Et makromolekyle er et molekyle, der harhøj molekylvægt. Dens struktur præsenteres i form af gentagne gentagne links. Overvej funktionerne i sådanne forbindelser, deres betydning for de levende væseners liv.
Funktioner af kompositionen
Biologiske makromolekyler er dannet af hundreder af tusinder af små udgangsmaterialer. Levende organismer er karakteriseret ved tre hovedtyper af makromolekyler: proteiner, polysaccharider, nukleinsyrer.
De startende monomerer for dem ermonosaccharider, nukleotider, aminosyrer. Et makromolekyle er næsten 90 procent af cellernes masse. Et specifikt proteinmolekyle dannes afhængigt af sekvensen af aminosyrerester.
Stoffer med høj molekylvægt er dem, der har en molær masse på mere end 103 Da.
Begrebet historie
Hvornår dukkede makromolekylet op? Dette koncept blev introduceret af nobelpristageren inden for kemi Hermann Staudinger i 1922.
Polymerspolen kan ses somsammenfiltret garn forårsaget af utilsigtet afvikling af en rulle i hele rummet. Denne spole ændrer systematisk dens konformation; dette er den rumlige konfiguration af makromolekylet. Det svarer til banen for Brownian bevægelse.
En sådan flok dannes på grund afat polymerkæden i en vis afstand "mister" retningsinformation. Man kan tale om en spole, når længden af højmolekylære forbindelser er meget større end længden af det strukturelle fragment.
Globulær konfiguration
Et makromolekyle er en tæt konformation isom du kan sammenligne volumenfraktionen af polymeren med en enhed. Den kugleformede tilstand realiseres i tilfælde, hvor gensidig tiltrækning opstår med den gensidige handling af individuelle polymerenheder mellem sig selv og det ydre miljø.
En replika af strukturen i et makromolekyle er den del af vand, der er inkorporeret som et element i en sådan struktur. Det er det nærmeste hydratiserede miljø i makromolekylet.
Karakterisering af et proteinmolekyle
Proteinmakromolekyler er hydrofilestoffer. Når tørt protein opløses i vand, svulmer det oprindeligt op, så observeres en gradvis overgang til opløsning. Under hævelse trænger vandmolekyler ind i proteinet og binder dets struktur af polære grupper. På samme tid løsnes den tætte pakning af polypeptidkæden. Det hævede proteinmolekyle betragtes som en omvendt opløsning. Med den efterfølgende absorption af vandmolekyler observeres adskillelsen af proteinmolekyler fra den samlede masse, og opløsningsprocessen forekommer også.
Men hævelse af et proteinmolekyle forårsager ikke i alle tilfælde opløsning. For eksempel forbliver kollagen efter opsugning af vandmolekyler i opsvulmet tilstand.
Hydreringsteori
Ifølge denne teori er højmolekylære forbindelser ikkesimpelthen adsorberes, elektrostatisk binding af vandmolekyler til polære fragmenter af sidegrupper af aminosyrer, som har en negativ ladning, såvel som basiske aminosyrer, som har en positiv ladning, forekommer.
Delvis hydreret vand er bundet af peptidgrupper, der danner hydrogenbindinger med vandmolekyler.
For eksempel, polypeptider, der harikke-polære sidegrupper. Når det er bundet til peptidgrupper, skubber det polypeptidkæderne fra hinanden. Tilstedeværelsen af interkædebroer tillader ikke, at proteinmolekyler frigøres fuldstændigt og overføres til form af en opløsning.
Strukturen af makromolekyler ødelægges ved opvarmning, hvilket resulterer i brud og frigivelse af polypeptidkæder.
Funktioner af gelatine
Den kemiske sammensætning af gelatine svarer til kollagen, den danner en tyktflydende væske med vand. Blandt de karakteristiske egenskaber ved gelatine kan man skelne mellem dens evne til at gelere.
Disse typer af molekyler anvendes som hæmostatisk og plasmasubstitutter. Gelatins evne til at danne geler anvendes til fremstilling af kapsler i den farmaceutiske industri.
Opløselighedsfunktion i makromolekyler
Disse typer af molekyler har forskelligeopløselighed i vand. Det bestemmes af aminosyresammensætningen. I nærvær af polære aminosyrer i strukturen øges evnen til at opløses i vand betydeligt.
Denne egenskab påvirkes også af funktionenorganisering af makromolekylet. Globulære proteiner har en højere opløselighed end fibrillære makromolekyler. I løbet af adskillige eksperimenter blev opløsningens afhængighed af egenskaberne af det anvendte opløsningsmiddel fastslået.
Den primære struktur for hvert proteinmolekyle er forskellig, hvilket giver proteinet individuelle egenskaber. Tværbinding mellem polypeptidkæder reducerer opløselighed.
Den primære struktur af proteinmolekyler dannes på grund af peptid (amid) bindinger, når det ødelægges, denatureres proteinet.
Salting ud
At øge opløseligheden af proteinmolekylerbrug opløsninger af neutrale salte. For eksempel på en lignende måde kan du udføre den selektive udfældning af proteiner, udføre deres fraktionering. Antallet af opnåede molekyler afhænger af blandingens oprindelige sammensætning.
