Het menselijke lymfestelsel voert een aantal uitbelangrijke beschermende functies die de ontwikkeling van pathogene micro-organismen of virussen in vloeibare media, cellen en weefsels voorkomen. B-lymfocyten zijn verantwoordelijk voor humorale immuniteit, die bij verdere rijping immunoglobulinen (Ig) synthetiseren. Door de structuur van deze stoffen kun je de antigenen die het lichaam zijn binnengekomen, vinden, markeren en vernietigen. Wat zijn de kenmerken van moleculen?
Plasma cellen
Alle lymfecellen van het menselijk lichaamzijn onderverdeeld in twee grote groepen: T-lymfocyten en B-lymfocyten. De eerste zijn verantwoordelijk voor cellulaire immuniteit en absorberen antigenen tijdens fagocytose. De tweede taak is om specifieke antilichamen te synthetiseren - humorale immuniteit.
B-lymfocyten worden bepaald in secundairlymfoïde organen (lymfeklieren, milt), en vormen vervolgens een populatie van plasmacellen, ook wel plasmacellen genoemd. Ze migreren vervolgens naar het rode beenmerg, de slijmvliezen en weefsels.
Plasmacyten bereiken grote afmetingen (tot 20μm), basofiel gekleurd, d.w.z. in een violette kleur met behulp van kleurstoffen. In het midden van deze cellen bevindt zich een grote kern met karakteristieke brokken heterochromatine die lijken op de spaken van een wiel.
Het cytoplasma is lichter gekleurd dan de kern.Het herbergt een krachtig transportcentrum, bestaande uit het endoplasmatisch reticulum en het Golgi-apparaat. De hypertensie is vrij sterk ontwikkeld en vormt de zogenaamde lichtcelwerf.
Al deze structuren zijn gericht op syntheseantilichamen die verantwoordelijk zijn voor humorale immuniteit. De structuur van het immunoglobulinemolecuul heeft zijn eigen kenmerken, daarom is het belangrijk om deze structuren geleidelijk en kwalitatief te laten rijpen tijdens het syntheseproces.
Dit is eigenlijk de reden waarom zo'n dicht netwerk is ontwikkeldEPS- en Golgi-apparaten. Ook is het genetische apparaat van plasmocyten, ingesloten in de kern, voornamelijk gericht op de synthese van antilichaam-eiwitten. Rijpe plasmacellen zijn een voorbeeld van een hoge mate van vastberadenheid, daarom delen ze zelden.
De structuur van immunoglobuline-antilichamen
Deze zeer gespecialiseerde moleculen zijn glycoproteïnen, omdat ze eiwitten en koolhydraten bevatten. We zijn geïnteresseerd in het skelet van immunoglobulines.
Het molecuul bestaat uit 4 peptideketens:twee zware (H-ketens) en twee lichte (L-ketens). Ze verbinden zich met elkaar door middel van disulfidebindingen, en als resultaat kunnen we de vorm van het molecuul observeren, die lijkt op een katapult.
De structuur van immunoglobulinen wordt nagestreefdverbinding met antigenen met behulp van specifieke Fab-fragmenten. Aan de vrije uiteinden van de “katapult” wordt elk van die gebieden gevormd door twee variabele domeinen: een van de zware en een van de lichte keten. Vaste domeinen (3 voor elke zware en één voor lichte ketens) dienen als raamwerk.
Mobiliteit van de variabele uiteinden van het immunoglobulinegeleverd door de aanwezigheid van een scharniergedeelte op de plaats waar een disulfidebinding wordt gevormd tussen twee H-ketens. Dit vereenvoudigt het interactieproces tussen antigeen en antilichaam aanzienlijk.
Het derde uiteinde van het molecuul blijft buiten beschouwing,die geen interactie heeft met vreemde moleculen. Het wordt het Fc-gebied genoemd en is verantwoordelijk voor de hechting van immunoglobuline aan de membranen van plasmacellen en andere cellen. Overigens kunnen lichte ketens van twee soorten zijn: kappa (κ) en lambda (λ). Ze zijn onderling verbonden door disulfidebindingen.Er zijn ook vijf soorten zware ketens waarmee verschillende soorten immunoglobulinen worden geclassificeerd. Dit zijn α- (alfa), δ- (delta), ε- (epsilon), γ- (gamma) μ- (mu) ketens.
Sommige antilichamen zijn in staat om polymere structuren te vormen die worden gestabiliseerd door aanvullende J-peptiden. Dit is hoe dimeren, trimeren, tetrameren of Ig-pentomeren van een bepaald type worden gevormd.
Een andere extra S-ketting is kenmerkend voorsecretoire immunoglobulinen, waarvan de structuur en biochemie het mogelijk maken om te functioneren in de slijmvliezen van de mondholte of darmen. Deze extra ketting voorkomt dat natuurlijke enzymen de antilichaammoleculen afbreken.
De structuur en klassen van immunoglobulinen
De verscheidenheid aan antilichamen in ons lichaambepaalt vooraf de variabiliteit van de functies van humorale immuniteit. Elke Ig-klasse heeft zijn eigen onderscheidende kenmerken, waardoor het gemakkelijk is om hun rol in het immuunsysteem te raden.
De structuur en functie van immunoglobulinen rechtstreeksafhankelijk van elkaar. Op moleculair niveau verschillen ze in de aminozuursequentie van de zware keten, waarvan we de typen al hebben genoemd. Daarom worden 5 soorten immunoglobulinen geïsoleerd: IgG, IgA, IgE, IgM en IgD.
Kenmerken van immunoglobuline G
IgG vormt geen polymeren en integreert niet in celmembranen. De aanwezigheid van een zware gamma-keten werd gedetecteerd in de moleculen.
