos. En todos los demás casos, el centro incluye un grupo protésico fuertemente asociado a él o una coenzima (ATP, por ejemplo), cuya conexión es mucho más débil. El catalizador completo se llama holoenzima y su residuo, formado después de la eliminación de ATP, se llama apoenzima.

Así, sobre esta base, las enzimas se dividen en los siguientes grupos:

• Hidrolasas, liasas e isomerasas simples, que no contienen en absoluto una base de coenzima.
• Enzimas proteicas (por ejemplo, algunas transaminasas) que contienen un grupo prostético (ácido lipoico, por ejemplo). Muchas peroxidasas también pertenecen a este grupo.
• Enismos, para los que se requiere la regeneración de la coenzima. Estos incluyen quinasas, así como la mayoría de las oxidorreductasas.
• Otros catalizadores, cuya composición aún no se comprende completamente.

Todas las sustancias que forman parte de la primeraLos grupos se utilizan ampliamente en la industria alimentaria. Todos los demás catalizadores requieren condiciones muy específicas para su activación y, por lo tanto, funcionan solo en el cuerpo o en algunos experimentos de laboratorio. Así, la función enzimática es una reacción muy específica, que consiste en estimular (catalizar) cierto tipo de reacciones bajo condiciones estrictamente definidas del organismo humano o animal.

¿Qué está sucediendo en el centro activo o por qué las enzimas funcionan de manera tan eficiente?

Ya hemos dicho más de una vez que la clave paraLa comprensión de la catálisis enzimática es la creación de un centro activo por ellos. Es allí donde tiene lugar la unión específica del sustrato que, en tales condiciones, reacciona de forma mucho más activa. Para que entiendas la complejidad de las reacciones que allí se llevan a cabo, te daremos un ejemplo sencillo: ¡para que se produzca la fermentación de la glucosa se necesitan 12 enzimas a la vez! Una interacción tan compleja se hace posible únicamente debido al hecho de que la proteína que realiza la función enzimática tiene el mayor grado de especificidad.

Tipos de especificidad enzimática

Puede ser absoluto.En este caso, la especificidad aparece solo para un tipo de enzima estrictamente definido. Entonces, la ureasa interactúa solo con la urea. No reaccionará con lactosa de la leche bajo ninguna circunstancia. Ésta es la función de las proteínas enzimáticas en el cuerpo.

Además, la especificidad absoluta de grupo no es infrecuente. Como sugiere el nombre, en este casoexiste una "susceptibilidad" estrictamente a una clase de sustancias orgánicas (éteres, incluidos complejos, alcoholes o aldehídos). Por tanto, la pepsina, que es una de las principales enzimas del estómago, muestra especificidad solo en relación con la hidrólisis del enlace peptídico. La alcohol deshidrasa interactúa exclusivamente con los alcoholes y la lacticodehidrasa no descompone nada excepto los α-hidroxiácidos.

También sucede que la función enzimáticacaracterística de un determinado grupo de compuestos, pero en determinadas condiciones las enzimas pueden actuar sobre sustancias que son bastante diferentes de su "objetivo" principal. En este caso, el catalizador "gravita" hacia una determinada clase de sustancias, pero en determinadas condiciones puede descomponer otros compuestos (no necesariamente análogos). Es cierto que en este caso la reacción será muchas veces más lenta.

La capacidad de acción de la tripsina es ampliamente conocida.sobre los enlaces peptídicos, pero pocas personas saben que esta proteína, que realiza una función enzimática en el tracto gastrointestinal, bien puede interactuar con varios compuestos éster.

Finalmente, la especificidad es óptica.Estas enzimas pueden interactuar con la más amplia gama de sustancias completamente diferentes, pero solo si tienen propiedades ópticas estrictamente definidas. Por tanto, la función enzimática de las proteínas en este caso es muy similar al principio de acción, no de las enzimas, sino de los catalizadores de origen inorgánico.

¿Qué factores determinan la efectividad de la catálisis?

Hoy en día se cree que los factores que determinan el grado extremadamente alto de eficiencia enzimática son:

• Efecto de concentración.
• Efecto de orientación espacial.
• Multifuncionalidad del centro de reacción activo.

En general, la esencia del efecto de concentración no es nada.no difiere del de la reacción de catálisis inorgánica. En este caso, dicha concentración del sustrato se crea en el centro activo, que es varias veces mayor que el valor análogo para el resto del volumen de la solución. En el centro de la reacción, las moléculas de una sustancia se clasifican selectivamente, que deben reaccionar entre sí. Es fácil adivinar que es este efecto el que conduce a un aumento en la velocidad de una reacción química en varios órdenes de magnitud.

Cuando un proceso químico estándar está en progreso,Es extremadamente importante qué parte de las moléculas que interactúan chocará entre sí. En pocas palabras, las moléculas de materia en el momento de la colisión deben necesariamente estar estrictamente orientadas entre sí. Debido al hecho de que en el centro activo de la enzima dicha inversión se realiza de manera obligatoria, después de lo cual todos los componentes participantes se alinean en una línea determinada, la reacción de catálisis se acelera en aproximadamente tres órdenes de magnitud.

Multifuncionalidad en este casoSe entiende que la propiedad de todas las partes constitutivas del centro activo actúa simultáneamente (o de manera estrictamente consistente) sobre la molécula de la sustancia "procesada". Además, (la molécula) no solo está correctamente fijada en el espacio (ver arriba), sino que también cambia significativamente sus características. Todo esto en conjunto conduce al hecho de que se vuelve mucho más fácil para las enzimas actuar sobre el sustrato de la manera necesaria.