Dzięki aminotransferazom,przeniesienie grup NH2 z γ-aminokwasu dawcy do akceptora - α-aminokwasu bez pośredniego tworzenia amonu. Oznacza to, że transaminacja (transaminacja: odwracalny transfer grup aminowych do ketokwasów) jest procesem odkrytym przez słynnych rosyjskich naukowców Braunsteina i Kritsmana.
Aminokwasy (asparaginowy, glutaminowy ialanina) w procesie transaminacji są przekształcane do odpowiednich α-ketokwasów, które są składnikami cyklu kwasów trikarboksylowych. Po utlenieniu w cyklu Krebsa służą jako źródło energii.
Transaminacja jest również niezbędna do zapewnienia cyklu mocznikowego z asparaginianem.
Pomimo faktu, że reakcje transaminacjieksponowane mogą być również aminokwasy aromatyczne: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan - praktyczne zastosowanie w medycynie znalazło jedynie oznaczenie aktywności asparaginianu i aminotransferazy alaninowej. Enzymy te są szeroko rozpowszechnione w tkankach ludzkiego ciała.
Aminotransferaza alaninowa jest podwyższona w erytrocytach, a jej stężenie jest sześciokrotnie wyższe niż w surowicy. Najwyższe stężenie tego enzymu odnotowuje się w tkankach wątroby.
Norma tkankowa aminotransferazy alaninowejludzkie ciało nie jest takie samo. I tak np. Aktywność enzymu w tkance serca wynosi 7,1 (E * 10-3 g tkanki homogenatu), w wątrobie - 44, mięśniach szkieletowych - 4,8, nerkach - 19, śledzionie - 1,2, płucach - 0,7 i surowica - 0,016. Istniejące metody oznaczania aktywności aminotransferaz w surowicy krwi dzielą się na dwie grupy: punkt końcowy (kolorymetryczny, przy użyciu konwencjonalnego sprzętu fotometrycznego nie wyposażonego w termostatowane kuwety) i kinetyczny (spektrofotometryczny).
B6 to szeroko rozpowszechniona witamina B.różnorodne produkty spożywcze. Należy jednak pamiętać, że podczas gotowania (obróbki cieplnej) witamina ta ulega zniszczeniu. Pirydoksyna jest kofaktorem większości enzymów. Stężenie pirydoksyno-5-fosforanu we krwi spada wraz z wiekiem. Dlatego aktywność enzymu, jakim jest aminotransferaza alaninowa, jest obniżona u osób powyżej 64 roku życia (o około 30%) niż u osób w wieku 46–63 lat. Stężenie witaminy B6 w surowicy krwi determinuje aktywność aminotransferazy alaninowej.
Aby określić stan funkcjonalny wątrobybardzo często bada się poziom aminotransferaz we krwi pacjenta. Wynika to przede wszystkim z faktu, że zmiana ich aktywności następuje znacznie szybciej niż w przypadku innych parametrów laboratoryjnych. Eliminacja (uwolnienie) enzymów wątrobowych do krwi jest oznaką cytolizy - zniszczenia komórek lub upośledzenia przepuszczalności ich błon. Analizując zmiany aktywności enzymów, ważne jest ustalenie miejsca eliminacji. Aby to zrobić, konieczne jest poznanie ich aktywności we krwi i komórkach zdrowego organizmu, lokalizacji wewnątrzkomórkowej i metabolizmu. Stężenie enzymu - aminotransferazy alaninowej jest podwyższone, szczególnie w komórkach wątroby, dlatego nawet niewielkie ich uszkodzenie powoduje wzrost aktywności enzymu we krwi. Biorąc pod uwagę aktywność enzymu, diagnozują choroby wątroby (zapalenie wątroby, hepatozę).
Podwyższona aktywność aminotransferazy alaninowej w przebiegu martwicywątroba, a także z miąższowym zapaleniem wątroby. Niskie stężenie enzymu obserwuje się w przewlekłym zapaleniu wątroby i dystrofii. Należy powiedzieć, że wzrost aktywności aminotransferazy w surowicy rozpoczyna się 3–8 dni przed wystąpieniem głównych objawów klinicznych choroby i osiąga maksymalne wartości w pierwszych dniach rozwoju procesu patologicznego.
Tak więc aminotransferaza alaninowa jest zwiększona: marskość wątroby, żółtaczka obturacyjna, rak wątroby, zawał mięśnia sercowego, prawokomorowa niewydolność serca, niedotlenienie, wstrząs, zapalenie mięśni, zapalenie mięśnia sercowego, tłuszczowa wątroba, pankreatyna, przewlekły alkoholizm.
