Immunoglobuline E en de fysiologische betekenis ervan -kwesties die aandacht vereisen. Er zijn tegenwoordig verschillende soorten immunoglobulinen (antilichamen) bekend. Er zijn verschillende soorten antilichamen, die verschillen in de aard van de werking en het mechanisme van anti-infectieuze immuniteit. Antilichamen veroorzaken neerslag en flocculatie van opgeloste bacteriële producten, agglomeratie en agglutinatie van corpusculaire antigenen (spirocheten, virussen, protozoa en bacteriën). Op het celmembraan van vibrios, trypanosomen en spirocheten worden specifieke complexen van immunoglobulinen met complement gefixeerd, die plaatjesadsorptie veroorzaken. Deze infectieuze agentia worden in de regel vastgehouden in het lymfoïde weefsel. Immunoglobulinen van de klassen M en G kunnen samen met complement spirocheten, trypanosomen, bacteriën en virussen hydrolyseren.
Het effect van antilichamen op de ziekteverwekkerstopt als het de cel binnenkomt en de antigenen ervan komen niet tot expressie op het oppervlak van de cel. Immunoglobulinen kunnen de immuunweerstand van het lichaam versterken of verzwakken. Het antigeen-antilichaam-complex, dat een overmaat aan antigeen bevat, heeft een stimulerend effect en een complex met een overmaat aan antilichaam veroorzaakt het tegenovergestelde effect. Meestal zijn immunoglobulinen de oorzaak van auto-immuun- en allergische complicaties.
Immunoglobuline E wordt voornamelijk gesynthetiseerd incellen van de slijmvliezen van de luchtwegen, het maagdarmkanaal, evenals in de regionale lymfeklieren. Voor het eerst werd immunoglobuline E in 1966 als onafhankelijke klasse geïdentificeerd en in 1968 erkende VOOZ immunoglobuline E als een onafhankelijke klasse van immunoglobulinen.
Eiwitten van deze klasse worden aangetroffen bij mensen, primaten,en enkele proefdieren. De meeste moleculen van immunoglobuline E zijn geassocieerd met mestcellen en basofielen. Omdat onder normale omstandigheden de concentratie van immunoglobuline E in menselijk serum slechts enkele nanogrammen per milliliter bedraagt, worden de basisideeën over de structuur van dit molecuul alleen verkregen op basis van een studie van verschillende myeloïde eiwitten. Het zeer lage niveau van immunoglobuline E in het bloedserum is duidelijk te wijten aan het feit dat het in staat is om zich "aan te trekken" naar het oppervlak van de cellen en stevig te binden aan mestcellen en basofielen.
Считается, что Іg E является главным классом immunoglobulinen, die door mestcellen en basofielen worden geproduceerd om deel te nemen aan allergische reacties. Het niveau van dit eiwit in het bloedserum van patiënten met allergieën neemt toe en bedraagt gewoonlijk meer dan 350-800 E / mg. Totaal immunoglobuline E de norm bij kinderen onder de 12 maanden is maximaal 15 eenheden / ml. Immunoglobuline E speelt een belangrijke rol bij overgevoeligheidsreacties van het onmiddellijke type. Immunoglobuline E normaal bij volwassenen is van 0 tot 120 E / ml.
Volgens moderne concepten, de belangrijkstede functie van immunoglobuline E is om de slijmvliezen van het lichaam te beschermen door lokale factoren in bloedplasma en effectorcellen te activeren. Infectieuze agentia kunnen de verdedigingslinie doorbreken, die wordt gevormd door immunoglobulinen van klasse A.Daarna binden virussen of bacteriën op het oppervlak van mestcellen zich aan specifieke immunoglobulinen van klasse E, als gevolg van deze interactie krijgen mestcellen een signaal om vasoactieve aminen en chemotactische factoren af te geven, die op hun beurt de stroom van Ig klasse G die circuleert in het bloed, complement, eosinofielen en neutrofielen. Eosinofiele chemotactische factor, die vrijkomt uit mestcellen, bevordert de ophoping van eosinofielen en de vernietiging van wormen. Aangenomen wordt dat immunoglobuline E, geadsorbeerd op het oppervlak van de parasiet, macrofagen aantrekt door de aanwezigheid van Fc-receptoren.