Een onderscheidend kenmerk van deze klasse is het feit dat alleen deze antilichamen de placentabarrière kunnen binnendringen en de immuunafweer van het embryo vormen.
IgG maakt 70-80% van alle serumantistoffen uit,daarom worden de moleculen gemakkelijk gedetecteerd door laboratoriummethoden. In het bloed is 12 g / l het gemiddelde gehalte van deze klasse, en deze indicator wordt meestal bereikt op de leeftijd van 12 jaar.
Met de structuur van immunoglobuline G kunt u de volgende functies uitvoeren:
- Neutralisatie van gifstoffen.
- Opsonisatie van antigenen.
- Door complement gemedieerde cytolyse lanceren.
- Antigeenpresentatie aan killercellen.
- Zorgen voor immuniteit van de pasgeborene.
Immunoglobuline A: kenmerken en functies
Deze klasse van antilichamen komt voor in twee vormen: serum en secretoire.
In bloedserum is IgA verantwoordelijk voor 10-15% van alle antilichamen, en de gemiddelde hoeveelheid is 2,5 g / l op 10-jarige leeftijd.
We zijn meer geïnteresseerd in de secretoire vorm van immunoglobuline A, aangezien ongeveer 60% van de moleculen van deze klasse van antilichamen geconcentreerd zijn in de slijmvliezen van het lichaam.
De structuur van immunoglobuline A verschilt ook in zijnvariabiliteit door de aanwezigheid van een J-peptide, dat kan deelnemen aan de vorming van dimeren, trimeren of tetrameren. Hierdoor kan een dergelijk antilichaamcomplex een groot aantal antigenen binden.
Tijdens de vorming van IgA tot het molecuuleen andere component is bijgevoegd - S-proteïne. Zijn belangrijkste taak is om het hele complex te beschermen tegen de vernietigende werking van enzymen en andere cellen van het menselijke lymfestelsel.
Immunoglobuline A wordt aangetroffen in slijmvliezenmaagdarmkanaal, urogenitaal stelsel en luchtwegen. IgA-moleculen omhullen antigene deeltjes, waardoor hun adhesie aan de wanden van holle organen wordt voorkomen.
De functies van deze klasse antilichamen zijn als volgt:
- Antigeen-neutralisatie.
- Ze vormen de eerste barrière tussen alle moleculen van humorale immuniteit.
- Antigenen worden opsonized en gelabeld.
Immunoglobuline M
Vertegenwoordigers van de IgM-klasse onderscheiden zich door hun grote molecuulgrootte, aangezien hun complexen pentameren zijn. De hele structuur wordt ondersteund door het J-eiwit en de ruggengraat van het molecuul bestaat uit zware ketens van het n-type.
De pentamere structuur is kenmerkend voor de secretoirevormen van dit immunoglobuline zijn er echter ook monomeren. Deze laatste zijn gehecht aan de membranen van B-lymfocyten, waardoor cellen pathogene elementen in lichaamsvloeistoffen kunnen detecteren.
Slechts 5-10% is IgM in serum, enhet gehalte is gemiddeld niet meer dan 1 g / l. Antilichamen van deze klasse zijn de oudste in evolutionaire termen en worden alleen door B-lymfocyten en hun voorgangers gesynthetiseerd (plasmacellen zijn hier niet toe in staat).
Het aantal M-antilichamen neemt toe bij pasgeborenen, omdat dit is een factor bij de intense afscheiding van IgG. Een dergelijke stimulatie heeft een positief effect op de ontwikkeling van de immuniteit van het kind.
De structuur van immunoglobuline M laat geen penetratie toedoor de placenta-barrières, wordt de detectie van deze antilichamen in foetale vloeistoffen daarom een signaal van stofwisselingsstoornissen, infectie of placenta-defect.
IgM-functies:
- Neutralisatie.
- Opsonisatie.
- Activering van complement-afhankelijke cytolyse.
- Vorming van immuniteit van de pasgeborene.
Kenmerken van immunoglobuline D
Dit type antilichamen is onvoldoende bestudeerd,daarom wordt hun rol in het lichaam niet volledig begrepen. IgD's komen alleen voor in de vorm van monomeren; in bloedserum vormen deze moleculen niet meer dan 0,2% van alle antilichamen (0,03 g / l).
De belangrijkste functie van immunoglobuline D is ontvangstin het membraan van B-lymfocyten heeft echter slechts 15% van de gehele populatie van deze cellen IgD. Antilichamen worden gehecht met behulp van het Fc-uiteinde van het molecuul en de zware ketens behoren tot de deltaklasse.
Structuur en functie van immunoglobuline E
Deze klasse maakt een klein deel uit van allesserumantilichamen (0,00025%). IgE, oftewel reagin, is zeer cytofiel: monomeren van deze immunoglobulinen hechten zich vast aan de membranen van mestcellen en basofielen. Als gevolg hiervan beïnvloedt IgE de productie van histamine, wat leidt tot de ontwikkeling van ontstekingsreacties.
De structuur van immunoglobuline E bevat zware ketens van het epsilon-type.
Vanwege de kleine hoeveelheid zijn deze antilichamen erg moeilijkworden gedetecteerd door laboratoriummethoden in bloedserum. Een verhoogd IgE-gehalte is een belangrijk diagnostisch teken van allergische reacties.
bevindingen
De structuur van immunoglobulinen heeft rechtstreeks invloed op hun functies in het lichaam. Humorale immuniteit speelt een belangrijke rol bij het handhaven van de homeostase, dus alle antilichamen moeten duidelijk en harmonieus werken.
De inhoud van alle Ig-klassen is strikt gedefinieerdpersoon. Eventuele veranderingen die in het laboratorium worden geregistreerd, kunnen een reden zijn voor de ontwikkeling van pathologische processen. Dit is wat artsen in hun praktijk gebruiken.
