Strukturen af proteinet kan repræsenteres ved en af fire muligheder. Hver indstilling har sine egne funktioner. Så der er en kvartær, ternær, sekundær og primær struktur af proteinet.
Det sidste niveau på denne liste repræsentereren lineær polypeptidkæde af aminosyrer. Aminosyrer er bundet til hinanden ved hjælp af peptidbindinger. Proteinets primære struktur er det enkleste niveau for organisering af molekylet. Ved kovalente peptidbindinger mellem alpha-aminogruppen i en aminosyre og alfa-carboxylgruppen i en anden er molekylet meget stabilt.
Når peptidbindinger dannes i cellercarboxylgruppen aktiveres først. Efter at der er en forbindelse med aminogruppen. På omtrent samme måde udføres polypeptidlaboratoriesyntese.
Peptidbindingen, som eret gentagende fragment af polypeptidkæden har et antal træk. Under påvirkning af disse egenskaber dannes ikke kun den primære struktur af proteinet. De påvirker de højere organisatoriske niveauer i polypeptidkæden. Blandt de vigtigste kendetegn er coplanaritet (evnen hos alle atomer, der er i peptidgruppen til at være i samme plan), transporten af substituenter med hensyn til C-N-bindingen og egenskaben til at eksistere i 2 resonansformer. Funktionerne ved peptidbindingen inkluderer også evnen til at danne hydrogenbindinger. Derudover kan der fra hver peptidgruppe dannes to hydrogenbindinger med andre grupper (inklusive peptid). Der er dog undtagelser. Disse inkluderer peptidgrupper med aminogrupper af hydroxyprolin eller prolin. De kan kun danne en hydrogenbinding. Dette påvirker dannelsen af en sekundær proteinstruktur. Så i det område, hvor hydroxyprolin eller prolin er placeret, bøjes peptidkæden let på grund af det faktum, at der ikke er nogen anden hydrogenbinding, der vil holde den (som sædvanlig).
Navnet på peptiderne dannes ud fra navneneaminosyrer inkluderet i dem. Et dipeptid giver to aminosyrer, et tripeptid giver tre, et tetrapeptid giver fire, og så videre. I hver polypeptidkæde (eller peptid) af en hvilken som helst længde er der en N-terminal aminosyre, hvori en fri aminogruppe er indeholdt, og en C-terminal aminosyre, i hvilken en fri carboxylgruppe er til stede.
Egenskaber ved proteiner.
Når man studerede disse forbindelser, var forskere interesseredeet par spørgsmål. Forskere forsøgte først og fremmest at bestemme størrelsen, bestemme form og masse af proteinmolekyler. Det skal bemærkes, at dette var ganske komplekse opgaver. Problemet var, at det ikke er muligt at bestemme den relative molekylvægt ved at øge kogepunktet for proteinopløsninger (som det er tilfældet med andre stoffer), da proteinopløsninger ikke kan koges. Og bestemmelsen af indikatoren i overensstemmelse med et fald i frysetemperaturen giver unøjagtige resultater. Derudover forekommer rene proteiner aldrig. Ved anvendelse af de udviklede metoder viste det sig imidlertid, at molekylvægten varierer fra 14 til 45 tusind eller mere.
En af forbindelsernes vigtige egenskaber erfraktioneret saltning ud. Denne proces er udvælgelsen af proteiner fra opløsninger efter tilsætning af saltopløsninger med forskellige koncentrationer.
En anden vigtig funktion erdenaturering. Denne proces opstår, når proteiner udfældes af tungmetaller. Denaturering er et tab af naturlige egenskaber. Denne proces involverer forskellige transformationer af molekylet ud over at nedbryde polypeptidkæden. Med andre ord forbliver den primære proteinstruktur under denaturering uændret.
