เอนไซม์ (เอนไซม์) เป็นสารประกอบอินทรีย์โมเลกุลสูงของธรรมชาติโปรตีนที่ทำหน้าที่ของตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพในร่างกาย
กลไกการออกฤทธิ์ของเอ็นไซม์
การอธิบายกลไกพื้นฐานการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เป็นหนึ่งในปัญหาพื้นฐานและปัญหาที่เกิดขึ้นจริงไม่เพียง แต่ของเอนไซม์ แต่ยังรวมถึงชีวเคมีโมเลกุลและชีววิทยาที่ทันสมัย
นานก่อนทำความสะอาดก็พร้อมใช้งานเอ็นไซม์และธรรมชาติของพวกมันถูกอธิบายอย่างชัดเจนความเชื่อมั่นก็เกิดขึ้นว่าการเชื่อมต่อของเอนไซม์กับซับสเตรตนั้นเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการใช้งานของกระบวนการของเอนไซม์ ความพยายามในการตรวจสอบสารประกอบเชิงซ้อนของเอนไซม์กับสารตั้งต้นเป็นเวลานานไม่ได้นำไปสู่ความสำเร็จเนื่องจากคอมเพล็กซ์ดังกล่าวนั้นมีค่าใช้งานมากมันจะสลายตัวเร็วมาก การใช้วิธีการทางสเปกโทรสโกปีทำให้สามารถระบุสารประกอบของเอนไซม์ - สารตั้งต้นสำหรับ catalase, peroxidase, แอลกอฮอล์ dehydrogenase, เอนไซม์ที่ขึ้นกับ flavin
อนุญาตให้ใช้วิธีการวิเคราะห์ด้วย X-rayรับข้อมูลที่สำคัญมากมายเกี่ยวกับโครงสร้างและกลไกการเร่งปฏิกิริยาของการกระทำของเอนไซม์ วิธีนี้ใช้เพื่อสร้างการเชื่อมต่อของอะนาล็อกสารตั้งต้นกับเอนไซม์ไลโซไซม์และเอนไซม์
บางหลักฐานโดยตรงของการดำรงอยู่ของคอมเพล็กซ์เอนไซม์ - สารตั้งต้นได้รับสำหรับกรณีเมื่อหนึ่งในขั้นตอนของวงจรเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์จะถูกผูกไว้กับสารตั้งต้นโดยพันธะโควาเลนต์ ตัวอย่างคือปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของ p-nitrophenylacetate เร่งปฏิกิริยาโดย chymotrypsin เมื่อเอ็นไซม์ผสมกับอีเธอร์นี้จะมีอะซิติลเลตในกลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนที่ตกค้างในปฏิกิริยา ขั้นตอนนี้จะดำเนินการอย่างรวดเร็วอย่างไรก็ตามการไฮโดรไลซิสของ acetylchymotrypsin ด้วยการก่อตัวของอะซิเตทและ chymotrypsin ฟรีช้ากว่ามาก ดังนั้นในที่ที่มี n-nitrophenylacetate, acetylchymotrypsin จะสะสมซึ่งง่ายต่อการตรวจจับ
การมีอยู่ของสารตั้งต้นในเอนไซม์สามารถ“ จับ” โดยการแปลงคอมเพล็กซ์ของสหภาพยุโรปที่ไม่เสถียรให้อยู่ในรูปแบบที่ไม่ได้ใช้งานตัวอย่างเช่นโดยการรักษาคอมเพล็กซ์ของเอ็นไซม์และซับสเตรตด้วยโซเดียมบอโรไฮไดรด์ พบว่ามีความซับซ้อนคล้ายกันในรูปของอนุพันธ์โควาเลนต์ที่เสถียรในเอนไซม์อัลโดเลส ปรากฎว่ากลุ่มไลซีน e-amino มีปฏิสัมพันธ์กับโมเลกุลสารตั้งต้น
สารตั้งต้นจะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ในส่วนที่เฉพาะเจาะจงซึ่งเรียกว่า active center หรือ active zone ของเอนไซม์
ใต้ศูนย์ที่ใช้งานอยู่หรือเขตที่ใช้งานอยู่เข้าใจส่วนของโมเลกุลโปรตีนของเอนไซม์ที่จับกับสารตั้งต้น (และโคแฟคเตอร์) และกำหนดคุณสมบัติของเอนไซม์ของโมเลกุล ศูนย์แอคทีฟจะกำหนดความจำเพาะและกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์และควรเป็นโครงสร้างของระดับความซับซ้อนที่แน่นอนปรับให้เข้าใกล้และโต้ตอบกับโมเลกุลของสารตั้งต้นหรือชิ้นส่วนที่เกี่ยวข้องโดยตรงในปฏิกิริยา
ระหว่างกลุ่มการทำงานมีความโดดเด่นองค์ประกอบของไซต์“ เร่งปฏิกิริยา” ของเอนไซม์และสร้างไซต์ที่ให้ความสัมพันธ์เฉพาะ (ผูกสารตั้งต้นกับเอนไซม์) เป็นสิ่งที่เรียกว่าการติดต่อหรือ "สมอ" (หรือไซต์ดูดซับของศูนย์แอคทีฟของเอนไซม์)
กลไกของการกระทำของเอนไซม์อธิบายโดยทฤษฎี Michaelis-Menten ตามทฤษฎีนี้กระบวนการเกิดขึ้นในสี่ขั้นตอน
กลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์: ระยะที่ 1
พันธะเกิดขึ้นระหว่างสารตั้งต้น (C) และเอนไซม์ (E) - เกิดความซับซ้อนของเอนไซม์ - สารตั้งต้นของสหภาพยุโรปซึ่งส่วนประกอบถูกเชื่อมโยงโดยโควาเลนต์, ไอออนิก, น้ำและพันธะอื่น ๆ
กลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์: ระยะที่ II
สารตั้งต้นภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์ที่ติดอยู่นั้นจะถูกเปิดใช้งานและพร้อมใช้งานสำหรับปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องของการเร่งปฏิกิริยาของสหภาพยุโรป
กลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์: ระยะที่ II
การเร่งปฏิกิริยาของสหภาพยุโรป ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันจากการศึกษาทดลอง
และในที่สุดขั้นตอนที่ 4 นั้นก็คือการปลดปล่อยของโมเลกุลของเอนไซม์ E และผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา P ลำดับของการเปลี่ยนแปลงสามารถแสดงได้ดังนี้: E + C - EU - EU * - E + P
ความจำเพาะของเอนไซม์
Каждый энзим действует на определенный субстрат หรือกลุ่มของสารที่มีโครงสร้างคล้ายกัน ความจำเพาะของการกระทำของเอนไซม์อธิบายได้ด้วยความคล้ายคลึงกันของการกำหนดค่าของศูนย์ที่ใช้งานและสารตั้งต้น ในกระบวนการปฏิสัมพันธ์จะเกิดสารประกอบเชิงซ้อนของสารตั้งต้น