Proteinernes ejendommelighed, der opnås ved saltning, er bevarelsen af biologiske egenskaber efter fuldstændig fjernelse af salt.
Essensen af processen er fjernelse af anioner ogkationer af et salt af en hydreret proteinskal, som sikrer stabiliteten af makromolekylet. Det maksimale antal proteinmolekyler saltes ud ved hjælp af sulfater. Denne metode anvendes til oprensning og separering af proteinmakromolekyler, da de adskiller sig væsentligt i mængden af ladning, parametre for hydratiseringsskallen. Hvert protein har sin egen saltningszone, det vil sige, du skal vælge et salt med en given koncentration til det.
Aminosyrer
I øjeblikket kendes omkring to hundrede aminosyrer, der er en del af proteinmolekyler. Afhængigt af strukturen er de opdelt i to grupper:
- proteinogene, som er en del af makromolekyler;
- ikke-proteinogen, ikke aktivt involveret i dannelsen af proteiner.
Forskere har dechifreret rækkefølgenaminosyrer i mange proteinmolekyler af animalsk og vegetabilsk oprindelse. Blandt de aminosyrer, der ret ofte findes i sammensætningen af proteinmolekyler, bemærker vi serin, glycin, leucin, alanin. Hver naturlig biopolymer har sin egen aminosyresammensætning. For eksempel indeholder protaminer omkring 85 procent arginin, men de indeholder ikke sure, cykliske aminosyrer. Fibroin er et proteinmolekyle af naturlig silke, som indeholder omkring halvdelen af glycinet. Kollagen indeholder så sjældne aminosyrer som hydroxyprolin, hydroxylysin, som er fraværende i andre proteinmakromolekyler.
Aminosyresammensætningen bestemmes ikke kun af aminosyrernes egenskaber, men også af proteinmakromolekylernes funktioner og formål. Deres sekvens bestemmes af den genetiske kode.
Niveauer af strukturel organisering af biopolymerer
Der er fire niveauer: primær, sekundær, tertiær og kvartær. Hver struktur har sine egne karakteristiske egenskaber.
Den primære struktur af proteinmolekyler er en lineær polypeptidkæde af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger.
Det er denne struktur, der er den mest stabile, da der findes peptidkovalente bindinger i den mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i et andet molekyle.
Den sekundære struktur involverer stabling af polypeptidkæden ved hjælp af hydrogenbindinger i en spiralform.
Den tertiære type biopolymer opnås ved den rumlige pakning af polypeptidet. De spiralformede og lagdelte foldede former af tertiære strukturer er underopdelt.
For kugleformede proteiner er en elliptisk form karakteristisk, og for fibrillære molekyler er en aflang form iboende.
Hvis et makromolekyle kun indeholder etpolypeptidkæde, har proteinet kun en tertiær struktur. For eksempel er det et muskelvævsprotein (myoglobin), der er nødvendigt for iltbinding. Nogle biopolymerer er bygget af flere polypeptidkæder, som hver har en tertiær struktur. I dette tilfælde har makromolekylet en kvaternær struktur, der består af flere kugler kombineret til en stor struktur. Hæmoglobin kan betragtes som det eneste kvaternære protein, der indeholder omkring 8 procent histidin. Det er ham, der er en aktiv intracellulær buffer i erytrocytter, som gør det muligt at opretholde et stabilt niveau af blodets pH.
Nukleinsyrer
De er forbindelser med høj molekylvægtsom er dannet af fragmenter af nukleotider. RNA og DNA findes i alle levende celler, de udfører funktionen med at lagre, transmittere og implementere arvelig information. Nukleotider fungerer som monomerer. Hver af dem indeholder en rest af en nitrogenholdig base, et kulhydrat og også phosphorsyre. Undersøgelser har vist, at princippet om addition (komplementaritet) observeres i forskellige levende organismers DNA. Nukleinsyrer er opløselige i vand, men uopløselige i organiske opløsningsmidler. Disse biopolymerer ødelægges ved stigende temperatur, ultraviolet bestråling.
I stedet for at afslutte
Ud over forskellige proteiner og nukleinsyrer,makromolekyler er kulhydrater. Polysaccharider i deres sammensætning har hundredvis af monomerer, som har en behagelig sødlig smag. Enorme molekyler af proteiner og nukleinsyrer med komplekse underenheder kan nævnes som eksempler på den hierarkiske struktur af makromolekyler.
For eksempel kuglens rumlige strukturproteinmolekyle er en konsekvens af den hierarkiske flerniveauorganisation af aminosyrer. Der er en tæt sammenhæng mellem de enkelte niveauer, elementerne i et højere niveau er forbundet med de lavere lag.
Alle biopolymerer udfører en vigtig lignende funktion.De er byggematerialet til levende celler, er ansvarlige for opbevaring og transmission af arvelig information. Hvert levende væsen er karakteriseret ved specifikke proteiner, så biokemikere står over for en vanskelig og ansvarlig opgave, idet de løser den, som de redder levende organismer fra en sikker død.
